Tema 1 Introduccin general al metabolismo

El metabolismo (del griego cambio) es el conjunto de todos los procesos fsico-

qumicos que ocurren en las clulas en los cuales se da una modificacin de los compuestos que
hay en ellas. Las reacciones metablicas tienen como objetivo el mantenimiento de la clula.
Como no todas las clulas son iguales ni tienen la misma funcin, tampoco tienen idntico
metabolismo.

Vas metablicas

Una ruta o va metablica es una sucesin de reacciones qumicas que conduce de

un sustrato inicial a uno o ms productos finales a travs de una serie de metabolitos
intermediarios. Todas las rutas metablicas comparten las siguientes caractersticas: son
irreversibles debido a los grandes saltos de energa que implican, tienen al menos una etapa
limitante, estn reguladas y, en clulas eucariotas, se localizan en orgnulos especficos.

*La mayora de metabolitos que forman parte de estas reacciones son compartidos por ms de
una va metablica.

*Las rutas metablicas que llevan a cabo procesos vitales para el organismo y son
fundamentales para su crecimiento y supervivencia se dice que conforman el metabolismo
primario, mientras que las dems, que cumplen funciones complementarias, dan lugar al
metabolismo secundario.

Las rutas metablicas ms importantes son las que se encargan de la transduccin de energa.
Es decir, aquellas que permiten a los seres vivos degradar los nutrientes de energa potencial
alta ingeridos en la dieta, fundamentalmente carbohidratos, y transformar esa energa en trabajo
celular. Como resultado, se producen adems macromolculas y calor.

Todas las rutas metablicas de sntesis y degradacin de polmeros obedecen al mecanismo de

transduccin de energa en tanto que parten de molculas complejas, las reducen a molculas
simples y luego utilizan estas para elaborar nuevas molculas complejas.

Rutas metablicas centrales

De entre todas las rutas transductoras eucariotas, las ms importantes cuantitativamente son las
del metabolismo del carbono, llamadas vas metablicas centrales, que son bsicamente las
mismas en organismos muy distintos.

Dentro de ellas, destaca la ruta de degradacin de azcares, que se encarga de oxidar

polisacridos para obtener energa en diferentes fases:

- Glucolisis: se convierte la glucosa en piruvato sin prdida de carbono y obteniendo ATP en

el proceso.
- Descarboxilacin oxidativa: se elimina un CO2 del piruvato, obtiene acetil-CoA.
*En condiciones de ausencia de O2, el piruvato puede ser reducido a otros compuestos
orgnicos por fermentacin.
- Ciclo de Krebs: se oxida totalmente el acetil-CoA, que se pierde en forma de CO2,
obteniendo una pequea cantidad de ATP y mucho poder reductor (NADH y FADH2). Este
poder reductor pasa a la cadena de transporte electrnico y provoca fosforilacin oxidativa,
produciendo ATP.

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Todas las dems rutas metablicas contactan con este eje central en algn punto. As, en la
degradacin de lpidos, estos son disociados en glicerol por un lado y cidos grasos por otro: el
glicerol es transformado en gliceraldehido-3-fosfato, que pasa a piruvato y contina hacia el
ciclo de Krebs; mientras que los cidos grasos experimentan -oxidacin, produciendo mucho
acetil-CoA que tambin ir al ciclo de Krebs. Por otro lado, la ruta de degradacin de
protenas tambin acaba produciendo piruvato, acetil-CoA y otros metabolitos que pasan al eje
central. Tambin produce NH3, un compuesto txico que se excretar en forma de urea.

*A partir de los aminocidos tambin se obtienen nucletidos, aunque de los nucletidos no

pueden obtenerse aminocidos.

El proceso contrario a la degradacin de azcares es la sntesis de carbohidratos: a partir de

piruvato, aminocidos o glicerol puede sintetizarse glucosa mediante la gluconeognesis. Del
mismo modo, la glucosa puede polimerizarse y formar glucgeno, el polisacrido propio de
humanos (normalmente limitado al hgado y al tejido muscula), mediante la glucogenognesis.

En el caso de las plantas, los azcares tambin pueden obtenerse por fotosntesis: los
organismos fototrficos son capaces de generar la energa suficiente a partir de la luz solar para
reducir compuestos sencillos (CO2) mediante el ciclo de Calvin y sintetizar carbohidratos.

