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Introducción
- Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En
AMINOÁCIDOS, determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra
reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.

PÉPTIDOS Y
PROTEINAS

- Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces petídicos y el

producto formado por la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido.
- La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de otros
aminoácidos (tripéptidos, tetrapéptidos, etc.). Los polipéptidos contienen muchas
unidades de aminoácidos.
- Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos, son
polímeros formados por 100-300 aminoácidos.
- Las proteínas ejercen muy diversos papeles en los seres vivos: la seda, el pelo, los
músculos, el tejido conectivo y casi todos los enzimas son proteínas.

• AMINOÁCIDOS Clasificación de los aminoácidos

COOH - Se clasifican como α, β, γ, etc. De acuerdo con la localización del grupo amino
en la cadena carbonada que contiene el ácido carboxílico.

H 2N C H α
NH3 Ácido 1-aminociclopropanocarboxílico: es un α-aminoácido y es el precursor
biológico del etileno en la plantas.
CO2

β Ácido 3-aminopropanoico: conocido como β-alanina. Es un β-aminoácido que

R H3N
CO2 constituye una de la unidades estructurales de la coenzima A .
α

H3N
β
CO2 Ácido γ-aminobutanoico: Conocido como ácido γ-aminobutírico (GABA). Es
γ
un γ-aminoácido y es el principal neurotransmisor inhibitorio cerebral.
α

- Aunque se conocen más de 700 aminoácidos naturales diferentes, hay un grupo de

20 α-aminoácidos que se encuentran normalmente presentes en las proteínas.
Todos ellos, excepto la prolina, responden a la misma estructura general:

O
α
H2N
H3N CH C O α Prolina
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE
R
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS CO2

Clasificación de los aminoácidos

CLASIFICACIÓN DE LOS Nombre Abreviación Estructura
Nombre Abreviación Estructura

AMINOÁCIDOS Aminoácidos con extremos de cadenas non polares Prolina Pro(P) O

Glicina Gly(G) O
N
H OH
ALIFÁTICOS H2N
fenilalanina Phe (F)
OH
O

O
Alanina Ala (A)
NO POLARES NH
2
OH

NH OH
2
O
Triptófano Trp(w) H2N
OH

AROMÁTICOS Valina Val(V) HN

OH O

POLARES SIN CARGA

NH2
O
Leucina Leu(L)
CON GRUPOS ÁCIDOS Aminoácidos con extremos de cadenas polares pero no
Aminoácidos OH
ionizados
NH2
O
O Asparagina Asn(N)
POLARES CON CARGA Isoleucina Ile(I) H2N
OH
OH
CON NITROGENO BÁSICO O NH2
NH2
O O
Glutamina Gln (Q)
Metionina Met(M) O

S H2N OH
OH
NH2
NH2

1
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Clasificación de los aminoácidos

Nombre Abreviación Estructura Nombre Abreviación Estructura
Aminoácidos
Aminoácidos con extremos de cadena polares pero no
ionizados
Cisteína Cys(C)
O Propiedades físicas y químicas
O
Serina Ser (S)
HS OH Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de
HO OH NH2 elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC);
NH2 Aminoácidos con extremos de cadena básicos
solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento
Treonina Thr(T) OH O anfótero.
1.  La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de
OH
Lisina Lys(K) O luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a
NH2
H2N
OH
la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a
Aminoácidos con extremos de cadenas ácidos
O NH2
cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los
aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia
Ácido Asp(D) Arginina Arg (R)
HO
apártico OH
NH O la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
O NH2 H2N N OH
H

Ácido Glu (E) O O NH2

glutámico
HO OH Histidina His (H O

NH2
N
Tirosina Tyr(Y) O
OH

OH NH2
HN

NH2
HO

Estereoquímica de los Aminoacidos Estereoquímica

-  La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.

- En los demás α-aminoácidos el carbono α es un centro estereogénico.

-  Las configuraciones se especifican mediante la notación D y L. Todos los

aminoácidos que provienen de proteínas tienen configuración L, aunque se conocen
α-aminoácidos naturales de la serie D.

