HEMOGLOBINA La Hemoglobina es una protena globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glbulos rojos y importancia fisiolgica,

para el aporte normal de oxigeno a los tejidos. Varios son los genes que determinan su biosntesis. El estudio de su estructura molecular y fisiologa ha llamado la atencin de innumerables investigadores; de su estudi derivado descubrimientos de gran utilidad. La mayora de las variantes de la hemoglobina resulta de la sustitucin puntual de un aminocido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de Informacin sobre Hemoglobinas haba reunido las 640 variantes de esta molcula, pudiendo agregarse hemoglobinopatas, particularmente las que se acompaan de trastornos clnicos y las talasemias son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculado que existen 8 millones de personas con alguna variante de la hemoglobina. DEFINICION La hemoglobina (HB) es una protena globular, que esta presente en altas concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16 g/ dl en la mujer. ESTRUCTURA La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptdicas (fig. 1): dos a y dos b (hemoglobina adulta- HbA); dos a y dos d (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos a y dos g (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (z ) y epsilon (x) (Hb Gower I). Al final del primer trimestre la subunidades a han reemplazado a las subunidades z (Hb Gower II) y las subunidades g a los pptidos x. Por esto, la HbF tiene la composicin a2g2. Las subunidades b comienzan su sntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a g en su totalidad hasta algunas semanas despus del nacimiento. Las cadenas polipeptdicas alfa contienen 141 aminocidos, las no alfa 146 (b, g, d) y difieren en la secuencia de aminocidos. Se conoce desde

hace dcadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales. Cada cadena a esta en contacto con las cadenas b, sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas a o entre las dos cadenas b entre si. Las cuatro cadenas polipeptdicas de la Hb contienen cada una un grupo prosttico, el Hem, un tetrapirrol cclico (fig. 2), que les proporciona el color rojo a los hemates. Un grupo prosttico es una porcin no polipeptdica que forma parte de una protena en su estado funcional. El tomo de hierro se encuentra en estado de oxidacin ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinacin dependiendo de la unin del oxigeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrgenos pirrlicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinacin se realiza con el nitrgeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal. Finalmente, el sexto enlace del tomo ferroso es con el O2, que adems est unido a un segundo imidazol de una histidina denominada histidina distal. Tanto el quinto como el sexto enlace se encuentran en un plano perpendicular al plano del anillo de porfirina. La parte porfirnica del Hem se sita dentro de una bolsa hidrofbica que se forma en cada una de las cadenas polipeptdicas. Cuando una protena esta con su grupo prosttico se denomina holoproteina, y cuando esta sin este, se lo denomina apoproteina. Adems por poseer un grupo prosttico se dice que la Hb es una protena conjugada, es una hemoproteina.

DEGRADACION DE LA HEMOGLOBINA
Esta ocurre cuando el eritrocito probablemente ya halla alcanzado su tiempo limite de vida el cual corresponde de (100 a 120) das, la membrana celular ya dbil se rompe por lo cual toda la hemoglobina que es liberada es fagocitada por algunos de los macrfagos tisulares, como el de la medula sea, el bazo y el hgado. Luego lo que ocurre es que la hemoglobina en su proceso de degradacin se separa la

molcula globina y la molcula hemo, la molcula globina se transforma en amino cidos que posterior mente ser utilizado para la produccin de protenas y la hemo- oxigenasa la cual es degradada del grupo hemo en los macrfagos, abrindose el anillo tetra pirrolico esta da nacimiento a una molcula lineal con cuatro anillos pirrolicos denominado biliverdina y por esta reaccin queda libre el hierro provocando que se oxide (Fe2+ a Fe3+) y el monxido de carbono co. Luego de esto la biliverdina con ayuda de la enzima biliverdina reductasa pasa a reducirse para dar la bilirrubina y durante las horas o das los macrfagos liberan el hierro de la hemoglobina para luego transportarlo a la medula sea, el hgado u otros tejidos para formar ferritina en caso de situaciones de necesidad. Los macrfagos en los tejidos transforman la porfirina perteneciente a la hemoglobina en bilirrubina que viaja unida a la albmina srica (protena transportadora) desde el torrente sanguneo hasta llegar al hgado, donde esta se separa y es secretada por la bilis (por eso el color amarillo-verdoso de la bilis). Biliverdina reductasa, la bilis es denominada como el liquido amarillo verdoso de sabor amargo proveniente del hgado la cual puede ser producida por el hgado de muchos vertebrados y puede contener sales biliares, hormonas, protenas y colesterol que forman el 3% del contenido y en cambio el agua es la que forma un 97% del contenido en la bilis.

UNIVERSIDAD NACIONAL AUTONOMA DE MEXICO

FACULTAD DE ESTUDIOS SUPERIORES IZTACALA

CARRERA: Cirujano Dentista NOMBRE: Gabriel Galindo Velzquez GRUPO: 2202 Tarea: Hemoglobina y degradacin MATERIA: Transporte y defensa DOCTORAS: Virginia Rocha Romero Jazmn Carrillo Lara

20 de Febrero 2013, Tlalnepantla de Baz, Edo. De Mxico.