Catedra Química Biológico

Lic. Janet Leclerc

Clase 1 parte 2
  Ocupan el lugar de máxima importancia entre las moléculas
constituyentes de los seres vivos. Son los compuestos orgánicos
mas abundantes representan alrededor del 50 % del peso seco de
los tejidos.
 Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la
presencia y/o actividad de este tipo de sustancias.
PROTEINAS  Son proteínas :*casi todas las enzimas, *hormonas, *la
Generalidades hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en
sangre; *anticuerpos encargados de acciones de defensa natural
contra infecciones; *receptores de membrana celulares, *actina y
miosina que intervienen en la contracción muscular,* el colágeno
integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
 Todas contienen CHON, y en algunas ocasiones también azufre.
  El contenido de nitrógeno representa en termino medio el 16%
de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de
proteínas contienen 1 g de N. (la cifra de N sirve para estudiar

PROTEINAS el aporte de proteínas a través de los alimentos y como se han

metabolizado).
Generalidades  Son macromoléculas constituidas por la unión de cientos a
miles de aminoácidos (a.a) , su unidad estructural.
  Son compuestos con un grupo acido (carboxilo) y un grupo
básico (amino) unidos a un carbono alfa.
 La mayoría de las proteínas están compuestas por 20 alfa
AMINOACID aminoácidos distintos. Los aa. están unidos entre si a través de
ligaduras químicas llamadas “uniones peptídicas”(en la que el
OS grupo acido del primero esta unido al grupo nitrogenado del
segundo aa.)
 Se los agrupa según las características de sus cadenas laterales.
 La mayoría obtenidos por la hidrolisis de las proteínas, son NEUTROS (poseen un
grupo ácido carboxilo y un grupo básico amino).
 AA alifáticos neutros con cadena no polar: GLICINA (Hidrógeno), ALANINA (grupo
metilo), VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA (cadenas apolares ramificadas). Son
hidrófobos.
 AA alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: SERINA y TREONINA

CLASIFICACI (hidroxilo).
 AA neutros aromáticos: FENILALANINA (núcleo bencénico), TRIPTÓFANO (núcleo
ON DE LOS heterocíclico indol), TIROSINA (hidroxilo fenólico). Absorben fuertemente luz en la
región ultravioleta del espectro. Esta propiedad es usada para detectar la presencia de

A.A. proteínas en una muestra.

 AA con azufre: CISTEINA (grupo –SH), METIONINA (puente de sulfuro).
 AA ácidos: acido ASPARTICO y acido GLUTAMICO (forma ionizada ASPARTATO
Y GLUTAMATO) tienen un carboxilo adicional,
 AA básicos: LISINA, ARGININA, HISTIDINA. Tienen función amina adicional.
 Prolina: el carbono alfa y el nitrógeno a él unido están incluidos en un ciclo
pirrolidina. Tiene carácter alifático.
  Del total de aminoácidos existentes en las proteínas, ocho no
pueden ser sintetizados por el organismo humano. Dicho aa.
son designados esenciales o indispensables y deben ser
necesariamente suministrados con las proteínas de los
alimentos a fin de mantener el funcionamiento normal del
organismo.
AA. esenciales  Desde el punto de vista nutritivo la calidad o “valor biológico”
de las proteínas de la dieta depende de su contenido en aa.
esenciales. Proteínas de origen animal (carnes rojas, blancas,
vísceras, leche, huevos) tienen en general mayor V.B. que las
de alimentos vegetales.
 AA. Esenciales o indispensables
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina

AA. esenciales Lisina

Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
 Proteínas
> 50AA

Péptidos < 50 AA

PEPTIDOS
Polipéptidos 10 a <
50 AA

Oligopéptidos
< 10 AA
  Uno de los más ampliamente distribuidos en la naturaleza
(bacterias, vegetales y animales), es el GLUTATION. Es un
tripéptido, formado por un acido glutámico, cisteína y glicina.
Participa en sistemas enzimáticos de óxido reducción. En
PEPTIDOS DE glóbulos rojos y otras células previene daños oxidativos.

IMPORTANCI  Otros cumplen funciones como hormonas o factores liberadores

de hormonas.
A  Las ENCEFALINAS, péptidos presentes en el SNC, producen
BIOLOGICA analgesia al unirse a receptores específicos en células del
cerebro.
 Muchos antibióticos, sustancias producidas por m.o con efectos
tóxicos para otros m.o; son péptidos.
 Niveles de organización:
1. Estructura primaria: se refiere al numero e identidad de aa.
que componen la molécula y la secuencia de esas unidades en la
cadena polipeptídica.
La secuencia de aa. de una proteína es el principal determinante de

Proteínas su conformación, propiedades y características funcionales. No solo

es necesario mantener el número y tipo de aa. constituyentes;

Estructura además, cada uno de ellos debe ocupar una posición definida en la
cadena. Cualquier alteración puede afectar la capacidad funcional de
molecular la molécula y hasta tornarla inútil. Las instrucciones precisas de
ensamblado están contenidas en el ADN . Las modificaciones de ese
material son conocidas como mutaciones.