CO2 NH3
H
CO2 H3N H CO2
Glicina
(Aquiral) H3N H R R
L-aminoácido
H (Proyección de Fischer y en perspectiva)

Estereoquímica • La configuración (S) de los

aminoácidos.
-  El cambio de la configuración en aquellos aminoácidos que poseen sólo un centro Casi todos los aminoácidos naturales tienen configuración (S), con estereoquímica
estereogénico conduce a la obtención de su enantiómero. Para un aminoácido con parecida a la del L-(-)-gliceraldehído, por lo que se denominan L-aminoácidos.
más de un centro estereogénico el cambio de configuración del carbono α de L a D da Excepto la glicina, todos los α aminoácidos son quirales. El centro quiral es el
lugar a un diastereoisómero. átomo de carbono asimétrico α.

CO2 CO2

H3N H H α NH3
α
L-Isoleucina H3C H H3C H D-Allo-Isoleucina

CH2CH3 CH2CH3

2
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PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

ÁCIDO-BASE • Formación zwitterión.
pK1
-COOH -COO- + H+ •  A pesar de que generalmente los
ÁCIDO aminoácidos se escriben con un grupo
pK2 carboxílico (-COOH) y un grupo amino (-
-NH2 + H+ -NH3+
BASE
NH2), su estructura real es iónica y depende
del pH.
•  El grupo carboxílico pierde un protón,
dando lugar a un ión carboxilato, y el
pK1 pK grupo amino se protona y da lugar a un ión
amonio. A esta estructura se le denomina
2

ZWITTERIÓN
ión dipolar o zwitterión.

Propiedades
-  Los aminoácidos son sustancias mucho más polares de lo que uno esperaría de
• Punto isoeléctrico
acuerdo con su fórmula molecular. •  A pH ácido: prevalece la especie con
-  Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al
hecho de que la forma estable es un zwitterión o sal interna. carga +
O O •  A pH básico: prevalece la especie con
H2N CH C OH H3N CH C O carga –
R R •  Hay un valor de pH para el cuál la carga
Formas zwitteriónicas de un aminoácido de la especie es cero. (zwitterión)
-  Los aminoácidos son anfóteros, contienen un grupo ácido y uno básico.
pI = pK1 + pK2 para un aa
O O O
neutro
H3N CH C OH
-H+
H3N CH C O
-H+
H2N CH C O 2
+H+
•  Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la
+H+
R R R

Especie presente
en medio ácido
Zwitterión
Especie presente Especie presente
carga neta del aminoácido es cero.
en medio neutro en medio básico

Propiedades Propiedades
O O O
- La glicina se caracteriza por dos pKa: uno corresponde a la posición más ácida
-H+ -H+
H3N CH C OH H3N CH C O H2N CH C O (pKa1) y el otro a la menos ácida (pKa2). Otros aminoácidos con cadenas laterales
+H+ +H+
R
neutras presentan valores de pKa similares a los de la glicina.
R R
a b c -  El punto isoeléctrico pI corresponde al valor de pH para el cual el aminoácido no
tiene carga neta, corresponde a un máximo en la concentración del zwitterión.
Aminoácido pKa1 pKa2 pI

Glicina 2.34 9.60 5.97

Alanina 2.34 9.69 6.00
Valina 2.32 9,62 5.96
Leucina 2.36 9,60 5.98
Isoleucina 2.36 9,60 6.02
Metionina 2.28 9,21 5.74
Prolina 1.99 10.60 6.30
fenilalanina 1.83 9,13 5.48
Triptofan 2.83 9,39 5.89
Curva de valoración de la glicina.
Asparagina 2.02 8,80 5.41
-  Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la mayoritaria.
Glutamina 2.17 9,13 5.65
-  Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el zwitterión (b). La concentración
Serina 2.21 9,15 5.68
del zwitterión es máxima en el punto isoeléctrico pI.
Treonina 2.09 9,10 5.60
-  Valores superiores a pKa2: la especie c es la presente en mayor concentración.
pKa1:ionización del grupo carboxílico; pKa2: deprotonación del ión amonio

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Propiedades
-  Aquellos aminoácidos que poseen cadenas laterales que contienen grupos ácidos o
básicos se caracterizan mediante tres valores de pKa. El valor del pKa extra (puede
• Aminoácidos estándar.
ser pKa2 o pKa3) refleja la naturaleza de la función presente en la cadena lateral.
-  Los puntos isoeléctricos de estos aminoácidos se encuentran a medio camino entre Hay veinte α-aminoácidos,
los valores de los pKa del monocatión y del monoanión. denominados aminoácidos
Aminoácido pka1 pKa2 pKa3 pI estándar, que prácticamente
Ácido Aspártico 1.88 3.65 9.60 2.77 se encuentran en todas las
proteínas.
Ácido Glutámico 2.19 4.25 9.67 3.22