Metabolitos centrales

Las rutas metablicas centrales se entrecruzan de tal manera

que existen algunos compuestos que actan como importantes
encrucijadas metablicas. Estos metabolitos centrales o
maestros son intermediarios destacados de muchas rutas de
sntesis o degradacin de macromolculas al mismo tiempo.

Ej.: el acetil-CoA es el punto donde convergen las rutas de

degradacin de grasas, polisacridos y protenas antes de
pasar al ciclo de los cidos ctricos para obtener energa.

Al llegar a una encrucijada metablica, se seguir una u otra va de la bifurcacin segn las
condiciones en las que se encuentre la clula. El diseo metablico de una ruta siempre busca
aprovechar al mximo los metabolitos y optimizar el rendimiento energtico de estos en cada
momento.

Ej.: la ruta de la gluclisis produce poca energa, de manera que el metabolito que produce, el
piruvato, pasa al ciclo de Krebs para ser oxidado. O bien, en las clulas musculares, si estas
estn en condiciones anaerobias (ejercicio intenso), el piruvato puede ser fermentado a
lactato para seguir aprovechndolo.

Las reacciones implicadas en la sntesis, degradacin y conversin de estos metabolitos

importantes conforman el metabolismo intermedio.

Reacciones metablicas

Las reacciones qumicas que conforman el metabolismo siempre pertenecen a aquellos tipos que
pueden ser catalizadas por enzimas: transferencia de electrones (oxidasas), formacin de enlaces
covalentes con gasto de ATP (ligasas), isomerizacin (isomerasas), transferencia de grupos
funcionales (transferasas), hidrlisis (hidrolasas) y adicin de grupos a dobles enlaces (liasas).
Tipos de rutas metablicas

Una gran parte de los procesos metablicos tienen como objetivo la obtencin de energa,
siendo agrupados bajo el nombre de catabolismo. Esto engloba aquellas reacciones
degradativas que permiten obtener energa qumica (en forma de ATP, NADH y NADPH) de la
materia orgnica.

Por otro lado, el resto de procesos, que permiten invertir esa energa en funciones especficas,
constituyen el anabolismo. Este comprende aquellas reacciones biosintticas que usan esa
energa para construir componentes celulares (macromolculas).

*La energa obtenida puede almacenarse. Sin embargo, el exceso de almacenamiento se da en

detrimento de otros procesos catablicos. Ej.: obesidad.

La moneda de cambio energtica entre ambas subdivisiones es el ATP.

El catabolismo y el anabolismo presentan algunas diferencias bsicas:

- Las reacciones catablicas son degradativas, oxidantes, convergentes (sus sustratos

iniciales son muy variados y sus productos finales, bien definido) y generan energa.
- Las reacciones anablicas son biosintticas, reductoras, divergentes (sus sustratos iniciales
son bien definidos y sus productos finales, muy variados) y consumen energa.
As, podra decirse que el catabolismo es la fase destructiva del metabolismo y el anabolismo, la
fase constructiva. Por otra parte, las secuencias de reacciones que desempean funciones en
ambas fases conforman el anfibolismo: en los procesos anfiblicos se obtienen tanto
compuestos orgnicos como energa y poder reductor a partir de un sustrato.

Ej: en la gluclisis se obtiene el precursor piruvato junto a ATP y NADH. En el ciclo de Krebs
se obtienen varios precursores adems de energa en forma de ATP, NADH y FADH.

Principales vas metablicas

En el metabolismo de glcidos, destacan la gluclisis, que produce acetil-CoA a partir de

glucosa, y la gluconeognesis, que obtiene glucosa a partir de precursores no glucdicos.
Tambin es importante la va oxidativa de las pentosas fosfato, que permite obtener poder
reductor (NADPH) y precursores biosintticos (ribosas).

En el metabolismo de lpidos, destacan tanto la liplisis por -oxidacin como la lipognesis a

partir de acetil-CoA. La -oxidacin va precedida por la activacin del cido graso con
coenzima A y la entrada a la mitocondria por la lanzadera de carnitina.

En el metabolismo de protenas, se diferencian dos vas catablicas: las que degradan el

esqueleto carbonado y las que degradan el grupo amino a travs del ciclo de la urea.

Todas las rutas catablicas confluyen a nivel del acetil-CoA, que pasa al ciclo de Krebs y a la
cadena transportadora de electrones para permitir la obtencin de energa.

