Temas Selectos de Ingeniería de Alimentos 6 - 2 (2012): 32 - 46

Películas comestibles de proteína: características, propiedades y aplicaciones

C. Montalvo*, A. López-Malo y E. Palou.

Departamento de Ingeniería Química, Alimentos y Ambiental, Universidad de las Américas Puebla.

Ex hacienda Sta. Catarina Mártir S/N, San Andrés Cholula, Puebla. C.P.72810. México.

Resumen
Las películas comestibles se utilizan para alargar la vida útil de los alimentos actuando como barrera
selectiva contra los gases y la humedad. Las películas elaboradas con proteína presentan buenas
propiedades mecánicas y de barrera, debido a que las proteínas tienen una estructura única que les
confieren un amplio espectro de propiedades, que están influenciadas por su estructura heterogénea,
sensibilidad térmica y características hidrofílicas. Las interacciones poliméricas que se presentan en la
proteína generan películas con una red proteica rígida, menos flexibles y menos permeables a los gases y
vapores que otras películas. Estas propiedades pueden ser mejoradas aplicando métodos químicos, físicos
o adicionando materiales hidrofóbicos u otros polímeros. En esta revisión se hace una descripción de las
proteínas que se utilizan como materia prima para la elaboración de películas comestibles, de las
propiedades que presentan y de cómo pueden ser mejoradas estas propiedades para ser aplicadas en
alimentos.
Palabras clave: películas comestibles, proteínas, biopolímeros.
Abstract
Edible films can extend the shelf life of foods acting as selective barrier against gases and moisture.
Protein edible films have good mechanical and barriers properties, because proteins have a unique
structure which confers a wider range of properties, which are highly dependent on structural
heterogeneity, thermal sensitivity, and hydrophilic characteristics. The polymer interactions result in films
with strong network, but less flexible and less permeable to gases and vapors. These properties could be
improved applying chemical or physical methods, or combining proteins with hydrophobic material or
some polymers. This review shows a description of proteins that could be used like raw matter to make
edible films, their properties and how it could be enhanced to be applied on foods.
Keywords: edible films, proteins, biopolymers.

Introducción alimento, que puede aplicarse como capas

Las películas comestibles se definen como una
capa delgada de polímero que puede ser
consumida y empleada en la superficie de un
*Programa de Doctorado en Ciencia de Alimentos
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continuas entre los diferentes componentes o
utilizarse como cubierta durante su
elaboración (Kowalczyc y Baraniak, 2011).
Las películas comestibles se pueden formar a
partir de biopolímeros que tengan la propiedad
de formar películas como los polisacáridos,
proteínas y lípidos, los cuales deberán ser

