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1 de Abril de 2016
20 variantes de R en las
protenas
polimerizacin
H
O
plegamiento
O
C
aminocido
H
H C
H C
C
N H
C
H
H H
H
Estado
plegado
Estado
na8vo
H Estado
desplegado
Estado
desnaturado
Estructura
terciaria:
Ubicacin
de
los
tomos
en
el
espacio
cuando
la
protena
est
plegada
Estructura
Funcin
Carbono alfa es asimtrico
R = me/lo
Levogiro Dextrgiro
Simtrico
pero
no
equivalente
Tipos
de
grupo
R
20 variantes de R en las
protenas
Tipos
de
grupo
R
Aminocidos
con
cadenas
laterales
apolares
Formacin
el
enlace
pep=dico
Cadenas
polipep=dicas
de
aminocidos
N
En las alfa hlices los puentes de hidrgeno se establecen con un patrn regular
23
kJ/mol
5.6
kcal/mol
existe una atraccin electrosttica
entre un oxgeno de una molcula y
un hidrgeno en otra 470
kJ/mol
114
kcal/mol
A temperatura ambiente el
tiempo promedio de un
puente de H es 1-20 ps y uno
nuevo se forma en 0,1 ps
tensin superficial
Ordenamiento del solvente alrededor de una molcula hidrofbica
Interior hidrofbico de las protenas solubles
en las protenas
asociadas a
membrana, las
regiones de la
protena expuestas
al interior apolar de
la bicapa, pueden
exponer cadenas
laterales apolares
en la superficie
qu clase de residuos se encuentran atravesando la bicapa de
la membrana celular?
interacciones intramoleculares
interacciones intramoleculares
enlaces disulfuro
enlaces inicos
puentes de hidrgeno
interacciones apolares
Estructura cuaternaria:
Las interacciones que estabilizan la estructura cuaternaria son las mismas que estabilizan la estructura terciaria
Puentes de hidrgeno, puentes salinos, interacciones hidrofbicas (puentes disulfuro)
Las
interacciones
que
permiten
asociacin
entre
cadenas
polipepIdicas
diferentes
son
de
la
misma
naturaleza
que
las
que
permiten
las
interacciones
intramoleculares
en
una
sola
cadena
polipepIdica
plegada