Revisión de enzimas

Alumna: Claudia Sánchez Zea

 Enzimas
• Tipo de proteína
• Biocatalizador
• Incrementa la velocidad de reacciones químicas
 Características
• Elevada especificidad
de sustrato y reacción
• Regulación
• Gran poder catalítico
• Se unen al sustrato por
medio de al menos 3
puntos de fijación
 Especificidad
• Fischer: molde rígido/ llave- cerradura

• Koshland: ajuste inducido/ mano(S) y guante(E)

 Sitio activo
• Consta de residuos aminoacídicos.
• Pueden no estar en secuencia, pero los dobleces de
la proteína enzimática los aproximan.
• Hendidura o bolsa
 Localización
• < Interior de la célula, en un determinado
organelo
• > fuera de la célula (plasma u otros):
– eliminación
– LCAT y LLP : función a nivel plasmático
 Clasificación de enzimas
• Óxido-reductasas Red Ox
oxidorreductasa
Red Ox

• Transferasas
transferasa

• Hidrolasas H 2O OH H

hidrolasa
 Clasificación de enzimas
• Liasas
Liasa

• Isomerasas

Isomerasa

ATP ADP+P
• Ligasas

Ligasa
 Grupos prostéticos

• Forman parte estructural (estable) de las

enzimas
Ejemplos:
– FAD, FMN,
– Los metales Co , Cu, Mg, Se y Zn forman
metaloenzimas.
 Cofactor

• Asociación reversible a la enzima o al sustrato.

Ejemplos: el ATP, los iones metálicos libres .
• Dan lugar a las enzimas activadas por metales.
 Coenzima
• Transbordadores reciclables
• Desde el lugar donde se generan hacia el
lugar donde se utilizan.
• H2

• Pueden trasladar grupos diferentes del

hidrógeno como metilo, acilo, oligosacáridos.
 Energía de activación
• Es la necesaria para que el sustrato se eleve al
estado transitorio.
• La enzima disminuye la cantidad necesaria de
energía de act.
 Actividad enzimática

Forma de medida de una enzima

Unidades:
Unid.Internacionales: micromoles /min
 Cinética enzimática
• La velocidad de una reacción mediada por enzimas
está influenciada por:

– Temperatura del medio

– El pH del medio
– Concentración de la enzima
– Concentración del sustrato
Temperatura del medio
• Sin actividad enzimática  -273°C

• Coeficiente de temperatura (Q10) = 2

• Temperatura óptima: ser vivo y ubicación

pH
• Enzimas celulares: pH neutro
 Concentración de la enzima
• [E]= V de reacción
• No se modifica la constante de equilibrio
• En ausencia de E S k1 P
k2
• Keq= K1 = (P)
K2 (S)
• En presencia de E
K1
• S + Enz P + Enz
K2
• Keq K1 = (P) (Enz) (P)
K2 (S) (Enz) =
(S)
 Cinética enzimática

• Primer orden [S] act.

• Orden Zero [S] = act

Ecuación de Michaelis Menten

K3

K2 K4
 Constante de Michaelis (Km)

[S] a la cual vi es la mitad de la v.max alcanzable a

una concentración particular de enzima
Depende de la afinidad
 Gráfica de Lineweaver Burk
• Vmax y Km
• Inversa de la ecuación de Michaelis Menten

Pendiente
 Inhibidores competitivos
• Estructuras semejantes al sustrato
• Compiten por el mismo centro activo.
 Inhibidores no competitivos
• Estructuras = al
sustrato
• No se une al centro
activo
 Inhibidores irreversibles
• Envenenan enzimas

• Rx covalentemente con la cadena lateral de un aa. de la

enzima  complejo estable inactivado
Regulación de la actividad enzimática
• Se logra mediante el cambio de la
– Cantidad de enzima presente
– Cantidad de otros productos
– Eficacia de la actividad enzimática
 Isoenzimas
• Misma función
• Diferente estructura química
 Enzimas en la medicina
• Establecer un diagnóstico de:
– Infarto al miocardio (CPK y LDH)
– Enfermedades genéticas e infecciosas