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previamente dispersos y disueltos en un
disolvente, generalmente agua, para
posteriormente ser vertidas y secadas a la
temperatura deseada para obtener el material
de empaque. Actualmente se están
desarrollando nuevas tecnologías en materiales
de empaque como una respuesta a las
tendencias de comercialización global que
permitan una mayor distribución de alimentos.
Debido a ello, se ha incrementado el interés en
las películas comestibles para que cumplan
con algunos requerimientos que apoyen en el
control de las causas de deterioro del alimento,
sin olvidar que estas necesidades dependerán
de la naturaleza del alimento en el que se
vayan a aplicar. Algunos requerimientos
deseables en las películas son el control en la
permeabilidad al vapor de agua y solutos,
permeabilidad selectiva a gases y compuestos
volátiles y control en la pérdida o intercambio
de sabor en los alimentos, entre otros.
Aunque las películas comestibles
elaboradas con biopolímeros presentan en
general buenas propiedades de barrera al
oxígeno, se considera que las películas de
proteína son las más efectivas en este sentido.
Esto debido a la estructura compleja que se
forma como resultado de la interacción de los
monómeros que pueden estar presentes en la
matriz, los cuales, dependiendo de su
naturaleza (hidrofóbica o hidrofílica), tendrán
un efecto en las propiedades de la película
comestible. Otros factores que pueden influir
en las propiedades que presentan este tipo de
películas son el valor de pH de la solución de
proteína, el uso de plastificantes, las
condiciones de formación y las sustancias
incorporadas a la solución formadora de la
película. Varios tipos de proteínas han sido
utilizadas para la formación de películas
comestibles, entre ellas se encuentran gelatina,
caseína, proteína de suero, gluten de trigo y
proteínas de soya, por mencionar algunas,
todas ellas con propiedades funcionales
particulares principalmente por el origen
diverso de la matriz proteica utilizada.
33
El enfoque de este trabajo es conocer las
diferentes fuentes de proteína que pueden ser
utilizadas como materia prima en la
elaboración de películas comestibles, hacer
una revisión acerca de los métodos que pueden
utilizarse para su fabricación y de las
propiedades funcionales que presentan, así
como de algunas variantes que se utilizan
durante su proceso de elaboración
(plastificantes, aditivos, condiciones térmicas,
etc.) con el fin de mejorar dichas propiedades.
Además se incluye una sección acerca de las
aplicaciones de este tipo de películas al ser
utilizadas como recubrimientos en alimentos
de diferente naturaleza.
Revisión bibliográfica
1. Películas de proteína
La película comestible es una matriz
preformada, delgada que se aplica
directamente al alimento, que puede ser
utilizada en forma de recubrimiento o que
formará parte de la composición del alimento.
Los polímeros naturales como las proteínas,
ofrecen una gran oportunidad para ser
utilizados como materia prima en la
elaboración de películas comestibles debido a
su biodegradabilidad y a que pueden
suplementar el valor nutritivo de los alimentos.
Por otro lado, le confieren al polímero un
amplio rango de propiedades debido al
potencial que tienen para formar enlaces
intermoleculares (Bourtoom, 2009).
Las proteínas pueden adquirir diversas
conformaciones: estructura primaria,
dependiendo de la secuencia de aminoácidos
presentes; estructura secundaria, basada en
atracciones electrostáticas, fuerzas de van der
Waals, puentes de hidrógeno y enlaces
disulfuro a lo largo de la cadena polimérica;
estructura terciaria, que se refiere a cómo se
pliega la estructura secundaria sobre sí misma
y que utiliza los mismos tipos de enlaces y
fuerzas de atracción antes mencionadas
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(Damodaran, 1997). Con base en este tipo de
estructura, se forman proteínas de tipo fibroso,
que están asociadas estrechamente unas con
otras en estructuras paralelas, y de tipo
globular, enrolladas sobre sí mismas en
estructuras esféricas (Badui, 2006). Finalmente
también se pueden formar estructuras
cuaternarias donde una unidad proteica
interacciona con otra para formar una
estructura única que puede tener funcionalidad
biológica, característica que es utilizada por
las células para formar órganos y tejidos
(Damodaran, 1997). Gracias a las diferentes
conformaciones que pueden presentar las
proteínas, es que se pueden formar películas
con alto grado de cohesividad, que son
estabilizadas cuando se forman nuevos enlaces
o interacciones.
Dentro de las proteínas fibrosas, el
colágeno ha recibido una gran atención en la
producción de películas comestibles (Villada
et al., 2007); sin embargo, proteínas globulares
como el gluten de trigo, la zeína de maíz, la
proteína de soya y la proteína de suero de
leche, también están siendo investigadas para
la formación de películas (Rakotonirainy et al.,
2001; Tanada-Palmu y Grosso, 2003;
Bourtoom, 2008a). Adicionalmente se puede
clasificar a las proteínas que se han utilizado
para la elaboración de películas, en proteínas
de origen vegetal y de origen animal.
1.1 Películas de proteínas de origen vegetal
Las frutas y vegetales generalmente tienen un
bajo contenido de proteína, siendo los
polisacáridos el componente mayoritario de las
mismas y que han sido utilizados como
materia prima para la elaboración de películas
y cubiertas comestibles. Por otro lado, los
cereales y las leguminosas tienen un mayor
contenido de proteínas en su composición (8-
15% y 17-45%, respectivamente), siendo
aisladas y estudiadas para la formación de
películas comestibles (Olvera-Novoa y
Olivera-Castillo, 2000).
34
Las películas obtenidas de zeína (proteína
mayoritaria del maíz) y de gluten de trigo, se
