Importancia fisiolgica y mdica: Los aminocidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal

o formando parte de los pptidos y las protenas. Tienen diversas funciones biolgicas, forman parte
de importantes compuestos biolgicos como vitaminas, hormonas y algunos son intermediarios de
ciclos metablicos.

Los aminocidos son cidos orgnicos, que se combinan para formar protenas. La estructura
bsica de un aminocido esta compuesta por un carbono central (alfa), unido a un grupo
carboxilo (COOH), un grupo amino (NH2), un hidrgeno y una cadena lateral R, que es la que
distingue un aminocido de otro.

Clasificacin

Alifticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo aliftico. Son muy poco reactivos, y
fuertemente hidrofbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un tomo de hidrgeno). Estos AA
hidrofbicos tienden a ocupar la parte central de las protenas globulares, de modo que minimizan
su interaccin con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.

Aromaticos: En la cadena lateral de estos aminocidos encontramos un anillo aromtico. Esta es

la razn de que sean altamente hidrofbicos. Cadena hidrocarbonada

Esenciales: Los aminocidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar
por s mismo.

No esenciales: Se llama aminocidos no esenciales a todos aminocidos que el cuerpo los puede
sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.

Esenciales No esenciales
Isoleucina (Ile) Alanina (Ala)
Leucina (Leu) Tirosina (Tyr)
Lisina (Lys) Aspartato (Asp)
Metionina (Met) Cistena (Cys)
Fenilalanina (Phe) Glutamato (Glu)
Treonina (Thr) Glutamina (Gln)
Triptfano (Trp) Glicina (Gly)
Valina (Val) Prolina (Pro)
Histidina (His) (condicionalmente) Serina (Ser)
Arginina (Arg) (condicionalmente) Asparagina (Asn)
Semi esenciales: Aminocidos semi esenciales: Arginine y Histinine

Existen diversas formas de clasificar los aminocidos:

1. Atendiendo a su composicin qumica se clasifican en neutros, cidos y bsicos.

Los aminocidos neutros son los que tienen un grupo carboxlico (- COOH) y un grupo amino (-
NH2).

Los aminocidos cidos son los que presentan dos o mas grupos carboxlico (- COOH) y un grupo
amino (-NH2).

Los aminocidos bsicos son los que tienen un grupo carboxlico (- COOH) y dos o mas grupos
aminos (-NH2).
Propiedades Fsicas.

Se ha demostrado experimentalmente que los aminocidos son sustancias cristalinas. Por lo general
solubles en agua y en soluciones acdicas o bsicas diludas.

Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en ter, aunque algunos tienen un
comportamiento contrario. Por ejemplo: La cistena es poco soluble en agua, la prolina es soluble en
ter y alcohol.

Los aminocidos tienen un punto de fusin alto que sobrepasa los 2000 C y algunos los 3000 C.
Aunque a temperaturas por encima se descomponen, siendo muy difcil separarlos por destilacin
fraccionada.

Propiedades pticas de los aminocidos.

Todos los aminocidos presentan actividad ptica. Esto se debe a que estos compuestos tienen la
propiedad de desviar el plano de vibracin de la luz polarizada a favor o en contra de las manecillas
del reloj es decir a la derecha o a la izquierda, ello se determina experimentalmente en un
polarmetro.

La actividad ptica de los aminocidos se debe a que el carbono alfa de los mismos constituye
un centro estereognico, con la excepcin de la glicina.

Se puede afirmar que los aminocidos que pertenecen a la serie L son aquellos que el grupo
alfa amino (-NH2) est orientado hacia el mismo lado que el OH del L Gliceraldehdo, es decir
hacia la izquierda y los que pertenecen a la serie D tienen la configuracin similar al D
Gliceraldehdo, hacia la derecha.
Punto Isoelctrico de un Aminocido.

Se puede plantear que el punto isoelctrico es un valor del pH en el cual el aminocido presenta
carga neta cero y en un campo elctrico no migra ni hacia el nodo ni hacia el ctodo.

El punto isoelctrico es una caracterstica particular de cada aminocido. Por ejemplo para la glicina
es de 6,0, para la fenilalanina 5,5, para el cido glutmico 3,2 etc.

En este punto isoelctrico el aminocido se encuentra fundamentalmente es su forma de in dipolar

o Zwitterin.

En los aminocidos al reaccionar con el hidrxido de Bario Ba(OH)2 en presencia de calor, se

produce la descarboxilacin y se forman las aminas bigenas, sustancias de gran importancia
biolgica. En el organismo esta reaccin ocurre por la accin cataltica de la enzima descarboxilasa.

Isomeria ptica, solubilidad, anfoterismo,

Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin
(habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un
comportamiento anftero.

La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido
(excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos
en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian
hacia la izquierda.

El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el
pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso
adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.

Carcter Anftero

Los aminocidos presentan carcter anftero, ya que pueden reaccionar con las bases, a travs de
su grupo cido (COOH) y con los cidos, a travs de su grupo bsico (NH 2).

Tal hecho posibilita que un aminocido en solucin acuosa, reaccione con el mismo, originando una
sal interna conocida como Zwitterion.

Una vez que cidos y bases se neutralizan formando sal, en un aminocido ocurrir una
neutralizacin intramolecular, formando una sal interna que en verdad es un in dipolar denominado
zwitteron.

Reaccin del in zwitteron con un cido, por ejemplo el HCl (aq):

Electroforesis: tcnica para la separacin de molculas segn la movilidad de estas en un campo

elctrico. La separacin puede realizarse sobre la superficie hidratada de un soporte slido, o bien a
travs de una matriz porosa, o bien en disolucin,