2014 Volumen 6, No 11.

Revista Cientfica de la Universidad Autnoma de Coahuila

Aplicaciones de las Enzimas Inmovilizadas

Application of Immobilized Enzymes
Leticia Romero Cedillo, Cynthia Marcela Meja Hernndez, Arturo Snchez Zapata, Nagamani
Balagurusamy y Miriam Paulina Luvanos Escareo*
Escuela de Ciencias Biolgicas, Universidad Autnoma de Coahuila, Carretera Torren-Matamoros, Km. 7.5, Torren, Coahuila.
*Correo electrnico: mirpau@hotmail.com

Resumen
Las enzimas son biocatalizadores de origen biolgico. Para llevar a cabo procesos en los que son utilizadas las enzimas como
catalizadores, es importante considerar el mantenimiento y la estabilidad estructural de estas para reutilizarlas, aumentar la
eficiencia de produccin y facilitar la recuperacin de la enzima al final de la reaccin. Una enzima inmovilizada es aquella que se
encuentra confinada en un espacio definido en el que se retiene su actividad cataltica y puede ser reutilizada continuamente. Se
han desarrollado varias tcnicas para la inmovilizacin de enzimas, las cuales permiten su uso y aplicacin en muchas reas como
en la produccin de alimentos, farmacuticos, biomedicina, como biosensores en mtodos analticos, entre otras. Lo anterior ha
sido de gran impacto al minimizar los costos de operacin y la fcil recuperacin de la enzima y la recuperacin del producto.
Palabras clave: Enzimas, inmovilizacin, biosensores, industria.

Abstract
Enzymes are biocatalysts of biological origin. To carry out a process in which enzymes are used as catalysts, and is important to
consider how to maintain the structural stability of these also find ways to reuse, increase production efficiency and facilitate the
handling of the enzyme in the end of the reaction. An immobilized enzyme is one that is contained in a defined space, which
retains its catalytic activity and can be reused continuously. Various techniques have been developed for the immobilization of
enzymes, which allows its use and application in many areas such as food production, the pharmaceutical, biomedical, as
biosensors for analytical methods, among others. The above has been a great impact have been minimized operating costs and the
ease in the recovery of enzyme and product separation.
Key words: Enzymes, immobilization, biosensors, industry.

INTRODUCCION
Uno de los principales desafos en el estudio de
biocatalizadores, es el mantenimiento de la estabilidad
estructural de la enzima durante las reacciones bioqumicas.
A consecuencia de esto, se han desarrollado varias tcnicas
con el fin de obtener enzimas inmovilizadas que tengan
eficiencia funcional y mayor reproducibilidad por lo que son
utilizadas como una alternativa (Datta y col., 2013).
De forma general, la inmovilizacin se refiere al hecho de
limitar o retardar el movimiento. La enzima inmovilizada es
aquella que est confinada en un espacio definido, que
retiene su actividad cataltica y puede ser reutilizada de
forma continua (Yu y col., 2004). En comparacin con las

enzimas solubles, la inmovilizacin permite que el

biocatalizador sea fcilmente separado de la reaccin
(Illans, 2008). Adems, los catalizadores pueden ser
inmovilizados no solo a partir de enzimas purificadas sino
tambin utilizando clulas completas (Mahmoud y col.,
2009).
Los antecedentes de la inmovilizacin se remontan al estudio
de las biopelculas, las cuales son una superficie de
conexiones de comunidades microbianas que consiste en
mltiples capas de clulas incrustadas en matrices
hidratadas. En el ao de 1815, se realiz un primer intento
de la inmovilizacin al utilizar de forma emprica el cido
actico y el tratamiento de aguas residuales.
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Figura 1. Componentes de un sistema de inmovilizacin: enzima, soporte y tcnica de inmovilizacin; los mtodos ms comunes
son (izq.) adsorcin, (centro) atrapamiento y (der.) unin covalente.
Las biopelculas fueron estudiadas exhaustivamente en 1940
(Kierek y col., 2005) pero fue hasta la finales de la dcada de
los 60s cuando comenz a explorarse el uso de enzimas
mediante el desarrollo de una tcnica de inmovilizacin de
aminoacilasa de Aspergillus oryzae para la produccin de DL aminocidos (Tosa y col., 1966). Adems, tambin se
utiliz, para la produccin de
L-aminocidos
e
isomerizacin de glucosa. Finalmente a partir de 1985, se
llev a cabo la inmovilizacin de mltiples enzimas
incluyendo la regeneracin de un cofactor y la
inmovilizacin de clulas, para su uso por ejemplo en la
produccin de L-aminocidos a partir de ceto-cidos a partir
de reactores de membranas (Hartmeier, 1988).

