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    Un Módulo de Bioquímica

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    BIOQUIMICA MEDICA UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO FACULTAD DE MEDICINA Dr. WALTER OBESO TERRONES DIRECTOR DEL DEPARTAMENTO ACADEMICO CIENCIAS BASICAS PARA MEDICINA. TRUJILLO - 2016 4. BS eas 4.1 Las protejnas de la dieta: Las proteinas estan formadas por aminodcidos, los que son utilizados por los animales para sus tejidos. Todos los aminodcidos (aac,) contienen Nitrégeno. La Pproteina y aac. Estan en constante recambio y al final del metabolismo son excretados como Urea por la orina. Requerimiento diario: 0,8 g/Kg de peso, en un adulto ‘sano. Es decir que debe comer entre 10 a 15% del total de energia en sus alimentos. Fuentes: Carne de animales, leche, huevos. La mayor parte de vegetales son relativa mente pobres en proteinas, con excepcién de legumbres y algunos granos. Estructura de los aac: Son carbohidratos con un Nitrégeno afiadido en el carbono alfa, el C que esta cerca al grupo carboxilo (ver figura4.1). Ee Aminodacidos esenciales: En el organismo existen 20 aac. De ellos 8 son esenciales. Los otros doce son NO esenciales. Los esenciales son los que no pueden ser sintetizados por el organismo, por lo tanto deben ser adquirides de la dieta. Son: Valina, isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Fenilalanina y Triptéfano También se reconoce como esencial en los nifios solamente a la Histidina y la Arginina, en periodos de rapido crecimiento celular como en la lactancia, la nifiez y después de enfermedades. Proteinas'Completas Son aquellas que contienen todos los aminoacidos esenciales. Por ej: la carne de las aves, pescado, res. Proteinas No complietas: ‘son las que no tienen todos estos aac. esenciales. El valor biolégicode una proteina: Es fa medida de la absorcion y sintesis en ef proteina procedente de Ia ingesta de alimentos. El valor biolégico la fraccién de nitrégeno absorbido y retenido por el organismo expresado en porcentaje. Y representa la capacidad maxima de utilizacién de una proteina. Se suele mencionar en la literatura a veces como calidad de una proteina. Cereales REACCIONES GENERALES DE LOS AMINOACIDOS: 1. Transaminaciones. 2, Desaminaciones 3. Descarbpxilaciones. 4, Transdesaminaciones | | La Transaminacion convierte un aminodcido en | | otro. Las enzimas aminotransferasas (o transaminasas que se ubican en ei citosol o en mitocondrias), catalizan la transferencia del grupo alfa-amino (NH3+) de un aac. a un alfa- cetodcido (bien sea piruvato, oxalacetato o mas a menudo alfa- cetogiutarato). Se forman un nuevo aac. y un nueve cetoacide. Si el que acepta es el cetoglutarato se forma glutamato. Todas estas reacciones son reversibles. | Recordemos que el NH3 no se pierde , sdlo se TRANSAMINACIONES ey Soden repens arpa ein desde Sughd rans eure an Seen, % SASS SI Ser ICES SE Sy cone Sie ardor sean mayo Soe a tame ease Sane LG tas ST ANENSS ileeman terse tarerangsr, GOT 0° yo ies nse SSG ERR OPT OT tai as deecea tetas haere pent rere ae, Ge ps ten ose ouaes Wea, En las Transaminaciones el NH3 de Glutamato pasa al/alfa cetoacido y producto es alfa cetoglutarato mas otro nuevo aac. Ey ejriipe Blow roy batnal ana ig totales [3 protaina genta fipupresteane S| Palqeepretawsa AL a 4 Albania Aplicacién clinica en un estudio de proteinas del plasma: Las proteinas plasmaticas en el diagnéstico médico El anélisis electroforético de las proteinas plasmaticas se utiliza habitualmente en el diagnéstico médico. La electroforesis de plasma tamponade a pH 8.6 separa, a medida que se desplaza hacia el 4nodo en el campo eléctrico, las principales proteinas plasméticas en bandas o picos en funcién de las diferencias de carga. En la figura abajo se muestran ejemplos de patrones electroforéticos anémalos. snearncrinis gcorce ananassae | En el patron (a) se muestra la distribucién normal de las proteinas plasmaticas en una electroforesis de persona sana. Las respuesta inmediata que se produce a consecuencia del estrés © inflamacién causados por