UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN CRISTBAL DE HUAMANGA

FACULTAD DE INGENIERA QUMICA Y METALURGIA

EFP. INGENIERA AGROINDUSTRIAL

BIOLOGA GENERAL

Informe n 5

TTULO: Estudio de la Accin de las Enzimas

PROFESOR: MARTINEZ GOMEZ, Keny

ALUMNO: CCAHUN BERROCAL, Alfredo

GRUPO: viernes 10 12 am

FECHA DE PRCTICA: 15/05/15

FECHA DE ENTREGA: 05/06/15

AYACUCHO PER
2015
 ENZIMAS

I. INTRODUCCION

Los enzimas son biomolecular especializadas en la catlisis de las reacciones qumicas que
tienen lugar en la clula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones qumicas mucho ms que cualquier catalizador
artificial conocido, y adems son altamente especficos ya que cada uno de ellos induce la
transformacin de un slo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el
medio de reaccin.
Dentro de los miles de protenas que se encuentra en los seres vivos animales y vegetales
hay un grupo que merece una atencin especial. Estas son las enzimas. Las enzimas son
protenas que ayudan a realizar todas las reacciones qumicas en los seres vivos. un
carbohidrato, por ejemplo, no se rompe en sus unidades fundamentales monosacridos o
una protena en sus unidades fundamentales aminocidos, sin la presencia de un enzima.
Lo curioso de estas reacciones, es que la presencia de las enzimas es indispensable, pero
la enzima no se combina con ninguno de los productos.
La sustancia sobre lo cual acta la enzima es el sustrato.
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son protenas
globulares como biocatalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan
definidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no
modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica al disminuir la energa
de activacin reaccin hasta hacerla instantnea.

Caractersticas de la accin enzimtica

1. Especificidad del sustrato:

El sustrato es la molcula sobre sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica.
2. Especificidad de accin:
Cada reaccin esta catalizada por un enzima especifico.
 3.-ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS

EL CENTRO ACTIVO.
Los enzimas. En efecto, se ha podido comprobar que los enzimas pierden su actividad
cataltica cuando sufren desnaturalizacin por efecto de los mismos agentes que afectan a
las dems protenas; la conformacin tridimensional nativa intacta de la protena
enzimtica resulta indispensable para que sta desempee su funcin. Adems, los
enzimas, al igual que otras muchas clases de protenas, presentan un centro activo a
travs del cual interactan con la(s) molcula(s) de ligando, que en este caso recibe(n) el
nombre de sustrato(s), mediante un acoplamiento espacial (las superficies moleculares de
ambos tienen formas complementarias) y qumico (grupos funcionales complementarios
del enzima y el (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos de interacciones dbiles entre
s). Tanto la actividad cataltica como el elevado grado de especificidad qumica que
presentan los enzimas residen en esta interaccin especfica entre el enzima y su sustrato.
El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que est forrada
interiormente por una serie de restos de aminocidos. Por regla general los aminocidos
que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena poli
peptdica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de que
estos aminocidos coincidan prximos entre s sobre el centro activo no es ms que una
consecuencia del plegamiento caracterstico de la cadena poli peptdica, es decir, de la
conformacin tridimensional nativa de la protena enzimtica. Puede resultar til, aunque
no siempre posible, distinguir entre los aminocidos que forman parte del centro activo
dos categoras:
a) Aminocidos catalticos.- Son uno o ms aminocidos cuyas cadenas laterales R poseen
unas peculiaridades qumicas tales que los facultan para desarrollar una funcin cataltica.
Constituyen el verdadero centro cataltico del enzima.
b) Aminocidos de unin.- Son una serie de aminocidos cuyas cadenas laterales R
poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones dbiles (puentes de
hidrgeno, interacciones inicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la
molcula de sustrato. Su funcin consiste en fijar la molcula de sustrato al centro activo
en la posicin adecuada para que los aminocidos catalticos puedan actuar.
En cuanto al resto de los aminocidos de la cadena poli peptdica del enzima, los que no
forman parte del centro activo, podra pensarse en principio que no desempean ninguna
funcin, pero esto no es cierto; tienen la importante misin de mantener la conformacin
tridimensional catalticamente activa del enzima; sin ella no existira centro activo y el
enzima no podra interactuar con su sustrato.

La accin enzimtica
Se caracteriza por formacin de un complejo que representa el estado de transicin.

