UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DEL CARMEN

Unidad Académica Campus llI

DES Ciencias de la salud
Licenciatura en Medicina

Bioquímica

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Presenta:
Cynthia Paola Garbutt Gómez

Responsable del Curso:

Angel Esteban Torres Zapata

Grupo:
B

Fecha:
26 de julio de 2019
 - ¿Qué es un aminoácido?
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un
grupo carboxilo. Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés
son aquellos que forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los
procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las
proteínas.

- Estructura básica

Están formados por un grupo carboxilo terminal que es ácido (COOH) y

un grupo amino (NH) del carbono alfa, dando lugar a péptidos de
diversos tamaños cuando se enlazan mediante uniones peptídicas,
efectuadas con el grupo carboxilo (COOH) o con otros elementos como
azufre y fósforo.

● Clasificación
● Por su requerimiento​:
 ● Por estructura del radical
Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos:
1.- NEUTROS O ALIFÁTICOS
En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son muy poco
reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena
lateral es un átomo de hidrógeno). Estos AA hidrofóbicos tienden a
ocupar la parte central de las proteínas globulares, de modo que
minimizan su interacción con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G,
A, V, L e I.
2.- AROMÁTICOS
La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el caso de la F,
fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos AA, además de
formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de
interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores..

3.- HIDROXIÁMINOACIDOS
Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. Son la T y S.

4.- TIOAMINOÁCIDOS
Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran importancia
estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH
de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el
plegamiento de la proteína.
Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA
cistina, que está formado por dos cisteínas unidas por un puente
disulfuro.

5.- IMINOÁCIDOS
Tienen el grupo a-amino sustituído por la propia cadena lateral,
formando un anillo pirrolidínico. Es el caso de la P.
6.- DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS
Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E). Sus amidas
correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q).
7.- DIBÁSICOS
La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser
un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).

● Por la polaridad del radical

Según este criterio se distinguen cuatro grupos de aminoácidos:
APOLARES
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilanina
(W) Triptófano
Metionina
Prolina

POLARES SIN CARGA

Glicina
(Y) Tirosina
Serina
Treonina
Cisteíma
(N) Asparagina
(Q) Glutamina
CATIÓNICOS
(K) Lisina
(R ) Arginina
Histidina

ANIÓNICOS
(D) Ac. Aspártico
(E) Ac. Glutámico

● Aminoácidos codificables
1. Serina (Ser,S)
2. Treonina (Thr,T)
3. Cisteína (Cys,C)
4. Asparagina (Asn,N)
5. Glutamina (Gln,Q)
6. Tirosina (Tyr,Y)
7. Glicina (Gly,G)
8. Alanina (Ala,A)
9. Valina (Val,V)
10. Leucina (Leu,L)
11. Isoleucina (Ile,I)
12. Metionina (Met,M)
13. Prolina (Pro,P)
14. Fenilalanina (Phe,F)
15. Triptófano (Trp,W)
16. Ácido aspártico (Asp,D)
17. Ácido glutámico (Glu,E)
18. Lisina (Lys,K)
19. Arginina (Arg,R)
20. Histidina (His,H)
 ● Aminoácidos esenciales y no esenciales
a).- ​Indispensables o esenciales: ​Son aquellos que el organismo no
puede sintetizar o lo realiza con deficiencias (tiempo, eficacia) para
cubrir las necesidades metabólicas. La ausencia o ingesta inadecuada
de estos aminoácidos conduce a un balance nitrogenado negativo y un
estado de nutrición inadecuado.
Dentro de éstos se encuentran los ramificados necesarios cuando existe
estrés metabólico, ya que hay proteolisis muscular y liberación de
aminoácidos (50% ramificados), cuyo destino es el hígado para formar
proteínas de fase aguda y de reparación, además de concentrarse en
sitios como heridas y sistema inmunitario.
Sus funciones son aumentar la retención de nitrógeno, evitar la
proteolisis y su depleción. A diferencia de los demás aminoácidos que
son oxidados en hígado, los aminoácidos de cadena ramificada son
utilizados para proveer energía al tejido muscular y al cerebro. La
leucina es metabolizada en un 55% en el músculo, un 10% en cerebro y
un 25% en la región esplénica.
Son: Fenilanina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina,
Treonina, Triptofano, Valina.
b).​- Dispensables o no esenciales:​ Pueden ser sintetizados por el
organismo a partir de sus precursores o de aminoácidos esenciales:
1. Ácido glutámico.- Se forma por la aminación reductora del
oxoglutarato y es el precursor directo de la glutamina y la prolina.
2. Ácido aspártico y alanina​.- Se forman por transaminación con
oxalacetato y piruvato respectivamente.
3. Tirosina.- Producida por hidroxilación de la fenilanina.
4. Cisteína.- La cadena carbonada de la cisteína procede de la
serina y del átomo de azufre de la metionina.
5. Serina.- procede del 3 fosfoglicerato, es también precursor de la
glicina.​
6. Arginina.- se forma a partir de la ornitina que procede del ácido
aspártico.
 ● Enlace peptídico
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los
péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos
mediante enlaces peptídicos.
El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace
amida sustituido.​ La formación de este enlace requiere aportar energía,
mientras que su rotura (hidrólisis) la libera.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el
extremo COOH terminal.