entrecruzamiento, encapsulamiento y atrapamiento (Chibata

y col., 1986 a). Los mtodos ms comunes de inmovilizacin
son la adsorcin, atrapamiento, y la unin covalente a un
soporte (Figura 1). El procedimiento de inmovilizacin ideal
para una enzima dada es aquel que le permite conservar una
alta actividad cataltica con el paso del tiempo para ser
utilizada continuamente (Singh y col., 2013). Dependiendo
de la estructura de la protena y del material, as como de las
condiciones de la reaccin ser el mtodo de inmovilizacin
a utilizar. A continuacin se hace una breve descripcin de
las tcnicas convencionales de inmovilizacin.

Los componentes principales de un sistema de

inmovilizacin enzimtico son la enzima, la matriz o soporte
y el mtodo de fijacin. Como consecuencia de la
inmovilizacin enzimtica, algunas de sus propiedades como
la actividad cataltica o la estabilidad trmica llegan a ser
alteradas, sin embargo puede conservar su funcionalidad
durante varios ciclos (Brena y col., 2006).

Es el mtodo ms simple de inmovilizacin, se basa en

enlaces dbiles aunque tiene cierta eficiencia en los procesos.
Intervienen fuerzas de Van der Waals, interacciones inicas
e hidrofbicas y puentes de hidrgeno. Aunque esta tcnica
es de fcil preparacin, bajo costo, el soporte se puede
recargar, an que hay inconvenientes en este mtodo, uno de
ellos es que el enlace es reversible y slo se puede
monitorear la reaccin en periodos cortos. Hay una alta tasa
de fuga del biocatalizador, enlace inestable, no es posible
controlar lo anterior y por lo tanto tiene un ndice de
reproducibilidad bajo. Adems es muy susceptible a los
cambios que se producen en el ambiente como las
modificaciones en el pH, temperatura y fuerza inica. Entre
los soportes ms utilizados se encuentran
la
carboximetilcelulosa, el almidn, colgeno, sepharosa
modificada, resinas de intercambio inico, silica gel, xido
de aluminio, titanio, tierra de diatomeas, cermica,
hidroxiapatita, cermica, etc (Joshi y col., 2005; 2006;
Gorecka y col., 2011). Estos soportes generalmente dan
como resultado, cantidades bajas de protena dispuesta (1
mg/g de soporte) y la elucin contina del sistema
enzima/clulas. Con algunos soportes, como el titanio, se
forman uniones de carcter parcialmente covalente que
producen un complejo activo y estable. Otros soportes

Para lo anterior, es importante tener un conocimiento pleno

de las propiedades de los materiales del soporte y los
procesos de inmovilizacin. En aos recientes, se han
desarrollado nuevos materiales polimricos para ser
utilizados como soportes, que permiten un buen desempeo
mecnico y se ajustan a las propiedades de la enzima. La
superficie del material es modificada para reducir las
interacciones no bioespecficas entre la enzima y el soporte;
esto promueve la actividad de la enzima, al generarse un
microambiente similar al que debe tener la protena en su
estado libre natural (Fang y col., 2011). Ms adelante se
describen los mtodos y materiales utilizados para las
tcnicas de inmovilizacin ms empleadas.
Mtodos de inmovilizacin
Existen cinco mtodos principales para inmovilizacin de
enzimas o clulas: adsorcin, unin covalente,