Procesos de regulacin metablica

En tanto que todas las clulas requieren un aporte constante

de energa, es necesario mantener un equilibrio entre la
necesidad energtica de esas clulas y la disponibilidad del
combustible, a fin de que las primeras no gasten demasiado ni
el segundo se acumule en exceso. Este equilibrio se denomina
homeostasis metablica.
 As pues, las rutas biosintticas que requieren inversin de energa
estn supeditadas a las que producen energa. El combustible
biolgico humano son los alimentos, procesados mediante rutas
oxidativas, aunque en caso de que no estn disponibles pueden
activarse rutas metablicas de movilizacin de reservas. Se requieren
tambin rutas de desintoxicacin y eliminacin de desechos para
garantizar que todo funcione correctamente.

Para que cada ruta metablica acte en el momento adecuado y as

garantizar el correcto funcionamiento del organismo, todas deben estar
integradas bajo un marco regulador comn. Esta regulacin se da a
tres niveles: de las molculas que participan en las distintas reacciones
(cambios de concentracin o de actividad), de los compartimentos
celulares (que separan distintas rutas) y de coordinacin entre
distintos tipos de clulas (regulacin neuronal y endocrina). Todos los
mecanismos de regulacin tienden a la optimizacin de la energa.

Regulacin a nivel molecular

El movimiento de los metabolitos a travs de una ruta metablica viene dado por simple
equilibrio qumico; sin embargo, ciertas enzimas estn sometidas a diversos mecanismos de
regulacin. El objetivo de estos procesos controlar el flujo metablico para mantener estables
las condiciones metablicas de la clula, es decir: la homeostasis.

*Las enzimas sometidas a regulacin son normalmente aquellas que catalizan reacciones
irreversibles. Sin embargo, es interesante destacar que el paso ms importante de una ruta
metablica no tiene por qu ser el ms regulado.

Los mecanismos de regulacin pueden afectar a una enzima de dos maneras: modificando su
concentracin o modificando su actividad en un compartimento concreto. Asimismo, pueden
llevar a cabo cualquiera de ambos procesos de forma directa o indirecta.

Los mecanismos de regulacin ms importantes son:

- Regulacin de la cantidad enzimtica: modificacin de la tasa de expresin de la enzima o

de su frecuencia de degradacin. Tambin translocacin entre compartimentos celulares. Es
un tipo de regulacin a largo plazo.
- Regulacin de la actividad enzimtica: modificacin covalente de la enzima
(principalmente por fosforilacin y desfosforilacin), modificacin alostrica e interaccin
con otras protenas. Es un tipo de regulacin a corto plazo.
Control de la concentracin de enzimas

Sntesis de enzimas

La sntesis de cualquier enzima que lleve a cabo una determinada actividad importante para la
clula tiene una regulacin tan compleja que es sensible a casi cualquier cambio en su
ambiente.

Esta regulacin puede darse tanto a nivel transcripcional (mediante factores de transcripcin)
como post-transcripcional.

Degradacin de enzimas

Las enzimas se degradan en el proteasoma: un complejo de muchas

subunidades especializado en romper polipptidos en pequeos
fragmentos. Este proceso se regula mediante la ubiquitinizacin, es
decir: la incorporacin de una molcula de ubiquitina a una
protena con el objetivo de marcarla para su destruccin.

La ubiquitina es una protena ubicua de 76 aminocidos altamente

conservada que al ser cargada sobre un residuo de lisina en una
enzima la marca para su destruccin en el proteasoma. Dado que la
ubiquitina tambin tienen residuos de lisina, otras molculas del mismo tipo pueden unirse a
ella y originar una poliubiquitina. Normalmente, al menos cuatro molculas de ubiquitina
deben estar unidas a una protena a destruir para que esta sea reconocida por el proteasoma.

*El proteasoma destruye la enzima marcada, pero la ubiquitina no se degrada y puede ser
reutilizada ms adelante. Los aminocidos producidos tambin se reciclan.

El proceso de ubiquitinizacin est mediado por tres enzimas: E1 (enzima activante de UBQ),
E2 (enzima conjugante de UBQ) y E3 (protena ligasa). La E3 es la ms importante de las tres
en tanto que gobierna el paso limitante de la reaccin (hay ms de mil isoformas de E3, cada
una para un tipo de sustrato).

