Bioquimica martes 20 de agosto.

Bloque A

-en una reacción que tiene varias constantes y varias velocidades, la que es más lenta es la que va a limitar la velocidad
final de esa reacción.

-La constante catalítica constituye el paso limitante de cualquier reacción enzimática porque es la más lenta, por lo tanto
la velocidad final de la transformación de este sustrato en producto va a depender de cuan rápida sea esa constante
catalítica.

Es independiente de la concentración
de sustrato, logrando la saturación.

Relación entre la formación del

complejo enzima-sustrato y la separación
de este complejo, la enzima libre y el
sustrato libre (constante de disociación)
muestra una afinidad de enzima sustrato.

Es la concentración de un
sustrato, siempre se expresa en
unidades de concentración, y determina
la afinidad de la enzima con el sustrato

Es el número de recambio, es decir, determina cuantas unidades de sustrato son conformadas

en unidades de producto y se mide en minutos a la -1.

Relación que existe entre la constante catalítica y la Km, una enzima es capaz de transformar
sustrato en producto, con una afinidad determinada y una velocidad dada (logra transformar sustrato en producto a una
mayor velocidad)

-por ejemplo, se comparan una enzima con dos substrato. La fumarasa cuando se une al fumarato , tiene una mayor
eficiencia catalítica, independiente de la
constante catalítica y el km.

- la velocidad de una reacción depende

de diferentes parámetros, pero
principalmente de dos, la temperatura y
el ph, y respecto a esa actividad enzimática (U) (definida como: cantidad de enzima capaz de transformar 1 umol de
sustrato por minuto a 25°C)

Todas las enzimas tienen un nivel de temperatura y ph óptimo.

 - La velocidad de la reacción varía, alcanzando un máximo también
llamado temperatura optima, por su parte la temperatura produce un
cambio cinético, generando el movimiento de las moléculas, en un
primer lugar la temperatura es muy baja para poder producir el punto
máximo, luego de llegar al punto máximo, la temperatura sigue
ascendiendo mientras que la velocidad del producto desciende, eso es
producido por la desnaturalización de las enzimas, ya que excede la
temperatura óptima.

Desnaturalización: se rompen los enlaces (en el caso de las enzimas: de sulfuro, puentes de hidrógenos, interacciones
electrostáticas, etc)

- en el caso del ph al variar el rango del ph afecta la velocidad. La

enzima va desprotonando sus cadenas laterales es por ello que
disminuye su velocidad, las cargas netas de los aminoácidos
cambian, y la función de la estructuras de la enzima también, por
lo tanto afecta la velocidad de esa reacción.

- Las reacciones, pueden ser que la enzima se una a dos sustratos

distintos en ese caso lo que ocurre es que en el segundo sustrato
se una a una manera distinta, es decir, puede existir que el
sustrato se una a la enzima en al azar, puede que se una el S1 y
luego el S2 y viceversa , luego que se han unido en sitios distintos.
Se produce la transformación de sus sustratos y se libera el
producto.
- También existe la posibilidad que se produzca una jerarquía de ingreso de unión con la enzima, (S1 Y S2), y existe
un momento donde ambos sustratos estén unidos a la enzima.
- El tercer tipo es en el cual se une el sustrato 1 se libera el producto para posteriormente unirse el sustrato 2 y
este por su parte libere su producto, no hay ningún momento en que la enzima se una con sus dos sustratos, un
ejemplo de esto es la reacción de las quinasas.
- Las quinasas realizan la fosforilacion con el tercer tipo de unión de sustrato.
- Cuando hablamos de reacciones multisustrato, los dos sustratos se unen
a sitios distintos de la enzima, y cada uno de esos sitios va a ser un sitio
activo.

Inhibiciones.

Inhibición de la enzima: anular la acción o afectarla en sus velocidad o

afinidad

1)inhibición competitiva: compiten dos sustratos (un sustrato y un

inhibidor) son dos moléculas que tienen estructuras similares, aquí el
inhibidor se une en el mismo sitio que el sustrato.

- en la gráfica, la recta rosada es la presencia del inhibidor, es decir, como

cambia los parámetros cinéticos cuando está la presencia del inhibidor.
Lo que vemos es que la velocidad máxima en una inhibición competitiva no se altera, la km es mayor en
presencia del inhibidor que en ausencia de este.

La inhibición competitiva finalmente se asume que la estructura del inhibidor es igual a la estructura del
sustrato, porque ambos ocupan el mismo sitio activo.

Es una reacción reversible, ya que se puede revertir por medio del aumento de la concentración del sustrato.

2) inhibición Acompetitiva: El inhibidor se une a la enzima en otro sitio, existen

dos sitios de unión , tiene un sitio para unir su sustrato y uno para unir su
inhibidor, las estructuras de ambos son diferentes, por que ocupan distintos
sitios de la enzima. Lo que existe en esta es que el inhibidor se une al complejo
formado por el sustrato y la enzima. El inhibidor no se une a la enzima libre.

