Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
ENZIMAS Y
COENZIMAS. LAS VITAMINAS
1. INTRODUCCIÓN
Las proteínas ocupan un lugar fundamental entre las moléculas presentes en un ser vivo. Éstas
representan el 50% del peso seco de un organismo. A esta abundancia se une otra característica muy
importante: son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica tiene ciertas proteínas que le
son exclusivas, e incluso cada individuo de la misma especie tiene algunas que no poseen los
demás. Son, pues, moléculas que marcan la individualidad del organismo y se puede decir que no
existen dos seres vivos que tengan todas sus proteínas idénticas.
Son compuestos muy activos que intervienen en multitud de procesos biológicos. Participan en las
reacciones metabólicas como catalizadores, tienen funciones de transporte, de contracción,
hormonales, homeostáticas y también son componentes de importantes estructuras celulares. Esta
actividad biológica es consecuencia de su estructura espacial, por lo que una alteración de ésta
supone la pérdida de su función.
También veremos en este tema como la información genética se traduce en proteínas,
acontecimiento que tiene lugar durante la interfase del núcleo celular. Dado que el mantenimiento
de la vida está condicionado por la existencia de las reacciones metabólicas de forma rápida y
coordinada, podemos afirmar que la actividad enzimática es una de las claves de la biología.
2. AMINOÁCIDOS
2.1. Estructura
Los aminoácidos son las unidades fundamentales de las proteínas. Son ácidos carboxílicos, con una
función amino en el carbono α, que tienen como fórmula general:
Siendo R el radical, que va a diferenciar a los 20 aminoácidos, que forman parte de las proteínas.
Este radical puede ser cadena lineal o cíclica. Esta cadena lateral sirve para clasificar los
aminoácidos en función de su polaridad, así tenemos:
2.2. Clasificación
- Aminoácidos apolares: Sus cadenas laterales son apolares y por tanto presentan diferentes grados
de hidrofobicidad.
- Aminoácidos polares sin carga: Sus cadenas laterales son relativamente hidrofílicas debido a los
grupos polares funcionales.
- Aminoácidos polares negativos: El ácido aspártico y el ácido glutámico tiene un segundo grupo
carboxilo, que está ionizado a pH fisiológico.
- Aminoácidos polares positivos: La lisina, la arginina y la histidina tienen cargas positivas en las
cadenas laterales a pH fisiológico.
2.3. Propiedades
Los grupos carboxilos y aminos están ionizados en solución a pH fisiológico, con una carga
negativa sobre el grupo carboxilo y una carga positiva sobre el grupo amino. Esto les confiere la
propiedad de ser anfóteros. De forma que en un medio ácido se comportan como bases y en un
medio alcalino, como ácidos.
3. LAS PROTEÍNAS
bioelementos fundamentales C, H, O, y N, y en algunas ocasiones puede aparecer S, P, Fe y Cu. Las
proteínas las podemos definir como polímeros de aminoácidos de elevado peso molecular.
3.1. Propiedades
Sustancias anfóteras. Forman soluciones coloidales, capaces de precipitar con formación de
coágulos al ser tratadas con soluciones básicas o ácidas, o calentarlas a temperaturas superiores a
los 70°C.
Otra propiedad característica de las proteínas es su especificidad, ya que son específicas de cada
especie, y dentro de la misma especie cada individuo sintetiza sus propias proteínas.
4. BIOSÍNTESIS PROTEÍCA
El dogma central de la Biología molecular establece que la información de la célula fluye desde el
DNA hacia el RNA y las proteínas. Estos procesos los vamos a ver a continuación y los
componentes que en ellos intervienen, son la transcripción y traducción.
4.1. Transcripción
Durante la interfase celular y al comienzo de la división mitótica, la información genética contenida
en las secuencias de DNA cromosómico es transferida a secuencias de RNA de cadenas únicas: es la
transcripción. Estos RNAm estarán posteriormente implicados en la traducción.
