PROTENAS

La importancia de las protenas no solo se debe a su abundancia en los seres vivos, sino
tambin a las variadas funciones biolgicas que desempean. Destaca principalmente su
accin como catalizadores en las reacciones metablicas. Una caracterstica fundamentas de
las protenas es su especificidad, ya que cada organismo posee algunas protenas exclusivas
que marcan su identidad biolgica. Las protenas son polmeros formados por la unin de unas
molculas llamadas aminocidos.
LOS AMINOCIDOS
Los aminocidos son molculas que poseen al menos un grupo amino y un grupo carboxilo.
Este ltimo es necesariamente terminal, pero el grupo amino puede ocupar diferentes
posiciones, distinguindose as y . Los aminocidos que constituyen las protenas son los aminocidos. Existen 20 aminocidos distintos de este tipo que se diferencian por el otro
grupo unido al carbono , el llamado grupo R o cadena lateral. Adems en los seres vivos hay
unos 150 aminocidos que no forman parte de las cadenas proteicas pero que desempean
funciones propias.

Propiedades de los aminocidos

Carcter anftero
Se denomina anftera a una molcula cuando puede comportarse como cido y como base
dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Por ello, como los aminocidos poseen un
grupo carboxilo pueden desprender H, por lo que tiene carcter acido; por otra parte, al
poseer un grupo amino, son capaces de aceptar H, y por tanto tambin tienen carcter
bsico.
A un pH ms acido, los aminocidos tendrn carga neta positiva, pues los H del medio son
captados por el grupo -COO neutralizndolo y quedando nicamente la carga del -NH. Por el
contrario, en un pH ms bsico, el grupo -NH, ceder un H al medio y el aminocido quedara
con carga negativa.
Estereoisomera
Como el carbono es asimtrico, se consideran dos estereoismeros con distinta actividad
ptica. El grupo amino se sita a la derecha para representar el estereoismero D y a la
izquierda para representar el estereoismero L. Los aminocidos proteicos son ismeros L,
aunque tambin es posible encontrar D-aminocidos en determinados compuestos biolgicos.

Otras propiedades
La existencia de grupos polares permite a los aminocidos formar puentes de hidrogeno, lo
que hace que su punto de fusin y de ebullicin, as como su solubilidad en agua, sean
mayores de lo esperado.
Nomenclatura y clasificacin de los aminocidos
Para nombrarlos de manera ms simple, se utilizan las tres primeras letras del nombre del
aminocido, aunque cuando es necesario nombrar la secuencia de largas cadenas se suele
nombrar cada uno de ellos con una sola letra, que no tiene por qu coincidir con la primera de
su nombre.
Pueden clasificarse atendiendo a la naturaleza de su cadena lateral en:
-

Aminocidos neutros: su cadena lateral no posee grupo carboxilo ni amino. Pueden

ser:
Apolares: su cadena lateral es hidrfoba, y su solubilidad en agua es menor (glicina
o alanina)
Polares: su cadena lateral posee grupos hidrfilos que permiten formar puentes de
hidrogeno con molculas polares, por lo que son muy solubles en agua (serina)
Aminocidos cidos: presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral (cido
glutmico)
Aminocidos bsicos: tienen un grupo amino en la cadena lateral (lisina)

EL ENLACE PEPTDICO
El grupo carboxilo de un amino acido puede interaccionar con el grupo amino de otro,
quedando unidos ambos y liberndose una molcula de agua. El compuesto obtenido se llama
dipptido. El enlace creado entre dos aminocidos es de tipo amida y se denomina enlace
peptdico. Este enlace se estabiliza porque los tomos de carbono, nitrgeno y oxigeno
comparten electrones. El dipptido podra unirse a otro aminocido, ya que sigue teniendo
libre un grupo carboxilo y un grupo amino. La unin de muchos aminocidos constituye un
polipptido.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Estructura primaria
Se denomina as a la secuencia (nmero, tipo y orden) de los aminocidos en la cadena
polipeptdica que es distinta en cada protena. Siempre existe un extremo con un aminocido
cuyo grupo amino esta libre, y otro extremo con un grupo carboxilo libre.
Estructura secundaria
Es un plegamiento estable de la cadena polipeptdica, del cual existen dos tipos bsicos: la hlice y la lmina . En las protenas coexisten ambos, aunque uno de ellos puede predominar
sobre el otro.