Las protenas ms frecuentemente degradadas son las reguladoras, afectando as al control de

toda la ruta. De este modo, una gran cantidad de procesos estn regulados por degradacin
proteica. Ej.: transcripcin gnica, ciclo celular, formacin de rganos, ritmos circadianos,
supresin de tumores, metabolismo del colesterol, respuesta inflamatoria o procesamiento de
antgenos.
Control de la actividad enzimtica

Control a nivel de sustrato

La actividad de una enzima viene dada en funcin de la concentracin de su sustrato. As,

cambios en la concentracin de un sustrato dentro de una clula pueden modificar fuertemente
el devenir de una cierta ruta metablica.

*En esta relacin es de gran importancia la afinidad entre ambos elementos, que viene dada
por la constante de disociacin KD.

Control alostrico

Se llama alostera al modo de regulacin enzimtica por el cual la unin de una molcula en
una ubicacin (sitio alostrico) modifica las condiciones de unin de otra molcula en otra
ubicacin distinta (sitio cataltico) de la enzima. Es el modo de regulacin de actividad que
ms comnmente se da en una clula en tanto que evita los cambios bruscos en la
concentracin de ciertos metabolitos.

Gran cantidad de enzimas estn compuestas por muchas subunidades que pueden activarse y
desactivarse alostricamente por separado. En el caso de que todas las subunidades acten
acompasadamente (cooperatividad), pueden definirse dos estados: uno tenso (T) de baja
actividad y otro relajado (R) mucho ms activo.

Segn el alostrico que afecte a la enzima sea el propio

sustrato de sta y otra molcula, distinguimos respectivamente
entre homoalosterismo y heteroalosterismo.

Los enzimas homoalostricos suelen actuar poco

eficientemente a bajas concentraciones de sustrato (estado T),
pero a partir de cierto rango de ste aumentan enormemente su
actividad hasta un cierto mximo (estado R). Dicho rango es el ms interesante para la
regulacin de la actividad de la enzima.

Los enzimas heteroalostricos varan su actividad en funcin

de la concentracin de ciertos moduladores. Estas molculas se
unen a la enzima por lugares de unin distintos al centro activo
y alteran su KD, modificando el estado de actividad en que se
encuentre la enzima. Si aumentan la actividad, se dice que son
activadores. Si la disminuyen, inhibidores.

Ej.: la aspartato trans-carbamoilasa (ATCasa) es capaz de convertir el aspartato en N-

carbamoilaspartato durante la ruta de sntesis de pirimidinas. Esta enzima tiene dos
moduladores que alteran su capacidad para pasar de estado T a estado R: uno positivo, el
ATP, y otro negativo, el CTP. Esto se debe a que el ATP es un sustrato necesario en la ruta de
sntesis mientras que el CTP es un producto. As, una alta concentracin de ATP indica un
buen estado energtico aprovechable, pero una alta concentracin de CTP indica un exceso
de pirimidinas y que no es necesario sintetizar ms.

*Ambas molculas compiten por el mismo sitio alostrico en cada subunidad reguladora.
Modificacin covalente

Se trata de un mtodo de regulacin ms a largo plazo que la modificacin alostrica en tanto

que sus efectos tienden a perdurar en el tiempo. Puede ser reversible o irreversible.

El caso de modificacin covalente irreversible ms frecuente es la protelisis, esto es, la

alteracin de la funcin de una protena debido a un corte en su estructura. As, por ejemplo,
muchas protenas, como las proteasas pancreticas, se sintetizan como pro-protenas inactivas
que slo tienen funcionalidad cuando se les eliminan algunos aminocidos.

En cuanto a las modificaciones covalentes reversibles, hay muchos tipos: fosforilacin (ms
frecuente), acetilacin (importante en histonas), miristoilacin, ADP-ribosilacin, etc.

El mtodo de modificacin covalente reversible ms usual en el organismo es la fosforilacin

de la enzima a regular: la adicin o eliminacin de un grupo fosfato (normalmente proveniente
de un ATP) conlleva generalmente grandes cambios en el ambiente qumico de la enzima y,
por lo tanto, tambin en su estructura. Estos cambios conformaciones desembocan en la
activacin (ej.: glucgeno fosforilasa) o desactivacin (ej.: glucgeno sintasa) de la protena.

*Normalmente, la activacin de una ruta metablica conlleva la inhibicin de la ruta opuesta.

As, la enzima glucgeno-fosforilasa se activa por fosforilacin, mientras que la glucgeno-
sintasa se activa por desfosforilacin. Esto permite evitar ciclos ftiles.

