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METABOLISMO DE AMINOCIDOS

DEFINICIN DE DIETA Es el conjunto de alimentos que nos comemos diaria y habitualmente. En ella intervienen nuestros hbitos, nuestra cultura, la disponibilidad de alimentos, nuestro poder adquisitivo y los conocimientos que tengamos sobre los alimentos.

Vitaminas Protenas Lpidos

Minerales

Nucletidos

Azcares

Una dieta puede ser: Adecuada o inadecuada a las necesidades individuales. Suficiente, deficiente o excesiva. Variada o montona. Balanceada o no balanceada. Rica en algn nutriente o factor especfico (por ejemplo, fibra, calcio, vitamina A, caloras). Baja en alguno de sus componentes (colesterol, grasas, sodio, carbohidratos, azcares, caloras). Especial, en caso de alguna enfermedad o padecimiento.

COMPLETAS: Contienen todos l os aminocidos esenciales Carne: res, cerdo, pollo, pescados y mariscos. Viceras: hgado, riones, corazn Leche: queso, yogurt, helados Huevo: gallina, codorniz, pato etc.. Gelatina: ejemplo de protena animal incompleta

INCOMPLETAS: Carecen de uno mas de l os aminocidos esenciales Leguminosas: frijoles, garbanzos, lentejas. Semillas: nueces, almendras, ajonjol, girasol y pistachos Cereales: maz, arroz, trigo, cebada, linasa, soya Frutas y Verduras

AMINOCIDOS ESENCIALES Y NO-ESENCIALES

AMINOC IDOS NO-ESENCIALES

AMINOCIDOS ESENCIALES

Glicina Serina Alanina Cistena Tirosina Aspartato Asparagina Glutamato Glutamina Prolina Arginina

Histidina Fenilalanina Triptofano Valina Leucina Lisina Treonina Isoleucina Metionina

Crecimiento y desarrollo

Desnutricin

Obesidad

Estructura de las protenas


La naturaleza, nmero y secuencia de los aminocidos que constituyen a las protenas son responsables de: 1. Conformacin espacial 2. Funcin (estructural, enzimtica, de transporte, etc.) 3. Digestibilidad (de ah la importancia de la desnaturalizacin de los alimentos, calor, pH, etc)

Grupos funcionales de los aminocidos

Enzimas proteolticas (proteasas)

Endopeptidasas

Dicarboxipeptidasa Monocarboxipeptidasa

COOH Enlace peptdico

Monoaminopeptidasa Diaminopeptidasa Triaminopeptidasa

NH 2

+H 2 O

Aminopeptidasa s Exopeptidasas Carboxipeptidasas


R-COOH

H 2 N-R

Formacin del dipptido cistina como producto de la actividad proteoltica

s s s s s s
Ac tividad proteoltic a

Mecanismos de secrecin de enzimas digestivas

Estmulos

Olfativos Gustativos Visuales Auditivos

Secrecin

Ca Calmodulina
Acetil-Colina

FI-4,5 di P

Inositol-1,,4,5 T- P + DAG

Fosfol ipasa C (+) Secrecin excrina de enzimas digestivas Receptor de Acetil Col ina

DIGESTIN GSTRICA, PANCRETICA E INTESTINAL


(Sesin II)

SECRECIN DE ENZIM AS PROTEOLTICAS EN EL TRACTO DIGESTIVO

BOCA NO EXISTE PROTEOLTICA

ESTOMAGO: AGUA DEL 97 99% PH 1-2 HCl 0.2 0.5% MUCINA (mucoprotena) SALES INORGNICAS ENZIMAS: PEPSINA

PNCREAS: AGUA 97- 99% NA, K, HCO3, Cl, Zn, HPO4, SO4 PH 7.5 8.0 ENZIMAS: TRIPSINOGENO QUIMOTRIPSINOGENO PROCARBOXIPEPTIDASAS PROELASTASA

INTESTINO DELGADO ENZIMAS: PEPTIDASAS DIPEPTIDASA AMINO Y CARBOXIPEPTIDASAS

DIGESTIN GSTRICA Produccin de cido clorhdrico

PLASMA

MP

CLULA PARIETAL

HCO3
bicarbonato H2O CO2
Anh. carbnica

HC O3

CO2

H2CO3
c. carbnico

CLULAS PRINCIPALES
H+ CL Pepsingeno

CL

difusin

ACTIVACIN DE PEPSINGENO EN PEPSINA

Autocatlis

Protelisis controlada a pH cido peptidasa Irreversible

Fragmento polipeptdico de 44 aa

Pepsingeno
40kDa

Pepsina
32.7 kDa

Precursor inactivo Pro-enzima

Enzima inactiva

ESPECIFICIDAD DE ACCIN DE LA PEPSINA


COOH

Protena de la Dieta
NH2

* Endopeptidasa PEPSINA (+) Mucosa gstrica Colecistocinina * Especificidad por: Tirosina, Fenilalanina Leucina *Acta en los 2 extremos