Tirosina 2.20 9.11 10.07 5.66

Cisteína 1.96 8.18 10.28 5.07

Lisina 2.18 8.95 10.53 9.74

Arginina 2.17 9.04 12.48 10.76

Histidina 1.82 6.00 9.17 7.59

-  Las propiedades ácido-base de la cadena lateral de los aminoácidos son

importantes tanto para las propiedades de las proteínas que los contienen como
para el análisis de mezclas de aminoácidos que pueden ser separados en base a su
capacidad para dar o aceptar protones.

• Aminoácidos estándar. • NO POLARES ALIFÁTICOS

O O O

Los aminoácidos estándar H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

difieren unos de otros en la
estructura de las cadenas laterales H CH3 CH CH3
enlazadas a los átomos de GLICINA ALANINA Ala VALINA
carbono α. Gli CH3 Val

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH C OH

CH2 CH CH3

HN
CH CH3 CH2

CH3 CH3
LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA
Leu Ile Pro
22

• NO POLARES AROMÁTICOS • POLARES SIN CARGA

O O O

O
O H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH
O
H2N CH C OH CH2 CH OH CH2
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2 OH SERINA CH3 TREONINA
SH
CH2 CISTEÍNA
CH2 Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2 CH2
HN CH2
CH2 CH2
FENILALANINA C O
METIONINA ASPARRAGINA
Phe OH S
Met C O Asn
TRIPTOFANO NH2
TIROSINA GLUTAMINA
Trp CH3 NH2 Gln
Tyr

23 24

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AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
•  Aminoácidos que no pueden
BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -) biosintetizar los animales ni el hombre.
O

•  Deben ser administrados en la dieta.

O O
O O
H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

•  Son 10:
CH2 H2N CH C OH H2N CH C OH
CH2 CH2

CH2 CH2 CH2

val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg,

CH2
N
CH2 CH2 C O CH2

CH2 NH
NH
OH C O hys.
NH2 C NH HISTIDINA
ACIDO GLUTÁMICO
OH
Hys Glu
NH2 ÁCIDO ASPÁRTICO
LISINA Asp
Lis ARGININA
Arg

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O
•  AMINOÁCIDOS
O O
•  POCO USUALES
Aminoácidos biológicamente activos
H2N CH C OH H2N CH C OH
C OH
O
CH2 CH2
H2N CH C OH
CH2 CH2
HN CH2
CH2 CH2
HC COOH gamma-
HC OH carboxiglutamato
CH
HO C O

4-hidroxiprolina NH2 HN CH3

OH
O
O 5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina

O H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH CH2
CH2
citrulina
CH2 CH2
SeH ornitina
CH2 CH2
selenocisteina
CH2
NH

NH3
CO
• 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.
• N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)
• Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre. NH2
• Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.
• Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y
el ciclo de la urea.
28

• ELECTROFORESIS • Propiedades químicas

•  Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

29

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PEPTIDOS
• PUENTES DI SULFURO
En péptidos, polipéptidos y proteínas los aminoácidos se unen unos a otros
mediante enlaces amida. El enlace amida entre un grupo amino de una aminoácido y
•  Formación
de enlaces disulfuro (PUENTES el carboxilo de otro se denomina enlace peptídico.

DISULFURO) Aminoácido N-terminal

Glicina
NH2 O
O O O O H
N
Aminoácido C-Terminal
Alanina
OH
C OH C OH C OH C OH
O
H 2N CH + H2N CH Alanilglicina
H2N CH H2N CH

H2C
- Por acuerdo las estructuras peptídicas se escriben de manera que el grupo amino se
SH2 SH2 CH2 H2C S S CH2 escribe a la izquierda y el carboxilo a la derecha. Así los extremos izquierdo y
derecho de los péptidos corresponden al extremo amino y al carboxílico,
CISTINA respectivamente. La alanina es el aminoácido N-terminal en la alanilglicina y la
glicina es el aminoácido C-terminal.
- El orden preciso de enlace en un péptido es su secuencia de aminoácidos y se
especifica usando las abreviaturas de tres letras correspondientes a cada aminoácido
conectadas por guiones.
- Los aminoácidos individuales que componen un péptido son llamados residuos.

