1

Aminocido

Estructura qumica del aminocido triptfano

Un aminocido es una molcula que contiene
1.

un grupo carboxilo (-COOH)

2.

un grupo amino (-NH2) libres.

Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena

lateral caracterstico de cada aminocido.
Estos grupos R son muy variados qumicamente. Muchos aminocidos forman protenas
(aminocidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas.
Todos los aminocidos que componen protenas presentan un carbono asimtrico
denominado alfa (por ser el carbono adyacente al grupo carboxilo).
La unin entre aminocidos se produce mediante un enlace peptdico.
Existen aproximadamente 20 aminocidos distintos componiendo las protenas, 8 de los
cuales se denominan aminocidos esenciales (los que el ser humano no puede
sintetizar).
Algunos de ellos pueden ser sintetizados por el cuerpo humano.
Los que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano deben ser ingeridos en los
alimentos.
No hacerlo limita el desarrollo del cuerpo, ya que ste no es capaz de reponer las clulas
de los tejidos que mueren o de crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Algunos aminocidos esenciales son la lisina, la metionina y el triptfano.

Estructura general de un aminocido

La estructura general de un aminocido es:
COOH
|
H-C-R
|

2
NH2

Donde "R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Los
aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral en
cuatro grupos:
1.

cido,

2.

bsico,

3.

hidrfilo (polar),

4.

hidrfobo (apolar).

Clasificacin
Se clasifican segn sus radicales R.
Hay varios tipos:

- Neutros polares:
1.

Ser,

2.

Thr,

3.

Cys,

4.

Tyr,

5.

Asn,

6.

Gln

- Neutros no polares ( apolares o hidrfobos):

1.

Gly,

2.

Ala,

3.

Val,

4.

Leu,

5.

Ile,

6.

Met,

7.

Pro,

8.

Phe,

9.

Trp.

- Con carga negativa (cidos):

1.

Asp,

2.

Glu.

Con carga positiva (bsicos):

1.

Lys,

2.

Arg,

3
3.

His.

En los humanos, algunos aminocidos se consideran esenciales (deben ser ingeridos en

la dieta):
1.

Val,

2.

Leu,

3.

Ile,

4.

Phe,

5.

Tyr,

6.

Met,

7.

Thr,

8.

Lys,

9.

Arg,

10.

His,

11.

Trp.

Hay aminocidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas protenas.

Son derivados de otros aminocidos, es decir, se incorporan a la protena como
aminocidos proteicos, y, despus de haber sido formada la protena, se modifican
qumicamente, como por ejemplo la hidroxiprolina.
Los aminocidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc.
Por ejemplo la beta-alanina o la biotina.

Propiedades
cido-bsicas.
Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza.
Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan
sustancias anfteras.
Los aminocidos y protenas se comportan como sustancias tampn.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico.

pticas.
Todos los aminocidos presentan un carbono asimtrico (exceptuando la glicina) por lo
cual presentan ismeros.
Si el amino est a la derecha se denomina D, si est a la izquierda L.

Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilacin).

4
Las que afectan al grupo amino (desaminacin).
Las que afectan al grupo R.

Aminocidos bsicos para la vida

Los aminocidos fundamentales para la vida y que estn codificados en el genoma son
21:
1.

alanina,

2.

arginina,

3.

asparagina,

4.

aspartato,

5.

cistena,

6.

fenilalanina,

7.

glicina,

8.

glutamato,

9.

glutamina,

10.

histidina,

11.

isoleucina,

12.

leucina,

13.

lisina,

14.

metionina,

15.

prolina,

16.

serina,

17.

tirosina,

18.

treonina,

19.

selenocistena,

20.

triptfano

21.

y valina.

Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido"

Aminocidos esenciales
Los aminocidos esenciales para los vertebrados son aquellos que no se pueden
sintetizar a partir de otros recursos de la dieta (el cuerpo humano no puede generarlos).
Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta
directa a travs de la dieta.
Las rutas para la obtencin de estos aminocidos esenciales suelen ser largas y
energticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de
la evolucin.
Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocido esenciales, se dice que
contiene protenas de alta calidad o de buena calidad.
Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos y los lcteos.
No todos los aminocidos son esenciales para todos los organismos (de hecho slo ocho
lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del
piruvato.
En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:
1.

fenilalanina

2.

isoleucina

3.

leucina

4.

lisina

5.

metionina

6.

treonina

7.

triptfano

8.

valina

Y, slo en nios:
1.

arginina

2.

histidina

Los aminocidos que contienen azufre, metionina y cistena, se pueden convertir uno en
el otro, por lo que por conveniencia se consideran una nica fuente.
Del mismo modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y tambin se
consideran una nica fuente de aminocidos nutricionalmente equivalentes.
En otros mamferos distintos a los humanos, los aminocidos esenciales pueden ser
considerablemete distintos.
Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitira sintetizar la taurina, as
que la taurina es esencial en gatos.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidos_esenciales"

Protena

Modelo de una protena en 3D

Las protenas (del griego proteion, primero) son macromolculas de masa molecular
elevada, formadas por aminocidos unidos mediante enlaces peptdicos.
Pueden estar formadas por una o varias cadenas.
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por
1.

carbono,

2.

hidrgeno,

3.

oxgeno

4.

nitrgeno.

Suelen adems contener azufre y algunas protenas contienen adems:

1.

fsforo,

2.

hierro,

3.

magnesio

4.

cobre,

entre otros elementos.

La unin de un nmero pequeo de aminocidos da lugar a un pptido:

oligopptido: nmero de aminocidos <10

polipptido: nmero de aminocidos > 10

protena: nmero de aminocidos > 50

Son las ms abundantes de las biomolculas, pues constituyen ms del 50 por ciento del
peso seco de las clulas.
Son sustancias muy verstiles.
Se forman en el ribosoma a partir de la informacin suministrada por los genes.

Funciones
Activas.

Catalizadores (enzimas).

Reguladora (enzimas alostricos, hormonas).

Transportadora ]]).

Clasificacin
Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios

Segn su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipptidas largas y una tpica estructura segundaria. Son
insolubles en agua y en soluciones acuosas.
Algunos ejemplos de estas son la queratina y colgeno
Globulares: se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esfrica
apretada o compacta.
La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, protenas de transporte, son
ejemplo de protenas globulares.

Segn su composicin qumica

Simples u holoprotenas: su hidrlisis slo produce aminocidos.
Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no
proteicas (slo globulares).

Estructura

Presentan una disposicin caracterstica en condiciones ambientales, si se cambia la

presin, temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin.
La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de
aminocidos.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria.

Estructura secundaria.

Nivel de dominio.

Estructura terciaria.

Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

Resumen

9
La Protena es una sustancia qumica que forma parte de la materia fundamental de la
clula.
Son molculas formadas por una gran cantidad de aminocidos.
Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas.
Entre ellas, figuran las enzimas, ciertas hormonas y albmina o clara de huevo.
Son indispensables en la alimentacin.
Repara y construye estructuras en el mismo oreganismo.
Se encuentran en la sangre, leche, huevos y en toda clase de semilla.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna"

10

Anticuerpo
Los anticuerpos son glicoprotenas (protenas unidas a azcares) (inmunoglobulinas)
secretadas por un tipo particular de clulas, los plasmocitos.
Los plasmocitos son el resultado de la proliferacin y diferenciacin de los linfocitos B
que han sido activados.
Su propsito es reconocer cuerpos extraos invasores como las bacterias y virus para
mantener al organismo libre de ellos.
La produccin de anticuerpos forma parte de la respuesta inmune humoral
Cada molcula de anticuerpo est compuesta por cuatro cadenas polipeptdicas
(tetrapptido) unidas por puentes disulfuro (-S-S-).
En las cuatro cadenas, iguales dos a dos, se diferencian:

Cadenas ligeras L (light):

estn compuestas por alrededor de 220 aminocidos, con dos regiones, una variable de
110 aminocidos en el extremo amino-terminal, y una constante de 110 aminocidos en
el extremo carboxi-terminal.