infeccién, lesién o trauma quinirgico, y en la cual las haptoglobinas de la banda (a2) estin selectivamente incrementadas se muestra en el patrén (b). El patron (c) corresponde a la respuesta tardia relacionada con infeccién y muestra un aumento del pico de la gamma-globulina debido al ineremento de las Inmunoglobulinas. EI patsén (a) es un ejemplo de hipogammaglobulinemia debida a una enfermedad inmunosupresora. Como —_— puede observarse en el patrén {e), en la cirrosis hepatica se produce una fuerte elevacion de las y-globulinas con disminucién de la albumina. Las gammapatias monocionales se deben a la sintesis clonal de una sola inmunoglobulina, y dan lugar a una banda muy mareada de y-globulinas, como en el patrén (f). el sindrome nefrotico presenta una perdida selectiva de las proteinas plasmaticas de menor masa molecular, como el patrén (g). El patron muestra una disminuci6n de la albumina (85 kDa}. Pero las bandas compuestas por proteinas macroglobulina y B-lipoprotreinas se mantienen. El patrén (h) corresponde a un paciente con enteropatia con pérdida proteica. El ligero incremento de la banda a2 en el patrén (h) se debe a una respuesta inmediata o tardia frente a un estimulo estresante, como se ha indicado anteriormente para los patrones (b) y (c). PATOLOGIAS MAS FRECUENTES CON PROTEINAS PLASMATICAS PATOLOGIA DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS. Albumina y Preatbumina 2) Disminucion ~ Disminuye ta presion oncotica: produce edemas > Causa: ~ Disminuci6n de la eintesis Hepatopatia, rmainutricién, malabsorcién ~Aummento de perdidas: Nefropatia, enteropatias quermadures ~Aumento del catabolismno: Neoplasias, hipertioidismo ») Elevacion: Suele ser por hemoconcentracién PATOLOGIA DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS Globullnas #9) a1 artes: Ine ton prtweees sorcas ‘Deficit congenito bid ca i i i bddackooaadbald PATOLOGIA DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS Inmunoglobulinas ~Elevacion: ‘Policional: infecciones, hepatopatias ) Monocional: Ent nematolégicas (mieloma) ~ Disminucion Hipogammagiobulinemias ‘Suelen ser congenitas. Producen un defecto inmunitario ‘Complemento ‘Son proteinas que actiian en cascada y son esenciales para la coagulacion, reaccién inmunitaria y la brinolsis = Hipocomplementemia: Por defecto en sintesis (hepatopatia), ‘aumento de consumo (enf.autoinmunes, glomerulonefrtis) congenita Factores de coagulacién: - Fibrinégeno: es unta glucoproteina que puede aisminulr por ‘exceso de consumo (coagulacién intravascular diseminada) ‘oelevarse en procesos inflamatorios 0 infecciosos. = Plasminégeno: Interviene en la fibrinoiss. - NORMAL Potyctonalgs GAMMAPATIA Cd ‘Monocional ig El periodo hasta la pubertad a menudo se refiere a uno de crecimiento “latente” en contraste con el c1 jiento, desarrollo y cambios fisicos extraordinarios que ocurren antes del primer afio de vida. Los afios pre escolares y de escolaridad constituyen una época importante en las areas soci: cognitiva y emocional del nifio. | puede haber el “rebote de adiposidad” que se mantiene hasta la NECESIDADES ALIMENTICIAS Los nifios estan en constante crecimiento por lo tanto necesitan més energia diaria que los adultos. Energia: Las necesidades energéticas de un nifio se determinan mediante la suma de Io gastado en su metabolismo basal, tasa de crecimiento y su actividad. L a cantidad total de energia proporcionada debe ser en base a un 55 a 60% de Carbohidratos, un 25 a 35% a expensas de grasas y un 10 a 15% a expensas de proteinas. Rangode Energia Carbohidratos Proteina edad (Kal) @ (is eee 3-4afios 313 43,04 11,74 10,43 S-Safios 328 454 123 10,83 10-44 ane 465 63,04 17,44 155 14-18afos = 71,1 78,53 17,13 19,04 Fuente; MSP, 2013 PRE ESCOLAR: * 90 kcal/kg/dia = Protsinas: 1.2 g/kg de peso/sia _-—_-ISTRIBUCION DIETETICA © oe $00 mafia 10 media « Hforo:-460 mg/dla ‘© Cinc:10 mgfdia Catbobidrato = 55%. 