PEPTIDOS • PÉPTIDOS
•  Polímeros de
aminoácidos de
PM menor a 6000
daltons ( <50
aa)
•  Dipéptido: 2 aa
•  Tripéptido: 3 aa

Hechos estructurales importantes: •  Tetrapéptido: 4 aa

•  Pentapéptido: 5
-  El enlace peptídico muestra una geometría plana.
aa
-  La conformación más estable con respecto a dicho enlace tiene los dos carbonos α
en anti, uno con respecto al otro. Extremo N-terminal: comienzo de la
-  La rotación en torno al enlace amida es lenta debido a la deslocalización del par
cadena
electrónico sin compartir del nitrógeno en el grupo carbonilo, lo que da al enlace C- Extremo C-terminal: fin de la cadena
N cierto carácter de enlace doble.

• NOMENCLATURA • PEPTIDOS
•  Se nombran desde el extremo N- •  EJEMPLOS:
terminal al C-terminal, usando la •  OCITOCINA: hormona que estimula la
terminación il, excepto para el último contracción del útero.
aa. •  GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones

•  Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys contrarias a la Insulina.

•  ANTIBIÓTICOS

•  GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil- reacciones Redox de la célula.
cysteína

35 36

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La encefalina es un pentapéptido.
• PEPTIDOS

37

Algunos péptidos presentan modificaciones estructurales, un ejemplo es la Secuenciación de péptidos y proteínas

oxitocina.
ANÁLISIS DE AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

- Existen distintos niveles en la estructura peptídica, uno de ellos es la estructura

primaria, que consiste en la secuencia ordenada de aminoácidos que forman la
cadena completa y que resulta, en gran medida, determinante del resto de los niveles
estructurales del péptido o la proteína.

- La determinación de ésta, por tanto, ha resultado un enorme avance para la

bioquímica (F. Sanger, premio Nobel de Química 1958). La estrategia básica consiste
en :

1. Determinar qué aminoácidos están presentes y en qué relación molar.

2.  Romper el péptido en pequeños fragmentos, separarlos y determinar su
composición en aminoácidos.
3.  Identificar los aminoácidos de N y C terminales del péptido original y de cada
fragmento.
4.  Organizar la información de manera que los fragmentos puedan unirse para
revelar la secuencia completa.

Secuenciación de péptidos y proteínas

Secuenciación de péptidos y proteínas 2. Hidrólisis parcial del péptido.

1.  Análisis de aminoácidos. -  La hidrólisis enzimática (petidasas, proteasas o enzimas proteolíticas) es una
hidrólisis selectiva que permite convertir el péptido en fragmentos más
Se lleva a cabo la hidrólisis completa de los enlaces peptídicos mediante el pequeños.
tratamiento con disolución acuosa de HCl 6M y calefacción durante 24 h.
- Por ejemplo, un grupo de enzimas pancreáticas, conocidas como
La mezcla de aminoácidos se separa mediante cromatografía de intercambio iónico carbopeptidasas, catalizan sólo la hidrólisis del enlace peptídico del
(basada en las diferentes propiedades ácido-base) y se establece la proporción aminoácido C-terminal. La tripsina, enzima digestivo del intestino, cataliza
coloreando los residuos (con ninhydrina). sólo la hidrólisis de los enlaces peptídicos que involucran al grupo carboxilo de
la lisina o arginina. Así, otras muchas enzimas digestivas se usan en al
El proceso se encuentra totalmente automatizado y sólo requiere del orden de hidrólisis selectiva de péptidos.
10-5-10-7 g de péptido.
O O O
H H H El sitio catalizado de la Quimotripsina
N CH C N CH C N CH C
cuando R’ es un grupo aromático
R R' R''

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• 6.2. Secuenciación de péptidos y

proteínas
3. Análisis de los residuos terminales.

-  Una secuencia de aminoácidos es ambigua a no ser que se conozca el sentido

PROTEINAS
en que debe leerse. Es necesario conocer cuál es el extremo N y C- terminal.

-  Como vimos antes, la hidrólisis catalizada por carbopetidasas rompe el

aminoácido C-terminal, lo que permite identificarlo.

-  Para identificar el aminoácido N-terminal se suele aprovechar que el grupo

amino puede actuar como nucleófilo (frente a la menor nucleofilia de los N que
forman parte de los enlaces amida).

