Tema 3: Prtidos: Protenas y

Enzimas

AMINOCIDOS

Son las unidades estructurales que constituyen las

protenas.

Todos los aminocidos que se encuentran en las

protenas, salvo la prolina siguen la frmula general.

Frmula general de un aminocido

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminocido y

determina sus propiedades qumicas y biolgicas.

NUMERACION DE A.A.

Los aminocidos como indica su nombre, tienen dos

grupos funcionales caractersticos: el grupo carboxilo o
grupo cido (-COOH), y el grupo amino (-NH2).

La cadena carbonada de los aminocidos se numera

comenzando por el grupo cido, siendo el carbono que
tiene esta funcin el carbono nmero 1, el grupo amino
se encuentra siempre en el carbono 2 o carbono .

Las protenas delos seres vivos slo tienen unos 20

aminocidos diferentes, por lo que habr nicamente 20
restos distintos.

Es de destacar el hecho de que en todos los seres vivos

slo se encuentren los mismos 20 aminocidos.

La mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a

partir de otros, pero existen otros, aminocidos
esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben
obtenerse en la dieta habitual.

Los aminocidos esenciales son diferentes para cada

especie, en la especie humana, por ejemplo, los
aminocidos esenciales son diez:
Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

Isomera de los aminocidos

Por ser el carbono un carbono asimtrico, los aminocidos
pueden presentar dos configuraciones espaciales.

D - aminocido

El grupo amino
est a la derecha
1. A.a L Constituyentes de las protenas
2. A.a D

Funcin Biolgica

L - aminocido

El grupo amino
est a la izquierda
Al ser imgenes especulares se
denominan estereoismeros.

Los 20 aminocidos comunes que forman parte de las

protenas, se clasifican, dependiendo de las propiedades de su
grupo R, en los siguientes 4 grupos:
1. Aminocidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrfobo).
2. Aminocidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R
hidroflico).
3. Aminocidos con grupo
(Aminocidos cidos).

cargado

negativamente.

4. Aminocidos con grupo

(Aminocidos bsicos).

cargado

positivamente.

Apolares neutros; dado su carcter hidrofobico estos a.a participan en el

mantenimiento de la estructura tridimensional de la protenas.
Cadena R hidrocarbonadas dos tipos:

Aromticos (hidrocarburos, cclicos instaurados).

Alifaticos o alcanos; (no aromaticos, metanos).

Polares neutros: grupos funcionales capaces de formar enlaces de H. (OH)

Aminocidos cidos:
conservan sus cadenas
laterales un grupo carboxilato -.

Aminocidos bsicos: a un pH fisiolgico llevan una carga + por lo que

forman enlaces ionicos con los a.a cidos.

Propiedades cido bsicas de los

aminocidos
En una disolucin acuosa (pH neutro) los aminocidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como cido o como base segn el pH de la disolucin.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfteras.

CARCTER ANFTERO DE LOS AMINOCIDOS

pH disminuye
El aminocido se comporta como una base.

pH aumenta
El aminocido se comporta como un cido.

Los aminocidos son anflitos

Un anftero es un compuesto que, dentro de su misma estructura, tiene

grupos cidos y bsicos y a la molcula que tiene esta propiedad se le dice que
es un anflito.
Los aminocidos son anflitos; el grupo carboxilo es un cido, es decir,
donador de protones y el amino es una base, debido a que acepta protones.

Pptidos y enlaces peptdicos

Diptidos
Oliopptidos
(Tetrapptido)
Polipptido

Todas las protenas son polipptidos de hay la importancia del enlace

peptdico

Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con el

grupo amino libre. Este ser el aminocido amino terminal (H-).
En el otro extremo quedar libre el grupo carboxilo del ltimo aminocido,
aminocido carboxilo terminal (-OH).
Toda cadena proteica tendr por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y
un -OH.
Ejemplo:
H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.

Formacin del enlace peptdico

Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminocido y el amino de otro

Enlace peptdico

Plano del enlace

peptdico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Concepto de PROTEINA

PROTEINAS: son polmeros formados por la unin,

mediante enlaces peptdicos, de unidades de menor
masa molecular llamadas aminocidos.

PROTIDOS: protenas constituidas por la unin de

varios polmeros proteicos que pueden tambin contener
otras molculas orgnicas (lpidos, glcidos, etc).

Conformacin de una protena

La conformacin de una protena es la disposicin

espacial que adopta la molcula proteica.
Las cadenas peptdicas, en condiciones normales de pH y
temperatura, poseen solamente una conformacin y sta
es la responsable de las importantes funciones que
realizan.