2.082 caloriss x CS5=1 181 calorias de caibohidrstos Grasa 25% calories » 628 = 523 cstorias de grase Proteina eo 2.082 caoriss x 0202419 calorias de proteina Pecos de aciones de cata grupo de alimertoty medidss carers, SENC, 2909) LISI catorias de carbohidrates entre 4 calorfas por gr de carbohidra to = 288 ar carbohidiatos pee dia 502 ealecas de ase entre © caborias per grde crass 51As8 por aa 419 calotiss de seoteina ene caiattss por ar de proteing = 1056 Promina po dia Pa 8 gramos carbohidratos por dia ST aramos vasa por dis 10S qramos reateina nor dia Nifio Escolar e Los nifos en edad escolar (edades de 6 a 12 “afios) contindan necesitando alimentos saludables y pasabocas (bocados entre comidas) nutritivos. e Tienen un crecimiento continuo pero lento y normalmente comen de cuatro a cinco veces al dia (incluyendo los pasabocas 0 bocados entre comidas). e Durante este periodo se establecen muchos habitos alimenticios, gustos y aversiones. La familia, los amigos y los medios de comunicacién (especialmente la television) influyen en sus elecciones sobre los aliment y habitos alimenticios. » Granos: La mitad de los granos que consume cada dia deben ser granos enteros. Los alimentos con granos enteros incluyen la vena, la harina de trigo integral, la harina de ~-maiz integral, al arroz integral y el pan integral. Lea las etiquetas de los alimentos procesados; las palabras “entero” o “grano entero” deben estar antes en la lista que otros granos especificos del producto. Los vegetales: Varie las verduras de su dieta. Escoja distintos vegetales, entre ellos los de color verde oscuro y naranja, las legumbres (chicharos y frijoles), los vegetales almidonados y otras clases. e Las frutas: Concéntrese en las frutas. Cualquier fruta 0 jugo de fruta 100 por ciento natural forma parte del grupo de frutas. Las frutas pueden ser frescas, enlatadas, congeladas o deshidratadas, y pueden comerse jantarae enrtadae nan nie Se Ey cluccasclar Badicls iets NINO ESCOLAR + Los nifies en edad escolar (edades de 6 a 12.anes) + Tenen un crecimiento continuo pera lento y je comen de cuatro 4 + Lafanilia, los amigas y los sraday oe comaea B ey gg on a f elocciones "sobre 10s alimentos y —hablnos 5TA. SEMANA Se CONTENIDOS: 1. Grupo Hemo: Sintesis y degradacion. 2. Porfirias. 3. Hemoglobinopatias. cE... mo Ee Tienen la particul de emitir color. Ej. la hemoglobina es color rojo, mientras que la clorofila es de color verde, la diferencia esta en que Hb tiene Fe++ en su estructura mientras que Clorofila posee ‘Son ¢j. de compuestos Porfirinicos el Hemo deta Hb, los citocromos, la mioglobina y las enzimas catalasas. PORFIRINAS tas hemopreteinas en el cuerpo. trastomes. Importancia Biomédica EI conocimiento de ta bicquimica de las porfirinas y el grupo homo es bésico para la compransién de las diversas funciones de Alteraciones en el metabolismo de las porfiinas puede desencadenar una setie de patologias enire las que se destacan: las porfirias, son un grupo de enfermedades poco comunes, causadas por anormalidades en ta ruta biosintética de varias porfirinas. Enire otras alteraciones en su metabolismo que deben er reconocidas por los médicos, en particular los dermatélogos, hepatdlogos y psiquiatras, quienes encontraran personas con estos El grupo hemo es un grupo prostético que forma parte de diversas proteinas, entre las que destaca la hemoglobina, consiste en un ion Fe2+ (ferroso) contenido en el centro de un gran heteracicle orgénico Hamado porfirina, Elion hemo sirve como fuente o sumidero de electrons durante transferencias electrénicas o reacciones redox. La hemoglobina une oxigeno en la vascutatura pulmonar, donde el pH es alto y la pCO2 es baja, y lo libera en los tejidos, donde la situacién se invierte. Este fendmeno se conoce como efecto Bohr. Lavia se inicia con ia sintesis de acide D-aminolevutinico (dALA 0 ALA) 2 partir del aminoacide glicina y de succinil-CoA proveniente del ciclo del Acido citrico. La enzima limitante de velocidad en esta reaccién, la ALA sintasa, se ‘encuentra regulada negativamente por la concentracién de glucosa y hemo. ‘Los mecanismos de inhibicién de la ALAs por hemo o hemina se produce por medio de la disminucién de la estabilidad de la sintesis de ARNm y por la disminucién de la incorporacién