La transferencia de información entre los polímeros DNA y RNA se realiza monómero a
monómero. Se basa en un ensamblaje secuencial, catalizado por las polimerasas del RNA, de
precursores activados. Estos precursores activados son los cuatro ribonucleótidos trífosfato, que son
ensamblados según un orden dictado por la secuencia de una de las dos cadenas de DNA. La
polimerización se produce únicamente en el sentido 5'-3'. La polimerización efectiva del RNA sólo
se produce a partir del lugar de iniciación. Al comienzo de la mayor parte de los genes, en los
eucariontes, cuya estructura primaria es conocida, existe una secuencia de siete pares de nucleótidos
ricos en adenina y timina, que es la señal que permite la unión de la RNA- polimerasa.
La cadena de RNA comienza por un ribonucleótido trifosfato purifico (ATP o GTP) y se alarga a
medida que la polimerasa progresa a lo largo del DNA añadiendo nuevos monómeros al nucleótido
inicial, este es el proceso de elongación. Cuando la RNA-polimerasa reconoce la última señal, que
se denomina lugar de terminación, la síntesis acaba y hay disociación del complejo DNA-RNA-
polimerasa que libera la polimerasa y la cadena de RNA que acaba de ser transcrita. El segmento de
DNA que interviene en la síntesis de una molécula de RNA constituye una unidad de transcripción.
La unidad de transcripción contiene además señales del metabolismo postranscripcional de los RNA
y señales de traducción que son reconocidas a nivel de los ribosomas: codón de iniciación y codón
de terminación.
4.2. Traducción
El ribosoma va a ser el encargado de la traducción, para la cual se unirá al RNAm sintetizado en la
transcripción. El ribosoma se unirá al mensajero y leerá de tres en tres (tripletes) y cada uno de los
tripletes le corresponderá otro triplete complementario, denominándose así codón y anticodón. El
anticodón será transportado por un transferente al cual va unido un aminoácido que previamente ha
sido activado por la aminoacil RNA sintetasa con el gasto de energía proveniente del ATP.
El mensajero sale después de transcrito con un extremo 5' trifosfato y un 3'OH libre, secuencia
complementaria al RNAr 18S que será las encargadas de la unión de mensajero y subunidad
pequeña del ribosoma.
La reacción de fijación de los aminoácidos al RNAt es muy específica, pues a cada uno de los 20
aminoácidos corresponde al menos una de las moléculas de RNAt que aceptará sólo ese
aminoácido.
La síntesis de una cadena polipeptídica se realiza en tres etapas sucesivas: la iniciación, la
elongación y la terminación.
Cada una de estas etapas necesita la asociación temporal al ribosoma de proteínas que no están
normalmente unidas; estas proteínas o factores, en número de una decena, condicionan el
funcionamiento del ribosoma durante la síntesis, síntesis que además necesita un aporte energético
que proviene de la hidrólisis de moléculas de GTP.
Iniciación: subunidades 30S y 50 S del ribosoma están suspendidas en el citoplasma. Unión del
mensajero a la subunidad 30S por su extremos 5', donde se encuentra el codón iniciador AUG, este
primer paso necesita de dos factores de iniciación así se une al primer aminoacil ARNt. En
procariontes el primer aminoácido siempre es la formilmetionina. El fMet-RNAt se coloca en el
lugar P de la subunidad 30 S, su anticodón es complementario del codón iniciador. Un tercer factor
de iniciación permite la unión de la subunidad grande 50 S a la pequeña. Por última, se liberan los
tres factores de iniciación y se produce la hidrólisis de una molécula de GTP. Al final de la
iniciación durante la cual han intervenido tres factores y una molécula de GTP, se forma el
complejo de iniciación: ribosoma 70 S, RNAm y fMet-RNAt colocado en el lugar P.
Elongación. Después de la formación del complejo de iniciación empieza la elongación de la
cadena polipeptídica por la adición de aminoácidos. Se empieza por el Nterminal y se acaba en
Cterm. La adición de cada aminoácido comporta tres fases sucesivas, que son. la fijación del
aminoacil-RNAt, la formación del enlace peptídico y la translocación.
