RESUEMEN DE BIOLOGIA

TEMA: TRADUCCIN
Estudiantes: Carrera, Ariel1 (4-786-871); Garrido, Madelaine2 (6-720-1300);
Ramos, Roger 3(4-786-1526); Samudio, Mirian4 (4-783-838); Vernon,
Francheska5 (1-747-374)

La traduccin consta de tres fundamentales pasos:

Activacin del aminocido. Es previa a la sntesis y capacita la formacin
del
Enlace peptdico ya que dota de energa al aminocido.
2. Proceso de traduccin en s mismo
3. Modificaciones estructurales debido a que ninguna protena recin
sintetizada es funcional
Activacin
Se produce de la misma manera en procariotas y en eucariotas. En
procariotas tiene
Lugar en el citoplasma y es de la unin del aminocido a su tRNA especfico.
Se necesita energa por ATP y el aminocido se une a su tRNA liberndose
AMP y pirofosfato.
La reaccin anterior se produce en dos pasos:
Aminocido + ATP. Dando lugar a un aminocido unido a AMP por un
enlace rico energa y liberando pirofosfato.
Aminocido + tRNA. El enlace formado tendr una energa considerable
(enlace tipo ster) y dando lugar a una estructura conocida como
aminoaciltRNA. Tambin se libera el AMP. Se trata de una reaccin de
transferencia.
La enzima que cataliza la reaccin es la aminoacil-tRNA sintetasa; tienen
capacidad para reconocer los errores y sustituir al aminocido errneo por el
especfico por lo que son responsables de la especificidad. Primero se une al
aminocido y una vez que tiene el aminocido correcto reconoce al tRNA
mediante las regiones singulares del mismo. Cada aminoacil-tRNA
sintetasa reconoce 1 solo aminocido.
Traduccin
Requiere un inicio claro y un final bien delimitado, presentando tres etapas:
-Reconocimiento e iniciacin
-Elongacin
-Terminacin
Todas las protenas bacterianas deben ser iniciadas por metionina (codn
AUG inicial). En su extremo NT tendrn una metionina y puede estar
intercalada en la secuencia, lo cual el codn AUG no debe ser la nica seal
de inicio por ende deben de existir mas seales de inicio como una
secuencia rica en purinas (-10) llamada secuencia de Shine-Dalgarno
La metionina inicial de las protenas aparece modificada en su N T en forma
de N-formil-metionina, por ello tiene dos tRNA especficos:
-tRNAMet. Codifica una metionina intercalada en la secuencia proteica.

