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Enzimas Apunte
Enzimas Apunte
Enzimas
Michaelianas
Protenas con estructura globular terciaria. Poseen un sitio activo que es donde se introduce el sustrato y donde es
catalizada la reaccin.
Las enzimas son especficas para los sustratos. ste se une al sitio activo REVERSIBLMENTE a travs de interacciones
de tipo intermolecular (dbiles).
Caractersticas del Grfico Velocidad en funcin de la concentracin de Sustrato:
stos grficos representan una situacin en la cual hay una cantidad determinada de enzima y se va aumentando la
concentracin de sustrato. Para cada concentracin de sustrato, se mide la Velocidad de reaccin.
Fjense que en ste grfico, la velocidad de reaccin va aumentando
proporcionalmente a medida que aumenta la concentracin de sustrato, y llega un
momento en el que la pendiente empieza a disminuir hasta hasta el punto en que la
velocidad se hace constante. se es el punto de saturacin. Por ms que se aumente
la concentracin de sustrato, las enzimas no pueden actuar ms rpido que su
velocidad mxima (todos los sitios activos estn ocupados).
En stos grficos, se define tambin la Km, que es la concentracin de sustrato que
corresponde a la mitad de la velocidad mxima, y es una medida de la afinidad de
la enzima por el sustrato. A mayor afinidad, menor Km (porque hace falta una
MENOR concentracin de sustrato para alcanzar la mitad del punto de saturacin
de la enzima).
Inhibidores
Hay dos tipos de inhibidores para las enzimas:
Irreversibles: Se unen de forma covalente a la enzima e inhiben la actividad enzimtica PERMANENTEMENTE.
Reversibles: Se unen con uniones dbiles, que se pueden romper (por eso es que son reversibles: el inhibidor se une, y
luego puede separarse).
Hay 2 tipos:
Competitivos: Se unen en el SITIO ACTIVO impidiendo la unin del sustrato. En
el grfico se observa que aumenta la Km (o sea, es como si disminuyera la afinidad
de la enzima por el sustrato) dado que parte de los sitios activos estn ocupados
por el inhibidor. Pero an as, la velocidad mxima se mantiene constante (porque
si aumento mucho la concentracin del sustrato, llega un punto en el que la
cantidad de inhibidor es muy pequea con respecto a la cantidad de sustrato, y el
efecto se revierte).
Alostricas
Protenas con estructura globular cuaternaria. Poseen ms de una subunidad globular, cada una con un sitio activo (vale lo
mismo que para el sitio activo de las enzimas michaelianas) y un sitio alostrico (donde se introducen distintos
moduladores alostricos cuya funcin es la de modificar la actividad de la enzima segn las necesidades de la clula).
Caractersticas del Grfico Velocidad en funcin de la concentracin de Sustrato:
En el caso de las enzimas alostricas, no se define Km. Si se define la velocidad
mxima, que es el punto de saturacin de la enzima, donde la velocidad se mantiene
constante (todos los sitios activos ocupados y la enzima est trabajando a su mxima
velocidad).
Otra caracterstica de las enzimas alostricas es el efecto cooperativo: stas enzimas
poseen ms de un sitio activo, y a medida que se van ocupando los sitios, la protena
cambia su conformacin haciendo que los otros sitios activos queden ms expuestos y
sea ms fcil para el siguiente sustrato unirse. (A medida que se van uniendo los
sustratos a los sitios activos, aumenta la afinidad de la enzima por el siguiente
sustrato).
Esto se puede observar en la curva de velocidad en funcin de la concentracin de
sustrato, que tiene forma sigmoidea (forma de S): A bajas concentraciones de sustrato
la enzima no acta tan bien como lo hace a altas concentraciones (comprenlo con el
grfico se michaelianas, si los superponen se van a dar cuenta que a bajas [S] la
enzima alostrica acta a menor velocidad que la michaeliana).