obtienen por el secado de dispersiones
alcohólicas utilizadas para solubilizar a la
proteína, ya que debido a la gran cantidad de
aminoácidos no polares que poseen (46% y
39%, respectivamente) son prácticamente
insolubles en agua. Este tipo de proteínas
forman películas con propiedades similares:
brillantes, impermeables a la grasa, con bajos
niveles de permeabilidad al O2 y CO2, y baja
permeabilidad al vapor de agua en
comparación con otras películas de proteína
(Ghanbarzadeh et al., 2007). En el caso de
leguminosas, investigadores como Rhim et al.
(1999, 2000, 2002) y Cho et al. (2007) han
estudiado el potencial de la proteína de soya
para la formación de películas comestibles.
Generalmente se utilizan aislados de proteína
de soya, con más del 90% de proteína,
obtenidos por extracciones ácidas y alcalinas,
que posteriormente se solubilizan en
soluciones acuosas alcalinas para formar las
películas cuando se elimina el disolvente por
secado (Rhim et al., 2000). Las películas de
proteína de soya requieren de la adición de
plastificantes para darles textura y flexibilidad,
siendo el glicerol y el sorbitol los más usados
(Rhim et al., 2002; Kim et al., 2003). Sin
embargo otras leguminosas que también se
están usando para la obtención de películas
comestibles son el frijol verde, haba, chícharo
y garbanzo, aunque la información acerca de
ellas todavía es limitada (Bourtoom, 2008b;
Saremnezhad et al., 2011; Adebiyi y Aluko,
2011; Kowalczyk y Baraniak, 2011).
1.2 Películas de proteínas de origen animal
Las proteínas derivadas de la leche, como las
del suero y caseína, se han estudiado
ampliamente debido a su alto valor nutricional.
La caseína se utiliza para obtener películas a
partir de soluciones acuosas debido a su
habilidad para formar enlaces intermoleculares
(hidrógeno, electrostáticos e hidrofóbicos), que
incrementan la cohesión del polímero (Atarés
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et al., 2010). Sin embargo, se prefiere utilizar
caseinatos de sodio o potasio, debido a que se
mejora su solubilidad en agua y se obtienen
películas con mejores propiedades funcionales:
no presentan olor ni sabor, tienen buena
flexibilidad y son transparentes, características
que también se pueden encontrar en las
películas obtenidas a partir de proteínas del
suero (Yoo y Krochta, 2011). Las proteínas del
suero de leche están formadas por diferentes
proteínas individuales globulares
termolábiles, constituidas principalmente por
β-lactoglubulina, las películas comestibles a
las que dan origen se caracterizan por
presentar buenas propiedades de barrera al
oxígeno, a los lípidos y a los aromas
(Regalado et al., 2006).
Otra proteína de origen animal es el
colágeno, se clasifica como fibrosa y está
presente en piel y tejido conectivo, tiene
puentes intra e intermoleculares debido a la
formación de enlaces covalentes (ester, amida
y enlaces peptídicos) que se forman en la
matriz polimérica, aunque los enlaces
disulfuro también juegan un rol importante en
la estructura; sin embargo, estos no son muy
numerosos debido al bajo contenido de
cisteína presente en este tipo de proteína
(Xiong, 1997). Las películas obtenidas a partir
de este material se han usado para embutidos,
ya que presentan una buena barrera a los gases
y buenas propiedades mecánicas (Lacroix y
Cooksey, 2005). Con la hidrólisis parcial del
colágeno, llevada a cabo en condiciones
alcalinas y temperaturas de 60 °C, se obtiene
la gelatina, que también puede ser utilizada
para obtener películas comestibles (Hoque et
al., 2011). Este tipo de películas se
caracterizan por ser claras, flexibles e
impermeables al oxígeno; sin embargo, son
muy hidrofílicas por lo tanto, no presentan
buena permeabilidad al vapor de agua
(Bourtoom, 2008a).
Las proteínas miofribrilares (formadas por
actina y miosina) se encuentran en el músculo
de mamíferos y peces, siendo estos últimos la
principal fuente de proteína para la obtención
de películas. Las películas que se obtienen
generalmente presentan elevada permeabilidad
al vapor de agua y no muy buenas propiedades
mecánicas, por lo cual se deben someter a un
proceso de desnaturalización proteica previo a
la formación de la película comestible
(Limpan et al., 2010).
y 2. Formación de películas de proteína
La formación de una red macromolecular de
proteína requiere de tres pasos: 1) ruptura de
enlaces intermoleculares de baja energía que
estabilicen a los polímeros en el estado nativo,
2) arreglo y orientación de las cadenas
poliméricas, y 3) formación de una red
tridimensional que se estabilice por la
formación de nuevos enlaces (Cuq et al.,
1998).
La probabilidad de formar enlaces
intermoleculares depende de la forma de la
proteína y de las condiciones utilizadas
durante el proceso de elaboración (Tian et al.,
2011). Generalmente, las proteínas globulares
deben ser desnaturalizadas por calentamiento,
empleo de medios acuosos ácidos o básicos, o
por solventes, con la intención de formar
estructuras más extendidas que son requeridas
para la formación de películas. Una vez
extendida, las cadenas de proteínas pueden
asociarse por uniones de hidrógeno, iónicas,
hidrofóbicas y enlaces covalentes. La
interacción entre cadenas produce una película
cohesiva que es afectada por el grado de
extensión de la cadena (estructura de la
proteína), así como por la naturaleza y
secuencia de los residuos de aminoácidos. La
distribución uniforme de grupos polares,
hidrofóbicos, y/o grupos tioles a lo largo del
polímero incrementa la probabilidad de las
interacciones (Krochta, 1997).
Hay dos tecnologías que se utilizan
comúnmente para preparar películas: el
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proceso húmedo y el proceso seco (Fig.1). película a valores de pH ligeramente ácidos;

