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1. Marco teórico. 1.1. Antecedentes Los enzimas más simples son proteínas de peso molecular desde unos 12 000 hasta 40 000. Las proteínas están compuestas de pequeños bloques o residuos, conocidos como aminoácidos, cuyo peso molecular abarca desde 75 hasta 200. Por consiguiente, la mayoría de los enzimas simples están constituidos por 100 a 400 residuos de aminoácidos. En una proteína los aminoácidos están unidos entre sí a través de enlaces amidas o peptídicos. Debido al gran número de aminoácidos que la naturaleza ha escogido para construir moléculas de enzimas, las propiedades de una molécula enzimática dependerán en gran medida de la secuencia de residuos de aminoácidos en la molécula enzimática final. Como la naturaleza controla la síntesis de un enzima dado de modo que todas sus moléculas sean idénticas, es un campo de investigación muy interesante y generalizado; sin embrago esto es otra cuestión. La larga cadena de aminoácidos que constituye la molécula del enzima no se dobla libremente. Más bien adquiere una estructura tridimensional definida. Un aspecto que contribuye a la estabilidad de esta estructura tridimensional en la mayoría de enzimas es la presencia de enlaces disulfuro (covalentes) entre residuos de cisteína que actúan como uniones entre diferente regiones de una o dos cadenas polipeptidicas. Si los dos residuos de cisteína implicados en el enlace disulfuro están en la misma cadena polipeptidica, la cadena forma una especie de asas. 1.2. Conceptos generales Los enzimas son proteínas que tienen la función de acelerar reacciones químicas en sistemas biológicos. Muchas reacciones necesarias para las células vivas no se producirían con la suficiente rapidez a la temperatura y pH del cuerpo sin enzimas. El término que define la rapidez a la que se produce una reacción química catalizada o no, es la velocidad. Esta se define como el cambio en la cantidad de materiales iniciales o de productos por unidad de tiempo. Los enzimas incrementan la velocidad actuando como catalizadores. Un catalizador incrementa la velocidad de la reacción química, pero sin cambiar él mismo durante el proceso. El enzima puede unirse temporalmente de forma covalente a la molécula que se está transformando durante los pasos intermedios de la reacción, pero al final de la misma el enzima se regenera en su forma original al liberarse el producto. Dos características importantes de la catálisis enzimática son que el enzima no se modifica como el resultado de la misma y que éste no modifica la constante de equilibrio de la reacción, sino que incrementa sencillamente la velocidad a la que la reacción se aproxima al equilibrio.  Apoenzima: parte proteica del enzima desprovisto de cofactores o grupos prostéticos que puedan ser necesarios para que el enzima sea funcionalmente activo. Es catalíticamente activo.  Cofactores: moléculas pequeñas, orgánicas o inorgánicas, que requiere el apoenzima para su actividad.  Holoenzima: es la unión de cofactores a la apoproteína 1.2.1. Clasificación de las enzimas: 1.2.2. COENZIMAS Algunos enzimas pueden desarrollar su función catalítica sólo si determinada moléculas orgánicas pequeñas (respecto al enzima) están también presentes. los nombres de algunas de estas moléculas, o coenzimas, junto con las clases de enzimas para los cuales son coenzimas. Algunas de estas coenzimas, tales los nucleótidos de flavina, están tan rígidamente enlazados a la proteína enzimática huésped, que los dos juntos son considerados como enzima. Otros coenzimas están tan débilmente unidos a la molécula enzimática que fácilmente se disocian y pueden ser considerados propiamente como cosustratos, junto con el sustrato sujeto a reacción, Ciertos coenzimas solos pueden catalizar reacciones químicas cuando está ausente el enzima huésped normal, pero con una eficiencia muy reducida; sin embargo, el coenzima. por sí mismo, no es un verdadero catalizador puesto que cambia químicamente durante la reacción. La palabra sustrato es empleada para referirse al reaccionante químico cuya reacción es catalizada por un enzima. Por ejemplo, el enzima alcohol deshidrogenasa, que se encuentra en el hígado entre otros sitios, cataliza la conversión del alcohol etílico a acetaldehído; aquí, el alcohol etílico es el sustrato. 1.2.3. EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO En todas las reacciones catalizadas por enzimas, el primer paso es la unión (no covalente) del sustrato al enzima para formar lo que es llamado el complejo enzima-sustrato. Este complejo se puede disociar para devolver sustrato libre y enzima. Por tanto ésta es una reacción de equilibrio. La velocidad a la cual sucede esta reacción de enlace dependerá de la naturaleza tanto de la enzima como del sustrato; sin embargo, en todos los casos en que ha sido medida la velocidad de enlace se ha visto que es muy rápida. Durante años los químicos han identificado varias clases de fuerzas intermoleculares de atracción a partir del estudio de pequeñas moléculas, y estas mismas fuerzas son, sin duda, utilizadas en la unión de un sustrato a un enzima. Un área de investigación muy común pretende determinar en qué grado cada una de estas fuerzas es importante en los casos específicos. A continuación se exponen varios tipos de estas fuerzas, con algunos ejemplos. 1. Atracción iónica. Un factor importante en la unión de la acetilcolina al enzima acetilcolinesterasa se cree que es la atracción de la carga positiva del átomo de nitrógeno del sustrato por un grupo funcional cargado negativamente del enzima. La hidrólisis extremadamente rápida de la acetilcolina en el cuerpo es de gran importancia para el funcionamiento correcto del sistema nervioso. 2. Enlace hidrógeno. En el tubo digestivo la hidrólisis de las proteínas está catalizada por enzimas tales como la quimo tripsina. El enlace hidrógeno puede ayudar a la unión de los grupos peptídicos funcionales de la proteína al enzima. 3. El enlace apolar. Es de conocimiento muy común el que sustancias no polares como la gasolina no se disuelven en las sustancias polares como el agua, pero que dos sustancias no polares como la gasolina y el aceite son mutuamente miscibles. Del mismo modo, la región no polar (hidrocarburo) de un sustrato preferirá la región no polar del sitio activo existente tal región, al ambiente polar acuoso en que tanto enzima como sustrato están disueltos. Por tanto, el sustrato queda unido al enzima por lo que se denomina una interacción apolar. El enzima lisozima se sabe que surco dentro del cual encaja el sustrato es en gran parte no polar, y esto sugiere que el enlace apolar es de considerable importancia en la unión de sustratos a este enzima. Dado que la vida se desarrolla en un ambiente acuoso y muchas moléculas biológicamente importantes son no polares, el enlace apolar es de importancia muy grande. Referencias Bibliográficas:  Devlin, M. Thomas. Bioquimica. Cuarta edición. Editorial Reverté. España. 2004.