- al graficar nos encontramos con dos rectas paralelas, se cambian los

parámetros de velocidad máxima y de km, se ven afectados por la presencia
del inhibidor acompetitivo.

- en presencia de un inhibidor, su velocidad será menor que la velocidad en

ausencia de él.

-el km en presencia del inhibidor también disminuye.

- este proceso se puede revertir disminuyendo el inhibidor.

3) inhibición mixta: en este caso, el inhibidor se puede unir a la enzima

libre o al complejo enzima-sustrato. El inhibidor ocupa un sitio distinto
al sitio activo.

- la km es igual en presencia de un inhibidor mixto, lo que varía es la

velocidad máxima, ya que en la presencia del inhibidor, es menor que
en ausencia de este.

-el sustrato es distinto al inhibidor.

- esta reacción se puede revertir disminuyendo el inhibidor.

 Es importante estudiar el inhibidor a nivel enzimático, ya que se

pueden inhibir ciertas reacciones, para el uso de fármacos y
ciertas enfermedades.
 Inhibidores enzimáticos

-En el caso del fármaco que busca inhibir la enzima que produce el alcoholismo, aldehído deshidrogenasa, lo
que produce es una alta concentración de ceto aldehído, lo que genera la sensación de malestar, no pasan por
un periodo previo.

. El lipitor sirve para controlar el exceso de colesterol, lo que hace es que actúa en una vía como inhibidor para
llegar a inhibir la síntesis de colesterol, en el paso limitante de la reacción.

Regulación de las enzimas

1) Regulación alosterica -> Enzimas alostericas: tienen un tipo de regulación determinada, son enzimas
que tienen más de un sitio de unión a un sustrato. Poseen una estructura cuaternaria, por lo cual
tienen distintas subunidades juntas, cada una tiene un sitio de unión a un sustrato que es el mismo
sustrato.

al ser cuaternaria, podría presentar cuatro sub unidades, cada una de ellas va a unir una molécula de sustrato
a su sitio activo.

- Existen dos tipos de regulación alosterica:

 Secuencial
 Concertado

Ambos tipos son enzimas que presentan más de una sub unidad que unen al sustrato
que es el mismo

Concertado: cuando se une un ligando o una molécula de sustrato, todas las demás
van a unir las moléculas del sustrato o del ligando. La primera unidad produce
cambios conformacionales a todas las otras subunidades. Esta unión es inmediata, lo
 cual permite encontrar todos los sitios del ligando unidos a esa
enzima o no encontrar nada.

Secuencial: van cambiando una en una, uno puede apreciar el primer

ligando unido, y luego ocurre el cambio conformacional en la unidad
que sigue, Es decir, el cambio conformacional se produce de una
unidad a la vez.

Se pueden encontrar en diferentes estados de la enzima.

Existe una cooperatividad

2) regulación enzimática, feed back: es una regulación negativa o retroalimentación negativa. El último
producto puede actuar como regulador negativo de la primera enzima de esa via metabólica

Ejemplo: el producto z, cuando alcanza cierto nivel de concentración actúa

como un inhibidor, y le informa que se alcanzó la capacidad máxima.

3) modificaciones covalentes:

 Fosforilaciones: tienen que ver con agregar un grupo fosfato,

realizado por las quinasas, generando como producto ADP y la
enzima fosforilada, luego esta enzima se une al segundo sustrato
traspasando ese grupo fosfato.

 Adenilación: se agrega Adenina.

 ADP ribosilación: se agrega una molécula de ADP

 Metilación: se agrega un grupo metilo. klasjhdaslkjdkashdjassa

 Fotosíntesis
-Proceso A través del cual ciertas células son capaces de obtener energía del sol para producir carbohidratos o
macromoléculas.(glucosa)

Heterótrofos -> capaces de obtener carbono de una molécula orgánica.

Autótrofos-> generan glucosa por medio de una molécula inorgánica.

-La fotosíntesis se realiza en los cloroplastos, aquí ocurre la captación de la energía solar, la fijación del CO2
como fuente de carbono, para producir finalmente carbohidratos.

-estos tienen una estructura similar a la de las mitocondrias, poseen doble membrana, tiene DNA propio,
ribosomas. A diferencia de las mitocondrias, posee tilacoides y dentro de estos existe una molécula
denominada clorofila, que le da el color verde a los vegetales y tiene por función captar la energía para realizar
el proceso de fotosíntesis, en este caso es capaz de captar la energía del sol, ya que presenta ciertos electrones
que son capaces de adquirir un nivel mayor de energía.

El producto de este traspaso de electrones, es la generación de carbohidratos.

La glucosa almacenada es ocupada, para

ciertas funciones estructurales, (almidón:
molécula de reserva energética de los
vegetales).

El proceso consta de dos etapas:

 Fase clara: se genera ATP y

NADPH, esos van al ciclo de
Calvin, producto de eso se genera
glucosa y se restituyen las moléculas que estaban reducidas, ahora se oxidan y esas moléculas son
utilizadas en la fase oscura.

 Fase oscura.