AMINOÁCIDOS

• Mg. Helda C. Del Castillo C.

Aminoácidos:
estructura..Clasificación.
Propiedades ácido – base. Punto
isoeléctrico.
 INTRODUCCIÒN
• Todos los péptidos y polipéptidos son
polímeros de α-aminoácidos.
• Hay 20 α-amino ácidos que son relevantes
para siontetizar proteínas en los mamíferos .
• Varios otros aminoácidos se encuentran en el
cuerpo libres o combinados (es decir no
asociados a péptidos o a proteínas). Estos
aminoácidos que no están asociados a las
proteínas tienen funciones especializadas.
• Varios de los aminoácidos que están en las
proteínas también tienen funciones distintas a
las de formación de péptidos y las proteínas,
ej., tirosina en la formación de hormonas
tiroideas o glutamato que actùa como
neurotransmisor.
 ASPECTOS GENERALES
• Desde el punto de vista químico, los
aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un
grupo amino en posición alfa.
• Según esta definición, los cuatro sustituyentes
del carbono alfa (Ca) en un aminoácido son:
– el grupo carboxilo
– un grupo amino
– un átomo de hidrógeno
– una cadena lateral R, que es característica de cada
AA.
Estructura general de un
aminoàcido


• Constituye una excepción el AA prolina, con
un anillo pirrolidínico, que puede
considerarse como un α-aminoácido que está
N-sustituído por su propia cadena lateral
 Características Ópticas de los
Aminoácidos
• En todos los AA proteicos, excepto la Gly, el carbono
α es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente
activos. Esto indica que existen dos enantiómeros
(isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie
L.
• Los AA proteicos son invariablemente de la serie L.
En algunos casos muy concretos se pueden
encontrar AA de la serie D: en los peptidoglicanos de
la pared celular, en ciertos péptidos con acción
antibiótica .
Enantiómeros
 CLASIFICACIÓN  
• Aunque la mayoría de los AA presentes en la
Naturaleza se encuentran formando parte de
las proteínas, hay algunos que pueden
desempeñar otras funciones.
• Hay, por tanto, dos grupos de AA:
• aminoácidos proteicos
• aminoácidos no proteicos
 AMINOÁCIDOS PROTEICOS
• Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos
grupos:
• aminácidos codificables o universales, que
permanecen como tal en las proteínas
• aminácidos modificados o particulares, que
son el resultado de diversas modificaciones
químicas posteriores a la síntesis de proteína
Tabla de α-Aminoácidos que se
Encuentran en las Proteínas
pK
Aminoácido Símbolo Estructura* pK1 (COOH) pK2 (NH2) Grupo-
R

Aminoácidos con grupos Alifáticos

Glicina Gly - G 2.4 9.8  

Alanina Ala - A 2.4 9.9  

Valina Val - V 2.2 9.7  

Leucina Leu - L 2.3 9.7  

Isoleucina Ile - I 2.3 9.8  

 pK1 pK
Aminoácido Símbolo Estructura* (COOH)
pK2 (NH2)
Grupo-R

Aminoácidos con Grupos-R hidroxilo

Serina Ser - S 2.2 9.2 ≈13

Treonina Thr - T 2.1 9.1 ≈13

Aminoácidos con Grupos-R que contienen azufre

Cisteina Cys - C 1.9 10.8 8.3

Metionina Met - M 2.1 9.3  

 pK1 pK2 pK Grupo-
Aminoácido Símbolo Estructura* (COOH) (NH2) R

Aminoácidos ácidos y sus amidas

Ácido
Aspártico
Asp - D 2.0 9.9 3.9

Asparagina Asn - N 2.1 8.8  

Ácido
Glutámico
Glu - E 2.1 9.5 4.1

Glutamina Gln - Q 2.2 9.1  

 pK1 pK2 pK
Aminoácido Símbolo Estructura* (COOH) (NH2) Grupo-R

Aminoácidos básicos

Arginina Arg - R 1.8 9.0 12.5

Lisina Lys - K 2.2 9.2 10.8

Histidina His - H 1.8 9.2 6.0

 pK1 pK2
Aminoácido Símbolo Estructura* (COOH) (NH2)
pK Grupo-R

Aminoácidos àromàticos

Fenilalanina Phe - F 2.2 9.2  

Tirosina Tyr - Y 2.2 9.1 10.1

Triptofano Trp - W 2.4 9.4  

 pK
pK1
Aminoácido Símbolo Estructura* (COOH)
pK2 (NH2) Grupo-
R

aminoácido con función amina secundaria

Prolina Pro - P 2.0 10.6  

• Los AA proteicos se pueden
clasificar en función de:
–la naturaleza y propiedades de
la cadena lateral R
–la polaridad de la cadena
lateral R
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN
DE LA NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL
• Según este criterio, se distinguen los siguientes
grupos:
• 1.- NEUTROS O ALIFÁTICOS
• 2.- AROMÁTICOS
• 3.- HIDROXIÁMINOACIDOS
• 4.- TIOAMINOÁCIDOS
• 5.- CONTIENEN UN GRUPO AMINO SECUNDARIO.
(IMINOÁCIDO)*
• 6.- DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS
• 7.- DIBÁSICOS
•  
 *Iminoácido
• En química, un iminoácido es cualquier
molécula que contenga tanto un grupo
funcional imino (>C=NH) como un carboxilo
(-C(=O)-OH).
• Los aminoácidos que contienen un grupo
amino secundario (el único de estos
compuestos que se da en la naturaleza es la
prolina a veces son llamados iminoácidos de
forma incorrecta.
 AMINOÁCIDOS NEUTROS O ALIFÁTICOS
• En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo
alifático.
• Son muy poco reactivos, y fuertemente
hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena
lateral es un átomo de hidrógeno).
• Estos AA hidrofóbicos tienden a ocupar la
parte central de las proteínas globulares.
• Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.
Glicina, Alanina, Leucina, Isoleucina,
Valina, Val, V
Gly, G Ala, A Leu, L Ile, I