Niveles de organizacin estructural de las

protenas
Las protenas son polmeros lineales de aminocidos unidos entre s
por medio de enlaces peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal de
los aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones en el
espacio.
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria

Estructura primaria de las protenas

Todas las protenas la tienen.
Indica los aminocidos que la forman y el
orden en el que estn colocados.
Est dispuesta en zigzag.

El nmero de polipptidos diferentes que

pueden formarse es:

20

Nmero de
aminocidos
de la cadena

Estructura secundaria de las protenas:

hlice
La cadena se va enrollando en espiral.

Los enlaces de hidrgeno intracatenarios

mantienen la estructura.

La formacin de estos enlaces determina

la longitud del paso de rosca.

La rotacin es hacia la derecha. Cada

aminocido gira 100 con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

Los grupos -C=O se orientan en la misma

direccin y los -NH en direccin contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de
la -hlice.

Estructura secundaria de las protenas:

conformacin
Algunas protenas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre s.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrgeno

Enlace
peptdico
Las cadenas
polipeptdicas se
pueden unir de dos
formas distintas.

Disposicin
antiparalela

Disposicin
paralela

Estructura terciaria de las protenas

Modo en que la protena nativa se encuentra plegada en el espacio.

La estructura se estabiliza por uniones entre

radicales de aminocidos alejados unos de otros.

Enlaces de hidrgeno.
Atracciones electrostticas.
Atracciones hidrofbicas.
Puentes disulfuro.

En las protenas de elevado peso molecular, la

estructura terciaria est constituida por dominios.

En la estructura terciaria es tridimencional

Estructura cuaternaria
Cuando
varias
cadenas
de
aminocidos, iguales o diferentes, se
unen para formar un edificio
proteico de orden superior.
Tambin se considera estructura
cuaternaria la unin de una o varias
protenas a otras molculas no
proteicas para formar edificios
macromolculares complejos.

Esto es frecuente en protenas con

masas moleculares superiores a
50.000 D
Cada polipptido que interviene en la formacin de este complejo proteico es un
protmero y segn el nmero de protmeros tendremos: dmeros, tetrmeros,
pentmeros, etc.

Desnaturalizacin Renaturalizacin de
protenas
La desnaturalizacin es la prdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

Desnaturalizacin

Renaturalizacin

PROTENA NATIVA

PROTENA DESNATURALIZADA

En algunos casos la desnaturalizacin puede ser reversible.

Clasificacin de las protenas: Protenas

simples
PROTENAS FIBROSAS
Generalmente, los polipptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensin.

Son protenas insolubles en agua.

Tienen funciones estructurales o protectoras.

Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,

cartlago, hueso, tendones y crnea.

COLGENO

MIOSINA Y ACTINA

QUERATINAS
FIBRINA

Responsables de la contraccin
muscular.

Forman los cuernos, uas, pelo y lana.

Interviene en la coagulacin sangunea.

ELASTINA

Protena elstica.

PROTENAS GLOBULARES
Ms complejas que las fibrosas.

Plegadas en forma ms o menos

esfrica.
ALBMINAS
Realizan transporte de molculas
o reserva de aminocidos.

GLOBULINAS
Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que forman
los anticuerpos.
HISTONAS Y PROTAMINAS
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.

Clasificacin de protenas: protenas

conjugadas
En su composicin tienen una protena (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prosttico).

HETEROPROTENA
Cromoprotena

GRUPO PROSTTICO

EJEMPLO

Pigmento

Porfirnicas

Grupo hemo o hemino

hemoglobina

No porfirnicas

Cobre, Hierro o retinal

rodopsina

Nucleoprotena

cidos nucleicos

cromatina

Glucoprotena

Glcido

fibringeno

Fosfoprotena

cido fosfrico

casena

Lipoprotena

Lpido

quilomicrones

Ejemplos de protenas conjugadas

Hemoglobina

Inmunoglobulina

Lipoprotena plasmtica
Retinal

Rodopsina

Funciones de las protenas

Funciones biolgicas de las

protenas
Debido a la gran diversidad estructural, las protenas pueden tener funciones diversas.
EJEMPLO

FUNCIN
DE RESERVA

Ovoalbmina, casena, zena, hordena...

DE TRANSPORTE

Lipoprotenas, hemoglobina, hemocianina...

CONTRCTIL

Actina, miosina, flagelina ...

PROTECTORA O DEFENSIVA

Trombina, fibringeno, inmunoglobulinas...

HORMONAL

Insulina, glucagn, somatotropina...

ESTRUCTURAL

Glucoprotenas, histonas, queratina,

colgeno, elastina...