● Qué es un péptido
Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios
aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las
proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un
gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se
conocen.
Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre
sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar
a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos​.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
etc...
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.-​ si el nº de aminoácidos es
mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de
izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee
un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto
del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es
idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por
extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el
orden o secuencia de sus aminoácidos.

● Importancia biomédica
Además de proporcionar las unidades monómero a partir de las cuales
se sintetizan las cadenas polipeptídicas largas de proteínas, los
L-α-aminoácidos y sus derivados participan en funciones celulares tan
diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas,
purinas, pirimidinas y urea.
Los polímeros cortos de aminoácidos llamados péptidos desempeñan
funciones importantes en el sistema neuroendocrino como hormonas,
factores liberadores de hormona, neuromoduladores o
neurotransmisores. Los seres humanos y otros animales superiores
carecen de la capacidad para sintetizar 10 de los 20 L-α-aminoácidos
comunes en cantidades adecuadas para apoyar el crecimiento de
lactantes o para mantener la salud en adultos. En consecuencia, la dieta
del ser humano debe contener cantidades adecuadas de estos
aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional. Si bien las
proteínas de ser humano sólo contienen L-α-aminoácidos, los
microorganismos hacen uso extenso de D-α-aminoácidos. Por ejemplo,
Bacillus subtilis secreta una mezcla de D-metionina, D-tirosina,
D-leucina y D-triptófano para desencadenar el desmontaje de
biopelícula, y Vibrio cholerae incorpora D-leucina y D-metionina en el
componente peptídico de su capa de peptidoglucano. Muchas bacterias
elaboran péptidos que contienen tanto D-α-aminoácidos como
L-α-aminoácidos, varios de los cuales poseen valor terapéutico, entre
ellos los antibióticos bacitracina y gramicidina, y el agente antitumoral
bleomicina. Algunos otros péptidos microbianos son tóxicos. Los
péptidos cianobacterianos microcistina y nodularina son mortales en
dosis grandes, mientras que las cantidades pequeñas promueven la
formación de tumores hepáticos.
● Niveles estructurales de las proteínas
La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la
disposición espacial de su cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una
serie de plegamientos y estos proporcionan una gran complejidad a la
estructura de las proteínas. Se definen cuatro niveles distintos,
conocidos como estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria,
y, cada uno de ellos se constituye a partir del anterior.

Estructura primaria:
Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden
en que se encuentran. La secuencia de la proteína se escribe
enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el
extremo -C terminal.
Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que
constituyen los enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de
carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el
mismo plano.
Estructura secundaria:
Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio.
Existe una conformación más estable que ninguna otra que es la que se
mantiene. Los tipos básicos de la estructura secundaria son:
· α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí
misma.
Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los
grupos -NH- y –C=O. Si estos enlaces se rompen, la estructura
secundaria se pierde.
(Ej: α-queratina de las plumas)

· Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal

sino una lámina plegada en zig-zag.
La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes
de hidrógeno, pero en este caso son transversales.
(Ej: β-queratina de la seda)
Estructura terciaria:
Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí mismo originando una conformación
globular. Dicha conformación globular en las proteínas facilita su
solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas globulares).
Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias
mantienen su estructura secundaria alargada (proteínas filamentosas o
fibrilares). Son insolubles en agua y en disoluciones salinas, por lo que
presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los
huesos...)
De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína,
por lo que cualquier cambio que se produzca en la disposición de esta
estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica, proceso
que conocemos con el nombre de desnaturalización.
La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se
originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena
polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las
cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes
tipos:
· Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos
–SH de los aminoácidos cisteína.
· Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los
grupos de cargas eléctricas opuestas. Se producen entre grupos
radicales de aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.
· Puentes de hidrógeno
· Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen
entes los aminoácidos apolares.

Estructura cuaternaria:
Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad proteica.
Según el número de subunidades que se asocian, las proteínas que
tienen estructura cuaternaria se denominan:
· Dímeros: ej. enzima hexoquinasa
· Tetrámeros: ej. hemoglobina
· Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa
· Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este
posee 60 subunidades proteicas).
El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los
enlaces débiles.

● Función
- Catálisis enzimática ya que todas las enzimas conocidas son
proteínas.
- Transporte y almacenamiento de iones y pequeñas moléculas.
- En forma de lipoproteínas participan en el transporte de triglicéridos,
colesterol, fosfolípidos y vitaminas liposolubles.
- Movimientos sistemáticos: el músculo estriado y liso están compuestos
principalmente de proteínas así como las estructuras involucradas en la
motilidad de ciertas células que viven independientes como los
espermatozoides.
- Estructura de la piel y el hueso: el colágeno es la proteína más
abundante del cuerpo que da a estas estructuras gran resistencia a la
tensión.
- Sistema defensivo inmune: los anticuerpos son proteínas
especializadas que reconocen las proteínas de cada organismo y las
extrañas.
- Regulación hormonal: Algunas hormonas son proteínas como la
somatotropina y la insulina. Los receptores celulares que reconocen las
hormonas y los neurotransmisores son proteínas.
- Contribuyen a la homeostasis al mantener las relaciones osmóticas
normales entre los líquidos corporales.
- Control de expresión genética Moléculas de represión en bacterias son
proteínas que suprimen ciertas secuencias del DNA; además actúan
como factores de iniciación y terminación, sirven a las fases de
transcripción y translación de la función del gen.

● Proceso de absorción y digestión de las proteínas

DIGESTIÓN

ESTÓMAGO PÁNCREAS INTESTINO

Secreción de jugo -Secreción de jugo DELGADO
gástrico de la mucosa pancreático (DUODENO)
gástrica HCl Aporta las Proteasas Producción de
(pH=2) Tripsina péptidos
pepsinógeno Quimiotripsina menores
Carboxipeptidasa Enteropeptidasa
pepsina -Aquí actúa la Tripsinógeno
secretina para
péptidos: producir jugo tripsina
Producción de gastrina pancreático y +aminopeptidasa
reguladora del HCl. bicarbonato + dipeptidasa
péptidos
Proteínas:
Proteosas y peptonas. aminoácidos

absorción de
aminoácidos

ABSORCIÓN:
Casi todas las proteínas se absorben al final del yeyuno y solo el 1% las
proteínas ingeridas se encuentran en las heces. Algunos aminoácidos
pueden permanecer en las células epiteliales y se utilizan en la síntesis
de enzimas intestinales y células nuevas.
 ● Patologías relacionadas al metabolismo de proteínas
DEFICIENCIAS
Kwashiorkor, marasmo, pigmentación del cabello (signo de la bandera),
piel reseca y escamosa, pérdida de cabello y vello, en las uñas se
presentan canaladuras transversas, pierden su brillo, hipertrofia
hepática. Disminuye la eliminación del nitrógeno urinario.
EXCESOS
Puede acelerar el proceso de esclerosis glomerular renal relacionado
con la edad y cuando ya existe daño renal, así mismo puede producir
hipercalciuria con lo cual se favorece el desarrollo de litiasis y
osteoporosis.
Dado que los alimentos generosos en proteínas también contienen
cantidades elevadas de grasas saturadas, colesterol y sodio, pueden
contribuir al desarrollo de enfermedades cardiovasculares.