de ARNm en la mitocondria. Los érganos principalmente involucrados en Ia sintesis del hemo son el higado (en el cual la sintesis de hemo es altamente variable, dependiendo del contenido global de hemo del organismo) y la médula ésea (en la cual la tasa de produccién de heme es relativamente constante, y depende dela produccion de Ia cadena de globina). El hemo puede ser visto como una molécula intermediaria en el catabolismo de la hemoglobina que conduce ala produccion de bilireubina. Regulacién de la sintesis de la Hemoglobina bu sintesis * suunién a la globina | Aproximadamente el 80-85% del Hemo que se degrada proviene de glébulos rojos viejos y el resto del recambio diario de citocromos. La degradacién se produce en los macréfagos de las células del RES (médula ésea, higado, bazo); también en las células de Kupffer. La via de degradacién comprende dos pasos: 1. Rotura del anillo de la porfirina para formar biliverdina. De esto se encarga la de los microsomas, dando lugar a biliverdina, con Fe3t++, mas CO). 2 Reduccién de Biliverdina a Bilirrubina_ No Conjugada (Indirecta) en el citosol, esta molécula por reducci6n a Bilirrubina Conjugada (Directa), soluble y facil de ser eliminada por la bilis. Secretada por bilis la BC en ef intestino es transformada en Urobilinégeno que puede ser llevada al higado o excretado Por las heces,. ~Tieshdiptintinepabdnfee sia Indice pias petite pba caste. ‘ait inapaia ——iap Feewreeee | Un 65% de RN. tienen 42.5mg/dl_ de _Bilirrubina, predominio Bil. Indirecta. A partir del 2do. Dia. No requiere tratamiento. Puede utilizarse Fototerapia Es fugaz, con excepcién dela ictericia es asintomatica. Patogenia: Se relaciona con un mayor ndmero de eritrocitos y con un menor tiempo de vida de ellos. Por un déficit de captacién del hepatocito por las proteinas Y y Z. Por déficit de funcién hepatica por menor enzima Glucoroniltransferasa. difundida para el tratamiento de la ictericia neonatal. 2Fotoisomerizacién: 5 taxis mde uoeide; clone bilirrubina. patica. TRATAMIENTO DE HIPERBILIRRUBINEMIA Y SU MECANISMO DE ACCION 1. Luminoterapia e Isomerizaci6n. 2. Recambio sanguineo: mediante circulacién extracorpérea. 3. Fenobarbital: Acelera la conjugacién de la 4. Protoporfirinas: Bloquean a la Hemooxigenasa. 5. Agar y carb6n: Disminuyen la circulacion enterohe- 6. Inmunogammaglobulina IV: Disminuye la hemélisis. 7. Albémina: Mejora fa unién con la bilirrubina. RE | ICTERICIA FISIOLOGICA FOTOTERAPIA Es la mas indicada y HEMOGLOBINA La Hb del adutto (HbA1) es un tetrémero, compuesto por cuatro moléculas de globina que a su vez tiene dos cadenas alfa con 141 aac. y dos cadenas beta con 146 aac.; cada una de estas subunidades fleva un grupo Hemo y cada uno de estos incorpora un ion Fe++ con un 02, por eso su capacidad para transportarlo desde los puimones hasta los tejidos y desde éstos CO2. En el caso de las cadenas 5 y y de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemogiobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena B. La estructura tetramera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene o2B2, HDF tiene a2y2 y HbA2 (tipo menos comdn en los adultos) tiene a252. Debido a las interacciones cooperativas de las cadenas beta la afinidad de la Hb por ef 02 aumenta con Ia pO2, lo que produce una curva de C02 y H+ y con éste favorece en los tejidos la conversion de C02 en HCO3. HEMOGLOBINAS NORMALES BRBREONARLAS —FETALES © ADULTAS Gomer Spey Fete op 8° HBA aay Gomer? apts Feld mer MOA aby Hemoglobinopatias UPAO ANEMIA HEMOLITICA Resulta de un aumento de la] ““hesauwscworon degradacién de los hematies. || ‘sommunizacion marernorera. Normalmente ta Bilirrubina NO |}. occssuseonannenamee Conjugada (BNC) va al higado || “S-iisde‘vn see's para ser conjugada y eliminada. || Sansecss EI Higado tiene una gran : capacidad para metabolizar un alto grado de BNC pero cuando es excesiva como en el caso de las hemélisis de las Anemias por Células Falciformes o@n as |) pasate vaneusin sanguine, Talasemias, no puede conjugar || Stsiniceminnacrec y se produce Ictericia (palidez || =mocmesancncnso