T 30- reacciones

Visin general del catabolismo de AA

En animales, los AA se degradan oxidativamente en tres situaciones:
T 30- reacciones

1. En el recambio proteico, los AA que no son necesarios para la biosntesis de las protenas son degradados 2. Con una dieta rica en protenas, si los AA ingeridos exceden las necesidades para la sntesis de nuevas protenas, el exceso se cataboliza; los AA no se almacenan. 3. Durante la inanicin o en las condiciones en las que no se disponga de glcidos, se recurre a las protenas celulares como combustible. Los aminocidos (AA) se degradan perdiendo el grupo amino y despus su -cetocido se integra generalmente en el C.A.T. Las cadenas de 3 o 4 C, a veces, pueden convertirse en glucosa por gluconeognesis

Visin general del catabolismo de AA

T 30- reacciones

Amnocidos

Los aminocidos (AA) se degradan perdiendo el grupo amino y despus su cetocido se integra en rutas del metabolismo intermediario, para degradarse en el CAT. O para generar otros metabolitos: glucosa o cuerpos cetnicos.

Esqueleto carbonado

CO2 glucosa Acetil-CoA + H2O

Cuerpos Cetnicos

Urea

Destinos metablicos del grupo amino

Protenas celulares T 30- reacciones AA de las protenas ingeridas aminocidos (1)

Hgado

-ceto cidos

1. Transaminasa: -AA1 + -CA2 -CA1 + -2 2. Glutamato DHasa: Glutamato + H2O -cetoglutarato + NH4+
ALA del msculo Alanina Piruvato NH4, urea, rico Glutamina (3) (3) GLN del msculo y otros tejidos -ceto glutarato Glutamato (2)

3. Glutaminasa: Glutamina + H2O Glutamato + NH4+

Formas de excrecin del in amonio

El nitrgeno orgnico es muy importante para los organismos, porque les cuesta mucha energa su sntesis.
T 30- reacciones

El exceso de nitrgeno (NH4+) puede ser txico y deben eliminarlo. Su excrecin est muy diferenciada en los organismos.

Amoniaco, como in amonio

Urea
cido rico Animales ureotlicos: Vertebrados terrestres y tiburones

Animales amonotlicos: Vertebrados acuticos, Peces y larvas de anfibios

Animales uricotlicos: Aves y reptiles

Reacciones de transaminacin
SUSTRATOS: PRODUCTOS: ENZIMAS: COENZIMA: -amino-cido 1 y -ceto-cido 2 -ceto-cido 1 y -amino-cido 2 aminotransferasas o transaminasas piridoxal fosfato (PLP)

T 30- reacciones

Los AA en degradacin ceden su grupo amino (NH4+) al -cetoglutarato que se convierte en glutamato. Todos los AA, excepto Thr y Lys, ceden su grupo amino por transaminacin -1 + -KA2 -AA2 + -KA1

Aminotransfera o transaminasa -cetoglutarato Aminocido N Glutamato -cetocido N

Mecanismo de las reacciones de transaminacin

La enzima es transaminasa
T 30- reacciones CENTRO ACTIVO de las TRANSAMINASAS

La coenzima es el fosfato de piridoxal

Piridoxal fosfato (PLP)

que se modifica a fosfato de piridoxamina

el PLP se une covalentemente al centro activo de la enzima (forma un enlace transitorio que se ha de romper para la catlisis)

Piridoxamina fosfato

1.-Entra el AA (ALA), que dona el NH4+ y sale como

Mecanismo de la transaminacin

a-ceto cido (piruvato)

T 30- reacciones

(1)
el PL-P forma un enlace aldimina con el grupo amino del AA, que despus se hidroliza liberando el a-cetocido y dejando unida al E la piridoxamin a-fosfato.

-amino cido 1

-ceto cido1

Piridoxal fosfato, forma aldimina sobre la enzima

PLP con el AA, base de Schiff, aldimina

Piridoxamina fosfato

Mecanismo de la transaminacin
T 30- reacciones

2.-Entra el a-ceto

cido (cetoglutarato), que se lleva el grupo NH4+ y sale como

(2)

el AA (GLU)

-amino cido 2
Entra el 2 a-cetocido y forma otro enlace aldimina con la piridoxamin a-fosfato ligada al E, que a continuacin se hidroliza, liberando el PLP y el 2 AA.

-ceto cido2

Piridoxal fosfato, forma aldimina sobre la enzima

PLP con el AA, base de Schiff, aldimina

Piridoxamina fosfato

Transaminasas de inters clnico

T 30- reacciones

transaminasa GPT o ALAT

Hay dos transaminasas, GOT y GPT , cuyos niveles en suero tienen un importante significado en el diagnstico clnico. Estas enzimas, abundantes en corazn e hgado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesin, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daos orgnicos.

Alanina -cetoglutarato

Piruvato

Glutamato

transaminasa GOT o ASAT

Aspartato -cetoglutarato

Oxalacetato

Glutamato

Reaccin de desaminacin oxidativa

T 30- reacciones

La enzima: glutamato deshidrogenasa (alostrica, 6S) La coenzima: NADPH y NAD+

Glutamato deshidrogenasa (mitocondrial)

Glutamato

-cetoglutarato

Es una reaccin reversible y de alto inters metablico: 1) permite liberar el grupo amino de los AA hasta NH4+ (degradacin de AA) y 2) puede fijar nitrgeno sobre una cadena carbonada (sntesis de AA)
Es una reaccin muy regulada

Generacin de aminas bigenas de inters Mediante descarboxilacin de AA (PLP) o sus

derivados se obtienen aminas, que se les llama bigenas, y tienen papeles importantes en los organismos.
T 30- reacciones

Triftfano

DOPA descarboxilasa

Triptamina

Serotonina neurotransmisor

REACCIONES GENERALES DE LOS AA 1. Transaminasa: -AA1 + -CA2 -AA2 + -CA 2. Glutamato DHasamit: Glutamato + H2O -cetoglutarato + NH4+ La GLN almacena NH4+ 3. Glutamina Sintetasa: Glutamato + ATP + NH4+ Glutamina + ADP + Pi 4. Glutaminasa: Glutamina + H2O Glutamato + NH4+