Cadenas pesadas H (heavy) :

formadas por 440 amninocidos, excepto dos tipos que tiene 550. Al igual que en las
ligeras se diferencian dos regiones, una variable de 110 aminocidos en el extremo
amino-terminal, y una constante de 330-440 en el extremo carboxi-terminal.
Existen dos clases de cadenas ligeras, kappa y lambda, que pueden ser diferenciadas
por antisueros especficos.
Cada tipo de cadena tiene un dominio variable (VH y VL, respectivamente) y otros
constantes (CH y CL) determinados por la secuencia de aminocidos.
Los dominios variables estn unidos a los constantes por regiones J (de Joining, unin).
Las dos cadenas pesadas H se unen entre ellas mediante dos puentes disulfuro, y cada
una de ellas se une a una cadena ligera L mediante otros puentes disulfuro que se
produce a nivel del extremo carboxi-terminal de la cadena ligera, adquiriendo as una
forma de Y.
Cada brazo de la Y, o fragmento Fab (de antigen binding Fragment), se une al
antgeno de forma independiente, o sea que el anticuerpo es bivalente. El resto de la
molcula, o fragmento Fc (porque cristaliza con facilidad) no participa en la unin con
el antgeno sino que es reconocido por los receptores celulares especficos, y
contribuyeendo as al proceso mediante el cual el antgeno es destruido.
La mayora de los anticuerpos se diferencian de otras protenas por no presentar catlisis
enzimtica en su funcin, por lo que tradicionalmente se consideran protenas de
reconocimiento de superficies moleculares.

11
Sin embargo, en la dcada de los aos 90 del siglo XX y principios del siglo XXI
diversos estudios de inmunologa encontraron anticuerpos con propiedades catalticas,
dichos anticuerpos han recibido el nombre de Abzimas.
Dichas inmunoglobulinas se encuentran en cantidades bajas en el suero de personas
sanas. Un ejemplo de la existencia de las abzimas en el cuerpo humano fue la deteccin
de Abzimas contra ADN en la leche materna.
Entre algunas otras de estas actividades catalticas detectadas estn las de peptidasas
inespecficas y amilolticas (degradacin de almidn).
Por otro lado se ha observado un incremento en el nivel de abzimas en enfermedades de
tipo autoinmune.

Clasificacin
En el ser humano existen cinco clases de anticuerpos, conocidas por el nombre de
inmunoglobulinas:

G (IgG),

A (IgA),

M (IgM),

D (IgD),

E (IgE),

que difieren en tamao, carga elctrica, composicin de aminocidos y azcares.

La inmunoglobulina G representa el 80% del total.

la IgG, esta inmunoglobulina puede atacar a cualquier tipo de patgeno, por

ejemplo virus, bacterias y hongos, bloqueando sus toxinas. Tiene cuatro subtipos, IgG1,
IgG2, IgG3, IgG4.

IgA representa alrededor del 15 al 20% de las inmunoglobulinas de la sangre.

Acta contra patgenos que contactan con la superficie corporal, ingeridos o inhalados.
Existen dos formas: IgA1 e IgA2.

IgM es una inmunoglobulina que puede detectar el tipo de ABO sanguneo de

una persona. Tambin es importante en el diagnstico de fase aguda de distintas
infecciones.

IgD constituye alrededor del 1% en la membrana plasmtica de los linfocitos B.

Participa en el desarrollo de clulas de memoria en los linfocitos B.

IgE es una inmunoglobulina que se encuentra en la membrana de los basfilos y

del mastocito. Participa en las reacciones de hipersensibilidad, y en la respuesta a
parsitos.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Anticuerpo"

12

Hemoglobina
La hemoglobina es una heteroprotena de la sangre, de peso molecular 68.000 (68 kD,
de color rojo caracterstico, que transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios
hasta los tejidos, en mamferos y otros animales.
La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las cuales se une un
grupo hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxgeno.
El grupo hemo se forma por:
1.
Unin de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido ctrico) a
un aminocido glicina formando un grupo pirrol.
2.

Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX.

3.
La protoporfirina IX se une a una molcula de hierro ferroso (Fe2+) formando el
grupo hemo.

Grupo Hemo
Cuando la hemoglobina est unida al oxgeno, se denomina oxihemoglobina o
hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo intenso caracterstico de la sangre
arterial.
Cuando pierde el oxgeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo
oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clnicamente por cianosis.)
Reaccin paso a paso:

Reaccin total:

13

Tipos de hemoglobina

Hemoglobina
Hemoglobina A
o HbA es llamada tambin hemoglobina del adulto o hemoglobina normal,
representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina sintetizada en el adulto,
formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.