- tRNAf Met. Codifica la metionina inicial. La metionina se formila despus

de unirse al tRNAf. Para que se d la iniciacin se necesita protenas libres
conocidas como factores de iniciacin y son tres: IF-1, IF-2, IF-3.
IF-1 e IF-3 quedan unidos a la subunidad menor y se abre el ribosoma
para comenzar la transcripcin. En el lugar P del ribosoma se sita el codn
AUG. La formil-metionina va unida al IF-2 y a GTP de manera que el tRNA Se
incorpora el aminocido apareando el anticodn con el codn.
El paso siguiente es simultneo y se produce la liberacin de los factores IF3 y IF-1, se hidroliza el GTP liberndose GDP y se separa tambin el IF-2.
Todo esto promovido por la hidrlisis del GTP permite que se incorpore la
subunidad mayor del ribosoma. En esta actividad GTPasa participa tambin
el ribosoma. En este paso no se produce revisin de errores. La elongacin
se produce cuando llega el aminocido codificado por el codn contiguo al
AUG que aparece en la posicin A del ribosoma. Este aminocido va a ir
unido al EF-Tu y a GTP, este GTP se va a hidrolizar para aportar energa y se
va a liberar GDP unido al EF-Tu.
*Regeneracin del factor de elongacin* El EF-Tu unido a GDP no es
funcional de forma que debe ser recuperado unido a GTP. Esto ser llevado a
cabo gracias al EF-Ts en una reaccin en la que se libera GDP y el EF-Tu
unido al EF-Ts. Gracias a GTP se regenera el complejo GTP-EFTu y se libera el
EF-Ts. El paso siguiente es la formacin del primer enlace peptdico en un
paso complejo en el que el enlace de la Metf (tipo ster) se rompe y sta
pasa a la posicin A quedando el tRNAf libre en el sitio P y el aa2 unido a
Metf en el sitio A. Esto es catalizado por la peptidil-transferasa que es capaz
de hidrolizar el enlace ster y catalizar el salto de la Metf y formar el enlace
peptdico. Para que contine elongndose la cadena debe quedar libre el
sitio A, por lo que el ribosoma se desplaza dejando fuera el codn AUG (en
posicin E de salida) y quedando el dipptido en la posicin P. Este paso se
conoce como translocacin.
El proceso de elongacin va aproximadamente a unos 22 aminocidos por
segundo y tiene puntos de revisin cuando se incorporan los sucesivos
aminocidos unidos a EFTu. Este proceso continua hasta que aparece una
seal de terminacin (codones STOP) Esto como todo, requiere factores de
terminacin: RF-1 , RF-2, RF-3.
El RF-1 y el RF-2 reconocen el codn de terminacin. Deben interaccionar
con el RF-3 para que se produzca la terminacin y se libere la cadena
proteica, lo que requiere energa, por ello el RF-3 es una GTPasa que est
capacitada para terminar la sntesis.
La sntesis de una protena consume una enorme cantidad de energa,
debido a que se gastan grandes cantidades de ATP y GTP. Activacin. Es
preciso la hidrlisis de un ATP en AMP y PPi 2 ATP Iniciacin. 1 GTP
Elongacin. 2 GTP Terminacin. 1 GTP Esto se produce por cada aminocido,
y una protena normal tiene cerca de 200 aminocidos, por lo que se
consumir una enorme cantidad de energa, por ello es preciso una
regulacin de la expresin gnica que estudiaremos en unidades siguientes

Donde hay gasto de energa esta la fidelidad del proceso que asegura la
sntesis de protenas la cual es muy precisa (activa el tRNA al aadir un
aminocido).
La sntesis de protenas est unida a la transcripcin en la cual se va
sintetizando el mRNA por lo cual es muy inestable y es traducido por
mltiples ribosomas (plisoma), donde se obtienen muchas copias de
protenas.
Las protenas en bacterias deben modificarse para ser maduras. La
modificaciones son similares pero esto no ocurre en eucariotas:
Deformilacin: Todas las protenas deben perder el radical formilo de la
primera
metionina gracias a una deformilasa, de forma que las protenas pasan a
tener
una metionina normal en su extremo N T. Esto va ligado a la traduccin y se
da en todas las protenas bacterianas.
Prdida de la metionina: la perdida de metionina y se lleva a cabo
gracias a la aminoapeptidasas.
- Perdida del primer fragmento: Se pierde un fragmento del NT de
la cadenagracias a una peptidasa. Esto se lleva a cabo en laminora
de protenas bacterianas y suelen ser protenas de secrecin al
medioextracelular.
Traduccin en eucariotas
Proceso similar a al procarioto pero hay diferencias las cuales son:
El mensajero eucaritico se sintetiza en el ncleo, se modifica, sale al citosol
y se traduce, de manera que traduccin y transcripcin son
procesosindependientes.
Las protenas eucariticas empiezan todas por metionina deformiladalas
protenas
sintetizadas
en
las
mitocondrias
que
s
empiezan
porformilmetionina.
La metionina, al igual que las bacterias tiene dos tRNA: tRNA f y tRNAMet.
En eucariotas no se ha observado ningn tipo de secuencia ShineDalgarno,pero el primer codn AUG que aparezca tras el CAP del mRNA ser
elpunto de inicio. Si aparece una purina en (-3) y una guanina en (+4) el
tRNA secopia aproximadamente 20 veces ms rpido esto se conoce como
segmentoKozak.
El mRNA bacteriano carece de estructura, pero el mRNA eucaritico si
puede estar parcialmente plegado formando horquillas.
Para que se inicie la traduccin necesitamos muchos factores de iniciacin.
En general se denominan factores de iniciacin eucariotas (eIF). Entre los
ms importantes est el conocido como protena de unin al CAP.
Para llevar a cabo la traduccin necesitamos formar una estructura de
mRNA desplegado. Un eIF separa la subunidad mayor del ribosoma y la
traduccin comienza gracias a tRNAf unida a eIF2 (unido a GTP) despus se
produce un despliegue del mRNA y la subunidad menor migra hasta
localizar el AUG (con gasto de ATP) que es situado en la posicin P
acoplndose la metionina en un proceso anlogo al procaritico. La hidrlisis
del GTP provoca el desacople de
todos los factores y la incorporacin de la subunidad mayor en una situacin
idntica a la bacteriana.

