Tema 2-Bloque III-Inmunoglobulinas o Anticuerpos PDF

Fisiología
General
Tema 2. Inmunología. Inmunoglobulinas (Ig) o an4cuerpos (Ac)
Fisiología General
Tema 2. Inmunología. Inmunoglobulinas (Ig)

o an4cuerpos (Ac)
• Estructura de una molécula de Ig.

• Sub4pos de Igs (IgG, IgM, IgA, IgD e IgE).
• Fragmentos Fab y Fc de las Igs.
• Peculiaridades de la región variable de una Ig.
• Genes de las inmunoglobulinas.
• An4cuerpos mono y policlonales.
• Concepto de CD.
Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

Fisiología General
Estructura básica de una inmunoglobulina o an4cuerpo
VH
VL
CH1
CL
CH2
CH3

Fisiología General
El dominio globular mantenido por puentes disulfuro es una

estructura muy frecuente en
las moléculas que par4cipan
en la respuesta inmune.
Todas las moléculas que 4enen

esta estructura se denominan
“moléculas de la superfamilia
de las inmunoglobulinas”.
Fisiología General
Compar4mentos funcionales en una inmunoglobulina
VH Fab
VL (función de
an4cuerpo)
CH1
CL
Diges4ón
proteolí4ca
con papaina
CH2 Fc
(función de
complemento)
CH3

Fisiología General
Los an4cuerpos son moleculas señalizadoras.

No 4enen un efecto citotóxico directo.
Célula
diana Celula efectora
Ataque

Fisiología General
Las Igs son producidas únicamente por los linfocitos B
Receptor Igs solubles

an4génico
Linfocito B Célula plasmá4ca

Fisiología General
Variantes de Igs en función de sus componentes estructurales
Cadenas ligeras Cadenas pesadas: 5 4pos

Existen 2 4pos:
* cadenas γ
* cadenas κ * cadenas µ

* cadenas λ * cadenas δ

* cadenas α
* cadenas ε
Las cadenas pesadas determinan el sub4po de Ig:

IgG IgM IgD IgA IgE

Fisiología General
Las inmunoglobulinas mas abundantes en la sangre son las IgG
IgG: 560 a 1800 mg/dl

IgM: 45 a 250 mg/dl
IgA: 100 a 400 mg/dl
IgD: 0,3 a 10 mg/dl
IgE: inferiores a 0,01 mg/dl
La IgG es la única inmunoglobulina

que atraviesa la placenta.
En condiciones normales, los Acs

circulantes del feto y del recién
nacido son solamente de 4po IgG

Fisiología General
Las moléculas de IgM e IgA forman mul^meros
IgM pentamérica IgA dimérica

Cadena J
Pieza secretora
Cadena J

Fisiología General
La secreción de IgA en las mucosas es un proceso ac4vo que
requiere transporte a través de la célula epitelial
La IgA es el regalo de la madre

mediante la lactancia
Fisiología General
Variabilidad de los dominios de las Igs
REGIÓN
VARIABLE VH
VL
CH1
CL
CH2 REGIÓN
CONSTANTE
1. Fijación del complemento.
2. Unión a receptores en la CH3
membrana de los fagocitos.

Fisiología General
Los an4cuerpos (Ac) reaccionan con an^genos (Ag)

Ag: Estructura molecular reconocible por “receptores” de los linfocitos.
Determinante
an4génico
(epitopo)

Fisiología General
La unión del Ag y del Ac no es covalente y depende de que sus
estructuras espaciales sean complementarias
Pero, además, se requiere que exista ATRACCIÓN entre ambos.

Fisiología General
El complejo an^geno-‐an4cuerpo se man4ene unido por fuerzas no covalentes

Fisiología General
AFINIDAD: Es la fuerza de unión entre una Ig

y un determinante an@génico.
¿Cómo se origina un grado tan

grande de diversidad en las
inmunoglobulinas?

Fisiología General
Organización en la línea germinal de los genes de las
inmunoglobulinas humanas
Cadena ligera κ (cromosoma 2)

L1 Vκ1
L2 Vκ2
L3 Vκ3
L Vκ~40 Jκ 1-‐5 Cκ

Cadena ligera λ (cromosoma 22)

L1 Vλ1
L2 Vλ2
L Vλ~30 Jλ1 Cλ1 Jλ2 Cλ2 Jλ4 Cλ4
Cadena pesada (cromosoma 14) CH1 CH2 CH3 CH4

L1 VH1 L2 VH2 L3 VH3
L VH~65 DH 1-‐27 JH 1-‐6 Cµ
Cδ

Cγ3 Cγ1 Cα1 Cγ2 Cγ4 Cε

Cα2

Fisiología General
Recombinación gené4ca por

«corte y empalme» (splicing).
De esta forma se genera una enorme diversidad en el

repertorio de las Igs, cifrado en 1014 posibles variantes.

Fisiología General
En conclusión:
-‐ Los Acs son moléculas muy variables entre sí.
-‐ Cada uno de ellos específico de una molécula (Ag).
-‐ Su misión es «dianizar» un obje@vo para su fagocitosis.
-‐ Son producidos exclusivamente por los linfocitos B.
-‐ Cons@tuyen el receptor del linfocito B para el Ag.
-‐ En el estadio final (célula plasmá@ca) se secretan al medio.
-‐ Se unen al Ag por «complementariedad» y fuerzas de atracción.
-‐ No hay unión química al Ag: es una unión reversible.
-‐ Cuanto mayor es la afinidad Ag-‐Ac más estable es la unión.
-‐ La enorme variabilidad de los Acs se genera por recombinación de
múl@ples regiones gené@cas en las regiones variables.

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Tema 2. Inmunología. Inmunoglobulinas (Ig)

• Estructura de una molécula de Ig.

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

Estructura básica de una inmunoglobulina o an4cuerpo

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

El dominio globular mantenido por puentes disulfuro es una

Todas las moléculas que 4enen

Compar4mentos funcionales en una inmunoglobulina

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

Los an4cuerpos son moleculas señalizadoras.

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

Las Igs son producidas únicamente por los linfocitos B

Receptor Igs solubles

Linfocito B Célula plasmá4ca

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

Variantes de Igs en función de sus componentes estructurales

Cadenas ligeras Cadenas pesadas: 5 4pos

Las cadenas pesadas determinan el sub4po de Ig:

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

IgG: 560 a 1800 mg/dl

La IgG es la única inmunoglobulina

En condiciones normales, los Acs

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

Las moléculas de IgM e IgA forman mul^meros

IgM pentamérica IgA dimérica

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

La IgA es el regalo de la madre

Variabilidad de los dominios de las Igs

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

Los an4cuerpos (Ac) reaccionan con an^genos (Ag)

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

Pero, además, se requiere que exista ATRACCIÓN entre ambos.

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

El complejo an^geno-­‐an4cuerpo se man4ene unido por fuerzas no covalentes

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

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Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

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