Moduladores:
LOS INHIBIDORES LOS VEMOS SOLO PARA ENZIMAS MICHAELIANAS. PARA ENZIMAS ALOSTRICAS LO
QUE VEMOS ES EL EFECTO DE MODULADORES ALOSTRICOS.
La diferencia es que un modulador alostrico es una sustancia que se encuentra normalmente en la clula y es una de las
estrategias utilizadas normalmente para regular la actividad de las enzimas. En cambio un inhibidos es una sustancia
exgena (que viene de afuera de la clula) y que inhibe el funcionamiento de las enzimas.
Las actividad de las enzimas Alostricas puede ser REGULADA por la clula. Esto se logra por la unin de moduladores
alostricos positivos (aumentan la actividad) o negativos (disminuyen la actividad) que se unen en los sitios alostricos de
la enzima.
Las enzimas alostricas suelen encontrarse al principio de vas metablicas (que son reacciones enzimticas
encadenadas en las cuales el producto de una reaccin es el sustrato de la siguiente reaccin:
Hay dos mecanismos de regulacin de la actividad:
Feed-Back (o inhibicin por producto final):
Lo que ocurre es que cuando se acumula uno de los ltimos productos de la va metablica (D), ste acta como un
modulador negativo sobre la enzima alostrica 1 (E1), disminuyendo su velocidad. De sta forma, cuando se acumula
Den la clula, ste acta disminuyendo la velocidad de su propia sntesis.
Moduladores alostricos: Mecanismos de Feed-Back y Activacin por Precursor mencionados arriba. Se usan
como estrategia para mantener la homeostasis en la clula, y poder derivar los sustratos a distintas vas
metablicas segn sean necesarios.
Recuerden el ejemplo que les d en clase: teniendo en cuenta las vas esquematizadas arriba, si A es la glucosa
y D es el ATP, la va metablica esquematizada sera la respiracin celular. Cuando en la clula se acumula
glucosa, esta activa la va de la respiracin porque es un modulador alostrico positivo de la E1 (entonces todas
las reacciones de la va se aceleran, porque la actividad de la primera enzima es mayor). Pero cuando se acumula
mucho ATP, este inhibe a la E1, de manera tal que la va de la respiracin se frene. Entonces la glucosa puede
ser utilizada para otra cosa, por ejemplo, para sintetizar polisacridos de reserva (Glucgeno o Almidn) a travs
de otra va metablica.
Modificaciones covalentes: Por medio de la unin COVALENTE de ciertos grupos (por ejemplo el grupo fosfato)
se puede activar o desactivar una enzima. Entonces, cuando la clula necesita que una enzima determinada acte
la puede activar (ya sea adicionndole o quitndole el grupo fosfato, segn la enzima) y viceversa.
Vale aclarar que, dichas modificaciones, dado que conllevan la formacin o ruptura de enlaces covalentes, SON
REACCIONES QUMICAS QUE ESTN CATALIZADAS POR OTRAS ENZIMAS.
Protelisis: Muchas veces, las enzimas son sintetizadas en una clula pero tienen que cumplir su funcin en otro
lugar (ejemplo: enzimas pancreticas son sintetizadas por clulas del pncreas pero actan en el intestino).
Entonces, se sintetizan en una forma inactiva ZIMGENO. En los zimgenos, a la estructura primaria de la
protena le sobra una porcin. Cuando el zimgeno llega al lugar donde debe actuar, hay enzimas que cortan
sa porcin sobrante de la cadena polipeptdica y de sta manera lo activan.
Regulacin de la expresin: El mecanismo a largo plazo para regular la actividad enzimtica es la induccin o
represin de su sntesis. Esto se logra a nivel gentico: Las protenas son sintetizadas gracias a que el ADN
copia a ARN una porcin de la informacin que lleva almacenada. Luego, el ARN lleva dicha informacin
desde el ncleo hasta el citoplasma, y sa informacin se traduce y se sintetiza la protena.