Proteosas y Peptonas

(+) Clula pancretica Tripsingeno TRIPSINA Activacin anticipada para l a degradacin De l os productos de la digestin gstrica

(+)

( +)

(+) Clulas intestinales Enteropeptidasa

C ONVERSIN DE ZIM GENOS PANCRETICOS EN ENZIMAS ACTIVAS

PROTE OSAS Y PE PTONAS E NT EROPE PTIDASA TRI OPSINGE NO

TRIPSIN A H EXAPE PTI DO QUIM OTRI PSINA

QUIMI OTRIPSINOGE NO

PROCARBOXI PE PTI DASA A

C ARBOXIPE PTIDA SA A

PROCARBOXI PE PTI DASA

C ARBOXIPE PTIDA SA B

PROE LASTIN A

E LASTASA

PEPTIDOS DE DIFE RE NTE TA MA O

PROTEASAS PANCRETICAS
SITIO DONDE SON PRODUCTO SINTETIZADA Pncreas
(+)

PRO-ENZIMA (ZIMGENO) Tripsinogeno

ENZIMA

SUSTRATO

ESPECIFICIDAD DE Pol ipeptidos de diferente tamao ACCIN

Tripsina

Protenas Proteosas

Extremo

COOH

(+)

Arginina Peptonas

Lisina
COOH NH2

Quimiotripsingeno
(+)

Quimiotripsina

Extremo C OOH Tirosina Triptofano Fenilalanima Metionina Lisina Extremo COOH Arginina Gl icina Serina

(+)

Proel astasa

Elastasa

COOH NH 2

(+)

Procarboxipeptidasa A

Carboxipeptidasa A

(+) Procarboxipeptidasa B Carboxipeptidasa B

Extremo COOH final Val ina Leucina Isoleucina Oligopeptidos, tripeptidos, dipeptidos y aminocidos Glicina Extremo COOH final Arginina Lisina

ACTIVIDAD PROTEOLTICA EN EL INTESTINO DELGADO

Dipeptidasas

Intestino delgado
Aminopeptidasa carboxipeptidasa

Oligopeptidasas

Aminocidos l ibres

PROTEASAS INTESTINALES
ENZIMA ACTIVA PRODUCTO Peptidasas (membrana) SUSTRATO ESPECIFICIDAD DE ACCIN

Pptidos de Diferente tamao

Enl ace peptidico

Tripeptidos, dipeptidos

Aminopeptidasas (Mono, di y tri)

Pptidos de Diferente tamao

Enl ace peptidico del extremo NH 2 de Oligo, tri y dipptidos

Tripeptidos, dipeptidos y aminocidos

Aminopeptidasas A

Pptidos de Diferente tamao

Oligopeptidos con residuo NH 2 terminal cido

Aminocidos cidos l ibres

Aminopeptidasas N

Pptidos de Diferente tamao

Oligopeptidos con residuo NH 2 terminal neutro

Aminocidos cidos l ibres

Dipeptidil-amino Peptidasa IV

Ol igopeptidos

Extremos NH 2 con X-Pro X-ala

Prolina y alanina

Dipeptidasas

Dipptidos

Enlace peptidico

Aminocidos libres

PROCESO DE ABSORCIN Y TRANSPORTE DE LOS AMINOCIDOS


(Sesin III)

ABSORCIN DE AMINOCIDOS

AMINOCIDOS

ABSORCIN

TRANSPORTE

Absorcin de aminocidos

Ciclo del glutamilo


Peptidasa

Aminopeptidasas

Aminocid os
Mtodos alternos para la absorcin de aminocidos

Transporte de aminocidos por el ciclo del gama-glutamilo


Gama-gl utamilciclotransferasa

Oxoprol inasa

Glutamil-Cisteil-Gl icina

Glutamil -Cisteil-Sintasa

Glutatin sintetasa

Mecanismos alternos para la absorcin de aminocidos

Amino cidos neut ros con ca dena s la te ra l es pol a re s o cort a s (Al a , Tre y Se r) Amino cidos neutros c on ca dena s la t e ra le s a rom t ica s o hidrof bica s (Fe n-a la , Tir, M et , V a l , Leu e Isole u