Asso anu verdosa amarillenta de piel, mucosas y esclerética). acre Rh puede srsiatzaca al Ag RA oot topo. ICTERICIA FISIOLOGICA DEL || ipecnscesa anon ctorganane RECIEN NACIDO ‘Saorvoe po cra aprre fin ‘Sevanen eal danas eamoctos Cuando un nifio nace lo hace || Stimactysewcnprusee con un exceso de glébulos rojos (hasta 8 millofmm3) debido que los necesita para proveerse de 02 dentro del vientre materno; pero al salir al igegecpenmeer bore exterior esa es una cantidad ae excesiva por lo que Se produce || pintrat seein moras una hemélisis fisiolégica, porlo |) vn que habré una cantidad grande |) Sxzrvs="™tcne=nem de BNC produciéndole una Ictericia normal que desaparece en una semana. En otros casos puede producirse hembdlisis excesiva | {2 gevsindeAcanterteciosensuxo por incompatibilidad de Rh | pecswsyuososeranccass (Eritroblastosis fetal). Son trastornos congénitos o adquiridos, que en parte pueden presentar cuadros clinicos graves. Muchos de estos trastornos producen excrecién de moléculas precursoras del hemo por las heces o por la orina. ¥ que debido a ello puede teflirse de color rojo intenso. '|También se observa el depésito de porfirinas en la piel. Por accion de la luz se alteraciones _neurolégicas también son frecuentes. Algunos pacientes tienen fobia a la iuz, aspecto extrafio, alteraciones del comportamiento, ingesta de sange para __incorporar grupos Hemo, lo que en ocasiones produce una notable mejoria. EL CICLO DE LA UREA Es un proceso metabélico en el cual se procesan los derivados proteicos y se genera urea como producto final. En los organismos mamiferos (llamados ureotélicos, a diferencia de las aves que son uricotélicos y los peces amoniotélicos) el amoniaco depositado en las mitocondrias de los hepatocitos se convierte en urea mediante el ciclo de la urea. El ciclo de la urea empieza en el interior de las mitocondrias del higado, si bien tres de los pasos siguientes tienen lugar en el citosol. E! primer grupo amino que entra en el ciclo de la urea proviene del amoniaco de la matriz mitocondrial, como resultado de las miltiples rutas descritas. Parte del amoniaco también llega al higado via vena porta a partir del intestino, en donde se produce por oxidacién bacteriana de aminodcidos. Cualquiera que sea su origen, el NH generado en las mitocondrias hepaticas se utiliza inmediatamente Junto con el CO2 (en forma de HCOs) producido por la respiraci6n mitocondrial, generando carbamoil fosfato en la matriz. Esta reaccién dependiente de ATP es catalizada por la carbamoil fosfato sintetasa |, la enzima reguladora. La forma mitocondrial de la enzima es distinta de la forma citosélica (II), que tiene una funcién diferente en la sintesis de pirimidinas. El carbamoil fosfato, que puede ser considerado como un donador activado del grupo carbamilo, entra ahora en el ciclo de la urea, que consta de cuatro pasos enziméticos. En primer lugar, ef carbamoil fostato cede ‘Su grupo carbamilo a la ornitina para formar citrulina y libera P;. El segundo grupo amino se introduce a partir del aspartato. Mitocondria ° i 2ATe+ COs” + Wis Ee ght —C—OPOs +2ADP +P; Carbamoil fostato ome— ne Reacciones del Ciclo de la Urea (Ver numeros en la Fig. de arriba) 1. Formacion de Carbamoil Fosfato. 2. Formacién de Ia Citrulina. 3. Formacién de Arginino Succinato. 4, Escisién de Arginino Succinato a Fumarato y Arginina. 5. Escisi6n de la Arginina en Ornitina y Urea mediante ta Arginasa. UPAO Reacciones y productos del Ciclo de la Urea Reactantes Productos Catalizado por Localizacién 1 2ATP+HCOS~+NH4+ ——carbamollfosfato CPST ritocondra 2 earbamoilfosfatosoritina_rulina-+ Pi ore ritocondria 3 civulina+aspartato+ ATP argininosuccnato ASS titosat 4 agininosuccnato Amgsfumareto ASL titosat 5 AB+H20 omnitina+ urea ARG citosal ELIMINACION DEL NITROGENO PROTEICO Cualquier excedente de aminoacidos sobre fas necesidades del organismo se degrada. Se elimina el grupo amino —_formando amoniaco que es un compuesto extremadamente téxico, el NH3 se convierte en un compuesto no tdéxico llamado Urea para excretarse por la orina. ‘También puede incorporarse una Pequefia cantidad de NH3 a la Glutamina. La eliminacién del grupo amino (NH2) del aac. deja el esqueleto de carbono (alfa cetodcido) para ser tomado generalmente como un producto para el Ciclo de Krebs . El sitiomas importante de degradacién de aac es ef higado. ELIMINACION DEL — GRUPO AMINO: existen dos vias para eliminar el amoniaco; a Transaminacién y Transdesaminacién, cuyo estudio Jo hicimos hace poco tiempo. 