Para la formación de películas de proteína
puede utilizarse cualquiera de los dos
procesos, a nivel de investigación se utiliza
más el método húmedo por su efectividad y
bajo costo, aunque el método seco es más
rápido y puede requerir menos energía.
El proceso húmedo se basa en la dispersión
o solubilización de las proteínas en un solvente
y su posterior eliminación para dar lugar a la
formación de la película (Guerrero et al.,
2010). Algunas proteínas presentan poca
solubilidad en agua debido al bajo contenido
de aminoácidos polares ionizables que
contienen, como en el caso de la zeína y
kafirina (proteína del sorgo); sin embargo, esto
favorece la formación de películas en un
amplio rango de pH (4.4-9.4) (Romero-Bastida
et al., 2004; Ghanbarzadeh et al., 2007). En
contraste, las películas de soya tienen una
elevada cantidad de aminoácidos polares
(25%), lo que limita la formación de la
las condiciones recomendables, para promover
reacciones de intercambio de puentes disulfuro
que favorezcan la formación de la película, son
valores de pH entre 7 y 10 y temperaturas
mayores a 70 °C (Cuq et al., 1998; Rhim et
al., 2000). La selección del solvente es uno de
los factores más importantes, sobre todo para
la formación de películas comestibles, donde
agua, alcohol, ácido acético (en algunos casos)
y sus mezclas son los solventes apropiados
para este fin (Taylor et al., 2005). También
puede ser necesaria la adición de agentes
dispersantes (mercaptoetanol o sulfito de
sodio, entre otros) para solubilizar la proteína
y el ajuste de pH mediante la adición de ácidos
(láctico, clorhídrico o acético) o bases
(amonio, hidróxido de sodio o potasio) (Rhim
et al., 2000; Rhim et al., 2002; Taylor et al.,
2005; Byaruhanga et al., 2007). Todos los
componentes deben ser disueltos para producir
la solución formadora de película que podrá
ser aplicada a superficies planas ya sea por

