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En la cadena respiratoria intervienen tres tipos de moléculas capaces de transferir

electrones. La ubiquinona o coenzima Q (una quinona hidrofóbica), los citocromos


(proteínas que tienen como grupos prostéticos grupos hemo con hierro) y las proteínas
con agrupaciones sulfo-férricas (centros Fe-S). El tránsito de electrones a través de los
complejos se produce en orden creciente de afinidad electrónica, transfiriendo los
electrones desde las coenzimas reducidas hasta el oxígeno, aceptor final de los
electrones. Los complejos implicados en la transferencia de electrones son:

 El complejo I, también llamado NADH-ubiquinona oxidorreductasa o NADH


deshidrogenasa, que transporta los electrones del NADH a la ubiquinona.
 El complejo II es la succinato deshidrogenasa, única enzima del ciclo de Krebs unida a
membrana, que pasa los electrones del FADH2 a la ubiquinona.
 El complejo III, también llamado citocromo bcj o complejo ubiquinonacitocromo c
oxidorreductasa, que acopla la transferencia de electrones desde la ubiquinona al
citocromo c.
 El complejo IV, también llamado citocromo c oxidasa, es la última etapa de la cadena
de transporte electrónico de la respiración y conduce a los electrones desde el citocromo
c hasta el último aceptor de los electrones, el oxígeno, que se reduce a agua.
 El complejo V, también conocida como ATP sintasa, es el complejo proteico encargado
de la síntesis de ATP en la membrana mitocondrial, aprovechando el transporte de
protones, producto del ciclo de Krebs.
Los electrones del NADH + H+ se transportan al complejo I, y allí son aceptados
por el nucleótido de flavina FMN; posteriormente se transfieren a una serie de
centros Fe-S, que, finalmente, trasladan los electrones a la ubiquinona. El paso de
los dos electrones del NADH + H+ por el complejo I permite el tránsito de un total
de cuatro protones al espacio intermembrana. La ubiquinona reducida difunde
libremente por la membrana transportando los electrones hasta el complejo III; en
este complejo los electrones se transfieren de uno en uno a través de un proceso
complejo de varios pasos. El hecho de que los electrones pasen individualmente
hace que se genere ubisemiquinona (molécula de ubiquinona reducida por un solo
electrón) que, gracias a los citocromos b del complejo II, se reduce nuevamente y
cede el segundo electrón. Al final, los dos electrones son cedidos a dos citocromos
c (cada citocromo c transporta un electrón): durante este proceso se logran
transportar otros cuatro protones al espacio intermembrana. Los citocromos c se
encargan de transferir los electrones desde el complejo III al complejo IV. Dicho
complejo IV es el responsable de reducir una molécula de oxigeno a agua,
proceso para el cual necesita cuatro electrones y en el que es importante la
presencia de varios citocromos a y de dos átomos de cobre que colaboran en la
reducción de la molécula de oxigeno. El citocromo IV, al transferir los cuatro
electrones al oxígeno, logra transportar cuatro protones hacia el espacio
intermembrana; si bien, como el NADH + H+ cedió solo dos electrones por cada
molécula, el complejo IV únicamente transfiere dos protones, lo cual supone un
total de diez protones por molécula de NADH + H+ reoxidada a NAD+. La principal
fuente de NADH + H+ son los diversos pasos del ciclo de Krebs.

Los electrones de las moléculas de FADH2 entran en la cadena transportadora de


electrones a través del complejo II (complejo succinato deshidrogenasa del ciclo
de Krebs) que transfiere los electrones a la ubiquinona. Otras enzimas como la acil
CoA deshidrogenasa también transfieren los electrones del FADH2 a la
ubiquinona, aunque estos procesos no logran trasladar ningún protón al espacio
intermembrana. A partir de la ubiquinona, los electrones del FADH2 siguen el
mismo camino que los electrones del NADH + H+, siendo transferidos al complejo
III, al citocromo c, al complejo IV y, finalmente, cedidos al oxígeno formándose
agua. El trasiego de los electrones procedentes del FADH2permite el paso de un
total de seis protones por molécula al espacio intermembrana.

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