Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
FACULTAD DE MEDICINA
ESCUELA DE ENFERMERIA
BIOQUIMICA
Clasifique los siguientes aminocidos segn los grupos de sus cadenas laterales en: polares,
no polares, cidos o bsicos.
O
H3C
NH2
OH
HN
NH
O
OH
OH
Asparagine (Asn)
NH2
OH
Cysteine (Cys)
O
O
OH
NH2
H2N
NH2
OH
NH2
Glutamine (Gln)
H
N
HS
NH2
HO
HO
NH2
Arginine (Arg)
O
H2N
CH3 O
H3C
OH
NH2
OH
NH2
NH2
Homocysteine (Hcy)
Histidine (His)
Isoleucine (Ile)
O
O
H2N
OH
H3C
OH
H2N
OH
NH2
NH2
NH2
Lysine (Lys)
Methionine (Met)
Ornithine (Orn)
O
O
H3C
OH
H3C
OH
OH
NH2
NH2
NH2
Norleucine (Nle)
Phenylalanine (Phe)
Norvaline (Nva)
O
O
HO
OH
CH3 O
OH
HO
OH
NH2
Proline (Pro)
NH2
Serine (Ser)
Threonine (Thr)
O
NH2
Tryptophan (Trp)
CH3 O
OH
OH
NH
OH
Glycine (Gly)
O
HS
OH
H
N
OH
NH2
NH2
Alanine (Ala)
H3C
OH
NH2
HO
NH2
Tyrosine (Tyr)
H3C
OH
NH2
Valine (Val)
2. -
3. -
Zwitterin.
Punto isoelctrico o pH isoelctrico.
Especie catinica
Especie aninica
4. -
5. -
6. -
7.-
8. -
EJERCICIOS: ENZIMAS
1. Qu es un catalizador? Seale las caractersticas generales de su accin.
2. Qu deferencias existen entre un catalizador inorgnico y una enzima?
3. Qu es la energa de activacin de una reaccin qumica? Qu efecto tiene sobre ella la
enzima?
4. Qu influencia tiene una enzima sobre la velocidad y sobre el equilibrio de la reaccin que
cataliza?
5. Basado en sus conocimientos sobre estructura de protenas. Cmo explicara la eficiencia
cataltica, la especificidad y la modificacin de la actividad de una enzima?
6. Qu es el sitio activo de una enzima?
7. Discuta los modelos de interaccin enzima sustrato llave cerradura y ajuste inducido.
8. Defina grupo prosttico.
9. Indique para cada una de las siguientes coenzimas, cuales seran los grupos transferidos en
forma transitoria:
a) Flavina Adenina Dinucletido (FADH2)
b) Nicotinamida Adenina Dinucletido (NAD+)
c) Coenzima A
d) Piridoxal Fosfato
e) Biocitina
f) Timina Pirofosfato
10. Cul es la diferencia entre una Apoenzima y una Holoenzima?
11. Qu entiende por espontaneidad de una reaccin?
12. Qu se entiende por actividad enzimtica y cuales son los factores que la pueden
modificar?
13. A la relacin (k-1 + k2)/ k1 se le denomina constante de Michaelis Menten (Km), puede
esta constante relacionarse con la afinidad de una enzima?
14. Con qu concentracin de sustrato puede alcanzarse la velocidad mxima de una reaccin
enzimtica?
15. En qu forma una variacin de pH o temperatura, puede afectar a los componentes de un
sistema enzimtico?
16. Qu es un inhibidor?
17. Qu diferencia existe entre un inhibidor reversible y otro no reversible?
18. Qu es un inhibidor competitivo? Cmo se explica que la inhibicin competitiva sea
reversible?
19. Qu es un inhibidor no competitivo? Qu efecto tiene el aumento de la concentracin del
sustrato sobre la inhibicin no competitiva de una reaccin enzimtica?
20. Cmo se ve afectado Km y Vmx en cada uno de los dos tipos de inhibidores comentados
anteriormente?
21. Qu funcin cumplen las enzimas reguladoras?
22. Seale los mecanismos de accin de las enzimas reguladoras.
23. Qu es el sitio alostrico?