E+S ES E+P

El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son:

puentes de hidrogeno, fuerzas electrostticas, hidrfobas, etc. en un lugar especfico, el
centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constituida por una serie
de aminocidos que interaccionan con el sustrato. Algunas enzimas actan con la ayuda
de estructuras no proteicas. En funcin de su naturaleza se denominan:
Cofactor: cuando se trata de iones o molculas inorgnicas.
Coenzima: cundo es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las diferencias producidas por la falta de
vitaminas responden ms bien aqu no se pueden sintetizar un determinado enzima en el
que la vitamina es el coenzima.
 CLASES DE ENZIMAS

Oxido-redactadas: aceleran las reacciones de oxidacin o reduccin.

Transferasas: participan en la transferencia de los grupos amino fosfato.
Hidrolasas: estas aceleran las raciones en las que una sustancia se rompe en
componentes ms pequeos por reaccin con molculas de agua.
Liasas: debilitan enlaces c-c, c-s, c-n.
Isomerasas: aceleran reacciones de cambio de posicin de tomos.
Ligasas: catalizan reacciones de formacin de enlaces.

PROPIEDADES DE ENZIMAS

Son altamente especficos.

Actan en temperaturas ptimas.
Pueden estar sujetas a regulaciones en su actividad.
La enzima no sufre cambios al catalizar las reacciones qumicas, de manera que una
pequea cantidad de enzima puede catalizar repetidas veces una reaccin.
No afectan las concentraciones de equilibrio de la reaccin. solo cambia el mecanismo de
accin para hacer ms rpida la reaccin.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimtica. Destacaremos
dos: el pH y la temperatura.
 1. EFECTO DEL pH.
La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su actividad es mxima;
por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se
debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras protenas, se
desnaturalizan y pierden su actividad si el pH vara ms all de unos lmites estrechos.
De ah la conocida importancia biolgica de los sistemas tampn.
En la mayor parte de los casos el pH ptimo est prximo a la neutralidad, en consonancia
con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH ptimo muy diverso segn sea el pH
del medio en el que habitualmente actan (los enzimas proteolticos del jugo gstrico
tienen pHs ptimos prximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por ltimo existen
algunos enzimas a los que el pH no afecta en absoluto.
 2. EFECTO DE LA TEMPERATURA.

Al igual que ocurre con la mayora de las reacciones qumicas, la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variacin de la
actividad enzimtica con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en funcin
de la barrera de energa de activacin de la reaccin catalizada. Sin embargo, a diferencia
de lo que ocurre en otras reacciones qumicas, en las reacciones catalizadas por enzimas
se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crtica.
Este efecto no es ms que un reflejo de la desnaturalizacin trmica del enzima cuando se
alcanza dicha temperatura. Si representamos grficamente la variacin de la actividad de
los enzimas en funcin de la temperatura (ver Figura 14.9) da la impresin de que existe
una temperatura "ptima" anloga al pH ptimo estudiado anteriormente; hay que
resaltar que esa aparente temperatura ptima no es ms que el resultado de dos procesos
contrapuestos:
el incremento habitual de la velocidad de reaccin con la temperatura
la desnaturalizacin trmica del enzima.

II. OBJETIVOS
Demostrar cualitativamente la presencia de amilasa salival.
Demostrar cualitativamente la presencia de la catalasa en los tejidos animales y vegetales.
Demostrar cualitativamente la presencia de enzimas en diferentes tejidos.
III. MATERIALES:
Perxido de hidrogeno Carne
Saliva humana Tubos de ensayo
Hgado fresco Solucin de lugol
Bao mara Solucin de almidn
Trpode Termmetro
Mechero Bistur
Pipetas

IV. PROCEDIMIENTOS EXPERIMENTAL

1. Reconocimiento de la catalaza

La catalasa, es una protena, la catalasa que se encuentra en las clulas de los tejidos
animales y vegetales.

La funcin de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo

celular, se forma una molcula txica que es el perxido de hidrgeno, H2O2 (agua
oxigenada).
Esta enzima, la catalasa, lo descompone en agua y oxgeno, por lo que se soluciona el
problema.
La reaccin de la catalasa sobre el H2O2, es la siguiente:
 Procedimiento
En este primer experimento vamos a demostrar su existencia.
1. Colocar en un tubo de ensayo unos trocitos
de hgado.
2. Aadir 5 mililitros de agua oxigenada.
3. Se observar un intenso burbujeo debido al
desprendimiento de oxgeno.