Estructura en -hlice
Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptdica sobre s misma en el sentido
de las agujas del reloj, y contiene 3,6 aminocidos por cada vuelta. El plegamiento se mantiene
estable por medio de los puentes de hidrogeno que se establecen en el grupo NH- de un
aminocido y el grupo CO- del cuarto aminocido que le sigue en la cadena lineal. Entre estos
dos grupos se generan enlaces de hidrogeno porque en ellos existen cargas parciales opuestas.
Si los enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.
Lmina plegada o lmina
El plegamiento origina una especie de fuelle o lamina plegada en zigzag originada por el
acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptdica o de diferentes cadenas, unidos
entre s por puentes de hidrogeno transversales anlogos a los que estabilizan la -hlice. Las
cadenas laterales de los aminocidos se disponen de forma alternativa por encima y por
debajo de esta estructura.
Estructura terciaria
De la estructura terciaria depende la funcin de la protena, por lo que cualquier cambio en la
disposicin de esta estructura puede provocar la prdida de su actividad biolgica.
La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos caractersticos que se originan por la
unin entre determinadas zonas de la cadena polipeptdica. Estas uniones se realizan por
medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminocidos. Estos enlaces pueden ser:
- Puentes disulfuro: fuertes enlaces covalentes entre dos
grupos SH.
- Fuerzas electrostticas: enlaces de tipo inico entre
grupos con cargas elctricas opuestas. Se produce entre grupos
R de aminocidos cidos y aminocidos bsicos.
- Puentes de hidrogeno: se establece entre los grupos
polares no inicos.
- Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofbicas:
son las uniones ms dbiles y se producen entre aminocidos
apolares.

De lo anterior se deduce que la sustitucin de un aminocido por otro en la cadena

polipeptdica puede alterar la estructura tridimensional de la protena, al no formarse alguno
de los enlaces citados y en consecuencia los plegamientos en la estructura terciaria.
En general, se puede decir que existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas:
-

Globulares: poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas
esferoidales.
Fibrilares: el plegamiento de la cadena polipeptdica es menor, por lo que estas
estructuras presentan formas alargadas.

Estructura cuaternaria
A veces existe otro nivel estructural. Esto ocurre nicamente cuando la protena est
constituida por varias cadenas polipeptdicas, denominadas subunidades proteicas. La unin
entre estas se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura
terciaria, establecidos esta vez entre las cadenas laterales de los aminocidos de las distintas
subunidades.
PROPIEDADES DE LAS PROTENAS
Solubilidad
Las protenas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua, mientras que las que
poseen estructura globular son solubles. Debido a su elevada masa molecular, cuando las
protenas son solubles forman disoluciones coloidales, que en muchos de los aminocidos
apolares se sitan en el interior de la estructura y en las polares se sitan en la periferia.
Alteracin de la estructura espacial
La funcin biolgica depende de su estructura tridimensional por lo que cualquier cambio que
suponga una alteracin de esta conformacin, afecta a la funcionabilidad biolgica de la
protena. Esta desnaturalizacin puede ser reversible o irreversible. Es posible recuperar la
conformacin nativa cuando cesa la accin de los factores que han producido su
desnaturalizacin, proceso conocido como renaturalizacin, pero normalmente la
desnaturalizacin es irreversible.
Especificidad
Las protenas son molculas muy especficas, incluso protenas que presentan la misma
funcin y una estructura tridimensional muy semejante suele tener una secuencia peptdica
algo diferente en distintos organismos. El anlisis de las semejanzas que existen entre algunas
protenas de diversos grupos de seres vivos permite llevar a cabo estudios filogenticos y
establecer el parentesco evolutivo entre especies. La especificidad proteica se observa incluso
en individuos de una misma especie.
FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS
-

Estructural: es una de las funciones ms caractersticas: algunas glucoprotenas forman

parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones
(bomba de Na-K)
Enzimtica: Es la funcin ms importante. Las enzimas son las protenas ms
numerosas y especializadas y actan como biocatalizadores de las reacciones que
constituyen el metabolismo celular.
De transporte: Las lipoprotenas transportan el colesterol y los triacilglicridos por la
sangre.
De reserva: algunas como la ovoalbmina de la clara de huevo, la casena de la leche o
la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrin en desarrollo como
nutrientes.