Proceso Húmedo Proceso Seco

Estructura Proteínas Estructura

Condiciones Temperatura de fusión

de dispersión y de transición vitrea

Solución formadora Polvo o pellets

de película

Condiciones Condiciones
de extensión de moldeado

Película o cubierta Película o bioempaque

Propiedades funcionales de
películas o bioempaques

Fig. 1. Representación esquemática de los dos procesos tecnológicos utilizados para obtener películas
comestibles de proteína (Adaptada de Cuq et al., 1998).

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vertido, rociado o paso por rodillos, y
posteriormente ser sometida a condiciones
controladas de temperatura y/o de humedad
relativa para eliminar el solvente y formar la
película comestible (Han y Gennadios, 2005;
Ghanbarzadeh et al., 2007). Las condiciones
de secado que se utilizan (temperatura del
ambiente, luz UV, energía infrarroja o de
microondas) pueden tener efecto en las
propiedades físicas de la película formada,
incluyendo morfología, apariencia y o álcalis) (Tian et al., 2012). Estos agentes se
propiedades mecánicas y de barrera (Jangchud
y Chinnan, 1999a; Rhim et al., 2000;
Byaruhanga et al., 2007; Denavi et al., 2009).
El proceso seco se basa en las propiedades
termoplásticas de la proteína en condiciones de
humedad bajas, donde generalmente se realiza
un prensado térmico o moldeado por
compresión del polímero. Se deben alcanzar
temperaturas por arriba del punto de fusión y
de la transición vítrea de la proteína, para ello
se puede utilizar una prensa hidráulica con
placas previamente calentadas a temperaturas
que pueden ir de 100 a 150 °C, como en el
caso de las películas elaboradas con proteína
de soya o gelatina (Guerrero et al., 2010;
Krishna et al., 2012). Cuando se alcanza el
punto de fusión en un polímero, su fracción
cristalina se transforma en un líquido con
estructura desordenada; mientras que en la
transición vítrea se caracteriza por cambios en
su fracción amorfa, pasando de un estado
vítreo estable a un estado desordenado y
gomoso donde el material se transforma en
blando y flexible (Cuq et al., 1998). Estos
cambios en las propiedades termoplásticas
permiten que la matriz polimérica forme una
película cohesiva (Byaruhanga et al., 2007).
La cohesión del material es una propiedad
muy importante, ya que puede tener efecto en
las propiedades mecánicas del material final, y
se define como la fuerza atractiva entre las
moléculas de la misma sustancia (Han y
Gennadios, 2005). Finalmente, las películas
comestibles de proteína obtenidas se pueden
37
moldear por extrusión o compresión (Guerrero
et al., 2010; Krishna et al., 2012).
3. Propiedades de las películas de proteína
Las conformaciones secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas pueden ser
modificadas por varios agentes físicos
(temperatura, tratamientos mecánicos y
presión) o químicos (adición de lípidos, ácidos
utilizan generalmente en la formación de
películas de proteína para optimizar la
interacción entre aminoácidos y favorecer la
formación de polímeros con mayor estabilidad.
3.1. Propiedades de barrera
La aplicación de las películas comestibles se
debe en gran medida a las propiedades de
barrera a gases y/o vapores que presenten, ya
que éstas pueden influir en diferentes
procesos que pueden ocurrir en los alimentos
(oxidación, cambios de textura por pérdida o
ganancia de humedad, pérdida de aromas,
entre otros), y por lo tanto incidir en su calidad
final.
En las películas comestibles, durante el
transporte de gas y/o vapor pueden ocurrir dos
mecanismos: difusión capilar y difusión
activa. El primero ocurre en materiales que son
porosos o que presentan imperfecciones, y la
difusión activa incluye la solubilización del
gas en la película, difusión a través del
material y finalmente su difusión hacia el otro
lado de la película (Cayot et al., 2008).
El carácter polar de las proteínas determina
las propiedades de barrera de las películas
comestibles. En general la mayoría de los
grupos hidrofílicos libres favorecen la sorción
y transferencia de vapor de agua a través de la
película, en comparación con la transferencia
de gases (de naturaleza hidrofóbica), para los
cuales será más difícil este mecanismo (Cuq et
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al., 1998). Adicionalmente, la permeabilidad
de los gases aumenta en relación a la fracción
amorfa que se presenta en la estructura
proteica, ya que se refiere a cadenas
poliméricas con grupos laterales voluminosos
mal empacados que favorecen la movilidad de
las moléculas (McHugh y Krochta, 1994). Este
tipo de permeabilidad también se ve afectada
por las condiciones de humedad relativa en el
ambiente, los valores elevados de humedad
incrementan la permeabilidad de la película
(Fabra et al., 2012). Por lo tanto es muy
importante mantener una baja humedad
relativa en el sistema para maximizar la
efectividad de la película como barrera para
gases.
En este sentido Bamdad et al. (2006)
observaron que, la permeabilidad de películas
de proteína de lenteja es mayor (0.30 ng / m s
Pa) que la permeabilidad que presentan las
películas de zeína (0.116 ng / m s Pa),
presumiblemente por la diferencia en la
cantidad de aminoácidos hidrofóbicos
presentes, ya que para el caso de lenteja estos
representan el 13.6% del peso total de la
proteína, mientras que en la zeína
corresponden al 35 %. Por otro lado, Limpan
et al. (2010) reportaron que, en películas de
proteína miofibrilares de pescado y alcohol
polivinílico, la permeabilidad al vapor de agua
aumenta al presentarse un mayor contenido de
grupos hidroxilo libres (por incremento en la
cantidad del alcohol polivinílico de hasta un
40 %), lo que favorece las características
hidrofílicas del polímero, pero limita sus
propiedades de barrera. En el caso de
permeabilidad a los gases, se observó que en
películas de caseinato, sometidas a diferentes
humedades relativas (33%, 53% y 90%), se
presentó una mayor permeabilidad a valores
altos de humedad relativa. Esto debido a que la
interacción de las moléculas de agua con los
grupos polares del polímero reduce las
interacciones intramoleculares entre las
proteínas que, aunado a la ruptura de puentes
de hidrógeno, aumenta el espacio
38
intermolecular y favorece la movilidad de O2 y
CO2 ((Fabra et al., 2012).
3.2. Propiedades mecánicas
Las propiedades mecánicas permiten
predecir la durabilidad de la película
comestible y en un momento dado la
