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Proteinas
Proteinas
Concepto de proteínas
• La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que
se encuentran en todas las células vivas.
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.
• Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre
(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
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• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas
moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminoácidos (Aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una
estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de
proteínas.
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Clasificación de las proteínas
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares
Cromo proteínas
PROTEÍNAS Glucoproteínas
Heteroproteínas Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
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Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas
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Clasificación de aminoácidos
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Clasificación de aminoácidos
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Clasificación de aminoácidos
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Aminoácidos Esenciales
H
Monómero
AMINOÁCIDO H2N C COOH
CH3
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Propiedades de los aminoácidos
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Actividad óptica de los aminoácidos
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Estereoisomería de los aminoácidos
La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro, e igual
ocurrirá con la configuración
D.
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La forma dipolar, en un medio
ácido, capta protones y se
comporta como una base y en un
medio básico libera protones y se
comporta como un ácido.
El pH en el cual el aminoácido
tiende a adoptar una forma dipolar
neutra, con tantas cargas positivas
como negativas, se denomina
punto isoeléctrico.
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El punto isoeléctrico es el valor de pH al
que el aminoácido presenta una carga neta
igual al cero
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Unión de los aminoácidos.
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Unión Peptídica entre Aminoácidos
Unión Peptídica
H H
O
H O H O
= N N =
=
N C CC C C
H OH H OH
H
R R
+ H 2O CONDENSACIÓN
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Enlace peptídico
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.
5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.
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Péptidos y oligopéptidos de interés biológico
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Estructura de una
Proteína?
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Estructura de las proteínas
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
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Estructura primaria
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Estructura primaria
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Estructura primaria
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Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Estructura primaria
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Estructura secundaria
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Estructura secundaria
• Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los aminoácidos dan origen a la estructura
secundaria.
• Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen otras menos frecuentes.
• Existen sectores de los polipéptidos cuya estructura no está bien definida: los enroscamientos
aleatorios o “ad-random”.
Conformación β
Conformación ɑ
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α-hélice
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α-hélice
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Hélice de colágeno
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Conformación-β
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Conformación-β
ANTIPARALELA
PARALELA
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Conformación-β
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Conformación-β
Características de la Hoja plegada (beta-lamina):
•Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas
adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena)
están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma
que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.
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Giros β
Secuencias de la cadena polipeptídica con
estructura α o β a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados giros β.
Son secuencias cortas, con una conformación
característica que impone un brusco giro de
180o a la cadena principal de un polipéptido.
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Estructura terciaria
Lámina β
Hélice α
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Residuos Residuos
hidrofóbicos polares
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Enlaces de hidrógeno en estructura terciaria
H
CH2 HO CH2 Y
Aceptores
N H
HN HO CH S,T
R
Donadores
H
H N CH2 K
H
C,M CH2 S H
R H
N NH R
H C
NH2+
O H
E,G,N,Q C H O
R N C N,Q
H
Enlaces salinos o iónicos en estructura terciaria
K
CH2 NH3
R D,E
CH2 NH NH2
C OOC CH2
NH2
H
CH2
NH
HN
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro
S
Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida
H H N
H N
C O
D,E N
K
C
O C
O N H
N H
O C
R
R
C O
H N
H N
C O
R
Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
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• En los tramos rectos, la cadena polipeptídica posee estructura
secundaria de tipo α-hélice o β-lámina
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Estructura cuaternaria
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Estructura cuaternaria
• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.
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El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras
presenta varias ventajas:
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En resumen, la estructura de una proteína.
Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.
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Solubilidad
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Desnaturalización y renaturalización
I. Físicos
2. Radiaciones
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
Agentes desnaturalizantes
NH2
HOCH2 CH2 SH
C O Urea
2-mercaptoetanol
NH2
CH2 SH
HOCH NH2
C NH Guanidina
HCOH
NH2
CH2 SH
Ditiotreitol (DTT)
O
O S O-
O
Dodecilsulfato sódico (SDS, laurilsulfato)
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Especificidad
La especificidad es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie:
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Capacidad amortiguadora
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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares
Cromoproteínas
PROTEÍNAS Glucoproteínas
Heteroproteínas Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
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HOLOPROTEÍNAS
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HOLOPROTEÍNAS
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HETEROPROTEÍNAS
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FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
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Estructural
Es una de las funciones más características:
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Enzimática
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Defensiva
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Reserva
Función homeostática
Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
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