Hemoglobina A2:
Representa menos del 2,5% de la hemoglobina despus del nacimiento, formada por dos
globinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la betatalasemia, al no poder sintetizar globinas beta.

Hemoglobina s:
Hemoglobina alterada geneticamente presente en la Anemia de Clulas Falciformes.
Afecta predominantemente a la poblacin Afroamericana.

Hemoglobina t
Hemoglobina f:
Hemoglobina caracterstica del feto.

Oxihemoglobina:
Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxgeno normalmente ( Hb+O2)

Metahemoglobina:
Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado ferrico, Fe (III). sta no se une al
oxgeno, se produce por una enfermedad congnita en la cual hay deficiencia de
metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe(III).

14

Carbaminohemoglobina:
se refiere a la hemoglobina unida al CO2 despus del intercambio gaseoso entre los
glbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).

Carboxihemoglobina:
Hemoglobina resultante de la union con el CO. Es letal en grandes concentraciones
(40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxigeno por la Hb
desplazndolo a este facilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloracin
cutnea normal (produce coloracin sangunea fuertemente roja) (Hb+CO).

Hemoglobina glucosilada:
presente en patologas como la diabetes, resulta de la union de la Hb con carbohidratos.

Mioglobina:
Hemoglobina presente en msculo.
Tambin se encuentran hemogloblinas embrionales: Gower 1, Gower 2 y Portland. Slo
estn presentes en el embrin.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Hemoglobina"

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Insulina
La insulina (Latn insula, "isla") es una hormona polipeptdica formada por 51
aminocidos.
Es segregada por las clulas beta de los islotes de Langerhans del pncreas, en forma de
precursor inactivo (proinsulina), el cual pasa al aparato de Golgi, donde se modifica,
eliminando una parte y uniendo los dos fragmentos restantes mediante puentes
disulfuro.
Frederick Grant Banting, Charles Best, James Collip, y J.J.R. Macleod de la
Universidad de Toronto, Canad, descubrieron la insulina en 1922.
El Doctor Banting recibi el Premio Nobel de Fisiologa o Medicina por descubrir esta
hormona.
Interviene en el aprovechamiento
metablico de los nutrientes, sobre todo
con el anabolismo de los hidratos de
carbono.
Su dficit provoca la diabetes mellitus y
su exceso provoca hiperinsulinismo con
hipoglucemia.
Obtenido de
"http://es.wikipedia.org/wiki/Insulina"

1.
Preproinsulina (Lgua, B cadena, C
cadena, A cadena); proinsulina consiste BCA,
sin L
2.

plegamiento espontneo

3.
Cadenas A y B unidas por puentes
sulfuros
4.

Gua y la cadena C son cortadas

5.

Restos de insulina

16

Sntesis proteica
La sntesis de protenas o traduccin del ARNm es el proceso anablico mediante el
cual se forman las protenas a partir de los aminocidos.
Es el paso siguiente a la transcripcin del ADN a ARNm.
Como existen 20 aminocidos diferentes y slo hay cuatro nucletidos en el ARNm

Adenina,

Uracilo,

Citosina

Guanina

es evidente que la relacin no puede ser un aminocido por cada nucletido, ni tampoco
por cada dos nucletidos, ya que los cuatro tomados de dos en dos, slo dan diecisis
posibilidades.
La colinearidad debe establecerse como mnimo entre cada aminocido y tripletes de
nucletidos.
Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes (combinacin de cuatro elementos o
nucletidos tomados de tres en tres con repeticin), es obvio que algunos aminocidos
deben tener correspondencia con varios tripletes diferentes.
Los tripletes que codifican aminocidos se denominan codones. La confirmacin de esta
hiptesis se debe a Nirenbert, Ochoa y Khorana.
En la biosntesis de protenas se pueden distinguir las siguientes etapas:

a) Activacin de los aminocidos.

b) Traduccin:
1.

Iniciacin de la sntesis.

2.

Elongacin de la cadena polipeptdica.

3.

Terminacin de la sntesis.

c) Asociacin de varias cadenas polipeptdicas y a veces de grupos

prostsicos para constituir las protenas.
La sntesis de protenas o traduccin tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular.
Los aminocidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), especfico para
cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dnde se aparean el
codn de ste y el anticodn del ARN de transferencia, por complementariedad de
bases, y de sta forma se sitan en la posicin que les corresponde.
Una vez finalizada la sntesis de una protena, el ARN mensajero queda libre y puede
ser ledo de nuevo.