2, La otra via es el Ciclo de la Omnitina (0 de ta Urea). DESTINO DEL FUMARATO FORMADO EN EL CICLO DE LA UREA: Siel fumarato quedaen el citosol se convertira finalmente en Acido aspartico. Si pasa a la mitocondria ira a terminar en el Ciclo de Krebs. GASTO DE ATP: ‘Se consumen tres molécuias de ATP por cada molécula de Urea formada. Dos son consumides en la reaccién (1) para sintetizar Carbamoil Fosfato y uno mas cuando el Aspartato en el Citosol se Citrulina une para formar | Agrgininosuccinato. REGULA N DEL CICLO BALANCE NITROGENADO Dependiendo de estos factores el individue puede presentar 2) Balance nitrogenado negative: cuando lg pérdida de Ne: mayor que la ) Balance nitrogenado positive: la ingesta de M es mayor que la eliminacién. ‘curve en nos bien aimentados ©) Balance ntrogenado en equiibro: ingests y fg eiminacin de ? Sion igual, cure on tia persona ada y Sana con dats Cabaret t Balance Nitrogenado (BN) Vurinatis de 74 b Cg} el individue narrisl el valor eg “C" de alrige a msea proielea ee doegae-e con neiguien's de las ‘unclones vias asiive cuands las purdikias de ni que Ia inges's SINTESIS DE GLUTAMINA Es un aac no esencial. Se trata del aminodcido mas abundante en los misculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminodcidos presentes) donde tiene efecto tampén que neutraliza el exceso de dcido en los masculos y esta muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro. Es una de las pocas moléculas de aminodcido que posee dos atomos de nitrégeno, muy Gtiles en las células cuando se necesita N. Su biosintesis en el cuerpo ayuda a ‘limpiar' de amoniaco algunos tejidos {toxicos en algunas concentraciones), en especial en el cerebro haciendo que se transporte a otras regiones del cuerpo. Sirve también para la sintesis del Glutation. La glutamina previene la pérdida de masa muscular en tiempo de reposo, o bien cuando se desea realizar trabajo aerdbico intenso. ql t glutaminase q “00C—C—CH,—CH,—C —NH) “00C—C—CH,—CH;—COo- f Hy CH ave ( CH, CHy Xf ia 3 Glutamine: ‘Glutamate lu Sintetasa +NH3 +ATP glutamate ie napet Aehydrogenase + NsDPH + NE ' DEGRADACION DELA T-GLUTAMING re eatentioe (Para la sintesis 0 de Glu, las jones a eKetoglutarate Los organismos han tenido que desarroliar mecanismos que hagan desaparecer el NH3. Algunos de ellos son: 1Reutilizar este compuesto para sintetizar otros ‘compuesto nitrogenados, como las hases nitrogenadas de los cides nucleicos, 2.0btener glutamina, a partir de un Scido glutaminico, NH3 y ATP. 3.Excretarlo por Productos finales del metabolismo de los misculos. 4. Sintetizar urea. UPAO ieee) SINTESIS DE CREATININA INTRODUCCION 1 La creatinina es una molécula de deshecho que se genera a Partir del metabotismo muscular. La creatinina proviene de la creatina, una molécula muy importante para la produccién de energia muscular. Los rifones fittran ta mayoria de la creatinina y la etiminan en ta orina. Aunque es una sustancia de ‘eshecho, la creatinina es una prueba diagnéstica esencial. ya ‘que se ha observado que sur concentracién en sangre indica con : bastante fiabilidad el estado de la funcién renal. $i los rifiones nno funcionan bien, no son capaces de eliminar la creatinina de i manera adecuada y por lo tanto ésta se acumula en la sangre. Por esto ta creatinina es un marcador de una posible disfuncién © insuficiencia renal, incluso antes de que se presenter sintomas. Por eso la creatinina suele figurar en los andlisis sangre que se realizan cominmente. VIA DE SINTESIS DE CREATININA {ane re came axere : pal si \ r / \ Yee 000" Th tayo 0007 rine eseyanine H-O— Ni caycce ‘tgumideacetzte) (ue pee Seat sj (ah a] Acero ae ° amocystemne