Polar, sin
carga. El
Apolar. El
más
más
pequeño
pequeño de Apolar Apolar Apolar
de todos.
los
Sin
apolares.
actividad
óptica.
 AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
• La cadena lateral es un grupo aromático:
benceno en el caso de la F,
• fenol en el caso de la Y e
• indol en el caso del W.
• Estos AA, además de formar parte de las
proteínas son precursores de otras
biomoléculas de interés: hormonas tiroideas,
pigmentos o neurotransmisores..
Fenilalanina,
Tirosina, Tyr, Y Triptófano, Trp, W
Phe, F

Apolar. Anillo de Ligeramente polar, sin carga.

benceno. Absorbe Anillo fenólico. pKa en torno a Apolar. Anillo de indol. Absorbe
la luz UV (lmax = 257 10.0. Absorbe la luz UV (lmax = la luz UV (lmax = 280 nm)
nm) 274 nm)
 HIDROXIAMINOÁCIDOS

• Poseen un grupo alcohólico en su

cadena lateral.
• Son la T y S.
 Serina, Ser, S Treonina, Thr, T

Polar, sin carga. Diana

para la O-glicosilación y
Polar, sin carga. Diana para la O-
la fosforilación. Muy
frecuente en el centro glicosilación y la fosforilación.
activo de enzimas
 TIOAMINOÁCIDOS
• Contienen azufre.
• Son C y M.
• La cisteína (C) tiene gran importancia
estructural en las proteínas porque puede
reaccionar con el grupo SH de otra C para
formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo
el plegamiento de la proteína. Por este motivo,
en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el
AA cistina, que está formado por dos cisteínas
unidas por un puente disulfuro.
 Formación de un
puente disulfuro

Figura 7: Tioaminoácidos
 Metionina, Met, M
Apolar.
Cisteína, Cys, C
Es el primer aminoácido
Polar, sin carga.
en la síntesis de
Forma puentes disulfuro. pKa = 8,5
proteínas
 CONTIENEN UN GRUPO AMINO
SECUNDARIO.(IMINOÁCIDO)
• Los aminoácidos que contienen un grupo
amino secundario (el único de estos
compuestos que se da en la naturaleza es la
prolina) .
• Tienen el grupo α-amino sustituído por la
propia cadena lateral, formando un anillo
pirrolidínico. Es el caso de la P.
 Prolina P

Apolar. N-sustituido por su propia cadena lateral.

Interrumpe la α -hélice.
Es rígido y abunda en los giros.
 AMINOÁCIDOS DICARBOXÍLICOS Y SUS
AMIDAS
• Son el ácido aspártico (D) y el
ácido glutámico (E).
• Sus amidas correspondientes son
la asparragina (N) y
la glutamina (Q).
Aspártico, Asp, Glutámico, Asparragina, Glutamina,
D Glu, E Asn, N Gln, Q

Polar, con Polar, con Polar, sin Polar, sin

carga carga carga. carga.
negativa. pKa negativa. Diana para
= 4,4 pKa = 4,4 la N-
glicosilación.
 AMINOÁCIDOS DIBÁSICOS

• La cadena lateral contiene grupos

básicos.
• El grupo básico puede ser un grupo:
• amino (K),
• un grupo guanidino (R) o
• un grupo imidazol (H).
 Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R Histidina, His, H

Polar, con carga

Polar, con carga
Polar, con carga positiva. pKa =
positiva. pKa =
positiva. pKa = 6,5. En el centro
12.0. Forma
10.0. activo de muchas
puentes salinos.
enzimas.
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN
FUNCIÓN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA
LATERAL
• Según este criterio se distinguen cuatro
grupos de aminoácidos:

APOLARES A V L I F W M P

POLARES SIN CARGA G Y S T C N Q -

CATIÓNICOS (POLARES CONCARGA

POSITIVA) K R H - - - - -

ANIÓNICOS (POLARES CONCARGA

D E - - - - - -
NEGATIVA))
 PROPIEDADES ÁCIDO- BASE
• Al disolverse en agua existen como un
ión dipolar o zwitterion.
• Actúan como ácidos o bases=sustancias
• anfotéricas; se llaman anfólitos.
• Exhiben curvas de titulación.
• Se puede predecir la carga eléctrica:
punto isoeléctrico o pH isoeléctrico.
Equilibrios de ionización de los grupos
ionizables de un AA
 PUNTO ISOELECTRICO O pH
ISOELÉCTRICO

• Es el pH en el cual el aminoácido tiene una

carga neta de cero.
• Todos los amino ácidos, péptidos y proteínas
• tienen una carga neta positiva a pH por
debajo del valor del pI y
• una carga neta negativa a pH sobre el pI.
Para calcular el pI
• Por ejemplo, en el caso
de la glicina:
• pI = ½ ( pK 1 + pK 2)
• pI = ½ ( 2.34 + 9.60)

• pI = 5.97
• En aminoácidos con
más de dos valores de
pK se calcula
considerando los
valores de pK que
rodean a la forma
zwitterion.
Por ej.en el glutamato,
será:
pI = ½ ( pK 1 + pK R)
• Otro ejemplo:
• El pI de la histidina será:

pI = ½ ( pK R + pK 2)
• pI = ½ ( 6.0+ 9.17)
• pI =7.585
 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
• Los AA son excelentes amortiguadores,
gracias a la capacidad de disociación del grupo
carboxilo, del grupo amino y de otros grupos
ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo,
amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).