Enzimas cardiacas

Aminotransferasa aspartica y alaninaminotransferasa

Las aminotransferasas se denominan transaminasas, constituyen una clase de enzimas

ampliamente distribuidas en el organismo. Catalizan la transferencia de un grupo amino a
un oxiácido.

Las dos transaminasas de mayor importancia clínica son la aminotransferasa aspártica

(AST anteriormente TGO) y la alaninaminotransferasa (ALT anteriormente TGP).

Fuentes tisulares

La transaminasa aspártica (AST) se encuentra ampliamente en el citoplasma hepático,

en el músculo al miocardio y esquelético, y en el riñón. La alaninatransaminasa (ALT) se
encuentra en mayor concentración dentro del citoplasma del tejido hepático, en menor
grado en el músculo esquelético, riñón, corazón, páncreas, pulmones, bazo y eritrocitos.

Es posible encontrar tanto AST como ALT en plasma, bilis, líquido cefalorraquídeo y
saliva de personas normales. No obstante, estas enzimas nunca se detectan en el orina al
menos que haya alguna lesión renal.

Significado clínico

Las determinaciones de AST y ALT son de gran utilidad para diagnosticar enfermedades
hepáticas y crónicas.

La transaminasa aspártica se eleva en forma notable (de 100 veces más que el rango de
referencia) en infarto al miocardio, hepatitis viral, necrosis hepática tóxica y fallo
circulatorio. Aunque los niveles de AST se emplean ocasionalmente para confirmar el
diagnóstico de infarto agudo al miocardio, son más útiles para determinar extensión de
daños al miocardio.

Recolección y manejo de muestras

Aunque es más conveniente utilizar suero, el plasma que contiene heparina, oxalato,
EDTA o citrato es una muestra aceptable para determinar la actividad de AST dentro de
eritrocitos.

El suero es la muestra de preferencia para determinar la actividad de ALT; sin embargo,

algunos anticoagulantes pueden utilizarse sin inhibir la enzima. La hemólisis, la lipemia y
el exceso de bilirrubina interfiere en ciertos análisis. La actividad enzimática inestable
durante tres días a temperatura ambiente, o una semana a 4grados centígrados.

Rangos de referencia: Varían según la edad. Se observa poca o ninguna diferencia

entre los rangos de AST en varones y mujeres. A 30oc el rango para adultos es de 8 a 22
U/L; a 37oc este rango es de 5 a 34 U/L. Si se incluye fosfato de piridoxal en la mezcla de
reactivo-sustrato, es probable que los valores aumenten un poco. Los lactantes tienen
valores altos.
Deshidrogenasa Láctica (LD)

Es una enzima oxidorreductasa cuya actividad es necesaria para la interconversión de

piruvato y lactato. Es importante en la vía metabólica de Embden-Meyerhof de la
glucólisis.

Fuentes tisulares

La LD es una enzima citoplasmática omnipresente que se encuentra en casi todas las

células del cuerpo y presenta mayor actividad en cerebro, eritrocitos, leucocitos, riñón,
hígado, miocardio, plaquetas y músculo esquelético. La LD es un tetrámero formado por
cuatro cadenas de polipéptidos. Cada cádena puede ser de dos tipos: Cardiaca (H) o
muscular (M).

Las combinaciones de estas subunidades producen cualquiera de las siguientes

isoenzimas: LD-1 (HHHH), LD-2 (HHHM), LD-3 (HHMM), LD-4 (HMMM) y LD-5 (MMMM).
Se caracterizan según su movilidad electroforética. Las isoenzimas más rápida (LD-1) y
las que le siguen en velocidad (LD-2) en emigrar hacia el ánodo al efectuar la
electroforesis, se denominan formas de zona rápida o anódica y predominan en corazón y
eritrocitos.

En el suero de personas saludables y normales la fracción isoenzimática que predomina

es LD-2, seguida por orden de mayor a menor de: LD-1, LD-3, LD-4 y LD-5.

Significado de los resultados anormales

Los niveles superiores a los normales pueden ser indicio de:

• Deficiencia de flujo sanguíneo (isquemia )

• Accidente cerebrovascular (como el derrame cerebral)
• Ataque cardíaco
• Anemia hemolítica
• Mononucleosis infecciosa
• Enfermedad hepática (por ejemplo, hepatitis)
• Presión arterial baja
• Lesión muscular
• Distrofia muscular
• Formación anormal de nuevos tejidos (generalmente cáncer)
• Pancreatitis
• Muerte de tejido

Recolección y manejo de muestras

El suero es la muestra de elección para análisis de LD; sin embargo también se utiliza el
plasma heparinizado. El plasma que contiene otros anticoagulantes, en particular oxalato
que inhibe la actividad de LD, no debe utilizarse. El ácido ascórbico también reduce la
actividad de LD. Las muestras hemolizadas deben rechazarse.
Manejo de muestras

Como algunas isoenzimas de LD, en particular LD-4 y LD-5, son sensibles a la exposición
al frío, la mayoría de los laboratorios recomienda que se almacenen a temperatura
ambiente cuando se va a efectuar el análisis de isoenzimas LD.