Imino c idos c omo prol ina e hidroxiprolina

B et a -a mino c idos ( -a la nina y t a urina )

Circulacin
A mino cidos b s icos y c ist ina (Arg, Lis, C ys -Cys )

A mino cidos c idos (Aspa rt a t o y Gl ut a ma t o)

Di y tripeptidos

Enzimas: Contractiles: actina y miosina Metabolismo

Neurotransmisin: pptidos Hormonas: Insul ina, gl ucagn

Estructurales Col geno, queratina

BIOSNTESIS DE PROTENAS

Defensa: Anticuerpos

Tejidos Perifricos Transporte: Hb, seroalbmina

Al macenamiento: Ferritina y casena

ALTERNATIVAS METABLICAS DE LOS AMINOCIDOS TRANSAMINACIN


(Sesin IV)

1. Anabolismo de compuestos nitrogenados

2. Catabolismo: *Energa y Excrecin del N

3. Anabolismo: procesos de almacenamiento

MECANISMOS DE ELIMINACIN DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOCIDOS

TRANSAMINACIN:

Fosfato de piridoxal

NAD Nicotn-dependiente NADP FMN FAD

DESAMINACIN OXIDATIVA

Flavin-dependiente

TRANSFERENCIA DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOCIDOS A UN CETOCIDO QUE PARTICIPA COMO ACEPTOR

TRANSAMINACIN
CONSISTE EN LA TRANSFERENCIA DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOCIDOS A UN CETOCIDO COMO ACEPTOR EL CETOCIDO ACEPTOR PARA LA MAYORA DE LAS TRANSAMINASAS ES EL -CETOGLUTARATO REACCIN CATALIZADA POR ENZIMAS DENOMINADAS TRANSAMINASAS O AMINOTRANSFERASAS EXISTEN TRANSAMINASAS ESPECFICAS PARA LA MAYORA AMINOCIDOS, EXCEPTO PARA TREONINA, LISINA Y PROLINA DE LOS

LAS TRANSAMINASAS POSEEN ESPECIFICIDAD POR AMINOCIDO O POR GRUPO DE AMINOACIDOS RELACIONADOS LAS TRANSAMINASAS SE LOCALIZAN EN TODOS LOS TEJIDOS, DIFERENTES NIVELES DE ACTIVIDAD. AUNQUE A

SE LOCALIZAN TANTO EN EL CITOPLSMICA COMO EN LA MITOCONDRIA LAS TRANSAMINASAS REQUIEREN COMO COENZIMA FOSFATO DE PIRIDOXAL, LA CUAL SE ENCUENTRA FUERTEMENTE UNIDA A LA ENZIMA.

Interaccin transaminasa-fosfato de piridoxal

Estado inactivo

Estado activo

PAPEL DEL FOSFATO DE PIRIDOXAL DURANTE LA TRANSAMINACIN

Cetocido del correspondiente al aminocido PRIMERA ETAPA

Aminocido

+
PLP
NH2

Lis

NH2

NH2 NH2

Enz 2 NH
Glutamato

Lis

Lis

Lis

NH2

Lis

Enz 2 NH

Enz 2 NH

Enz 2 NH

Enz 2 NH

PLP
N

+
-cetocido aceptor (-cetoglutarato)

Lis

Enz 2 NH
SEGUNDA ETAPA Estado inactivo

DESAMINACIN OXIDATIVA (NICOTN Y FLAVIN-DEPENDIENTE)


(Sesin V)

DESAMINACIN OXIDATIVA NICOTN-DEPENDIENTE

Interrelacin entre la transaminacin y la desaminacin oxidativa nicotn-dependiente

PROCESOS DE BIOSNTESIS

Interrelacin entre la transaminacin y la desaminacin oxidativa nicotn-dependiente