Adsorcin

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utilizados para la adsorcin son tanino- quitosano y taninosepharosa (Abdel-Naby y col., 1999, a).
Atrapamiento
La tcnica de atrapamiento, consiste en la inclusin de la
enzima por unin covalente o no, dentro de geles o fibras
(Chiang y col., 2004; Klotzbach y col., 2008; Subramanian y
col., 1999). Adems, minimiza la lixiviacin de la enzima y
mejora su estabilidad, pero con frecuencia resulta en
limitaciones de transporte de sustrato / analito al sitio activo
de la enzima. Sin embargo, esta tcnica permite la
posibilidad de adaptar el material de encapsulacin para
proporcionar el microambiente ptimo para la enzima, es
decir, que coincida con el entorno fsico-qumico de la
enzima y el material de inmovilizacin (Spahn y col., 2008).
La encapsulacin eficiente se ha realizado empleando
alginato de calcio, que previene la perdida de la enzima y
aumenta la estabilidad mecnica. El atrapamiento por medio
de nanomateriales, ha revolucionado el rea
de
inmovilizacin de enzimas y ha ampliado el rango de
aplicaciones en el campo de la qumica fina, biomedicina,
biocombustibles, biosensores y medicina. La disminucin en
la lixiviacin y el aumento en el ndice de eficiencia de
atrapamiento, se ha reportado en la actividad lipasa de
Candida rugosa, mediante el uso de quitosano como soporte;
este material se considera no txico, biocompatible y de fcil
manipulacin qumica, adems de su alta compatibilidad con
la protena dada su naturaleza hidroflica. As mismo, se ha
reportado que la carragenina es otro soporte adecuado para
lipasa, pues es un material tolerante a altas temperaturas y
solventes orgnicos (Datta y col., 2013).

requiere de dos pasos: la activacin del material de soporte

que se lleva a cabo por la adicin de un compuesto reactivo y
el segundo es la modificacin del esqueleto del polmero
para activar la matriz. El paso de activacin produce un
grupo electroflico en el material del soporte, de esta forma
el soporte reacciona con los nuclefilos de las protenas. Por
ejemplo, el glutaraldehdo es activado cuando reacciona con
los grupos amino de las protenas (Nisha y col., 2012).
Entrecruzamiento
Este tipo de inmovilizacin consiste en la formacin de una
gran estructura tridimensional compleja entre las mismas
molculas de la enzima por medios fsicos o qumicos (Xie y
col., 2009). Por lo general en los mtodos qumicos se
forman enlaces de unin covalente empleando ciertos
agentes como el glutaraldehdo, cido dicarboxlico o
tolueno disocianato. Por mtodos fsicos se utilizan agentes
floculantes como poliaminas, polietilenamina, sulfonatos de
poliestireno y fosfatos (Elnashar, 2010). Este mtodo
tambin es denominado cross-linking (Figura 2), es una
tcnica que ha sido ampliamente utilizada en la
estabilizacin de muchas enzimas (Wong y col., 1992). El
entrecruzamiento de una enzima fue descrito por primera vez
Quiocho y Richards en 1964 (Quiocho y col., 1964),
utilizando glutaraldehdo para estabilizar los cristales de una
enzima y realizar estudios de difraccin de rayos X, adems,
tambin se mantuvo la actividad cataltica de la enzima.

Unin covalente
La inmovilizacin por unin covalente, se basa en el
entrecruzamiento de la enzima y el material del soporte
produciendo un enlace fuerte y estable. El enlace covalente
es formado entre el grupo funcional de la matriz del soporte
y la superficie de la enzima que contiene residuos de
aminocidos. La unin es normalmente formada entre los
grupos funcionales presentes en la superficie del soporte y
los grupos funcionales pertenecientes a los residuos de
aminocidos en la superficie de la enzima. Los residuos de
aminocidos que intervienen en la formacin del enlace, son
los grupos los amino (NH2) de la lisina o la arginina (Tiller y
col., 1999), el grupo carboxilo (COOH) del cido asprtico
o cido glutmico, los grupos sulfhidrilo de cistena, los
grupos hidroxilo de (OH) de la serina o treonina (Chibata y
col., 1986 a). Los materiales utilizados en esta tcnica
incluyen la poliacrilamida, agarosa y silica. Los polmeros de
polisacridos, que son muy hidroflicos, son materiales de
soporte muy populares para la inmovilizacin de enzimas La
unin covalente de la enzima con el material del soporte,

Figura 2. Inmovilizacin por entrecruzamiento o crosslinking

Por qu inmovilizar enzimas?
Existen varias razones para la preparacin y uso de enzimas
inmovilizadas, por ejemplo una fcil separacin de la enzima
del producto (Hartmeier, 1986), y la reutilizacin de la
enzima (Buchholz y col., 1997). Esto ltimo constituye una
de las principales ventajas de las enzimas inmovilizadas,
pues su utilizacin durante varios ciclos en los procesos a
gran escala genera con el paso del tiempo, una reduccin de
costos (Tischer y col., 1999, a). En la figura 3, se ejemplifica
un esquema de produccin con enzimas inmovilizadas.

