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2 Agua y Aminoacidos 2019
2 Agua y Aminoacidos 2019
I. EL AGUA
La cantidad de agua de la célula está dada por la suma de una fracción libre que
representa el 95% del agua total y es usada principalmente como solvente y medio
dispersante, y otra ligada equivalente al 5% y es la que está unida a las proteínas.
Es muy importante consumir una cantidad suficiente de agua cada día, para el
correcto funcionamiento de los procesos de asimilación y sobre todo, para los de
eliminación de residuos del metabolismo celular. Se requiere alrededor de tres litros de
agua al día como mínimo.
Contenido en agua
TEJIDO U ÓRGANO
(%)
Bazo 79
Cerebro 77
Corazón 83
Cristalino 98
Eritrocitos 69
Esqueleto 20-60
Hígado 71
Intestinos 82
Músculo 79
Piel 72
Pulmones 79
Riñón 81
Sangre 79
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III. PROPIEDADES FÍSICAS – QUÍMICAS Y BIOLÓGICAS
3.1 Acción disolvente
El agua es el líquido que más sustancias disuelve, por eso se dice que es el
disolvente universal. Esta propiedad se debe a su capacidad para formar puentes de
hidrógeno con otras sustancias que pueden presentar grupos polares o con carga iónica
(alcoholes, azúcares con grupos R–OH, aminoácidos y proteínas), lo que da lugar a
disoluciones moleculares; también las moléculas de agua pueden disolver a sustancias
salinas que se disocian formando disoluciones iónicas (fig. 2).
En el caso de las disoluciones iónicas, los iones de las sales son atraídos por los
dipolos del agua, quedando “atrapados” y recubiertos de moléculas de agua en forma de
iones hidratados o solvatados, debilitando las interacciones electrostáticas, como
consecuencia de su elevada constante dieléctrica (tendencia del disolvente a oponerse
a la atracción electrostática entre los iones positivos y negativos)
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“agarrándose por las paredes”, hasta alcanzar un nivel superior al contenido del
recipiente, donde la presión que ejerce la columna de agua se equilibra con la presión
capilar.
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Por su elevada conductividad térmica (mayor que la de cualquier líquido orgánico),
el agua influye en la termorregulación corporal, al conducir fácilmente el calor e igualar la
temperatura del medio interno en su integridad.
3.7 Densidad
La densidad máxima del agua se da a 4ºC, lo que permite que el hielo flote en el
agua y pueda existir vida marina en los casquetes polares, ya que el hielo flotante actúa
como aislante térmico impidiendo que la masa oceánica se congele, posibilitando la
existencia de seres acuáticos en tales latitudes.
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hidrógeno con ella (alcoholes, aminas, ácidos, etc.). Las moléculas de agua forman una
malla de simetría hexagonal (hielo).
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AMINOÁCIDOS
I. Concepto. - Son compuestos cuaternarios formados por C, H, O y N. Constituyen
los bloques estructurales básicos de las proteínas y determinan muchas de sus
propiedades. Pueden aislarse a partir de hidrolizados de proteínas o sintetizarse
mediante procedimientos químicos.
II. Estructura. - Desde el punto de vista químico son ácidos orgánicos con grupos
amino en posición alfa. Este carbono alfa soporta la función carboxílica (grupo
carbonilo) y simultáneamente la función nitrogenada (grupo amino). La fórmula
general de un aminoácido es la siguiente:
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En las proteínas, los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos. El enlace
peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua (fig. 5)
H O H O
| || | ||
H2N – C – C – OH + H–N–C–C
| | | |
R H R OH
Aminoácido 1 Aminoácido 2
H2O
H O H O
| || | ||
H2N – C – C N–C–C Dipéptido
| | | |
R H R OH
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Conformación de dipéptidos y tripéptidos con la eliminación de una molécula de agua en
cada paso
III. Clasificación. -
a) EN FUNCION A LA NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL
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Aminoácidos Neutros o alifáticos: presentan una cadena lateral abierta, recta o
ramificada, no polar, fuertemente hidrofóbica (excepto la glicina, cuya cadena
lateral es un átomo de H. Pertenecen a este grupo:
GLY (ácido amino acético)
ALA (ácido α – aminopropiónico)
VAL (ácido α – aminoisovalérico)
LEU (ácido α – aminoisocaproico)
ILE (ácido α – amino – β – metilvalérico)
MET (ácido α – amino – γ – metiltiobutírico)
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Aminoácidos dibásicos: poseen un grupo básico en la cadena lateral. Este puede
ser un grupo amino como la lisina; un grupo guanidino como la arginina, o un
grupo imidazol como la histidina.
LIS (ácido α, ε diaminocaproico)
ARG (ácido α – amino – δ – guanidinovalérico)
HIS (ácido di – (α – amino – β – imidazolpropiónico)
Aminoácidos No esenciales
Aquellos que sí son sintetizados por el organismo. Estos son:
GLY PRO
ALA ASP
TIR GLU
SER Asparagina
CIS Glutamina
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Migran en un campo eléctrico a un determinado pH.
Todos presentan un punto isoeléctrico (pI). El pH, en el cual un aminoácido
tiende a adoptar una forma bipolar neutra (igual número de cargas positivas y
negativas), se denomina punto isoeléctrico.
La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su pI.
Los aminoácidos son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de
disociación del grupo carboxílico, del grupo amino y de otros grupos ionizables de
sus cadenas laterales (imidazol, fenol, guanidino, etc).
Todos los aminoácidos presentan características ácido – base.
Todos los aminoácidos, excepto GLY poseen un átomo de carbono asimétrico.
La mayoría de los aminoácidos naturales poseen configuración L.
Los aminoácidos exhiben un amplio intervalo de solubilidades. La longitud y
composición de la cadena lateral influyen en su solubilidad. Por ejemplo: LEU, ILE
y VAL que poseen cadenas alifáticas más largas e hidrófobas, son menos solubles
en agua que GLY o ALA (de cadena lateral más corta)
Existen aminoácidos que se encuentran en estado libre en los tejidos y que no
forman parte de las proteínas. Ejm.: citrulina, ornitina, monoyodotirosina,
creatina, homoserina, homocisteína, etc.
La cistina es el resultado de la unión de dos moléculas de cisteína por medio de
un puente disulfuro ( – S – S – ) (reacción de condensación):
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V. Niveles normales de aminoácidos en líquidos biológicos: AMINOACIDEMIA
En el suero sanguíneo, el contenido de proteínas es de 6 – 8 g%; mientras que el
contenido de aminoácidos, solamente de 0,05 g%. Los aminoácidos del plasma
sanguíneo proceden de la absorción intestinal de hidrolizados de proteínas, de la
proteólisis tisular, así como de la biosíntesis. Esta entrada continua de los
aminoácidos en la sangre se ve contrarrestada por su salida para participar en la
biosíntesis proteica y otros compuestos nitrogenados y por la degradación oxidativa
para producir energía. Por lo tanto, la aminoacidemia es el resultado del balance
entre los flujos de entrada y salida. Como promedio, la aminoacidemia normal oscila
entre 35 – 65 mg/100 mL. La eliminación de aminoácidos por la orina aumenta
cuando se incrementan las concentraciones plasmáticas.
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VI. Funciones
Todos los aminoácidos tienen la función principal de formar proteínas.
Actúan como precursores de glúcidos y en menor proporción de lípidos.
También actúan como precursores de algunas hormonas.
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