integridad del alimento. La interacción entre la
proteína y pequeñas moléculas, como agua,
plastificantes, lípidos y otros agentes
dispersantes, tienen efecto en las propiedades
mecánicas de la película comestible (Regalado
et al., 2006).
La fuerza de tensión y porcentaje de
elongación son dos de las mediciones más
comunes utilizadas para evaluar las
propiedades mecánicas de películas
comestibles. La fuerza de tensión se refiere al
máximo estrés desarrollado en una película al
someterse a una prueba de tensión, mientras el
valor de elongación representa la habilidad de
estirarse (Guarda y Galotto, 2001). La
magnitud de estas dos propiedades está
estrechamente asociada con la cantidad de
plastificante presente en la película.
Generalmente un incremento en la cantidad de
plastificante da como resultado películas con
menor fuerza de tensión y una mayor
elongación, efecto observado en películas de
proteína de chícharo (Choi y Han, 2001),
gelatina de pescado (Andreuccetti et al., 2009;
Krishna et al., 2012) y de proteína de harina de
triticale (híbrido de trigo y centeno) (Aguirre
et al., 2011), donde las cantidades de glicerol
varían de 10 a 75 g por cada 100 g de aislado o
concentrado de proteína. Por otro lado,
proteínas de alto peso molecular, por su
estructura fibrosa, como colágeno y glutelina,
generalmente favorecen la formación de
películas con buenas propiedades mecánicas;
mientras que las proteínas globulares
(proteína de cacahuate, suero de leche o
surimi), requieren ser desnaturalizadas previo
a la formación de la película, con el fin de
favorecer la formación de nuevos enlaces que
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den mayor estabilidad al polímero y
mejorando con ello sus propiedades mecánicas
(Bourtoom et al.,1994; Jangchud y Chinnan,
1999a; Pérez-Gago et al., 1999; Iwata et al.,
2000; Guo et al., 2012).
3.3 Propiedades de solubilidad
Es una propiedad importante que se relaciona
con el uso que podrá tener la película
comestible; por ejemplo si se desea que
proporcione resistencia a la humedad e
integridad al alimento se preferirá que la
película comestible sea insoluble, mientras que
una película soluble se requiere sobre todo si
contiene algún ingrediente específico (Pérez-
Gago et al., 1999).
Las proteínas insolubles en agua como
zeína y kafirina producirán películas que son
insolubles en agua; esto debido a la presencia
de glutamina, aminoácido polar sin carga, que
promueve la presencia de enlaces de hidrógeno
en la película formada (Byaruhanga et al.,
2007). Las proteínas solubles en agua
producirán películas de solubilidad variable,
dependiendo de la proteína y de sus
condiciones de formación; como en el caso de
las proteínas de suero de leche (lactoalbúmina
y lactoglobulina), que producen películas
comestibles 100% solubles en agua, y para
modificar su estructura es necesario aplicar
temperaturas de 70 a 100 °C para formar
nuevos enlaces que la hagan insoluble (Pérez-
Gago et al., 1999; Vachon et al., 2000). De
forma similar en películas a partir de proteína
de frijol, el incremento de la temperatura
favorece la formación de puentes de hidrógeno
e interacciones hidrofóbicas disminuyendo la
solubilidad de la proteína (Tang et al., 2009).
4. Modificaciones de las propiedades de
películas de proteína
Existen muchas estrategias para mejorar las
propiedades de barrera, mecánicas y de
solubilidad de las películas comestibles de
39
proteína, las cuales se basan en la
modificación de la estructura de la proteína o
la interacción entre sus componentes; así
mismo, se han elaborado películas compuestas
por la introducción en la formulación de
polisacáridos o compuestos hidrofóbicos.
Durante la elaboración de la solución
formadora de película se adicionan agentes
plastificantes (glicerol, sorbitol,
polietilenglicol o propilenglicol) que
disminuyen las fuerzas intermoleculares
cuando interactúan con los grupos amino y
ácido de la proteína, lo que trae como
consecuencia un incrementando en la
movilidad de la película (Guerrero et al.,
2010). Estos cambios en la organización
molecular modifican la funcionalidad de las
películas incrementando su flexibilidad y
disminuyendo su resistencia mecánica y
rigidez (Jangchud y Chinnan, 1999b). Otras
propiedades que se ven claramente afectadas
en las películas por la adición de plastificantes,
son las de barrera y solubilidad. En películas
comestibles de proteínas de soya (Guerrero et
al., 2010), haba (Saremnezhad et al., 2011) y
chícharo (Choi y Han, 2001), la elongación y
solubilidad se incrementaron y la fuerza de
tensión disminuyó cuando la cantidad de
glicerol se incrementó hasta 60 g por cada 100
g del aislado proteico. La permeabilidad al
vapor de agua en películas de hidrolizado de
suero de leche (Sothornvit y Krochta, 2000) y
proteína de chícharo (Choi y Han, 2001;
Kowalczyk y Baraniak, 2011), aumenta
proporcionalmente con la concentración de
glicerol adicionado debido al carácter
fuertemente hidrofílico de esta molécula. Para
evitar este efecto se puede sustituir por otro
plastificante como sorbitol, molécula menos
hidrofílica, que en películas comestibles de
proteína de soya mejoró las propiedades de
permeabilidad al vapor de agua (Kim et al.,
2003). En películas de proteínas de chícharo
(Choi y Han, 2001; Kowalczyk y Baraniak,
2011) y calabaza (Popović et al., 2012), la
adición de glicerol no afecta
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significativamente la solubilidad de la película,
debido probablemente a la fuerte unión que
ocurre entre el plastificante y la matriz.
Otros agentes químicos que se pueden
adicionar son surfactantes, como la lecitina
que al adicionarse a películas de gelatina, se
observó un incremento en la fuerza de tensión
y disminución en la elongación y
permeabilidad al vapor de agua (Andreuccetti
et al., 2011).
Otra forma en que la estructura de la matriz
polimérica puede ser modificada es cambiando
las condiciones de preparación de las
soluciones formadoras de película. Se ha
observado que dos factores pueden tener un
efecto positivo en la formación del polímero:
temperaturas elevadas, mayores a 70 °C, para
lograr la desnaturalización del polímero, y
valores de pH alcalinos para favorecer la
ionización de los grupos funcionales, que
faciliten la orientación de los grupos para
formar el entrecruzamiento de la estructura
polimérica. En películas de proteína de
cacahuate (Jangchud y Chinnan, 1999a; Liu et
al., 2004), de frijol verde (Bourtoom, 2008b),