4.

En Esta fotografa puede verse el resultado de

la reaccin.

Se
 Desnaturalizacin de la catalasa:

Mediante esta experiencia, vamos a ver una propiedad fundamental de protenas, que es
la desnaturalizacin.
Ya que la catalasa qumicamente es una protena, podemos desnaturalizarla al someterla a
altas temperaturas. Puedes recordarlo en la prctica de protenas. Al perder
la estructura terciaria, perder tambin la funcin y como consecuencia su funcin
cataltica, por lo que no podr descomponer el agua oxigenada y no se observar ningn
tipo de reaccin cuando hagamos la experiencia anterior con muestras de tejidos
hervidos.

1. Colocar en un tubo de ensayo varios trocitos de hgado.

2. Aadir agua para hervir la muestra. Hervir durante
unos minutos.
3. Despus de este tiempo, retirar el agua sobrante.
4. Aadir el agua oxigenada.
5.

2. Reconocimiento de la enzima catalasa en tejidos

En esta prctica observaremos la accin del agua oxigenada en la hoja de la planta
Se observa la reaccin cuando esto libera las burbujas o tambin se podra decir que
hay una desnaturalizacin e la hoja de la planta.
3. ensima salival: Mediante este experimento, vamos a ver la actividad de otra
enzima, la amilasa o ptialina, presente en la saliva.

Esta enzima acta sobre el polisacrido almidn, hidrolizando el enlace glucosdico, por lo
que el almidn se terminar por transformar en unidades de glucosa.
Es importante que recuerdes las reacciones caractersticas de glcidos para comprender
esta experiencia.

Puedes repasar aqu, las reacciones que nos sirven para identificar polisacridos (almidn)
y las que nos permiten identificar monosacridos (glucosa).

Procedimiento:

Poner en una gradilla cuatro tubos de ensayo,

numerados del 1 al 4.
Aadir en cada tubo 5 mililitros de una solucin
diluida de almidn.
A los tubos 3 y 4 aadir una pequea cantidad
de saliva.

Para ayudarte y formar ms saliva, piensa en un

limn o en algo que te apetezca mucho comer...
As favoreces que formes ms saliva.
 RESULTADOS

El color azul nos indica una mnima formacin de glucosa

reaccin de benedic: el resultado es positivo, en la cual se observa que no hay presencia

de almidn porque la amilasa de la saliva ha hidrolizado el almidn transformando en
glucosa.
Reaccin de lugol: el resultado es una reaccin negativa por la razn que el almidn sea
hidrolizado.
V. CONCLUSIONES
Las enzimas actan de mejor manera (cintica enzimtica) a cierto rango de pH, es decir,
cada enzima tiene un pH ptimo de trabajo ya que a pH mayor o menor la enzima se
encuentra o inactiva o desnaturalizada. El rango de pH ptimo tambin es muy variable
entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del ptimo de la enzima, esta ver
modificada su carga elctrica al aceptar o donar protones, lo que modificar la estructura
de los aminocidos y por tanto la actividad enzimtica.

VI. CUESTIONARIOS
1. Por qu existe mayor desprendimiento de oxgeno en las muestras trituradas?

Esto ocurre gracias a la ruptura total de sus enlaces, as dejando libre sus componentes
qumicos biomoleculares para que la enzima actuara con facilidad. Como en caso del agua
oxigenada.

2. Porque se dice que las enzimas son especficas, como en su mecanismo de accin y que
factores alteran su actividad?
Una de las principales caractersticas de las enzimas es su alta especificidad.
Las enzimas son especficas para:
a) el substrato
b) la reaccin
Ello significa que las enzimas pueden catalizar la transformacin de apenas un substrato
o una familia de substratos relacionados estructuralmente, catalizando solo una de las
posibles reacciones que ese substrato puede experimentar.
Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de substrato, se dice que la enzima
muestra especificidad absoluta para el substrato. La especificidad de accin consiste en
que la enzima solo cataliza una de las posibles reacciones que puede seguir un
substrato.
La especificidad de las enzimas depende de las caractersticas del sitio o centro activo.
Esta es la regin de la enzima donde esta se une al substrato antes de que ocurran las
transformaciones del substrato.
 3. Porque desaparece el color azul en la prueba de amilasa salival?