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Figura 3. Reactor de flujo continuo empleando un biocatalizador inmovilizado (*) que ejemplifica la fcil recuperacin de la
enzima por medio de ultrafiltracin y la salida del producto.
Un ejemplo tpico es la utilizacin de glucosa isomerasa
inmovilizada, enzima que permite la obtencin de 12.00015.000 kg de jarabe de maz de alta fructosa al emplear un
kilogramo de la misma, durante toda la vida operativa del
biocatalizador (Swaisgood, 2003).
Las enzimas de uso industrial en general se exponen a
condiciones extremas, tales como altas concentraciones de
sustrato, un pH y temperatura elevados, por consiguiente,
para la mayora de aplicaciones industriales deben ser
inmovilizadas con el objetivo de mejorar su selectividad,
actividad y durabilidad (Tischer y col., 1999, b).
Como ventajas del empleo de enzimas inmovilizadas
podemos destacar (Elnashar, 2010):
1.

Mejora de la estabilidad de la enzima frente al pH,

temperatura,
disolventes,
contaminantes
e
impurezas.

2.

La posible reutilizacin del derivado, por lo que

disminuyen los costes del proceso.

3.

La capacidad de detener rpidamente la reaccin

mediante la eliminacin de la enzima a partir de la
solucin de reaccin (o viceversa)

4.

El producto no est contaminado con la enzima

5.

Fcil separacin de la enzima a partir del producto

(especialmente til en la industria alimentaria y
farmacutica).

Los principales inconvenientes del

inmovilizacin (Martinek y col., 1987) son:

proceso

de

1.

La gran heterogeneidad del sistema enzima-soporte

donde pueden existir distintas fracciones de
protenas inmovilizadas con un diferente nmero de
uniones al soporte.

2.

Siempre suele haber una prdida de actividad de la

enzima durante la movilizacin.

3.

El biocatalizador es ms caro que la enzima nativa

Usos y aplicaciones de la inmovilizacin de enzimas

La inmovilizacin de enzimas permite una mejora
significativa de su estabilidad, lo que hace posible su empleo
en la produccin industrial de productos qumicos,
farmacuticos, alimentos; en el tratamiento de residuos; en el
diagnstico y tratamiento de enfermedades, y otras muchas
aplicaciones (Arroyo, 1998). Las aplicaciones ms
importantes de las enzimas inmovilizadas se pueden
clasificar en tres partes: como sensor analtico, en el campo
de la medicina y en el sector industrial.
1. Aplicaciones analticas: como biosensores. Un biosensor
es un dispositivo analtico autnomo que incorpora un
material biolgicamente activo en contacto ntimo con un
elemento de transduccin apropiado para el propsito de
detectar (reversible y selectivamente) la concentracin o
actividad de las especies qumicas en cualquier tipo de
muestra (Arnold y col., 1988).
Las enzimas fueron los primeros componentes biolgicos
utilizados en los biosensores, y siguen siendo, los elementos
ms comnmente empleados. Los mtodos enzimticos son
los ms atractivos en los dispositivos de deteccin, debido a
su notable especificidad accin sobre un sustrato nico o
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Tabla 1. Enzimas inmovilizadas por un propsito clnico (Pastor y col., 2013)
Enzima
Alcohol
deshidrogenasa
acetaldehdo deshidrogenasa

Enfermedad tratada
y

Intoxicacin con alcohol

Lizanoy col., 2001; Lizano y col., 1998.

Asparaginasa

Leucemia linfoctica aguda

Adenosina deaminasa
Citocromo P450 (las clulas
productoras de la enzima)

Melanoma humano y hepatocarcinoma

Terapia de cncer, para convertir ifisfoamida en su
metabolito citotoxico

-glucosidasa

Enfermedad de Gaucher

-glucuronidasa

Terapia de cncer para la activacin de profarmacos

anticancerigenos
Infecciones orales
Infarto de miocardio
Terapia de sustitucin en las enfermedades
gastrointestinales, tratamiento de la mala absorcin
de grasa

Glucosa oxidasa-peroxidasa
Activador t- plasmingeno
Pepsina, quimiotripsina, tripsina
Fenilalanina amonio liasa