ENZIMTICA

Catalasa, ribonucleasa...

HOMEOSTTICA

Albmina...

ENZIMAS

Concepto de enzima

- Las enzimas son catalizadores muy potentes y

eficaces.

- Qumicamente son protenas.

- Como catalizadores, las enzimas actan en pequea
cantidad y se recuperan indefinidamente.
- No llevan a cabo reacciones que sean
energticamente desfavorables. NO GASTAN
ENERGA
- No modifican el sentido de los equilibrios qumicos,
sino que aceleran su consecucin.

Catalizador
- Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin
qumica, hasta hacerla instantnea o casi instantnea.
- Un catalizador acelera la reaccin al disminuir la energa de
activacin.

Caractersticas de la accin enzimtica

La caracterstica ms sobresaliente de las enzimas es
su elevada especificidad.
1.

Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la

molcula sobre la que el enzima ejerce su accin
cataltica.

2.

Especificidad de accin. Cada reaccin est

catalizada por una enzima especifica.

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un

complejo que representa el estado de transicin.

E+S

ES

E+P

El sustrato se une a la enzima a travs de numerosas

interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno,
electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico, el centro
activo.
-

- Este centro es una pequea porcin de la enzima, constitudo

por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato.

Especificidad enzimtica
MODELO DE LLAVE-CERRADURA

MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

Sustrato

Enzima

Complejo
enzima- sustrato

Sustrato

Enzima

Comportamiento de una enzima

Las enzimas actan como un catalizador:
Energa de activacin
sin la enzima

Disminuyen la energa de activacin.

No cambian el signo ni la cuanta de la
variacin de energa libre.

Energa de activacin
con la enzima

Aceleran la llegada del equilibrio.

Al finalizar la reaccin quedan libres y
pueden reutilizarse.

Energa

No modifican el equilibrio de la reaccin.

Energa de
los reactivos
Variacin
de la
energa

Energa de
los productos
Progreso de la reaccin

Mecanismo de accin de las enzimas

Complejo
enzima-sustrato
(ES)

Enzima (E)

Sustratos (S)

Enzima (E)
Productos (P)

E + S ES E + P

Influencia del pH y de la T en la
actividad enzimtica
Pepsina

Tripsina

pH ptimo

pH ptimo

Cada enzima acta a un pH ptimo.

Los cambios de pH alteran la estructura
terciaria y por tanto, la actividad de la
enzima.

T ptima

Cada enzima tiene una temperatura ptima

para actuar.
Las variaciones de temperatura provocan
cambios en la estructura terciaria o
cuaternaria, alterando la actividad del
enzima.

Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no

proticas. En funcin de su naturaleza se denominan:
1.

Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas.

2.

Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede

sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y
realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responde ms bien a que no se puede sintetizar una
determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.

Vitaminas

Algunas vitaminas son necesarias para la actuacin de

determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas
que intervienen en distintas rutas metablicas y, por ello, una
deficiencia en una vitamina puede originar importantes
defectos metablicos, como puede verse en la tabla adjunta:

VITAMINAS

FUNCIONES

Enfermedades
carenciales

C (cido
ascrbico)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de colgeno

Escorbuto

B1 (tiamina)

B2 (riboflavina)

Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren

grupos aldehdos
Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

B3 (cido
pantotinico)

Constituyente de la CoA

B5 (niacina)

Constituyente de las coenzimas NAD y NADP

B6 ( piridoxina)
B12
(cobalamina)

Biotina

Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.

Coenzima en la transferencia de grupos metilo.

Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en

metabolismo de aminocidos.

Beriberi

Dermatitis y lesiones en
las mucosas
Fatiga y trastornos del
sueo
Pelagra

Depresin, anemia

Anemia perniciosa

Fatiga, dermatitis...

Clasificacin de enzimas
1. xido-reductasas
(Reacciones de oxido-reduccin).

2. Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales)

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que

se oxide

grupos aldehdos
grupos acilos
grupos glucsidos
grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrlisis)

4. Liasas
(Adicin a los dobles enlaces)

Transforman polmeros en monmeros.

Actan sobre:
enlace Ester
enlace glucosdico
enlace peptdico
enlace C-N

Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N

5. Isomerasas
(Reacciones de isomerizacin)

6. Ligasas
(Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C

Inhibicin de la actividad enzimtica

Sustrato

Inhibidor
Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo

Enzima

Sustrato

Inhibidor unido
a la enzima

Regulacin alostrica
Sustrato

Centros activos
modificados

Enzima

Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo
Ligando

Centro
regulador

Ligando unido al
centro regulador
Sustrato