TRANSAMINACIN

DESAMINACIN OXIDATIVA NICOTN-DEPENDIENTE

DESAMINACIN OXIDATIVA NICOTN DEPENDIENTE

PUEDE DEFINIRSE COMO LA ELIMINACION DEL GRUPO AMINO DE LOS AMINOACIDOS SIN LA PARTICIPACION DE UN ACEPTOR!! LOS PRODUCTOS FORMADOS SON EL CETOCIDO Y IONES NH4. LA DESAMINACIN OXIDATIVA NAD-DEPENDIENTE, ESTA ACOPLADA A LATRANSAMINACIN YA QUE TOMA COMO SUSTRATO AL GLUTAMATO Y DA COMO PRODUCTO -CETOGLUTARATO Y NH4. REACCIN CATALIZADA POR LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA, QUE PUEDE UTILIZAR COMO COENZIMA TANTO NAD COMO NADP. LA ENZIMA SE ENCUENTRA PRCTICAMENTE EN TODOS LOS TEJIDOS, EXISTIENDO FORMAS CITOPLSMICAS Y MITOCONDRIALES. LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA TIENE UN P.M. DE 320.000 Kda Y ESTA CONSTITUIDA POR SEIS SUBUNIDADES IDNTICAS. LA ENZIMA SE ASOCIA DE FORMA REVERSIBLE PRODUCIENDO LARGOS FILAMENTOS LINEALES.

DESAMINACIN OXIDATIVA FLAVIN-DEPENDIENTE

FMNH+H FADH+H

COENZIMAS:

(Fuertemente unidas a la enzimas)

FMN: L-aminocidos naturales FAD: D-aminocidos

DESAMINACIN OXIDATIVA FLAVIN DEPENDIENTE

LA DESAMINACIN OXIDATIVA DESEMPEA UN PAPEL RELATIVAMENTE SECUNDARIO EN EL CATABOLISMO DE LOS AMINOCIDOS LAS ENZIMAS REQUIEREN DE FMN O FAD COMO COENZIMAS A) FMN: PARTICIPA EN LA DESAMINACION DE LOS L-AMINOACIDOS (PROTEINAS) B) FAD: PARTICIPA EN LA DESAMINACION DE LOS D-AMINOACIDOS (PAREDES CELULARES, ANTIBIOTICOS)

LA ACTIVIDAD ENZIMTICA SE LOCALIZA EN EL HIGADO Y RION LAS ENZIMAS SE LOCALIZAN EN LOS PEROXISOMAS (ORGANULOS OXIDATIVOS CON ACTIVIDAD DE CATALASA). LAS FORMAS REDUCIDAS DE LOS GRUPOS PROSTTICOS (FMNH+H Y FADH+ H) REACCIONAN CON EL OXIGENO MOLECULAR FORMANDO PEROXIDO DE HIDROGENO. ESTE LTIMO ES DEGRADADO POR LA ACCIN DE LA CATALASA.

Esquema integrado de las formas de eliminacin del nitrgeno de los aminocidos

AMINOCIDOS

DESAMINACIN OXIDATIVA NICOTN-DEPEDIENTE

TRANSAMINACI N

DEAMINACIN OXIDATIVA FLAVN-DEPENDIENTE

NH4

FMN(L) FAD(D)

NADH+H

lfacetoglutarato
NAD NH4 FMNH+H NADH+H

Glutamato

Cetocido
H2O2

O2

Catalasa H2O+1/2O2

MECANISMOS DE EXCRECIN DEL NITRGENO DE LOS AMINOCIDOS CICLO DE LA UREA


(Sesin VI)

Formas de excrecin del nitrgeno de los aminoci

Adenina y Guanina

Arginina

NH4

cido rico

Urea

Creatinina

Forma de transporte del nitrgeno de los diferentes tejidos al hgado para la biosntesis de urea
Resto de los tejidos: Glutamato
Glutamina Sintetasa

Glutamina

Glutaminasa

Orina

Transporte de nitrgeno del Msculo al Hgado

Biosntesis de Urea

Ciclo de la Urea
NH4

Tejidos perifricos

Interrelacin entre Ciclo de la Urea-Ciclo de Krebs

Integracin del transporte del nitrgeno y el Ciclo de la Urea

MECANISMOS DE EXCRECIN DEL NITRGENO DE LOS AMINOCIDOS CREATININA Y CIDO RICO


(Sesin VII)

Biosntesis de creatinina

Biosntesis de cido rico

INGRESO DE LOS AMINOCIDOS AL CICLO DE KREBS PIRUVATO Y ACETIL CoA


( Sesiones VIII )

INGRESO DE LOS AMINOCIDOS AL CICLO DE KREBS

AMINOCIDOS QUE DURANTE SU CATABOLISMO FORMAN PIRUVATO

AMINOCIDOS QUE DURANTE SU CATABOLISMO FORMAN ACETIL CoA

INGRESO DE LOS AMINOCIDOS AL CICLO DE KREBS

-CETOGLUTARATO,

SUCCINIL-CoA, FUMARATO Y OXALACETATO


( Sesiones IX )

AMINOCIDOS QUE DURANTE SU CATABOLISMO FORMAN -CETOGLUTARATO