17
De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una protena ya est comenzando
otra, con lo cual, una misma molcula de ARN mensajero, est siendo utilizada por
varios ribosomas simultneamente.

Activacin de los aminocidos

Los aminocidos en presencia de la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP son
capaces de unirse a un ARNt especfico y dan lugar a un aminoacil-ARNt, liberndose
AMP, fosfato y quedando libre la enzima, que vuelve a actuar.

Iniciacin de la sntesis de protenas

Es la primera etapa de la traduccin o sntesis de protenas. El ARNm se une a la
subunidad menor de los ribosomas.
A stos se asocia el aminoacil-ARNt, gracias a que el ARNt tiene en una de sus asas un
triplete de nucletidos denominado anticodn, que se asocia al primer triplete codn
del ARNm segn la complementariedad de las bases.
A este grupo de molculas se une la subunidad ribosmica mayor, formndose el
complejo ribosomal o complejo activo.
Todos estos procesos estn catalizados por los llamados factores de iniciacin (FI).
El primer triplete o codn que se traduce es generalmente el AUG, que corresponde con
el aminocido metionina en eucariotas.
En procariotas es la formilmetionina.

Elongacin de la cadena polipeptdica

El complejo ribosomal posee dos sitios de unin o centros.
El centro peptidil o centro P, donde se sita el primero aminoacil-ARNt y el centro
aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o centro A.
El radical carboxilo (-COOH) del aminocido iniciado se une con el radical amino
(NH2) del aminocido siguiente mediante enlace peptdico.
Esta unin es catalizada por la enzima peptidil-transferasa. El centro P queda pues
ocupado por un ARNt sin aminocido.
El ARNt sin aminocido sale del ribosoma.
Se produce la translocacin ribosomal. El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P.
Todo ello es catalizado por los factores de elongacin (FE) y precisa GTP.
Segn la terminacin del tercer codn, aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el
centro A. Luego se forma el tripptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su
segunda translocacin.
Estos pasos se pueden repetir mltiples veces, hasta cientos de veces, segn el nmero
de aminocidos que contenga el polipptido.

Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica

18
El final de la sntesis viene informado por los llamados tripletes sin sentido. Son tres:

UAA,

UAG

UGA.

No existe ningn ARNt cuyo anticodn sea complementario de ellos y, por lo

tanto, la biosntesis del polipptido se interrumpe.

Indican que la cadena polipeptdica ya ha terminado. Este proceso viene

regulado por los factores R.

Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser ledo o traducido, por varios

ribosomas a la vez, uno detrs de otro.
Al microscopio electrnico, se observa como un rosario de ribosomas, que se denomina
polirribosoma.

Asociacin de varias cadenas polieptdicas para

constituir las protenas
Conforme se va sintetizando la cadena polipeptdica, sta va adoptando una determinada
estructura secundaria y terciaria mediante los enlaces por puente de hidrgeno y los
enlaces disulfuro, respectivamente.
As la cadena polipeptdica adquiere una configuracin espacial determinada. Tal
proceso es conocido como plegamiento de protenas.
Tras la traduccin hay protenas enzimticas que ya son activas y otras que precisan
eliminar algunos aminocidos para serlo.
Generalmente se separa el aminocido metionina o aminocido iniciador.
Algunas enzimas precisan asociarse a iones o coenzimas (grupo prosttico) para ser
funcionantes o activas.
Las protenas pueden estar constituidas por una cadena polipeptdica o por varias
subunidades.
Las subunidades pueden ser iguales o distintas, segn provengan del mismo o de genes
diferentes.
El control de calidad del plegamiento de las protenas para adquirir la estructura
cuaternaria o conformacin tridimensional, se lleva a cabo por chaperonas y proteasas.
Las protenas chaperonas tienen la funcin de plegar o replegar correctamente a las
protenas recin sintetizadas (modificacin postraduccional), y las proteasas deben
degradar aquellas protenas que a pesar de la accin de las chaperonas no se pliegan
correctamente.
Cuando los mecanismos de control fallan, las protenas daadas se acumulan causando
enfermedades amiloidognicas.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/S%C3%ADntesis_proteica"