Proteínas
1.  Las proteínas son las macromoléculas que se encuentran en más cantidad en las
células vivientes.
•  DEFINICIÓN
2.  La palabra Proteína viene del griego : protos que significa primero.
3.  Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación, estructural entre otras.
Son el instrumento molecular a través del cual se expresa la información genética.
Biopolímeros de aminoácidos de mas
4. 
5.  Todas las proteínas desde las más sencillas hasta las más complejas están
constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminoácidos.
de 6000 daltons, indispensables para la 6.  Las proteínas están constituidas por cadenas de amino ácidos, unidos por un tipo
específico de enlace covalente.
procesos vitales de los seres vivos. 7.  De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar proteínas como: enzimas,
hormonas, anticuerpos, la membrana proteíca del ojo, plumas, telas de arañas, los
cuernos de rinocerontes, proteínas de la leche y un millar de otras sustancias con
Están formadas por C, H, O, N y S 8. 
actividades biológicas distintas
Son imprescindibles para la síntesis de proteínas corporales y otros compuestos
funcionales como:

1.  Hormonas
2.  Anticuerpos
3.  Neurotransmisores
4.  enzimas

•  Un adecuado aporte calórico paralelo, asegura una buena utilización de las proteínas
(AA) dietarias para estos fines específicos.

45

Proteínas
Estructura de una proteína
Clasificación Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces
1.  Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están peptídicos.
formadas exclusivamente o predominantemente por
aminoácidos.

2.  Proteínas conjugadas o Hetero proteians : Poseen un

componente de proporción significativa no aminoacídico
que recibe el nombre de grupo prostético. Según la
naturaleza de este grupo consideramos:

1.  Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en

su estructura un grupo hemo Ejemplo: Hemoglobina,
Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
2.  Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura
azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las
inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el
colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
3.  Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se
encuentran en las membranas celulares.
4.  Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico,
como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
Las propiedades físicas y químicas de las proteínas se determinan a partir de los
5.  Fosfoproteínas: Contienen en su molécula uno o más aminoácidos que las forman.
moléculas de acido fosforico.

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NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS

ASPECTOS IMPORTATES DE LAS PROTEINAS
•  Las proteínas tienen 4 niveles de organización: ESTRUCTURA
PRIMARIA, ESTRUCTURA SECUNDARIA, ESTRUCTURA TERCIARIA y ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Ò  Niveles estructurales de las proteínas: primario,
secundario, terciario y cuaternario
Ò  Fuerzas estabilizadoras: Enlaces covalentes,
enlaces de hidrogeno, interacciones ionicas e
hidrofobicas.
Ò  Consecuencias de cambios mutacionales en la
secuencia de aminoácidos: ejemplo: anemia
falciforme

Proteínas
Niveles estructurales
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en
su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica
unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de • Estabilidad por Enlaces covalentes, peptídico, Disulfuro e
estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Interacciones Débiles.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
• Plegamiento de las cadenas polipeptídicas
La ESTRUCTURA PRIMARIA esta
representada por la sucesión • Enlaces peptídico: enlace covalente grupo amino - grupo
lineal de aminoácidos que
forman la cadena peptídica y carboxilo. Limita el número de cadenas polipeptídicas
por lo tanto indica qué
aminoácidos componen la
cadena y el orden en que se
encuentran. El ordenamiento
de los aminoácidos en cada
cadena peptídica, no es
arbitrario sino que obedece a
un plan predeterminado en el
ADN.
Esta estructura define la
especificidad de cada
proteina. Lehninger Principles of Biochemistry

ESTRUCTURA PRIMARIA
• ESTRUCTURA PRIMARIA
•  Está determinada por
la secuencia
de aminoácidos de la
cadena proteica.
•  Las cadenas laterales
de los aminoácidos se
extienden a partir de
• Hace referencia a:
una cadena principal. • La identidad de aminoácidos.
• La secuencia de aminoácidos.
• La cantidad de aminoácidos.
• La variación en un solo aa hace que cambie su función
biológica.
• Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
54

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Proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA Niveles estructurales
Ò  Independientemente de la longitud de la La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición
espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida
cadena, siempre hay un extremo amino y un que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que
sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y
extremo carboxilo terminal que permanecen de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
intactos.
a)  Disposición espacial estable
determina formas en espiral
(configuración -helicoidal y las
hélices de colágeno)

b)  Formas plegadas

(configuración β o de hoja
plegada).