*Las modificaciones covalentes reversibles se llevan a cabo sobre residuos especficos. Ahora
bien, no tienen por qu tener lugar en los mismos residuos en todos los organismos. Ej.:
fosforilacin puede llevarse a cabo sobre Tyr, Ser, Thr e His, pero las tirosn-quinasas son
casi exclusivos de eucariotas mientras que la histidn-quinasas no se encuentran en humanos.

Un ejemplo de este tipo de regulacin es la enzima glucgeno-fosforilasa tiene dos

conformaciones: una forma a activa y fosforilada y otra b inactiva y no fosforilada, ambas
reguladas alostricamente (activadas por AMP e inhibidas por glucosa-6-P y ATP). El paso de
una a otra est mediado por una quinasa (fosforilasa quinasa) y una fosfatasa (PP1).
 *Ambas enzimas estn a su vez reguladas por hormonas: cuando bajan los niveles de glucosa
en sangre se secretan glucagn y epinefrina, que provocan la activacin de la adenilil-ciclasa
y, por tanto, de proten-quinasa dependiente de AMPc (PKA). sta puede fosforilar y activar
tanto a la fosforilasa-quinasa como al inhibidor de la fosfatasa, de tal manera que desplaza el
equilibrio entre a y b hacia la forma activa y favorece la rotura del glucgeno.

La glucgeno-sintasa tambin se regula por fosforilacin, inactivndose cuando se le unen

grupos fosfato. Ahora bien: la protena tiene nueve sitios de fosforilacin, cada uno diana de
una o ms quinasas distintas y responsable de un grado de inactivacin diferente (algunas
quinasas apenas reducen levemente su actividad, mientras que otras la inactivan por
completo). As, la regulacin de esta enzima no se reduce a un equilibrio entre dos estados
extremos (activado e inactivado), sino a una modulacin muy fina de su actividad con un
amplio rango de estados intermedios.

*En general, aunque todas las quinasas hacen lo mismo, cada una acta sobre un residuo
distinto, normalmente perteneciente a una secuencia consenso caracterstica de suya.

Control por interaccin con protenas reguladoras

Un aspecto que cada vez se considera ms importante es la interaccin entre protenas. As,
recientemente se est observando que existen zonas en el citoplasma donde las protenas se
asocian para llevar a cabo un cierto proceso con mayor eficiencia que si estuvieran aisladas.

Compartimentacin

Dentro de una misma clula, las endomembranas permiten que cada ruta metablica pueda tener
lugar en un compartimento diferente y con sus propias concentraciones de enzimas y sustratos,
lo que facilita la regulacin de stas.

Para controlar la concentracin de sustratos en cada orgnulo se recurre a la traslocacin de

molculas, lo que aade un nuevo mecanismo regulatorio.

Regulacin hormonal

La regulacin hormonal es un sistema de transmisin de informacin propio de organismos

complejos en los que hay muchos tipos de clulas distintas. Est basado en hormonas, que son
mensajeros celulares que provocan una respuesta efectora concreta al actuar sobre un receptor
especfico. Actan a todos los niveles de regulacin en tanto que modifican la expresin gnica
para favorecer la sntesis de segundos mensajeros.

As, por ejemplo, la insulina, producida por el pncreas, acta sobre varios tejidos activando la
ruta glucoltica mediante el aumento de expresin de varios de los enzimas que participan en
ella. Sin embargo, tambin aumentan la sntesis de cidos grasos, triacilgliceroles y glucgeno.
Como se ve, su funcin es reducir la cantidad de glucosa en el organismo, pero la lleva a cabo
de muy distintas formas a la vez.

Ej.: la transportada GLUT4 desplaza glucosa disuelta en sangre hasta la clula como respuesta
a la insulina. El receptor de insulina, adems, incrementa la actividad de la hexoquinasa, que
convierte glucosa en glucosa-6-fosfato para evitar su salida, y de la glucgeno-sintasa, para
favorecer el almacenamiento de esa glucosa como glucgeno.

Procesos de sealizacin
La sealizacin es un elemento clave en los procesos de control metablico celular en tanto que
muchas rutas metablicas se llevan a cabo exclusivamente como respuesta a una cierta seal,
normalmente una hormona, cuya concentracin debe ser baja (nm-M) para permitir una
regulacin fina de dichas rutas.