La fijación del segundo aminoacil RNAt se hace en el lugar A del ribosoma estando un anticodón
encarado al segundo codón del RNAm. Esto necesita la intervención de dos factores de elongación
y de una molécula de GTP. En esta fase hay hidrólisis de GTP y los factores de elongación
abandonan el ribosoma.
La formación del primer enlace peptídico, entre el grupo amino del aminoacil-RNAt y el grupo
carboxílico esterificado de la formil-metionina-RNAt, es catalizado por la peptidiltransferasa que
pertenece a la subunidad 50 S. Después de esta reacción el lugar A lleva el RNAt del segundo
aminoácido el cual está ahora unido una pequeña cadena peptídica de dos aminoácidos. A esto se
llama un peptidil-RNAt. En cuanto al lugar P, hasta ahora está siendo ocupado por el RNAt de la
formil metionina. Seguidamente un tercer factor de elongación y una nueva molécula de GTP se
asocian al ribosoma; esta etapa prepara la translocación que empieza por la salida del RNAt de la
formil-metionina que abandona el ribosoma; a continuación el peptidil-RNAt pasa del lugar A al
lugar P al mismo tiempo que el RNAm se desplaza la longitud de un codón. Al moverse ahora el
RNAt que lleva el péptido se encuentra en el sitio P y el ARNt sin aminoácido se libera. Por ello el
sitio A está de nuevo libre para la entrada de un nuevo ARNt
Terminación. La síntesis de la cadena llega a su término cuando el ribosoma reconoce un codón que
indica el fin de la elongación. Esta señal de paro puede ser dada por tres codones UAA, UAG, y
UGA y según el RNAm de que se trate será uno de estos tres el que se encuentre en su extremidad
3'.
Para que un codón de paso sea reconocido por el ribosoma hace falta que se asocie a éste un factor
de terminación. El peptidil-RNAt pasa, en una última translocación, al lugar P, el factor de
terminación activa la peptidiltransferasa que se comporta luego como una hidrolasa y rompe la
unión entre el RNAt y la cadena polipeptídicas. La cadena polipeptídica es liberada en el citoplasma
y el RNAt portador del último aminoácido abandona el lugar P. El ribosoma se separa del RNAm y
sus dos subunidades se disocian; éstas se pueden utilizar para nuevas síntesis. En E. coli el proceso
de síntesis dura de 15 a 20 segundos para formar una cadena polipeptídica de aproximadamente 150
aminoácidos. La síntesis in vitro, incluso usando las técnicas más automatizadas dura horas. Ello
nos da idea de la gran eficacia de la biosíntesis realizada por la maquinaria celular. Dicha eficacia se
aumenta por el hecho de que una misma molécula de RNAm es traducida simultáneamente por
varios ribosomas (polisomas). El tamaño de las polisomas depende de la longitud del RNAm que es
traducido. Por término medio se calcula un ribosoma por cada 80 nucleótidos lo que corresponde a
5 ó 6 ribosomas para un RNAm que sirve de molde para la síntesis de una cadena de 150
aminoácidos. En los eucariontes la síntesis proteica presenta, a grandes rasgos, muchas analogías.
El primer aminoácido es también la metionina aunque aquí no está formilado. La cadena
polipeptídica liberada del ribosoma no contiene metionina en su extremidad N-terminal; está se
separa por una enzima específica poco después de empezar la elongación.
5. ENZIMAS Y COENZIMAS
La totalidad de las transformaciones químicas que suceden en el organismo y a cuyo conjunto se
denomina metabolismo, sólo es posible gracias a la acción de las enzimas, que catalizan todas y
cada una de las reacciones vitales. Las enzimas son sintetizadas por el propio organismo en el que
van a actuar, por lo que se las ha definido como biocatalizadores autógenos de acción específica.
una enzima no modifica el equilibrio del sistema sino que sólo influye sobre la velocidad con que se
alcanza este equilibrio. No afecta ni a la constante de equilibrio, ni es alterada como resultado de la
reacción.
5.8. Isoenzimas
Son las formas múltiples de una misma enzima. Por ejemplo la deshidrogenasa láctica posee cinco
isoenzimas, que se diferencian por electroforesis.