• ESTRUCTURA SECUNDARIA

Ò La estructura secundaria
• Hélices α: bucle de enlaces de hidrógeno de las proteínas es el
plegamiento regular local
entre residuos de
aminoácidos cercanos de
la cadena polipeptídica

Ò Se adopta gracias a la

formación de enlaces de
hidrógeno entre las
cadenas laterales de
aminoácidos cercanos en la
cadena.

Lehninger Principles of Biochemistry

• HELICE ALFA
• ESTRUCTURA SECUNDARIA
•  Los grupos R de los
•  Interacciónes entre aa que se aa se orientan hacia
encuentran próximos en la cadena. el exterior.
•  La cadena no es lineal, adopta formas •  Se forman puentes
de H entre el C=O
en el espacio. de un aa y el NH- de
•  Los aa interaccionan por puentes H. otro que se
encuentra a 4
•  Tipos de estructuras secundarias: lugares.
•  HÉLICEALFA •  Hay 3.6 aa por
•  HOJA PLEGADA BETA vuelta.
•  AL AZAR. •  Ej: queratina.

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• HOJA PLEGADA BETA • ESTRUCTURA TERCIARIA

•  Los grupos R se
orientan hacia arriba y
abajo
alternativamente.
•  Se establecen puentes
H entre C=O y NH- de
aa que se encuentran
en segmentos
diferentes de la
cadena.
•  Ej. Fibroína (seda)

Proteínas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos
de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy
complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas)
y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e
interacciones hidrofóbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla
es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas
filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas
para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los
huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la
fibroina del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma
una red deformable por la tensión.
Proteínas
Funciones
Entre las funciones más importantes de las proteínas se
consideran:
1.  Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones
de los sistemas biológicos.
2.  Como hormonas transmitiendo información entre células.
3.  Su participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas
pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina.
4.  En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.
5.  Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos.
6.  Ser la molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de
las proteínas contráctiles.
7.  Ser el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece
de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos.
8.  Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las
proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características
de los enlaces que ellos establecen para formarlas.

ESTRUCTURA TERCIARIA
• Interacciones carga- carga: entre grupos de las cadenas laterales
+/-. (Puentes salinos).
• Corresponde a la
estructura tridimensional
resultante del
plegamiento de la
cadena polipeptidica • Enlace de Hidrógeno internos: débiles en disolución acuosa,
contribución considerable a la estabilidad.
•  Es la responsable
directa de sus
propiedades biológicas
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/
commons/6/60/Myoglobin.png

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• Enlaces de Disulfuro: estabilidad luego del plegado.

• ESTRUCTURA TERCIARIA
•  Una cadena con
estructura secundaria
adquiere una
determinada dispoción
en el espacio por
interacciones entre aa
que se encuentran en
sitios alejados de la
cadena.
•  Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
•  Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
•  Ej: mioglobina

• Interacciones de Vander Walls: la suma de interacciones

intramoleculares da una poderosa estabilización. • Tipos de estructura terciaria

FIBROSA GLOBULAR
Tomado de: Bioquímica. Mathews. 3era edición

• Efecto Hidrófobo: internalización de los grupos hidrófobos por el

plegado.

Lehninger Principles of Biochemistry

Proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el
acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o
diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan
Ò  La estructura
autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta cuaternaria deriva de
estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas
que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.
la conjunción de varias
cadenas peptídicas
que, asociadas,
conforman un ente,
un multímero, que
posee propiedades
distintas a la de
sus monómeros.

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• ESTRUCTURA CUATERNARIA
•  Surge de la • Interacciones Proteína – Proteína Homotípicas: puentes salinos,
asociación de enlaces de hidrógeno, fuerzas de Vander Waals, interacciones
hidrófobas, enlaces de disulfuro.
varias cadenas
con estructuras
terciarias.
•  Intervienen las
mismas
interacciones que
en la estructura
terciaria.

• Interacciones Proteína – Proteína Heterotípicas: fuerzas no

covalentes en las superficies proteicas complementarias. • PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
•  PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.
•  SOLUBILIDAD:
•  Forman dispersiones en agua
•  Efecto del pH: hace variar la carga.
•  Efecto de las sales:
•  Baja [ ]: aumenta la solubilidad
•  Alta [ ]: disminuye la solubilidad
•  Efectode solventes poco polares:
disminuye la solubilidad.

