ENZIMAS

CATEDRA: QUÍMICA BIOLÓGICA

LIC. JANET LECLERC
AÑO 2017
GENERALIDADES
• Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte
de los productos finales ni desgastarse en el proceso. En los medios biológicos se
desempeñan como catalizadores las macromoléculas llamadas “enzimas”.
• Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos
están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.
• Suelen designarse agregando el sufijo “asa” al nombre del sustrato sobre el cual
actúan.
 1.- El enzima y su 2.- Unión al centro 3.- Formación de
• En una reacción catalizada por un enzima:
sustrato activo productos
• La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
• El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro
activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo de la reacción
• Una vez formados los productos, la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción.
• Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños
muy variables, desde cienes​hasta los miles de aa., en su estructura.
• La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor,
los pH extremos o ciertos compuestos. Estos agentes destruyen la estructura
terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la
enzima y de la condición. Una consecuencia de la desnaturalización es la pérdida o
merma de la función, de la capacidad enzimática.
 ESPECIFICIDAD
• Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la
reacción. La forma, la carga y las características  de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. La constante de especificidad, es una medida de la eficiencia de una enzima, ya que la velocidad de
la reacción se encuentra directamente relacionada con la frecuencia con la que se encuentran las moléculas de
enzima y sustrato.

• Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas
involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y
corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer
paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto. Este proceso, que tiene lugar en dos
pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de
reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos​. Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido
observados en la ARN polimerasa entre otras.

• Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre
una gran variedad de sustratos.
MODELO DE LA "LLAVE-CERRADURA"
• Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer  en 1894. Con base
a sus resultados dedujo que ambas moléculas, la enzima y su sustrato, poseen
complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente
una en la otra, por lo que este modelo ha sido denominado como modelo de la
"llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al
sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Una
llave sólo funciona en su cerradura y no en otras cerraduras. Sin embargo, si bien
este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la
estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.
MODELO DEL ENCAJE INDUCIDO
• En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-
cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo
podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.
• Considera a la enzima como una estructura dotada de plasticidad y flexibilidad.
Durante el curso de la reacción la enzima (E) se une al o los sustratos (S) y
forma el complejo enzima-sustrato (ES) transitorio. Al final de la reacción se
forman productos, la enzima aparece inalterada y puede reunirse nuevamente a
otra molécula de sustrato. La molécula de E es utilizada muchas veces.
COENZIMAS
• Muchas enzimas solo pueden realizar su función catalítica en asociación con
otra molecula no proteica, denominada “coenzima”.
• El sistema completo se llama “holoenzima” y esta constituido por la proteína
designada apoenzima y la coenzima.
HOLOENZIMA= APOENZIMA+ COENZIMA
Enzima total Proteína No proteínica
Termolábil Termoestable
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

• Se agrupan en 6 categorías según tipo de reacción catalizada:

1. Oxidorreductasas
2. Transferasas: catalizan transferencia de un grupo de átomos desde un sustrato a otro.
3. Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P.
4. Liasas: catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S Y C-N.
5. Isomerasas: transforma un isómero de un compuesto químico en otro.
6. Ligasas (Sintetasas o sintasas): catalizan la formación de enlaces entre C y O, N, S,
entre otros átomos.
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• La actividad se determina midiendo cantidad de producto formado o de sustrato consumido, a un tiempo dado.
• Efecto de la cantidad de enzima: la velocidad de una reacción catalizada es directamente proporcional a la
cantidad de enzima presente.
• Cinética (Contante de Michaelis o Km): en condiciones definidas del medio, tiene valor fijo para cada enzima.
Tiene relación inversa con la afinidad de la enzima con el sustrato, a mayor afinidad, mayor velocidad máxima,
menor Km.
• Efecto de temperatura: la actividad enzimática aumenta con la temperatura hasta un máximo correspondiente
al optimo. Por encima de este su actividad cae rápidamente. La T° optima es alrededor de 37°C.
• Efecto pH: la velocidad cae por encima o debajo del pH optimo. pH extremos producen desnaturalización de
la enzima.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA (REGULACIÓN ALOSTÉRICA)
• Es el principal mecanismo de regulación que utilizan todas las clases de células y no se limita al campo
del metabolismo sino que se extiende a toda clase de proteínas reguladoras.
• Esta actividad esta dada por las llamadas enzimas alostéricas, que tienen las siguientes características:
Son oligopéptidos
Presentan una cinética “no michaeliana” con un efecto umbral .
Esto permite que la enzima solo funcione de forma eficaz cuando alcance una concentración de sustrato
determinada, “disparándose” la actividad en cuanto se supera esta concentración “umbral”
El aspecto mas destacado de las enzimas alostéricas, es precisamente la existencia de efectores de la
actividad enzimática, tanto negativos como positivos, no relacionados con el sustrato.
ZIMOGENO

• Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no

cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de
un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro
activo donde pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a
ser una enzima activa. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma,
donde una parte específica de la enzima precursora se escinde del resto para
activarla. La cadena de aminoácidos que se libera por la activación se llama
péptido de activación.
FUNCION

• Los zimógenos son utilizados en muchas reacciones biológicas, como en la digestión o

en la coagulación sanguínea. Son un brillante ejemplo de regulación endógena de las
enzimas, de cómo controlar su función. Las modificaciones que sufren los zimógenos son
irreversibles, por lo que para poder detener las reacciones que llevan a cabo es necesario
un inhibidor de la enzima a la que dan lugar. Cabe destacar el ejemplo del tripsinógeno
(zimógeno), que da lugar a la tripsina (enzima), que a su vez activa otros zimógenos.
Para poder detener la activación de los zimógenos, la tripsina no se puede volver a
convertir en tripsinógeno, sino que debe secretarse un inhibidor de la tripsina para
detener su acción.