a7 = feaenare| io TiMee r® wed | w= | \ wo / 'e-e4—c00r Ch Prati) Cy CREATININA Es un producto de desecho del metabolismo dela Creatina normal de los misculos que usualmente es producida por el cuerpo en una tasa muy constante (dependiendo de la masa de los misculos), y normalmente filtrada por los rifiones y excretada en la orina. Si los rifiones no funcionan bien, no eliminan bien la creatinina y por lo tanto ésta se acumula en la sangre. Por esto la creatinina puede avisar de una posible disfuncion o insuficiencia renal. La medicién de la creatinina es la manera mas simple de moniforizar la correcta funcién de los rifones. La creatinina proviene de la creatina, una molécula muy importante para la produccion de energia muscular. Aproximadamente el 2% de la creatina del cuerpo se convierte en creatinina cada dia. Los valores normales de creatinina en la sangre son aprox 0,6 a 1,2 mg/dl. en los varones adultos y 0,5 a 1,1 mg/dl. en las mujeres adultas. Los adultos con mucha masa muscular pueden tener mds creatinina en la sangre que la poblacion normal. Las personas ancianas, por otro lado, pueden tener menos creatinina en la sangre de lo normal. BIOSINTESIS DE CREATININA (ver‘ig. pagina anterior) Su sintesis se inicia en el rifién al unirse una Arginina con una Glicina, este compuesto es Ilevado al higado donde se forma Guanidoacetato, éste se une a la S-adenosil- metionina mediante una Metiltransferasa que le afiade un grupo metilo (CH3) para formar Creatina que unida a un grupo Fosfato participa en la contraccién muscular. Finalmente esta Creatina-P por hidrdlisis NO enzimatica en el mdsculo formard Creatinina. Asi, Creatinina siendo para excrecién no desempefia ninguna funci6n, pero es muy valiosa por ser indicador de dafio renal. ENCEFALOPATIA HEPATICA La encefalopatia hepatica es un término médico asignado para describir una anormalidad neuropsiquiatrica causada Por toxicidad del cerebro y del sistema nervioso secundario a insuficiencia hepatocelular y/o derivacién sanguinea porto-sistémica (por exposicién del cerebro a concentraciones elevadas de sustancias toxicas: sobre todo amoniaco). Puede ser un trastorno progresivo y crénico o de aparici6n aguda y es en algunos casos reversible. Es posible que ocurra en ausencia de dafios hepaticos. Basado en la duracién y severidad de los trastomos hepaticos, la EH ‘se presenta en dos formas: 1. Encefalopatia portal sistémica (EPS), fundamentada en hipertensién portal severa. 2. Falla hepatica fulminante (FHF) Existen diversas teorias en donde al parecer la causa fisiolégica inicial del cuadro es Ia incorrecta destoxificacion de la sangre en su paso por el higado. Es asi que la acumulacién de diversos compuestos téxicos termina afectando el sistema nervioso central. Dentro de éstas ‘sustancias, el compuesto principal es el amonio, que en cerebro produce inhibicién de receptores especializados de glutamato; con otras sustancias —NH3 entra a nivel neuronal provocando un desbalance hidroosmolar, que conlleva a la ruptura celular ademas de otros efectos celulares toxicos. La secuencia seria que el alfa cetoglutarato se ve disminuido para el Ciclo de Kreebs por su afinidad con ef NH3 para formar Glutamato (neurotransmisor excitatorio de la corteza cerebral, potencialmente excitotéxico), a su vez el Glu se une a mas -NH3 para formar Glutamina (Gin), ésta no tiene poder excitatorio por lo que la corteza se inhibe en sus funciones. Ademas, el amonio lleva a la inhibicién de ta proteinquinasa C, lo cual producira un aumento de la actividad de la Na-K ATPasa que llevard a una deplecién de ATP, fuente de energia del cerebro. También la disminucién de alfa-ceto-glutarato en Ciclo de Krebs producira su inhibicién con més falta de ATP. ‘xrmustcen peanenia eases onan Raga stars como eeatcens can (pepe ete res enters age cnueinteensinsy MORRISON Ages cen aeean ec hey di pe nets re ‘Steet iecs anmeey apameinainan eye > Lahiperamenemia es un trastorno en el que {a concentracion de amonio en sangre es muy elevada. > Las concentractones clevadas de amoniace son graves, un paciente puede presenta: Hiperamonemia Adquirida estas causas: 2. Hepatitis C. 4. Amebiasis. Esta puede ser producida por 1. Bebidas aicohdlicas. 