5.10. Coenzimas
son pequeñas moléculas orgánicas, que se unen a la apoenzima para activarla, si la unión es lábil.
Pero si la coenzima se une fuertemente a la proteína entonces se habla de grupo prostético.
- Propiedades comunes a coenzimas y grupos prostéticos. naturaleza no proteica, de bajo peso
molecular. Son termoestables, reaccionan molécula a molécula con el sustrato inicial, por lo tanto
en cada reacción intervendrá un número determinado de moléculas de la coenzima o grupo
prostético.
- Propiedades de los grupos prostéticos. Se unen sólidamente a la apoenzima correspondiente, por
medio de enlaces covalentes. Funcionan en el marco de una única reacción enzimática, que tiene
lugar en dos tiempos. En el primer tiempo el grupo prostético modifica su estructura y en el
segundo vuelve a su estado inicial, pero sin separarse de la apoenzima.
- Propiedades de las coenzimas. se unen lábilmente, por medio de puentes de hidrógeno a la
apoenzima y se disocian de ella fácilmente. La coenzima no recobra nunca su estado inicial
permaneciendo fijo a la apoenzima que lo ha empleado en una primera reacción, posteriormente se
separa y es regenerado por otra apoenzima, en el curso de una segunda reacción.
Clasificación y función
- La Coenzima A en cuya composición entra el ácido pantoténico, que forma parte del complejo
vitamínico B. Está implicada en la biosíntesis de los ácidos grasos, la β-oxidación, la activación del
ácido acético, el metabolismo de la cisteína y la biosíntesis de la biotina.
- Las coenzimas pirimidínicas derivan de la nicotinamida. El NAD (nicotín-adenosín-dinucleótido.
En el NADP hay una molécula de fosfato suplementario. Son compuestos solubles con reacción
ácida, no son autooxidables, Sin embargo, cuando se encuentra en forma reducida es posible su
oxidación, por acción de oxidantes químicos y por la acción de sistemas enzimáticos
transportadores de electrones. Sí está en forma oxidada, su reducción es posible, por la acción de
reductores químicos y reductores biológicos para los que funcionan como aceptores de hidrógeno.
Se reduce el NAD en la glucolisis por ejemplo.
- Las coenzimas flavínicas derivan de la riboflavina, existen dos: FMN y FAD. El flavín
mononucleótido (FMN) y el FAD (flavín-adenosín-dinucleótido) es una molécula de FMN más otra
de ácido adenílico. Son solubles en agua, termoestables, autooxidables a diferencia de las
coenzimas pirimidínicas. Son grupos prostéticos. Participan en el funcionamiento de las
deshidrogenasas.
- Existen más aparte de las nombradas entre las que se encuentran la cianocobalamina, biotina,
acido fólico, etc.
6. LAS VITAMINAS
Las vitaminas son sustancias orgánicas imprescindibles en los procesos metabólicos que tienen
lugar en la nutrición de los seres vivos. No aportan energía, puesto que no se utilizan como
combustible, pero sin ellas el organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y
energéticos suministrados por la alimentación. Las vitaminas deben ser aportadas a través de la
alimentación, puesto que el cuerpo humano no puede sintetizarlas. Una excepción es la vitamina D,
que se puede formar en la piel con la exposición al sol, y las vitaminas K, B1, B12 y ácido fólico,
que se forman en pequeñas cantidades en la flora intestinal.
Con una dieta equilibrada y abundante en productos frescos y naturales, dispondremos de todas las
vitaminas necesarias y no necesitaremos ningún aporte adicional en forma de suplementos de
farmacia o herbolario, aunque no es lo mismo lo sinte´tico que lo natural porque la conformación
espacial es diferente. Ciertas etapas de la vida necesitan mas aporte como la infancia y situaciones
como el alcohol o el tabaco necesitan de mas.
Existen dos tipos de vitaminas: las liposolubles (A. D, E, T, K), que se disuelven en grasas y aceites,
y las hidrosolubles (C y complejo B), que se disuelven en agua. Vamos a ver las características
generales de cada grupo y los rasgos principales de las vitaminas más importantes.