Contraccin del msculo esqueltico

Fisiologa I
Ortiz Camacho Javier Alejandro Dr. Julio Csar Quintero Gonzlez 04/03/2012

Anatomofisiologa del musculo esqueletico

Fibra del msculo esqueltico
El msculo esqueltico tiene cuatro componentes principales. 1. Sarcolema. Es la membrana celular de la fibra muscular, que est formada por a su vez por una membrana plasmtica comn y un cubierta polisacrida exterior. El sarcolema se une a las fibras tendinosas. 2. Miofibrillas. Para su estudio se dividen en dos bandas principales: a. Banda I. Isotrpica. Su principal componente es una protena ligera, la actina. Dividida por la mitad por un disco Z de composicin desconocida. b. Banda A. Anisotrpica. Su principal componente es una protena pesada, la miosina. Dividida por la mitad por una banda H. c. Filamentos de titina. Filamentos que atraviesan toda la longitud entre dos discos Z, sosteniendo las molculas de actina y miosina. d. Sarcmero. Abarca todo lo situado entre dos discos Z. Es la unidad mnima funcional. 3. Sarcoplasma. Est compuesta por los componentes celulares habituales. Contiene grandes cantidades de potasio, magnesio y fosfato, adems de numerosas enzimas proteicas y mitocondrias. 4. Retculo sarcoplsmico. Es el retculo endoplsmico propio de la fibra muscular.

Mecanismo general de la contraccin muscular

La ejecucin de una contraccin muscular consta de los siguientes pasos: 1. Un potencial de accin viaja hasta las terminaciones del nervio motor en las fibras nerviosas. 2. Las terminaciones nerviosas secretan una pequea cantidad de acetilcolina. 3. La acetilcolina abre mltiples canales proteicos que protruyen a travs de la membrana. 4. Grandes cantidades de iones sodio fluyen al interior de la membrana de la fibra msculos produciendo un potencial de accin. 5. El potencial de accin viaja a lo largo de la membrana de la fibra muscular. 6. El potencial de accin despolariza la membrana y el retculo sarcoplsmico libera grandes cantidades de iones calcio. 7. Los iones calcio llevan a cabo el proceso de contraccin.

8. Los iones calcio son bombeados nuevamente al interior de retculo por las bombas de calcio de membrana.

Mecanismo molecular de la contraccin muscular

En estado relajado los filamentos de actina procedentes de diferentes discos Z estn ligeramente superpuestos entre s, y se hallan adyacentes al filamento de miosina; este es el tono muscular. En la contraccin los filamentos de actina se hayan superpuestos en gran medida y son atrados dentro de los filamentos de miosina. Las caractersticas de las estructuras filamentosas principales son complementarias: Filamento de Miosina. Compuesto por mltiples molculas de miosina. Estas molculas se componen por seis cadenas polipptidicas; dos de ellas, pesadas, forman la cola; cuatro ligeras, dos cabezas globulares. En conjunto, las colas de los filamentos de miosina forman el cuerpo del filamento propiamente dicho. La porcin de la cola que se encuentra en contacto con la cabeza se le denomina brazo, mientras que la porcin flexible, intermedia entre el brazo y el filamento, es llamada bisagra. La cabeza de miosina tiene una actividad ATPasa que permite el desdoblamiento de ATP y el consecuente uso de la energa liberada para llevar a cabo la contraccin muscular. Filamento de Actina. Compuesto por tres protenas distintas: la actina F, la tropomiosina y la troponina. o La actina F es la columna vertebral del filamento de Actina, se hallan dos hebras por cada filamento. En cada revolucin del filamento se hallan 13 subunidades de molculas G, las cuales contienen molculas de ADP y los denominados sitios activos. o La tropomiosina descansa sobre los sitios activos de las hebras de actina F inhibiendo la contraccin. o La troponina es un complejo de tres subunidades proteicas unidas de forma laxa, las cuales controlan la contraccin muscular. Estas subunidades son: La troponina I, que posee afinidad por la actina; la troponina T, por la miosina; y la troponina C, por los iones calcio.

La miosina, la actina y los iones calcio interactan para producir la contraccin de la siguiente manera.

 Los filamentos de actina tienen sus sitios activos bloqueados por el complejo troponina-tropomiosina. Los iones calcio, se piensa, se combinan con la troponina C provocando un cambio conformacional en las estructuras del complejo proteico, liberando los sitios activos de las hebras de actina F. La actividad ATPasa de la cabeza de miosina escinde la molcula de ATP y almacena temporalmente los productos (ADP y Pi). Los sitios activos de la actina atraen las cabezas del puente cruzado de miosina.