FISIOLOGÍA

SANGUÍNEA

María Rivera Ch. DSc.

Laboratorio de Transporte de Oxígeno
Departamento de Ciencias Fisiológicas
Facultad de Ciencias y Filosofía
UPCH
 ERITROCITO
• Función Principal:
– Transporte de hemoglobina.
• Características:
– Discos bicóncavos:
• Se obtiene 25% > área de difusión
• 8um. de diámetro y 2 æ de espesor.

– Producidos por la médula ósea

– Pierden su núcleo antes de pasar a circulación.
(Pasan a través de células endoteliales de los
capilares sinusoides).
– Tiempo de vida media: 120 días (del total se destruyen
1% cada día)
 ERITROCITO

Valores normales:

•En el hombre 5.4

millones/µl

•En la mujer 4.8

millones/ µl

•Transportan en total
900 g. de Hb. De 12 a 16
g/100ml.
• Es anucleado. Propiedades del
• Forma de esfera aplanada y
bicóncava. Eritrocito
• 7.8um de grosor.
• Alta plasticidad
• Pierde mitocondria, aparato de
Golgi y ribosomas residuales a
partir de los primeros días.
• 95% de la proteína es
hemoglobina
• 5% son enzimas de sistemas
energéticos.
• Se hemolizan por daño
mecánico, congelamiento,
calor, detergentes, schock
Hiposmótico. Se contraen en
soluciones hiperosmóticas.
 Propiedades del Eritrocito
•Posee sólo dos vías metabólicas de
carbohidratos:
•Energía para mantener la integridad celular
( glucosa-lactato )
•Previene la oxidación del hem mediante la vía
del fosfogluconato
(1mol de glucosa se oxida a CO2 y H2O,
produce dos moles de trifosfopiridin
nucleótido con alta capacidad reductora.
Anormalidades en esta vía producirán anemia
hemolítica
• CONTROL ERITROPOYESIS
– Eritropoyetina (EPO).
(La EPO se sintetiza en
la corteza renal en las
células intersticiales o
endoteliales de los
capilares corticales, las
que resultaron positivas
para EPO mRNA).
– Require también de
Interleukina 1,2 y 3 entre
otros factores
 ERITROPOYESIS
• EVOLUCION DEL GLOBULO ROJO
• Reticulocitos: Globulos rojos jóvenes (última etapa de
maduración). Posee:
– Retículo de sustancia cromática con RNA y mitocondrias,
– Desaparece de la sangre en 24 horas
– Constituyen el 1% de los globulos rojos en sangre.
• En condiciones normales el bazo contiene entre 30-40 ml de
eritrocitos maduros guardados como reserva disponible para
casos de emergencia.
• Tiempo de vida media: 120 días (dos días los pasa en el bazo).
EVOLUCION DEL GLOBULO ROJO
 PRODUCCION DE EPO

- ESTIMULOS
• Disminución de la presión parcial de oxígeno del
aire inspirado (Ej: viajar a la altura).
• - Hipoventilación (Ej: en casos de colapso pulmonar,
neumotorax, inhibición de los centros respiratorios,
parálisis parcial de los musculos respiratorios).
• - Difusión alveolo-capilar deficiente (Ej: neumonía)
• - Apareo anormal de ventilación y flujo sanguíneo i.e.
mala perfusión (Ej: enfisema)
• - Hemorragia
• - Hormonas androgénicas
 Intercambio de Oxígeno y Anhidrido Carbónico
• Realizado por:
- Difusión Pasiva:
– Ley de Dalton:
• PAtm= PO2+PN2+PH2O +PCO2 +P Otros gases
– Ley de Henry: Volumen de un gas
disuelto en líquido es proporcional a
su P. parcial y coeficiente de
solubilidad.
 Intercambio de Oxígeno y Anhidrido
• Tipos de Respiración: Carbónico
– Externa: Intercambio de O2, CO2
y el aire alveolar y sangre de
capilares pulmonares.
• El Volumen de intercambio
gaseoso depende de:
– Diferencia de presiones
parciales de los gases
– Area de superficie para el
intercambio gaseoso
– Distancia de difusión
– Solubilidad y peso
molecular de los gases
– Interna: Intercambio de O2 entre
arterias y células
 Transporte de Oxígeno y Anhidrido Carbónico

• Características:
– Participación principalmente de hemoglobina
(Hb).
• Cambios físicos y Químicos
– Se transporta en dos formas:
• Disuelto en plasma: O2 (1.5%); CO2 (7% aprox)
• Unido a Hb: O2(98.5%); CO2 (23%)
• Unidos a iones bicarbonatos: CO2 (70%)
• Estructura. HEMOGLOBINA
• Peso molecular: 68,000.
• Su molécula, formada
por dos componentes
químicamente distintos:
– metalo-porfirina
llamada hem:
• Núcleo prostético,
– Proteína denominada
globina. C/u PM:
16,000
• 4 grupos hem por
cada mol de Hb
 Síntesis de la hemoglobina.

• 1. Formación del HEM

• 2. Formación de ls cadenas polipeptídicas (en
los ribosomas)
• Formación del hem.
Eventos:
• En el eritroblasto: Descarboxilación del alfa
-cetoglutarato (producto del metabolismo
intermedio)
• alfa-cetoglutarato+CoA+NAD+ = Succinil
CoA+NADH+CO2+H+
• Succinil CoA + glicina = delta aminolevulinato,
porfobilinógeno,
• 4 porfobilinógenos se unen de cabeza a cola
para formar un tetrapirrol lineal,
• Formación del uroporfirinógeno III.
Porfobilinógeno se cicla, por pérdida del NH4-.
 Síntesis de la hemoglobina
• Conversión en uroporfirinógeno I (isómero simétrico).
Alterando las cadenas laterales, se forma el
coproporfirinógeno III. Dos cadenas laterales de
propionato se convierten a vinilo (CH=CH2) y forman
la protoporfirina IX. La incorporación del fierro forma
finalmente el hem.
• Elementos Requeridos para la formacion del hem.
• - Aminoacidos: para la síntesis de globina.
• - Fe++: el 70% se encuentra en a hemoglobina. El
resto se guarda en el higado, bazo y médula en la
forma de hemosiderina y ferritina para su extracción
cuando el organismo lo requiera. El Fe entra al
eritrocito inmaduro transportado por una globulina
transportadora (transferrina).
• - Vitamina B12: se requiere para la síntesis de ADN.
Sin la vitamina B12 la eritropoyesis se retarda
 Síntesis de la hemoglobina

- Cobalto: forma parte de la molécula de vitamina B12.

- Acido fólico: los derivados de la tetrahidrofolato son
coenzimas esenciales para la hemopoyesis. Se necesita
ácido fólico para la síntesis de timidilato, precursor del ADN.
- Piridoxina: para la formación del ácido delta-aminolevu-
línico, precursor del hem. Su deficiencia produce anémia
hipocrómica.
Factores esenciales para el crecimiento y la división
celular.
Tipos Hb:
•Adultos: Hb A: 2 ß ; 2
Alfa
•Fetal:Hb F: 2 alfa; 2
gamma
•La estructura
Hb A
tridimensional de la Hb
A ha sido determinada
por Max Perutz por
difracción de rayos X
(empezó en 1930 terminó
1960). Hb Fetal
Movimiento del
Heme y la hélice F
durante la
transición

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Hb Oxigenada Hb deoxigenada
Curva de Disociación de la Hemoglobina
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Efectos de BPG y CO2

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El efecto de Bohr

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Curvas de
disociación de
Mioglobina y
Hemoglobina

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