3. Exposicién prolongada al Tetracloruro de Carbono. Todas estas causas originan Cirrosis que dafia las funciones del higado con aumento de NH4, Congénita defectuosas. Hiperamonemia Es un trastorno genético (hereditario) en el cual una o més enzimas del Ciclo de la Urea faltan o pueden estar La falta de una enzima es mortal pues el NH4 produce dajfio cerebral. ‘Tabla 1, Principales defectos hereditarios relacionados con el metabolismo de aminoscides, diagnosticados en humans, ‘Marcador Nombre comin Deficienciaenzimitice | metabélico por MIS/ MS Catrlinemia Arginunoraceinato cinta ‘Cotralina ‘Aciduriaargmomecnica_[ Argininorueciato haca ‘Gtrulina Ctationina Banta ‘Metionina Homecstinuria Metlentetaidrfolatoreductasa | Metonina MetioninaSintaza Metionina Hipemetioninamia | Metionina adenosilvancferaca | Metonina Bafermedad dela rina | Compleode deshidrogenasas de | -EUCNS de jarabe de ace cxtoscdos de cadena ramificada | HSI — Sistema de escistén dela glicma | Glicina Feuleetomuria Felalanina hidrowlasa Fenalanina “Tuosinemia pot Fumarilacetoacetato hidroxilasa | Tiosina “Trosinamino-maneferasa Trosiemia tipo a Tirosina [Keune trastorra sttotoriicarecesivo ar elgua existe Lea carercia parcial atatal 2¢ fs eae deshiarngenaea de qostaattins de cadens mraiionds, Lr zaraple sezienstico 218 sscarbouila Loucina, koleucina y Vana. fouotng, jeoletcina cenumcuarcian a sKetex meeral lor sarscteristicn 26 a oniea ajarthe ce arcs . “amincacidos: sDiscapacicat fica waste wacem'acees cForruls srtétise 2.2 sortions cartisateslinitscse deleecira,isokusira yvalira, spits thee se sruroistion ¢¢ cadena eariicacs Feuilcetanurt Re Fenilalanina hidroxilasa oir bate ton Ineo os oterconnaten i gad Winks eanamihe genes 6ta. || SEMANA | NUCLEOTIDOS , ACIDOS NUCLEICOS, NUTRICION EN EL ADOLESCENTE. NUCLEOSIDOS Y NUCLEOTIDOS Cuando se une una base con un azdcar ribosa o con 2- desoxiribosa se obtiene un nucledsido. Asi se forma por ej. la Adenosina (A) en base a una adenina con Ia ribosa. Los derivados correspondientes de las otras bases se Haman: Guanosina (G), Uridina (U), Timidina(T) y Citidina (C). Cuando el azticar es la 2- Desorribosa se obtienen los desoxinucleésidos, por ej: la 2-desoxiadenosina (dA), © la 2-desoxiguanosina(dG), o la 2-desoxitimidina (dT) etc. Cuando un nucleésido se une a un radical fosfato se forma un Nuclestido monofosfato, por ej: Adenosina mas P04 da AMP, con dos fosfatos dara ADP y con tres PO4 nos da el ATP que son coenzimas importantes para el metabolismo energético. Los nuclestidos cfclicos como el AMPc cumplen Ia funci6n de segundos mensajeros en el sistema de FUNCIONES Los Nucleétidos llevan a cabo funciones basicas para los seres vivos: Moléculas acumuladoras. y donantes de energia: AMP, ADP yATP que transmiten del medio extemo dando respuestas celulares inter- nas como el AMPc. - Moléculas con funcién coenzimatica en el metabolismo Celular: NADs, NADP’ y FAD. intracelular. Los dcidos nucleicos desempefian un papel central en el almacenamiento y la expresién de la informacion genética. Hay dos clases principales: ADN o Acido desoxirribonucleico que sirve casi exclusivamente para almacenar la informacién genética y el ARN o Acido ribonucleico que participa en la mayor parte de la expresién genética y en la sintesis de las proteinas. Todos los 4cides nucleicos estan formados por unidades basicas lamados nucledtidos y cada uno de estos esta formado por una azicar, una base v fosfato. ‘Son compuestos heterociclicos aroméaticos derivados de Jas purinas o de pirimidinas. Existen cinco bases comunes: Adenina (A) y Guanina (G) son purinas, Citosina (C), Uracilo (U)_y Timina (T) son pirimi UPAO NUCLEOTIDOS ~ moLEcuLas coENZMATICAS : : SERS SEER chen + roswo—p toe ‘= = Absoreién ién de intestinal Biosintesis nuclestides y Scidos nucleicos Purinas Purinas, Sintesis de Pirimidinas —Pirimidinas —~ quclestidos y ‘enddgenas: fcidos nucleicos

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