Esta estructura es idéntica en todos los individuos de la misma

especia, pero presenta diferencias con la proteína homologa en otras
especies.
  se refiere a la disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica en forma
repetitiva (columna vertebral de la proteína).
 El enlace peptídico otorga cierta rigidez a la unión C-N y no permite la rotación
libre de esos átomos.
 Se proponen dos tipos de estructuras periódicas repetitivas para las proteínas:
Hélice a: la cadena se encuentra enrollada sobre un eje central, como si estuviese
envolviendo un cilindro. El giro se hace en el sentido de las agujas del reloj, por ello

Estructura se dice que la hélice es dextrógira o derecha. Esta estructura se mantiene por uniones
de puente de hidrogene.

secundaria Lamina B: la cadena polipeptídica se encuentra aquí mas extendida que en la hélice a.
En este caso forman estructuras laminares que presentan un plegamiento en zigzag. Si
las cadenas apareadas tienen el mismo sentido se las llama paralelas, si marchan en
direcciones opuestas son antiparalelas.
Disposición al azar: puede suceder que la cadena polipeptídica no posea una
estructura regular. Tiende a adoptar la orientación espacial termodinámicamente mas
favorable.
 En una misma molécula suelen encontrarse distintos tipos de estructura secundaria.
  La arquitectura global de la molécula proteínica determina una
conformación tridimensional característica para cada una de ellas.
 De acuerdo con la forma final se clasifica a las proteínas en
globulares y fibrosas.
Fibrosas o fibrilares: bastan las estructuras secundarias descriptas
Estructura para explicar su conformación (están constituidas por cadenas
peptídicas dispuestas a lo largo de un eje recto común, que lo lleva a
terciaria y la formación de fibras.

cuaternaria Globulares: constan de una o varias cadenas polipeptídicas plegadas

sobre si mismas, formando estructuras tridimensionales esféricas.
E. cuaternaria: Se refiere al acoplamiento geométrico de varias
cadenas polipeptídicas, ligadas a través de enlaces que en la mayor
parte de los casas no son covalentes.
  Homoproteínas o proteínas simples: son aquellas proteínas cuya
hidrolisis total produce solo aa. con la utilización de métodos
mas sensibles se ha podido detectar en la mayoría de estas
proteínas, la presencia de CH asociados a la molécula. De igual
manera se mantiene la clasificación debido a que la proporción

CLASIFICACI de glúcidos es reducida con respecto a la masa de proteínas.

 Albúminas: son proteínas solubles en agua, constituidas por una
ON única cadena. Son globulares y se encuentran en tejido animal y
Según estructura química vegetal. Se les asigna nombres que indican su procedencia por
ejemplo: ovoalbúmina, lactoalbúmina, legumelina.
 Globulinas: son insolubles en agua, se disuelven en soluciones
salinas. Suelen estar integradas por varias cadenas
polipeptídicas. Molécula con forma ovoide, son globulares.
  Glutelinas y gliadinas: son solubles en ácidos y álcalis, se
encuentran en los cereales principalmente en T.A.C.C. son
proteínas pobres desde el punto de vista nutritivo pues no poseen
todos los aa. Esenciales en proporciones adecuadas.
 Escleroproteinas: son insolubles, presente solo en tejido animal.
Integran tejidos de sostén y estructuras de gran resistencia física.
Son proteínas fibrosas. Dentro de este grupo se distinguen:
Proteínas Queratina: característica del tejido epidérmico. Predomina en la
simples composición del pelo, uñas, lana, plumas, cuernos, pesuñas.
Colágeno: es el material de fibras colágenas del tejido conjuntivo.
Por cocción se transforman en gelatina.
Elastinas: se encuentran en tejido conjuntivo, son fibras elásticas.
 Histonas
  En estas moléculas se asocian una proteína simple y otro tipo de compuesto.
Corrientemente se llama apoproteína a la porción proteínica, mientras el otro
componente recibe el nombre de grupo prostético.
 Nucleoproteínas: la porción proteínica es una proteína simple (histona), unida al
grupo prostético por enlaces salinos. El grupo protético esta constituido por ácidos
nucleicos.
 Lipoproteínas: el grupo prostético esta representado por lípidos de diverso tipo.
Están ampliamente distribuidas en tejido animal. En el plasma sanguíneo

Proteínas transportan lípidos insolubles en medio acuoso.

 Fosfoproteínas: el grupo prostético esta compuesto de restos de acido fosfórico
conjugadas que se une a la proteína. La caseína de la leche y vitelina de la yema del huevo son
fosfoproteínas importantes.
 Metaloproteínas: hay un conjunto numeroso de proteínas conjugadas con
elementos metálicos como grupo prostético (Fe, Cu, Zn, Mg, Mn). La
deshidrogenasa, la glutatión peroxidasa, son algunas de ellas.
 Hemoproteínas: el grupo prostético es el grupo hem o hemo. En este grupo se
incluyen a la hemoglobina(transporte de oxigeno en sangre), mioglobina
(encargada del transporte y reserva de oxigeno en el músculo), etc.
  Son esenciales para el crecimiento. (son irremplazables por los
lípidos y glúcidos porque no contienen nitrógeno).
 Suministran la materias primas para la formación de los jugos
digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, vitaminas y
Funciones de enzimas.

las proteínas  Proporcionan los aa. Esenciales fundamentales en la síntesis

tisular. El organismo experimenta constantemente recambio de
las mismas.