Los Aminocidos Los aminocidos son biomolculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxgeno y (S)

Azufre. Estos, son la nica fuente aprovechable de nitrgeno para el ser humano, adems son elementos fundamentales para la sntesis de las protenas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados. Los aminocidos son nutrientes que forman la base o materia prima de las protenas. Se dividen en esenciales y no esenciales. Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante ingesta. Se los puede listar en los siguientes: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en el organismo. Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina.

Clasificacin de los aminocidos Hay 22 aminocidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.

Aminocidos esenciales: son 9 y se llaman as porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a travs de la alimentacin. Los aminocidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptfano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.

Aminocidos no esenciales: son as mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminocidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminocidos son cido Glutmico, Alanina, Aspartato y Glutamina.

Aminocidos condicionalmente esenciales: seran esenciales slo en ciertos estados clnicos. As la Taurina, Cistena y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser tambin esencial en casos de desnutricin o en la recuperacin de lesiones o ciruga. La Prolina, la Serina y la Glicina tambin seran, puntualmente, esenciales.

Por ltimo tenemos a la Carnitina que muchos autores tambin incluyen como aminocido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminocidos.

Cuales son las funciones bsicas de los aminocidos? Todos los aminocidos participan en la sntesis de las protenas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

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cido Glutmico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amonaco (afecta a las funciones cerebrales) Alanina: es uno de los aminocidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa. Arginina: interviene en los procesos de detoxificacin del organismo, en el ciclo de la urea y en la sntesis de creatinina. Estimula la produccin y liberacin de la hormona de crecimiento. Asparagina: este tipo de aminocidos se forma a partir del ci do asprtico. Ayuda tambin a eliminar el amonaco del organismo acta (protegiendo as el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga. Carnitina: este aminocido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardacas y tambin es til en algunos casos de sangrado de encas y piorreas. Cistena: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminocidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y tambin forma parte del factor de tolerancia a la glucosa. Citrulina: participa en el ciclo de la urea y sntesis de creatinina Fenilalanina: pertenece al grupo de aminocidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensacin de bienestar. Este aminocido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor. Glicina: facilita al cuerpo la creacin de masa muscular (til para la distrofia muscular) til para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gstrica. Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desnimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminocidos destaca por ser de ayuda para combatir la adiccin al alcohol. Histidina: es un aminocido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, sntomas alrgicos y lceras. Isoleucina: interviene en la sntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la produccin de energa y reparacin del tejido muscular.

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Leucina: junto a otros aminocidos como la Isoleucina interviene en la formacin y reparacin del tejido muscular. Colabora en la curacin de la piel y huesos Lisina: participa junto con la metionina en la sntesis del aminocido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la produccin de la hormona de crecimiento. Metionina: su dficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y prdida de cabello. Ornitina: colabora, como otros aminocidos, en el metabolismo de la glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberacin de insulina. Tambin puede ayudar a fabricar masa muscular. Prolina: como otros aminocidos interviene en la sntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresin temporal y colabora tambin en la sntesis de colgeno. Serina: interviene en el metabolismo de grasas y cidos grasos as como tambin hace de recursor de los fosfolpidos (nutren el siste ma nervioso) Taurina: es uno de los aminocidos condicionalmente esenciales y destaca su funcin de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneracin grasa del hgado. Tirosina: destaca entre los aminocidos por su funcin de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresin. Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicacin junto a los aminocidos Metionina y cido Asprtico. Tambin participa en la sntesis del colgeno y de la elastina. Triptfano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este amin ocido tambin acta como antidepresivo natural, favorece el sueo y tambin puede mejorar los casos de ansiedad. til en terapias contra el alcoholismo. Valina: favorece el crecimiento y reparacin de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los aminocidos, muy til para reducir el apetito y la bulimia. En una dieta equilibrada no es habitual que tengamos deficiencia de ningn aminocido pero a veces podemos necesitar un aporte extra (en determinadas enfermedades o en personas que practican el culturi smo o ejercicio fsico con pesas) Se han propuesto varios mtodos para clasificar los aminocidos sobre la base de sus grupos R. El ms significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales: 1. 2. 3. 4. Grupos R no polares o hidrofbicos. Polares, pero sin carga. Grupos R con carga positiva y Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminocidos se suelen designar mediante smbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado tambin un conjunto de smbolos de una letra para facilitar la comparacin de las secuencias aminocidas de las protena homlogas. - Aminocidos con grupos R no polares o hidrofbicos Existen 8 aminocidos que contienen grupos R no polares o hidrofbicos. Aqu se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptfano y la metionina. Estos aminocidos son menos solubles en el agua que los aminocidos con grupos R polares. El menos hidrfobo de esta clase de aminocidos es la alanina, la cual se halla casi en la lnea fronteriza entre los aminocidos no polares y los que poseen grupos R polares. - Aminocidos con grupos R polares sin carga. Estos aminocidos son relativamente ms solubles en el agua que los aminocidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrgeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amdicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminocido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminocidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenlico tienden a perder mucho ms fcilmente protones por ionizacin que los grupos R de otros aminocidos de esta clase. - Aminocidos con grupos R cargados positivamente. Los aminocidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis tomos de carbono. Aqu se encue ntran la lisina, la arginina y la histidina. Esta ltima tiene propiedades lmite. A pH 6 ms del 50 % de las molculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las molculas poseen carga positiva. - Aminocidos con grupos R cargados negativamente. Los dos miembros de esta clase son los cidos asprtico y glutmico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.