76

Proteínas
Propiedades • Desnaturalización de proteínas
SOLUBILIDAD
“Proceso generalmente irreversible
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
mediante el cuál la proteína pierde su
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así,
cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de
estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de
agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual
provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible
importancia biológica”
•  Agentes:
la hidratación de los tejidos de los seres vivos. 

Físicos: Químicos
Calor disolventes
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de orgánicos
neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como
un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde
Radiaciones disoluc. de urea conc.
se encuentran. Grandes presiones sales

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Proteínas
Propiedades
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la
ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras
cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose
solamente la primaria. En estos casos las proteínas se
transforman en filamentos lineales y delgados que se
entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles
en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una
proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que
modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta
salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible
de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos
solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC;
otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por
debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible
(renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
Proteínas
Funciones
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y
dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas
son específicas de cada una de ellas y permiten a las células
mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar
daños, controlar y regular funciones, etc...
Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión
selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras
moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor.
Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los
anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno,
las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al
ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc... A continuación
se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que
desempeñan
Proteínas
Funciones
Función ENZIMATICA
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo
celular.
Función HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la
división celular (como la ciclina).
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Proteínas
Propiedades
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y se
refiere a que cada una de las especies de seres
vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro
de una misma especie hay diferencias proteicas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los
glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los
seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecífica e
intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual
está determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteínas explica algunos
fenómenos biológicos como: la compatibilidad o
no de transplantes de órganos; injertos biológicos;
sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e
incluso algunas infecciones.
Proteínas
Funciones
Función ESTRUCTURAL
•  Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
1.  Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y
actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2.  Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.
•  Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
1.  El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
2.  La elastina del tejido conjuntivo elástico.
3.  La queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas
de araña y los capullos de seda, respectivamente.
Proteínas
Funciones
Función HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Función DEFENSIVA
ü  Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
ü La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
ü Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
ü Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
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Proteínas Proteínas
Funciones Funciones
Función de TRANSPORTE Función CONTRACTIL

ü  La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los ü  La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de
vertebrados. la contracción muscular.

ü  La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los ü  La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
invertebrados.

ü  La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Función DE RESERVA

ü  Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre. ü  La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y
la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
ü  Los citocromos transportan electrones. desarrollo del embrión.

ü La lactoalbúmina de la leche.

Proteínas
PROTEÍNAS COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS • MIOGLOBINA
Las proteínas no solo hacen parte de la estructura de la célula, ellas
también juegan un papel importante como catalizadores biólogicos en •  Esuna proteína
las células vivas ya que incrementan la rata de reacción química, es conjugada
decir la velocidad a la cual la reacción se mueve hacia el equilibrio al
reducir la energía de activación y ejercer control sobre las actividades
(hemoproteína)
celulares. La energía de activación es la cantidad de energía (en kJ) formada por:
requerida para llevar mediante el rompimiento de enlaces de energía a •  Fracción proteica:
las moléculas de los reactivos hacia un estado de catálisis. El poder globina
catalítico de las enzimas es impresionante, ya que el incremento de la •  Fracción
no proteica
velocidad de las reacciones químicas está entre 108 y 1020 veces, (grupo prostético)
comparado con la velocidad a la que se llevaría a cabo la reacción de •  Porción orgánica: grupo
manera espontánea. HEM
•  Porción inorgánica:
Louis Pasteur demostró por primera vez la participación de células vivas átomo de Fe+2.
de levadura en los procesos de fermentación. A finales del siglo XIX se
concluyó que las células intactas de levadura no eran necesarias para •  Función:transporte de
obtener el alcohol, sino que se podían preparar extractos por macerado O2 en el músculo
de las levaduras para realizar la misma conversión enzimática.

• HEMOGLOBINA
•  Es una proteína conjugada al igual que la
mioglobina.
•  Está formada por 4 subunidades (estructura
4º)
•  2 cadenas α y 2 cadenas β (adulto)
•  2 cadenas α y 2 cadenas γ (feto)
•  Presenta fenómeno de cooperativismo
positivo.
•  Formas:
•  Oxihemoglobina
•  Carboxihemoglobina
•  Metahemoglobina: Fe+3

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• INMUNOGLOBULINAS
• PROTEINAS DEL PLASMA
•  ALBUMINA: transporta ac. grasos.
•  FIBRINÓGENO: prot. que interviene en
la coagulación.
•  GLOBULINAS: α1, α2, β1, β2 y γ

•  IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig
G, Ig D.

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