• La 

vía del 3-hidroxipropionato, el sistema de

anillo bicíclico 3-hidroxipropionato o ciclo del
3-hidroxipropionato/malonil-CoA,​es una
ruta metabólica por la cual ciertos
microorganismos, como las bacterias verdes
del azufre y las del no azufre, fijan dióxido
de carbono(CO2).
• Se piensa que es una de las rutas
de fijación de carbono de tipo autótrofa
evolutivamente más antiguas. Esto se
infiere mediante el análisis filogenético del
microorganismo Chloroflexus, que la sitúa
en la rama más primitiva de los
anoxifototrofos, dentro del dominio Bacteria.
• En esta ruta el acetil-CoA incorpora dos moléculas de CO
2 en forma de bicarbonato, formando metilmalonil-CoA y
consumiendo ATP y NADPHen el proceso; luego este metilmalonil-CoA,
se rompe generándose glioxilato y acetil-CoA.
• El glioxilato servirá para sintetizar material celular y el acetil-CoA se
regenera para el siguiente ciclo. El poder reductor empleado en esta ruta
se obtiene únicamente de NADPH proveniente de la fotosíntesis.
• En una vía paralela, el propionil-CoA generado en el ciclo puede
condensarse con glioxilato para formar piruvato.
• La vía 3-hidroxipropionato consta de dos ciclos
interconectados.
• En el primer ciclo, se produce glioxilato condensando dos
moléculas de bicarbonato, el glioxilato entra entonces en un
segundo ciclo, donde se hace reaccionar para formar piruvato,
durante la formación de piruvato en el segundo ciclo, se utiliza
otra molécula de bicarbonato.
• Por lo que se puede considerar en conjunto que el ciclo
combinado utiliza tres moléculas de bicarbonato para formar
una molécula de piruvato.
Primer ciclo: formación de glioxilato
• El ciclo comienza con una molécula de acetil-CoA, esta molécula se condensa con una molécula
de bicarbonato con consumo de una molécula de ATP para formar una molécula de malonil-CoA,
esta reacción está catalizada por la enzima acetil-CoA carboxilasa, y utiliza biotina como cofactor.
• A continuación el malonil-CoA se reduce por efecto de la enzima malonil-CoA reductasa con
consumo de NADPH; la reacción libera a la coenzima A y produce 3-hidroxipropionato que es el
compuesto que le otorga el nombre al ciclo. A continuación, la propionil-CoA sintasa cataliza la
formación de propionil-CoA utilizando el 3-hidroxipropionato y coenzima A como sustratos, además
de NADPH como poder reductor y ATP como fuente de energía.
• El segundo paso de asimilación de bicarbonato lo lleva a cabo la enzima propionil-CoA carboxilasa,
la cual condensa el propionil-CoA con bicarbonato para formar metilmalonil-CoA con consumo de
ATP. El metilmalonil-CoA es reordenado para formar succinil-CoA, y luego el succinil-CoA se
reorganiza para formar malato, en esta reacción se utiliza FAD y se produce FADH2
• Finalmente actúa una enzima trifuncional malonil-CoA / β-metilmalonil-CoA / citratomalonil-CoA
liasa, que escinde al malonil-CoA formando glioxilato y acetil-CoA, cerrando así el ciclo.
Formación de piruvato
• En el segundo ciclo, el glioxilato se convierte en piruvato. Aquí se condensa
una molécula de glioxilato y una de propionil-CoA, para formar β-
metilmalonil-CoA; esta reacción es catalizada por la misma enzima
trifuncional malonil-CoA / β-metilmalonil-CoA / citratomalonil-CoA liasa que
participa en el primer ciclo. A continuación el β-metilmalonil-CoA se
deshidrata para formar mesaconil-C1-CoA, reacción catalizada por la
mesaconil-C1-CoA deshidratasa.84​ ​A continuación se isomeriza el
mesaconil-C1-CoA para formar mesaconil-C4-CoA, esta transesterificación
intramolecular es catalizada por una transferasa. El mesaconil-C4-CoA se
hidrata después para formar (3S)-citratomalonil-CoA, reacción catalizada
por una hidratasa. Finalmente este se escinde en acetil-CoA y piruvato,
reacción también catalizada por la malonil-CoA / β-metilmalonil-CoA /
citratomalonil-CoA liasa, cerrando el ciclo.