Hay una serie de cambios con respecto a los factores de elongacin: EF-Tu
eEF-1, EF-Ts
eEF-1, EF-G eEF-2, Con respecto a los factores de
terminacin, los eucariotas solo requieren un factor de terminacin (eRF)
con funcin GTPasa.
Modificaciones en eucariotas
Modificacin de los extremos: Eliminacin del formilo en protenas
mitocondriales y prdida de la metionina en protenas.
Prdida del pptido seal: protenas insolubles de la clula se sintetizan en
ribosomas del RER, y se sintetizan con un extremo NT extra que en cuanto
emerge del ribosoma, dirige al pptido al retculo, se pierde en protenas
asociadas a membrana.

Ruptura proteoltica: Se sintetizan como preprotenas con pptidos

seal que deben perder (Pre-pptido), tambin se sintetizan con un
fragmento extra (Pro-Pptido) o ambos. Deben perder estos pptidos
para ser funcionales. Como la insulina (sintetizada en forma de PrePro-Insulina) o los zimgenos.
Agregaciones de grupos funcionales
o Hidroxilacin: Hay protenas que tienen residuos hidroxilados (los
requieren para ser funcionales), como en el caso de numerosos
aminocidos del colgeno.
o Metilacin: vara las cargas de las protenas alterando sus funciones.
o Fosforilaciones. Modifica su funcin y es abundante en enzimas.
o Puentes disulfuro: elimina el carcter reductor de la Cys (SH S-S) y
crea un enlace covalente que estabiliza la protena, lo que es comn
en protenas de secrecin el puente protege las protenas de la
oxidacin.
Glicosilacin y unin de lpidos
Glicosilacin de protenas: es la unin covalente de hidratos de
carbono que sufren muchas (sobre todo de secrecin) que causan
que sean reconocidas por receptores. Las protenas de
membranaglicosiladas actan como receptores.
Unin de lpidos: la unin covalente de lpidos se da en protenas de
membrana, se denominan proteolpidos.
Plegamiento de la protena: Se lleva a cabo a cuando se va
sintetizando o ya sintetizada.
Inhibidores de la traduccin
Hay una serie de sustancias capaces de inhibir la traduccin, como la
traduccin bacteriana que pueden ser utilizadas como antibiticos:
Tetraciclina: se une especficamente a la unidad 30 S del ribosoma
(especfica bacteriana) e inhibe la unin del aminoacil-tRNA
Estreptomicina: se une a la subunidad 30 S alterando su estructura y
produciendo la lectura errnea del mRNA.
Eritromicina: Se une a la subunidad 50 S del ribosoma la cual es
responsable de muchas actividades enzimticas, inhibiendo la

actividad translocasa que depende de EF-G, de protenas y de rRNA,

se utilizan para destruir bacterias, ya que no afecta el organismo.
Otros antibiticos menos especficos son:
Cloranfenicol: Se une a la subunidad 50 S inhibiendo la actividad
peptidil-transferasa.Afecta
a
los
ribosomas
mitocondriales
eucariticos, por ello es bastante txico.
Puromicina: Afecta a todo tipo de clulas. Una parte de su estructura
es anloga a un aminoacil-tRNA de forma que se une al sitio A del
ribosoma e interrumpe la transcripcin. Se utiliza como antibitico en
quimioterapia contra el cncer y en investigacin.
*Clnica*
La toxina diftrica es una protena con dos dominios bien diferenciados la
cual interacciona con la membrana de una clula, esta protena es
producida por la bacteria Corynebacterium diphteriae.La subunidad entrante
es una enzima que cataliza la siguiente reaccin: eEF-2 ADP-Ribosa-eEF2
La toxina de la difteria inactiva la translocasa eEF-2 mediante ADPribosilacin.El ADP-Ribosa es aportado por la coenzima NAD+ que pasa a ser
nicotinamida.