Se produce poca o ninguna pérdida de • actividad cuando se mantiene la muestra de 2 a

3 días a esta temperatura; sin embargo, en caso de que desee preservar las muestras de
suero por periodos más prolongados, se recomienda la refrigeración a 4°C. Se aplican las
mismas consideraciones para • las muestras para el análisis de LD que para el análisis de
isoenzimas LD.

Lo ideal es que las muestras de suero para análisis de LD se almacenen a 25°C y se

analicen en las 24 horas siguientes a su recolección.

Rangos de referencia

Los rangos de referencia para actividad total de LD en suero varían de acuerdo con el
método específico que se emplee y la edad del individuo. La reacción hacia la derecha (L
P) a 37°C tiene rango de referencia de 100 a 225 U/L. A la misma temperatura la reacción
inversa (P L) tiene un rango más amplio, de 90 a 320 U/L.

Los lactantes de (0 a 2 años) tienen valores de hasta 450 U/L. en general los niños
pequeños y los adolescentes tienen valores de 10 a 15% más altos que los de los adultos.
Los adultos varones suelen tener valores ligeramente superiores (hasta un 5%) que las
mujeres adultas.

Creatinkinasa

La creatinkinasa (CK) es una enzima del citoplasma y la mitocondria que cataliza tanto la
formación de ATP como la fosforilación reversible de la creatina, utiliza el ATP como
grupo donador del fosfato. CK Creatina + ATP fosfato de creatina + ADP Mg ++

Fuentes tisulares

CK se encuentra abundante en el músculo esquelético. La CK existe como un dímero que

consta de dos subunidades que son: B (cerebro) M (músculo). Se combinan para formar
tres isoenzimas que se designan: CK-BB(CK1) CKMB(CK2) CK-MM(CK3).

Significado clínico

La CK se eleva principalmente en afecciones al tejido músculo-esquelético, el miocardio,

o el cerebro. Es notable el incremento de CK total en infarto agudo al miocardio y es de
gran utilidad clínica para detectarlo. La principal isoenzima CK en el suero de sujetos
saludables es: CK-MM, que representa 94 a 100% de la actividad total de CK, la CK-MB
se encuentra en concentraciones inferiores a 6% en general. La CK-BB casi nunca se
detecta.
La CK-MM se eleva en diversas afecciones del músculo cardiaco y esquelético. Es un
indicador muy sensible de afecciones en los tejidos ya que la enzima del músculo
esquelético está formada en su mayoría de CK-MM y 20% de la actividad de CK se debe
a CK-MB.

Como la CK-MB se encuentra casi de manera exclusiva en el miocardio, su elevación es

de gran utilidad para detectar infarto. Los incrementos de CK total superior a 6% se
consideran anormales. Sin embargo los niveles elevados de CK-MB no son totalmente
específicos para infarto agudo al miocardio, ya que también se detecta elevación de CK-
MB después de intervenciones quirúrgicas cardiaca.

CK-BB esta se limita principalmente al cerebro, donde la isoenzima en raras ocasiones

atraviesa la barrera sangre- cerebro porque es de gran tamaño. CK-BB es útil como
marcador de tumores para el cáncer de próstata.

Precauciones:

Utilice suero fresco, no hemolizado o plasma recolectado en heparin de EDTA. La

hemolisis ligera puede tolerarse porque las células rojas contienen muy poco CK. Las
muestras altamente hemolizadas no son adecuadas.

Almacenamiento de muestras:

CK-MB en suero o plasma ha reportado ser estable por siete días almacenado de 2º - 8ºC
o por 48 horas a temperartura ambiente. Las muestras pueden almacenarse congeladas
hasta por un mes.

Sustancias interferentes:

Las muestras extremadamente hemolizadas no son adecuadas a causa de los altos

niveles de adenilato kinasa, ATP y G-6-P siendo emitidos por células rojas que interferirán
con el ensayo. Algunos medicamentos y sustancias afectarán la actividad CK.
Troponina

La troponina es un complejo proteico que asociado al filamento de actina (proteína

contráctil) regula la contracción muscular.

Está integrada por 3 sub. Unidades que se denominan T-I-C.

Fuentes tisulares

Se han identificado tres isoformas distintas de Troponina I. La mas empleada por su

sensibilidad y especificidad es la denominada cTN1 es una proteína contráctil presente
exclusivamente del músculo cardiaco.

Es liberada al torrente sanguíneo entre 2-4 horas después del inicio del dolor toráxico
antes que la (CK-MB) alcanzando su máxima elevación 8-12 horas y permaneciendo
elevada 7-10 días después del infarto perdurando más que la CK-MB y la LDH.

Rango de referencia

El rango de referencia está comprendido entre 0-0,1ng/ml En el infarto cardiaco hay

aumentos significativos desde las 4 horas de iniciado.

De un 20-30% de los infartos agudos del miocardio no presentan cambios en el

electrocardiograma en su iniciación pero si en los niveles de troponina. Su aumento es del
99% entre las 12-95 horas, se considera que su especificidad es del 100%.

Significado Clínico

Es un auxiliar más en el diagnóstico del infarto cardiaco encontrándose su máxima utilidad

en el pronóstico del paciente. Cada incremento de 1ng/ml esta asociado a un aumento
significativo de muerte próxima.