Fenilcetonuria

Estreptoquinasa
Ureasa (clulas de E. coli
diseadas para producir ureasa

Tratamiento trombotico

2. Aplicaciones mdicas: tratamientos con enzimas

inmovilizadas. El estudio de las enzimas inmovilizadas para
aplicaciones biomdicas se inici en la dcada de 1960
(Liang y col., 2000 a), con el objetivo de resolver algunas de
las limitaciones para el uso de enzimas clnicas. Desde
entonces, varios enfoques han sido utilizados en la terapia de
enzimas ya sea para la deteccin de sustancias bioactivas en
el diagnstico de enfermedades o con el objetivo de tratar

Gaspar y col., 1998; Cruz y col., 1993;

Avrami y col., 2002; Balcao y col.,
2001.
Heishfield, 1995; Ensor y col., 2002.
Lhr y col., 2002.
Belchetz y col., 1977; Korablyov y col.,
1999.

Eliminacin de la urea en la insuficiencia renal

grupos de sustratos (Mayank y Arya, 2014). Los biosensores

pueden ser utilizados en la industria de los alimentos,
agricultura y diagnstico biomdico. El ejemplo ms popular
es el sensor basado en la glucosa oxidasa, utilizado por
individuos que sufren diabetes para controlar los niveles de
glucosa en la sangre. Alternativamente, algunos biosensores
utilizan medidores sensibles de fluorescencia, lo cuales
monitorean los cambios en la fluorescencia intrnseca de
FAD de la glucosa oxidasa. Varios biosensores basados en la
glucosa oxidasa se enumeran a continuacin; 1) El
monitoreo de la glucosa en las fermentaciones, 2) Biosensor
de fibra ptica para el anlisis de las concentraciones de
glucosa en refrescos, 3) Biosensor desechable del tipo tira
para la sangre y suero, 4) Biosensor para sangre (GO-HPRcolorante), 5) Biosensor trmico miniaturizado para la sangre
entera y 6) Sensor de glucosa de sangre entera (Sandip y col.,
2009).

Antecedente

Storm y col., 1997.

Hill y col., 1997.
Santini y col., 2000.
Patchell y col., 2002.
Chang y col., 1995; Bourget y Chang,
1995.
Liang y col., 2000 (b).
Wolfe y Chang, 1987; Prakash y Chang,
1996.

una condicin de enfermedad (Pastor y col., 2006) Por

ejemplo la L-asparaginasa se utiliza en el tratamiento de
leucemias y cnceres diseminados que requieren asparragina
para desarrollarse. Se ha diseado un hemodializador de
fibra hueca que contiene asparaginasa inmovilizada
(Callegaro y Denti., 1983). Se han probado preparados de
enzimas microencapsuladas para tratar enfermos con
alteraciones genticas, en las cuales estaban ausentes algunas
enzimas. Tambin los preparados pueden ser utilizados para
mejorar la digestin, eliminando metabolitos txicos y
prevenir el desarrollo de tumores. Debido a su aplicacin
prctica, el estudio de las enzimas inmovilizadas en los
soportes o microencapsuladas permitir una mejor
comprensin de su funcionamiento in vivo (Dainichenko,
1988). En la tabla 1 se muestra algunas enzimas que han sido
inmovilizadas por propsito clnico.
3. Aplicaciones industriales: en la industria qumica,
farmacutica, alimentaria y de tratamiento de residuos. Una
de las principales aplicaciones de la inmovilizacin de
enzimas a nivel industrial es para la produccin de diversos
L-aminocidos, tales como L-alanina, L-isoleucina, Lmetionina, L-fenilalanina, L-triptofano y L-valina por
aminoacilasa fngica (E.C. 3.5.1.14) inmovilizada mediante
unin inica sobre DEAE-Sephadex (Aehle, 2007).

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Tabla 2. Inmovilizacin de enzimas carbohidrasas con diferentes tcnicas y sus aplicaciones en la industria alimentaria (Jares y
col., 2013).
Enzima

Soporte

-Amilasas

Perlas de vidrio
funcionalizadas

Glucoamilasa

Mtodo de
inmovilizacin

Aplicacin

Antecedente

Unin covalente

Produccin de maltooligosacridos

Jana y col., 2013.

Polmero de polianilina

Unin covalente

Hidrlisis de almidn

Kahraman y col.,
2007.