de haba (Saremnezhad et al., 2011) y de
chícharo (Kowalczyk y Baraniak, 2011),
cuando se aplicaron las condiciones antes
mencionadas, se observó una disminución en
la permeabilidad al vapor de agua y al
oxígeno, así como un incremento en la fuerza
de tensión. Esto contrasta con lo observado en
películas de suero de leche donde únicamente
se mejoró la fuerza de tensión por efecto de la
temperatura, no así la permeabilidad al vapor
de agua (Pérez-Gago et al., 1999).
También es posible lograr un
entrecruzamiento entre los componentes de la
película utilizando agentes físicos como la
radiación gamma, este tipo de tratamiento se
aplicó en películas de proteína soya con
proteína de suero y de caseinato de calcio con
proteína de suero de leche, logrando una
disminución en la permeabilidad al vapor de
40
agua y una mejora en las propiedades
mecánicas (Vachon et al., 2000; Sabato et al.,
2001). También la humedad relativa puede
modificar la estructura polimérica; en películas
de caseinato, el incremento en la humedad
relativa (del 33 al 75%), favoreció la
movilidad de la estructura molecular (al
aumentar el espacio intermolecular y reducir
las interacciones proteicas intermoleculares),
que tuvo como consecuencia un aumento en la
permeabilidad del O2 y CO2 (Fabra et al.,
2012).
Finalmente, la formación de películas
compuestas es otra opción para modificar la
estructura de la proteína y mejorar sus
propiedades, para este fin se han utilizado
lípidos. A películas de proteína de soya se les
adicionó aceite de oliva (en una proporción del
5 al 15% con respecto a los g de proteína),
obteniéndose una película comestible con
menor fuerza de ruptura y mayor elongación
(Guerrero et al., 2011). No siempre se logra
una mejora en las propiedades mecánicas; por
ejemplo Zahedi et al. (2010) adicionaron
ácidos grasos a películas de proteína de
pistache obteniendo una matriz heterogénea
débil donde la fuerza de tensión decreció; de
igual forma Pires et al. (2011) elaboraron una
película compuesta de proteína de merluza con
aceite de tomillo, pero no observaron un efecto
positivo en las propiedades mecánicas porque
la concentración de aceite era muy baja (0.25
ml por cada g de proteína) en comparación con
el glicerol adicionado (59% con respecto al
peso de proteína), así que el plastificante evitó
la óptima interacción entre el lípido y el
polímero.
Las propiedades de permeabilidad también
pueden ser modificadas, como en el caso de
películas de caseinato donde, con la adición de
aceites esenciales de canela y jengibre, se
logró una disminución en la permeabilidad al
vapor de agua (Atarés et al., 2010). Otros
compuestos no polares que se han adicionado
a este tipo proteínas son ácido oleico, cera de
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abeja y sus mezclas, observándose una
disminución en la permeabilidad al vapor de
agua en las películas obtenidas; en las
películas con cera de abeja también se logró
una disminución en la permeabilidad al O2 y
CO2; sin embargo, en las películas elaboradas
solamente con ácido oleico la permeabilidad a
estos gases aumentó (Fabra et al., 2012).
5. Aplicaciones de películas comestibles de
proteína
Las películas comestibles ayudan a mejorar la
calidad y extender la vida útil de productos
alimenticios. Para aplicar exitosamente esta
tecnología de empacado se debe entender el
problema que presenta el alimento y establecer
claramente la función que la película ejercerá
sobre él. Por lo tanto, es necesario tomar en
cuenta algunas consideraciones como: la
forma en que las propiedades de la solución
formadora de la película pueden afectar el
producto, cómo puede cambiar la película con
el tiempo, la interacción que se establecerá
entre el polímero y el alimento; así como hasta
qué punto la película se puede ver afectada por
las condiciones de almacenamiento
(Bourtoom, 2008a).
Las propiedades de barrera de las películas
comestibles son muy importantes, ya sea para
controlar el intercambio gaseoso de alimentos
frescos u oxidables o para disminuir el
intercambio de humedad con la atmósfera
externa (Cuq et al., 1998). El oxígeno es
responsable de muchos de los procesos de
degradación que ocurren en los alimentos
como oxidación lipídica, crecimiento de
microorganismos, oscurecimiento enzimático
y pérdida de vitaminas; por lo tanto, los
procesos oxidativos ocasionan la degradación
de proteínas, lípidos y pigmentos
disminuyendo la vida de anaquel del producto
(Bonilla et al., 2012). Por otro lado, la pérdida
de humedad, trae consigo la pérdida de peso
41
del alimento y en alimentos frescos se
manifiesta en una pérdida de turgencia y
aparición de senescencia (Castro et al., 2010).
Los productos mínimamente procesados como
frutas y hortalizas se deterioran más
rápidamente debido al daño mecánico que
sufren durante las operaciones de cortado y
pelado, además de que se aceleran procesos
metabólicos que ocasionan pérdida de textura,
pardeamiento enzimático, entre otras
alteraciones; ocasionando características
indeseables en los productos (Avena-Bustillos
et al., 1994; Shon y Choi, 2011). Las películas
comestibles también han sido utilizadas como
acarreadores de sustancias activas
(antioxidantes, antimicrobianos, entre otros),
que son liberados lentamente en el alimento y
retrasan el proceso de oxidación o
contaminación microbiana (Baysal et al.,
2010; Amal et al., 2010). Algunos ejemplos de
las aplicaciones de películas comestibles de
proteínas se presentan en la Tabla I.
Conclusiones y comentarios finales
Las diversas fuentes a partir de las cuales se
pueden obtener las proteínas (vegetales o
animales) definen el tipo y ordenamiento de
aminoácidos presentes en el polímero, lo que
influye de manera decisiva en las propiedades
de barrera, solubilidad y mecánicas de la
película comestible. Sin embargo, muchas
veces no todas las propiedades que presentan
las películas comestibles son ventajosas para
una aplicación específica, y en este sentido la
composición compleja de la estructura
proteica, puede usarse a favor, ya que puede
ser modificada obteniendo un polímero con
propiedades funcionales diferentes al de su
origen. El estudio de las diferentes variables
que afectan la estructura del polímero, ofrece
una gran ventaja en ciencia y tecnología, ya
que permite entender cómo mejorar las
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Tabla I. Aplicaciones de películas comestibles de proteína.

