UNIDAD II: PROTEÍNAS Y SUS FUNCIONES BIOLÓGICAS

AMINOÁCIDOS
Las proteínas son polímeros de aminoácidos, en los que cada residuo aminoácido
está unido al siguiente a través de un tipo específico de enlace covalente. (El término
“residuo” refleja la pérdida de los elementos del agua cuando un aminoácido se une a otro)

Los 20 aminoácidos estándar encontrados en las proteínas son α-aminoácidos.

Tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono, el
carbono α. Difieren unos de otros en sus cadenas laterales, o grupos R.

GRUPOS R APOLARES Abreviatura/ GRUPOS R POLARES Abreviatura/

ALIFÁTICOS Símbolo SIN CARGA Símbolo
Glicina Gly G Serina Ser S
Alanina Ala A Treonina Thr R
Prolina Pro P Cisteína Cys C
Valina Val V Asparagina Asn N
Leucina Leu L Glutamina Gln Q
Isoleucina Ile I GRUPOS R
Metionina Met M CARGADOS + y -
GRUPOS R Lisina (+) Lys K
AROMÁTICOS Histidina (+) His H
Fenilalanina Phe F Arginina (+) Arg R
Tirosina Tyr Y Aspartato Asp D
Triptófano Trp W Glutamato Glu E

Los aminoácidos tienen características estructurales comunes

En todos los aminoácido estándar, menos la glicina, el carbono α está unido a cuatro
grupos diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino, un grupo R y un átomo de
hidrógeno. El átomo α es por tanto un átomo quiral. Para especificar la configuración
absoluta de los cuatro sustituyentes de los átomos de carbono asimétricos se utiliza el
sistema D, L, basado en la configuración absoluta del azúcar de tres carbonos
gliceraldehído. Para todos los compuestos quirales, los esteroisómeros que tienen una
configuración relacionada con la L-gliceraldehído se designan como L, y los esteroisómeros
relacionados con el D-gliceraldehído se designan como D. Los grupos funcionales de la L-
alanina se hacen coincidir con los del L-gliceraldehído alineando aquellos que pueden
interconvertirse mediante reacciones químicas simples en un solo paso. Así, el grupo
carboxilo de la L-alanina ocupa la misma posición respecto al carbono quiral que el grupo
aldehído del L-gliceraldehído, puesto que un aldehído puede convertirse fácilmente en un
grupo carboxilo en un solo paso mediante una oxidación.

Casi todos los compuestos biológicos con un centro quiral se presentan en la

naturaleza en una sola de las sus formas esteroisómeras, sea la D o la L. Los residuos
aminoácidos de las proteínas son exclusivamente L-esteroisómeros. La formación de
estructuras estables y repetidas en las proteínas requiere en general que los aminoácidos
que las componen sean de una misma serie estereoquímica. Las células son capaces de
sintetizar específicamente los isómeros L de los de los aminoácidos gracias a que los centros
activos de las enzimas son asimétricos, lo que implica que las reacciones que catalizan sean
estereoespecíficas.

Los aminoácidos se pueden clasificar según su grupo R

Grupos R apolares alifáticos Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares
hidrofóbicos. Las cadenas laterales de la alanina, la valina, la leucina y la isoleucina tienden
a agruparse entre sí en las proteínas, estabilizando la estructura proteica a través de
interacciones hidrofóbicas.

Grupos R aromáticos La fenilalanina, la tirosina y el triptófano, con sus cadenas

laterales aromáticas, son relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos ellos pueden
participar en interacciones hidrofóbicas. El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar
puentes de hidrógeno y constituye un grupo funcional importante en algunas enzimas.

Grupos R polares sin carga Los grupos R de estos aminoácidos son más solubles en
agua, o más hidrofílicos, que los de los aminoácidos apolares, debido a que contienen
grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua. En esta clase de
aminoácidos se incluyen la serina, la treonina, la cisteína, la asparagina y la glutamina.
 Grupos R cargados positivamente (básicos) Los grupos R más hidrofílicos son
aquellos que están cargados, sea positiva o negativamente. Los aminoácidos que
pertenecen a esta clase son la lisina, la arginina y la histidina.

Grupos R cargados negativamente (ácidos) Los dos aminoácidos que tienen grupos
R con una carga negativa a pH 7,0 son el aspartato y el glutamato, cada uno de los cuales
tiene un segundo grupo carboxilo.

La curva de titulación predice la carga eléctrica de los aminoácidos

El pH característico en que la carga eléctrica neta es cero se denomina punto
isoeléctrico, o pH isoeléctrico, designado pI. Este se calcula como la media aritmética de los
dos valores de pKa:

1
𝑝𝐼 = (𝑝𝐾1 + 𝑝𝐾2 )
2

La glicina, por ejemplo, tiene una carga negativa por encima de pH 5,97 (su pI), por
lo que se desplazará hacia el electrodo positivo (ánodo) cuando se coloque en un campo
eléctrico. A cualquier pH por debajo de su pI, la glicina tiene una carga neta positiva, y se
desplazará hacia el electrodo negativo (cátodo). Cuanto más alejado esté el pH de una
disolución de un aminoácido de su punto isoeléctrico, mayor será la carga eléctrica neta de
la población de moléculas.

Los aminoácidos con grupos R ionizables poseen especies iónicas adicionales que
dependen del pH del medio, y del pKa del grupo R.