Pululanasa

Perlas magnticas de
quitosano

Unin covalente

Hidrlisis de enlaces -(1,6) de

maltotriosa.

Zhang y col., 2009

Inulinasa

DEAE-Celulosa

Adsorcin

Formacin de fructosa y glucosa

por la hidrlisis de enlaces -1,2
fructano de inulina.

Guiraud y col., 1981

Invertasa

Cpsulas de gel de
alginato de calcio

Entrapamiento

Hidrlisis de sucrosa

Tanriseven y col.,
2001; Akgl y col.,
2001.

-galactosidasa

Polisiloxano magnticoalcohol polivinlico

compuesto (mPOS-PVA)

Unin covalente

Hidrlisis de la lactosa en la leche

Sntesis de galactooligosacridos

Neri y col., 2008;

Vasiljevic y col.,
2001; Vera y col.,
2012

-glucosidasa

Eupergit C

Unin covalente

Mejora de las cantidades de

antioxidantes fenlicos libres de
pulpa de cereza

Gonzlez-Pombo y
col., 2011; Krisch y
col., 2012

Pectinasa

Soporte de alginato de
sodio utilizando
glutaraldehido

Unin covalente

Extraccin, clarificacin y
filtracin de jugos de frutas y
vinos.

Li y col., 2007

Fructosiltransferasa

Eupergit C

Unin covalente

Produccin de isomaltulosa

Tanriseven y col.,
2005; Kawaguti y
col., 2007.

Los aminocidos son ampliamente empleados en la industria

de los alimentos, nutricin, medicina y cosmticos as como
materiales iniciadores de sntesis qumicas. Las aplicaciones
alimenticias y de nutricin solo emplean los L-ismeros
activos de aminocidos (Chibata y col., 1986 b). Uno de los
aminocidos que se producen desde 1973 con enzimas
inmovilizadas es el L-asprtico, por medio de un sistema
continuo que consta de una columna con enzima
inmovilizada. En el sistema, la aspartasa (4.3.1.1) extrada de
clulas de Escherichia coli se inmovilizaron por la tcnica de
atrapamiento en gel de acrilamida y la columna se emple
para la produccin continua industrial (Tosa et al., 1973).
Aos ms tarde, esta matriz fue sustituida por carragenina y
la produccin del aminocido aument hasta tener un

rendimiento de 100ton/mes utilizando un reactor de 1

kilolitro (Chibata y col., 1986 b).
Otros ejemplos de enzimas inmovilizadas son la enzima
penicilina acilasa (amidasa (E.C. 3.5.1.11), ahora es utilizada
es ampliamente en la produccin del cido-6aminopenicilanico de la pencilina G y la glucosa isomerasa
(E.C. 5.3.1.18) se utiliza en la produccin de jarabe de alta
fructosa a partir de la glucosa (Aehle, 2007).
Como ejemplo para el tratamiento de residuos, tenemos a
Thiobacillus denitrificans, el cual es utilizado en el
tratamiento de aguas residuales que contienen nitrato,
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utilizando el mtodo de tres veces congelado/descongelado
para inmovilizarlo con PVA (Zhang y col., 2008).
Otras enzimas empleadas en de la industria alimentaria, son
las carbohidrasas que tienen una gran aplicacin como se
muestra en la tabla 2. Con estas enzimas es posible obtener
diferentes tipos de jarabes de azcar, prebiticos e
isomaltulosa. Las carbohidrasas ms importantes son de
origen microbiano e incluyen amilasas, invertasas,
inulinasas,
galactosidasas,
glucosidasas,
fructosiltransferasas, pectinasas y glucosiltransferasas (Jares
y col., 2013).
Para que estas enzimas sean rentables para la industria,
requieren una tcnica de inmovilizacin eficiente, simple y
de bajo costo. En la siguiente tabla se muestran dichas
enzimas y su mtodo de inmovilizacin, as como su
aplicacin en la industria.
CONCLUSIONES
El uso y la aplicacin de enzimas inmovilizadas en
diferentes reas, es muy extenso y han sido de gran impacto
por que han minimizado los costes de operacin y por la
facilidad en la recuperacin de la enzima y separacin del
producto. Esto se debe principalmente a la reutilizacin del
biocatalizador inmovilizado, lo cual permite que a nivel
industrial y otras reas de aplicacin sea considerado como
una tecnologa rentable.
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