Para que una seal tenga xito, debe pasar previamente un proceso de transduccin. Esto es:
ser captada por un receptor que a su vez active un segundo mensajero. En general, existen seis
tipos de receptores que transducen seales:

- Receptores acoplado a protena G: la unin del receptor activa una protena G (con dominio
de unin a GTP) que a su vez activa una enzima que genera un segundo mensajero.
- Receptores con actividad tirosina quinasa: se autofosforilan al captar la seal y activan una
cascada de activacin de quinasas.
- Receptores con actividad guanilil ciclasa: se activan al unirse su ligando, sintetizando el
segundo mensajero cGMP.
- Canales inicos: se abren al detectar la seal, afectando al potencial de membrana.
- Receptores de adhesin (integrinas): cambian de conformacin cuando se unen al ligando,
alterando su interaccin con el citoesqueleto.
- Receptores nucleares: ciertas seales afectan directamente a la expresin de genes
especficos.

Los sistemas transductores de seales son especficos en tanto que los receptores con los que
cuentan slo se unen molculas concretas. Estos receptores tambin amplifican la seal
geomtricamente, ya que suelen provocar una cascada de activacin enzimtica que da lugar a
muchas respuestas diferentes. Para que la respuesta no sea descontrolada, en la mayora de los
casos existe un mecanismo de desensibilizacin o adaptacin del receptor, de tal manera que la
estructura de ste se vea alterada y ya no sea capaz de reconocer la seal o de producir
respuesta. Finalmente, debe sealarse que cuando varios receptores provocan efectos opuestos a
causa de una misma seal, sus respuestas se integran.

Adems de lo dicho, los receptores de hormonas se saturan, llegando un momento en que la

concentracin de molcula sealizadora no puede aumentar la intensidad de la seal. Teniendo
en cuenta que tambin son especficos y regulables, en general puede decirse que los receptores
endocrinos se comportan como enzimas.

Ej.1: la epinefrina, una hormona

sealizadora, es captada por el receptor -
adrenrgico, que lleva asociada una
protena G cuya subunidad activa la
adenilato-ciclasa. El cAMP es un segundo
mensajero capaz de provocar una cascada
de activacin de quinasas que acaban
desembocando en la rotura de glucgeno.
El glucagn, otra hormona, tiene el mismo
efecto en tanto que su receptor tambin
incluye una protena G que acta sobre la adenilato ciclasa. Ambos receptores tienen un
mecanismo de adaptacin (la hidrlisis de GTP) para evitar su activacin descontrolada.

Ej.2: las mismas dos hormonas del ejemplo anterior, adrenalina y glucagn, activando
exactamente la misma va de sealizacin, pueden acabar provocando una respuesta diferente.
As, la protein quinasa A puede fosforilar y activar a la hormona sensitiva de lipasa, dando
lugar a una ruta alternativa que concluye con la disociacin de triacilglicridos en glicerol y
cidos grasos. Ahora bien, como en el
caso anterior, tambin se movilizan
reservas energticas.

Ej.3: por el contrario, la insulina

provoca exactamente el efecto opuesto: el
receptor de insulina activado aumenta la
actividad de la enzima fosfodiesterasa,
que convierte cAMP en AMP, de modo
que no se activa la PKA ni, por tanto,
ninguna de las dos rutas alternativas
sealadas en los ejemplos anteriores.

No todos los procesos de sealizacin estn mediados por hormonas. As, el enzima AMPK
(protein-quinasa activada por AMP) es un sensor del nivel de AMP de la clula que se activa
cuando ste es alto (carga energtica baja), por ejercicio o por hormonas producidas en el tejido
adiposo. Estando activada, la enzima inhibe rutas anablicas en varios tejidos para ahorrar
energa al tiempo que activa rutas catablicas (oxidacin de glucosa y cidos grasos) en otros.
Tambin acta sobre el hipotlamo provocando sensacin de hambre para impulsar la ingesta de
comida.

Otra enzima, la mTORC1, detecta de modo similar el nivel de aminocidos en la clula. Cuando
las condiciones no son nutricionalmente favorables, acta sobre la traduccin, inhibindola, para
evitar el despilfarro de aminocidos.

Tanto una como otra pueden acabar activando genes relacionados con los procesos que
controlan, como gluconeognesis o biosntesis mitocondrial en el caso de AMPK o adipognesis
y gluclisis en el caso de mTORC1.