Cinética de las

reacciones
enzimáticas
• Michaelis y Menten en 1913, desarrollaron uno de los modelos mas
aceptados explicando la función de una enzima como catalizador.
• Este modelo considera: cuando el reactivo o sustrato (S) está en contacto
con la enzima (E), rápidamente se combinan para formar un complejo
enzima-sustrato (ES). Posteriormente, de este complejo se liberan tanto el
producto como la enzima, dejándola disponible para combinarse con una
nueva molécula de sustrato.
Según lo indica el sentido de las flechas.

• La formación del complejo enzima-sustrato como su consumo para

liberar al producto, pueden ser procesos reversibles.
• Los coeficientes k1, k_1, k2 y k_2 representan las constantes de
velocidad para cada reacción.
• La formación del complejo ES es generalmente rápida, mientras que su
descomposición en producto y enzima libre es un paso lento, (k2 < k1),
mientras que k2 es generalmente mucho mayor que k_2.
• Sin embargo, bajo ciertas condiciones, una reacción catalizada
enzimáticamente puede proceder en cualquier dirección.
• Ejemplo: como se ha señalado ya, algunas reacciones enzimáticas que
proceden en dirección hacia la hidrólisis en un medio acuoso, pueden
proceder en sentido inverso en un medio con baja disponibilidad de
agua.
• Durante los primeros instantes de la reacción, la velocidad de formación
de producto (∆P/∆t) se define como velocidad inicial, vi , y es, de
acuerdo con la ecuación 3, proporcional a la concentración del complejo
ES. La concentración de enzima total (ET), en cualquier momento es
igual a [E] [ES] (enzima libre enzima en forma de complejo.
• El objetivo de
un catalizador es aumentar
la velocidad con que ocurre
una reacción. Hay muchas,
muchas enzimas que son
codificadas por el genoma
para producir proteínas o
ARN que aceleran las
reacciones químicas y
hacen miles de funciones
diferentes dentro de una
célula.
• Delta T, ΔT, o DT es la diferencia
de tiempo obtenida al restar el
Tiempo Universal del Tiempo
Terrestre.

• La presión de distensión o ∆P es

la diferencia entre la presión
meseta y el PEEP (La presión
positiva al final de la espiración),
se relaciona directamente con la
presión transpulmonar, y es una
medida de control de las
presiones aplicadas sobre la vía
aérea para prevenir el daño
asociado a la ventilación.
Es importante recordar que existe una relación
entre la concentración de los reactivos con la
velocidad de reacción, lo que define el orden de
una reacción química.

Se ha mencionado que en el caso de una

reacción enzimática la concentración de
sustrato se debe mantener muy alta con
relación a la concentración de enzima, de tal
forma que se trate de una reacción de orden
cero.

Así, la velocidad de reacción, a pH y

temperatura constantes, será independiente de
la concentración de sustrato y dependerá
solamente de la concentración de la enzima.
• Por otra parte, se observa
que en concentraciones bajas
de sustrato, la velocidad vi en
los inicios de la reacción es
proporcional a la
concentración de sustrato y,
por lo tanto, se establece un
sistema de primer orden; a
medida que se incrementa
[S], la velocidad se vuelve de
orden fraccionario y
posteriormente de orden
cero;
• En este último caso vi es
independiente de la
concentración del sustrato, la
enzima alcanza su saturación y se
obtiene la máxima velocidad,
como ya se mencionó
anteriormente. A la relación
entre k1, k 1 y k2 se le conoce
con el nombre de constante de
Michaelis-Menten o Km.