Esto ocurre despus de poner en un bao mara a 37 grados, el resultado positivo

obtenido nos dice que no hay ya almidn, porque la amilasa de la saliva ha hidrolizado el
almidn transformndolo en glucosa, por eso la reaccin de biuret es ahora positiva.

4. Porque algunos alimentos como la oca, maswa, calabaza cuando se calientan al sol
se hacen ms dulces?
Hay dos formas de esta vitamina: la vitamina D2, tambin llamada ergo calciferol, se
deriva del colesterol en la dieta mientras que la vitamina D3 o cole calciferol se deriva del
colesterol va 7-dehidrocolesterol (de fuentes animales). Los rayos ultravioletas de la luz
solar son los responsables de la produccin de una gran cantidad de la vitamina D3 en el
cuerpo.
El color de la epidermis dado por la melanina presente en los melanocitos es una forma de
proteccin que filtra los excesos de radiacin UV particularmente intensa en las zonas
intertropicales, en donde por presin evolutiva hay un predominio natural de
pigmentaciones oscuras de la piel. Sin embargo en las zonas comprendidas entre los
trpicos y los crculos polares la radiacin UV del Sol al ser ms baja ha significado una
presin evolutiva como para que surgieran grupos poblacionales (hace unos cuarenta mil
aos) con piel e incluso ojos y cabellos claros.
Las vitaminas D2 y D3 se encuentran de forma natural en algunos alimentos, aunque
siempre aportando cantidades limitadas, siendo mucho mayor el aporte producido por la
piel al exponerse a rayos ultravioleta UVB.

5. Diferencie la catalasa de la peroxidasa

La catalasa: es una encima que se encuentra en los seres vivos y catalizan la

descomposicin del perxido.
Perxido: es un residuo del metabolismo celular de los organismos vivos.
Lo que sucede es que las peroxidasas son un grupo de enzimas capaces de catalizar la
descomposicin del perxido. Dentro de ese grupo de enzimas se encuentra la catalasa.

6. Haga un esquema de la clasificacin de las enzimas y mencione donde se producen,

en especial las enzimas digestivas.
a. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de xido reduccin o redox. Precisan la
colaboracin de las coenzimas de xido reduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan
modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a
 efectuar una nueva reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
Transfer asas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a
otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversin de
monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros
a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases
de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'.
Ejemplos: glucosidasas, lipasas, este rasas.
Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un
doble enlace o aadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
b. Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de ellas
sus ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de
posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen
actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
c. Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes"
mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos:
sintetasas, carboxilasas.

7. A que se denomina apoenzima, holoenzima, cofactor, coenzima Qu condiciones

debe cumplir un enzima para llevar acabo su actividad?
1. Coenzima. Las coenzimas son cofactores orgnicos no proteicos, termoestables, que
unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalticamente activa de la
enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y
son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o
grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.

La principal funcin de las coenzimas es actuar como intermediarios metablicos.

La ecuacin general es la siguiente:

E + S ES EP E + P

donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s) Ntese que slo el paso del medio es
irreversible.
2. La apoenzima. Es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o
coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa. La
apoenzima es catalticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor
adecuados, constituye la holoenzima.
 8. Qu factores alteran la actividad de un enzima, como influenciaran en el proceso de
transformacin de alimentos?
Los factores que alteran la actividad enzimtica son:
-PH
- Las temperaturas bajas porque inhiben el sitio activo.
- Las temperaturas altas a ms de 37C desnaturalizan la parte proteica o Apoenzima.

VII. RECOMENDACIONES

Cuando estamos trabajando dentro del laboratorio, debemos tener las prendas
adecuadas para la labor que estamos realizando.

Prestar la debida atencin a cada experimento o prcticas que se llevara a cabo, estar
concentrados.

Esta prctica es necesario tener en cuenta las indicaciones del profesor para poder
realizar con xito todas las prcticas y diferenciar cada uno de ellos.

Al realizar los experimentos:

Mantener el rea de trabajo limpio y ordenado

Mantener las llaves de los caos cerrados mientras no se utilizan.

VIII. BIBLIOGRAFA

BAKER J. Y ALLEN G. 1970 Biologa e interpretacin cientfica

TELLER Y OTROS 1993 Biologa aplicada
Www. Biologia.edu.ar.com
http//www. Monografas de microscopia.com

SALCEDO Y OTROS Curso prctico de BIOLOGIA

LUMBRERAS biologa- anlisis de principios y aplicaciones(tomo I)