PROTEINAS:

CLASIFICACION:

PEPTIDOS:

ORGANIZACIÓN
PROTEICA:
PROTEINAS: proviene del grie. Proteos quiere decir primero, la proteína es una
macromolecula, son Aas unidos por enlaces peptídicos; son moléculas de alto peso
molecular formado de CHON S P. +50 Aas es proteína; -50 es un péptido.
CLASIFICACION: 1. Aas proteicos (20): forman proteinas. Aas no polar. Alifáticos
(alanina, glicina); Aas aromáticos (tirosina, triptófano). 2. Aas polares sin carga: serina,
cisteina, procina. 3. Aas no proteicos: no sirven para formar proteínas, están sueltos
son mas de 200. Aas alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina, isol eucina. (gly, ala,
val, leu, lle) GAVLI. Aas con cadenas laterales: serina, cisteina, treonina; metionina.
(ser, cys, thr, met) SCTM Aas ciclico: prolina pro P. Aas aromáticos: fenilalanina,
tirosina, triptófano (phe, tyr, trp), Aas básicos: histidina, lisina, arginina (his, lys, arg)
HKR….Aas acid y amidas: ac. Aspártico, ac. Glutámico, asparigina, glutamina (asp,
glu, asn, gln) DEAN. AaS escenciales (8) lys, trp, phe, met, thr, val, leu, ilo. El
organismo no es capaz de sintetizarlo y debe ser ingerido durante los alimentos. Aas
no esenciales (12). El organiso lo fabrica. Aas semi (2): los niños no pueden fabricar
arginina, histidina. Hay 2 nuevos: selenoscisteina, pirrolisina.

PEPTIDOS: son compuestos amidas formados por la condensacion de dos o mas

residuos de Aas unidos por enlaces peptidicos. (enlace covalente) +10 es polipéptido;
-10 es oligopéptido. Glutatión (3); faloidina (7); oxcitosina (9); alfa endorfina (17);
glucagón (39); insulina (51). ORGANIZACIÓN PROTEICA: están organizadas en 4
niveles. E.primaria: secuencia completa de Aas, unidos por enlaces peptídicos, (enlace
covalente); es una cadena poplipeptidica, su sinbtesis ocurre a travez del código
genético de cromosoma: adn, arn. Insulina (51), lisozima (129), ovoalbúmina (385),
hemoglobina (574). E. secundaria: plegamiento de la estructura primaria en forma
helecoidal o zigzag de los residuos de Aas, interviene los enlaces de hidrogeno. Alfa
hélice: envoltura espiral, es flexible y elástica. Hoja plegada beta: envoltura zigzag, es
flexible y no elástica. Hélice del colageno: esta formado de 3 helices el cual es muy
resistente a la tensión, es diferente la alfa hélice. E.terciaria: conformación
tridimensional o enrrolamientode un polipéptido, tipos de enlace: fuerzas kauzmann
(interacciones hidroforicas), fuerzas de van der walls, enlaces electrostáticos (e.
ionicos), enlaces disulfuro (enlace covalente). E.Cuaternaria: asociación tridimensional
producida por la interacción de 2 a mas cadenas polipeptídicas y estabilizado por
fuerzs no covalent, son proteínas oligomericas: hemoglobina (4) cadenas, fosforilasa
(4), rubisco (14), ferrtitina (20) cadenas.