COMPUESTOS PEPTÍDICOS.

Aminoácidos – Proteinas - Enzimas.

GENERALIDADES.

 Cada proteina es única en términos de estructura y función.

Éstas son polímeros formados de aminoácidos (aa), unidos
por :
enlaces covalentes = enlace peptídico.
 Existen + 300 aa, muchos de ellos sólo se observan en
determinadas sp. Sin embargo los organismos usan sólo 20
aa para la Sx de proteinas.
GENERALIDADES.
 Casitodos son -aa, debido a que poseen un grupo
amino (y un grupo carboxilo) al carbono alfa C-.

 Se puede clasificarlos en base a su necesidad en la

nutrición humana: treonina, metionina, valina, leucina,
isoleucina, fenilalanina, triptófano, lisina, arginina, histidina.

 Existenmodificaciones estructurales debido a:

condensaciones, fosforilaciones (en los que poseen -OH)
INTERCONVERSIÓN EN
ENANTIÓMEROS D y L
 PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AA
Forma Isoeléctrica.
PUNTO ISOELÉCTRICO.
 A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –

 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la

especie es cero. (zwitterión)

pI = pK1 + pK2 para un aa neutro

2

 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga

neta del aminoácido es cero.
 Formación de Enlaces Peptídicos
PÉPTIDOS.
 Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons
( <50 aa)
Dipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aa
Tetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aa

 Senombran desde el extremo N-terminal al C-terminal,

usando la terminación il, excepto para el último aa.
ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
NOMENCLATURA
 Se nombran desde el extremo N-terminal al C-
terminal, usando la terminación il, excepto para
el último aa.
 Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
PROTEINAS.
 …de naturaleza estructural, contráctiles, de defensa
natural, catalíticas, de transporte, …

Por sus distintas composiciones.

 Proteinas conjugadas:
 Componente peptídico + grupo prostético (no peptídico).

o Proteinas no conjugadas, sólo material peptídico.

Por sus distintas formas y solubilidades.
 Proteinas fibrosas; formas moleculares muy alargadas,
son insolubles en agua.
 Proteinas globulares; poseen una complejidad en
dobleces, solubles en agua.

 Independientemente que una molécula sea fibrosa o

globular, existen cuatro niveles estructurales.
 Primario; hace referencia a la identidad, a la cantidad
relativa y/o a la secuencia exacta de aa.

 Secundario; capacidad del esqueleto de asumir

orientaciones ordenadas y estabilizadas por puentes H.

 Terciario; estructura 3D.

 Cuaternario; aplicable a moléculas proteínicas

integradas por 02 ó + cadenas polipeptídicas (formando
dímeros, tetrámeros, etc).

 DESNATURALIZACIÓN…
Pérdida de la conformación original.
ESTRUCTURA TERCIARIA
ENZIMAS.
 Principal función dar celeridad o incrementar la
velocidad de una reacción.
 Son los catalizadores más eficientes que se conocen;
pues bastan cantidades muy pequeñas para generar
tal efecto. Catálisis.
 Las actividades de muchas enzimas son reguladas.

Clase principal de Enzima

 ENZIMAS DEPENDIENTES DE COFACTORES
(COENZIMA).
Activo:
Proteina + Cofactor= Holoenzima.
Ax del cofactor: alterar la estructura 3D de proteina, sustrato
(o ambos) y así acelerar la interacción entre ellos.

Inactivo:
Componente proteico despojado de cofactor=apoenzima.

La relación entre apoenzima y cofactor es variable, pueden

unirse sólo para la reacción o encontrarse unidos de modo
permanente.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
ZIMÓGENOS
 Proteina precursora inactiva (llamada preproteina,
proenzima, preenzima).

 La activación es un proceso catalizado por enzimas

(Proteasa, proteinasa, peptidasa).

 Suscitándose la hidrólisis de uno o más enlaces

peptídicos específicos en el zimógeno como sustrato;
liberando así la forma activa de la proteina.