- Caractersticas de los aminocidos. Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvian hacia la izquierda. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cua ndo el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin. El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico. 2. Protenas. - Pptidos y Enlace peptdico. Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

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Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4. etc...

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10. Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas proteinas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos. El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua. Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman. Las protenas son molculas muy complejas en cuya composicin elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La mayora de ellas tambin incluye en su composicin al azufre y en algunas se observa adems la presencia de fsforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista estructural, los elementos qumicos que constituyen a las protena s se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los aminocidos, que unidos entre si integran una estructura polimrica; las protenas son fun damentalmente polmeros de aminocidos. Hay dos tipos principales de protenas: las simples que estn constituidas nicamente por aminocidos, y las protenas conjugadas que son las que tienen en su composicin otras molculas diferentes adems de aminocidos. - Estructura de las protenas. La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estr uctura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio. El primer nivel estructural que se puede delimitar en una protena, est constituido tanto po r el nmero y la variedad de aminocidos que entran en su composicin, como por el orden tambin llamado secuencia en que se disponen stos a lo largo de la cadena polipeptdica, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria. El segundo nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guarda un aminocido con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptdica; en algunos casos el polipptido entero, o algunas zonas de ste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. 2. la a(alfa)-hlice la conformacin beta

1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de en laces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. 2. En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. El tercer nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guardan entre s las diferentes zonas o reas de cada cadena polipeptdica que forman a una protena. A este nivel se le llama estructura terciaria. En una protena compuesta de una sola cadena polipeptd ica, el nivel mximo de estructuracin corresponde precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una protena oligomrica, que es aquel tipo de protena que esta compuesta de ms de una cadena polipeptdica, se puede considerar un siguiente nivel de organizacin, que se refiere a ala manera en que cada cadena polipeptdica en la protena se arregla en el espacio en relacin con las otras cadena polipeptdicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria. La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. 2. 3. 4. el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno los puentes elctricos las interacciones hifrfobas.

- Desnaturalizacin. Muchas molculas proteicas slo retienen su actividad biolgica dentro de una fluctuacin muy limitada de temperatura y de pH. La exposicin de protenas solubles o globulares a pH extremos o a temperaturas elevad as, les hace experimentar un cambio conocido como desnaturalizacin, el efecto ms visible del cual, consiste en un descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces qumicos covalentes del esqueleto peptdico de las protenas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se lha llegado a la conclusin de que la estructura prim aria permanece intacta. La mayora de las protenas globulares experimentan el proceso de desnaturalizacin cuando se calientan por encima de 60-70 C. La formacin de un cogulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo comn de desnaturalizacin trmica. La consecuencia ms significativa de la desnaturalizacin es que las protenas pierden su actividad biolgica caracterstica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su capacidad cataltica. La desnaturalizacin consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada caracterstica de la cadena polipeptdica de las molculas de las protenas globulares. Cuando la agitacin trmica provoca que la estructura nativa plegada se desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada, la protena pierde su actividad biolgica. 3. Especificidad. La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Estructura Primaria Estructuras Secundarias Estructura Terciaria Estructura cuaternaria.

Qu son las enzimas? Las enzimas son unas sustancias (la mayora proteicas) que actan como catalizadores o sea facilitan y aceleran muchsimas reacciones qumicas que se producen en nuestro organismo sin que ellas mismas sean cambiadas o destruidas durante esa accin. Se encuentran en todos los tejidos de nuestro organismo. Sntomas de posible falta de enzimas Los sntomas ms habituales o tpicos de una falta o dficit de enzimas son malas digestiones, gases, eructos, hinchazn abdo minal, acidez o ardor de estmago, alergias e intolerancias alimentarias, etc. Causas de un dficit de enzimas El dficit de enzimas puede ser ms habitual en personas que sufren de enfermedades crnicas y que toman muchos medicamentos. Los problemas digestivos crnicos como gastritis, colon irritable, hernia de hiato o la enfermedad de Crohn tambin pu eden ser otra causa que provoque un dficit de enzimas. Por ltimo decir que una dieta desequilibrada tambin favorecer un dficit de enzimas. Fuentes naturales de enzimas

Los alimentos crudos son una fuente importantsima de enzimas as que este otro mot ivo para que no falte nunca en nuestra mesa una buena ensalada y fruta. Por supuesto segn la estacin del ao y segn sea nuestra constitucin fsica tomaremos una mayor o menor cantidad de alimentos crudos. Los germinados o brotes junto a las algas marinas son tambin fuentes importantsimas de enzimas. Dentro de las frutas destacan la papaya y la pia. Tengamos tambin en cuenta como buena fuente de enzimas los alimentos fermentados como el Miso, kfir, Yogur, choucrout, pick les, etc. Cundo se toman las enzimas? En casos necesarios existen en farmacias y herbolarios cpsulas o comprimidos de enzimas. La dosis y tipo de enzimas depender de cada caso (consultar al mdico o especialista) pero en general los enzimas se toman unos veinte minutos antes de las comidas. Clases de Enzimas El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la especificidad de su funcin: Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reduccin, las que implican la ganancia (o reduccin) o prdida de electrones (u oxidacin). Las ms importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molcula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molc ula. Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH. Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces. Isomerasas: convierten los sustratos ismeros unos en otros. Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energa de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

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Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima. Los cofactores pueden ser: *Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general de la enzima, si no estn presentes, la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominanactivadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+ *La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo B son coenzimas que se requieren para una respiracin celular adecuada. Factores que afectan la actividad enzimtica. Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la r eaccin. Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la conc entracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite. Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad. pH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del estmago cuyo pH ptimo es cido. Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la concentracin de la enzima para ob tener una actividad cataltica mxima.