Condicione s de
Proteína Aditivos Aplicación Función almacenamiento Referencia
Origen Vegetal
Gluten de trigo Tomates, queso Barrera a la permeabilidad 14 días / 10 °C Tanada-Palmu, 2000
(7.5%) al O2 y evita
obscurecimiento
Gluten de trigo (9 %) Timol (1 %) Fresa Barrera a la permeabilidad 15 días / 25 °C Amal et. al. , 2010
al agua y antimicrobiano

Soya (5 %) Vit. E (0.5 %) , Manteca Barrera a la permeabilidad 5 semanas / 36 °C Zhang et al ., 2010

BHA al agua y gases,
(Butilhidroxilanisol) propiedades mecánicas y
al 0.5 % antioxidante
Soya (10 %) Fresa liofilizada Velocidad de rehidratación 10 min / 25 °C Huang et al. , 2011
Soya (5 %) Manzana, papas, Barrera a la permeabilidad 5 días / 25 °C Shon y Choi, 2011
zanahoria, al agua y evita
Zeína (16%) Ácido oleico (16%) Brócoli Barrera al vapor de agua y 6 días / 4 °C Rakotonirainy et al .,
gases 2001
Zeína (16%) Ácido ascórbico Chabacanos Barrera a la permeabilidad 10 meses/ 5 y 25 Baysal et al ., 2010
(2.5%) y sorbato de deshidratados al vapor de agua, °C
potasio (0.25 %) antimicrobiana y
Origen Animal
Caseína (2 %) Zanahoria Barrera al vapor de agua y 2 meses/ 10 °C Avena-Bustillos et
gases al ., 1994
Caseinato de calcio Papa, manzana Barrera a la permeabilidad 130 min / 20 °C Tien et al ., 2001
(5 %) al O2 y evita
obscurecimiento
Gelatina (4 %) Aceite de maíz Salchicha Barrera a la permeabilidad 6 días / 25 °C Liu et al., 2007
(2.5%) y aceite de al agua y gases,
oliva (5%) propiedades mecánicas y
antioxidantes
Gelatina (4 %) Aceite de orégano Uchuva Barrera a la permeabilidad 35 días / 25 °C Castro et al ., 2010
(0.25 %) al vapor de agua

Suero de leche (5 Papa, manzana Barrera a la permeabilidad 130 min / 20 °C Tien et al ., 2001
%) al O2 y evita
obscurecimiento
Suero de leche (5%) Ácido ascórbico Manzana Evita obscurecimiento 15 días / 3 °C Lee et al ., 2003
(1%), ácido cítrico
(1%) y ácido
oxálico (0.05%)
Suero de leche Tomate Barrera a los gases y al 10 días / 4 °C Galietta et al. , 2005
deslactosado (5 %) vapor de agua
Suero de leche (5 Palmitato de Cacahuate Barrera al O2 y antioxidante 16 semanas/ 25 °C Han et al ., 2008
%) ascorbilo (0.5 %) y
tocoferol (0.5%)
Suero de leche (5 Timol (1 %) Fresa Barrera a la permeabilidad 15 días / 25 °C Amal et. al ., 2010
%) al agua y antimicrobiano
Suero de leche (5 Aceite de arroz Kiwi Propiedades mecánicas y 4 semanas / 4 °C Hassani et al. , 2012
%) (0.2, 0.4 y 0.6 %) antioxidantes

propiedades que presentan las películas
comestibles para ser aplicadas a un grupo de
alimentos en particular (frutas, hortalizas,
frutos secos, cárnicos o lácteos) y alargar su
vida de anaquel.
Aunque existen diversos estudios en esta
área, la gran cantidad de proteínas presentes en
la naturaleza, que aún no han sido investigadas
en su totalidad, así como el gran número de
metodologías disponibles que pueden ser

42
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utilizadas para modificar la estructura de las
proteínas, proporciona un campo vasto en esta
área de investigación.
Agradecimientos
A la Universidad de las Américas Puebla y al
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnología
(CONACyT, México) por el financiamiento
recibido para realizar este trabajo.
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