Aminoácidos y Proteínas. Estructura y Función.

Metabolismo de los Aminoácidos y Proteínas.

Enzimas, Características principales,
Coenzimas y Cofactores.

MSc Débora Alvarado Iparraguirre

Lab. Microbiología Molecular y
Biotecnología
 Introducción
- Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En
- Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En
determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra
reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.

-Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces petídicos y el

producto formado por la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido.
-La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de otros
aminoácidos (tripéptidos, tetrapéptidos, etc.). Los polipéptidos contienen muchas
unidades de aminoácidos.
-Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos, son
polímeros formados por 100-300 aminoácidos.
-Las proteínas ejercen muy diversos papeles en los seres vivos: la seda, el pelo, los
músculos, el tejido conectivo y casi todos los enzimas son proteínas.
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS

3
 ALIFÁTICOS

NO POLARES

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

aa CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA

CON N BÁSICO

4
 NO POLARES ALIFÁTICOS
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H CH3 CH CH3

GLICINA ALANINA Ala VALINA

CH3
Gli Val

O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH C OH

CH2 CH CH3

HN
CH CH3 CH2

CH3 CH3
LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA
Leu Ile Pro

5
 NO POLARES AROMÁTICOS
O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2
CH2
CH2

HN

FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr

6
 POLARES SIN CARGA
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H 2N CH C OH

CH2 CH OH CH2

OH CH3 SH
SERINA TREONINA CISTEÍNA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2 CH2
CH2
CH2 CH2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH2 Asn
GLUTAMINA
CH3 NH2 Gln

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 BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
O O O O
O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

H2N CH C OH H2N CH C OH

CH2 CH2 CH2 CH2 CH2

CH2 CH2
C O CH2
N
CH2 CH2
OH C O
NH
CH2 NH
ACIDO GLUTÁMICO
OH
NH2 Glu
C NH HISTIDINA ÁCIDO ASPÁRTICO
Hys
NH2
Asp
LISINA
Lis ARGININA
Arg

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AMINOÁCIDOS ESCENCIALES

9
 AMINOACIDOS ESCENCIALES
• Valina (Val, V)Leucina (Leu, L)
• Treonina (Thr, T)Lisina (Lys, K)
• Triptófano (Trp, W) Histidina (His, H) *
• Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile,
I)Arginina (Arg, R) *Metionina (Met, M)

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• AMINOÁCIDOS POCO USUALES

•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína

fibrosa llamada colágeno.
•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína
contráctil del músculo)
•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en
la coagulación de la sangre.
•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.
•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen
en la biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea.

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PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS

12
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H +
-NH3+
BASE

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 Punto isoeléctrico
• A pH ácido: prevalece la especie con carga +
• A pH básico: prevalece la especie con carga –
• Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.

14
ELECTROFORESIS

15
 Propiedades químicas
• Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

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 PUENTES DI SULFURO
• Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)
O O O O

C OH C OH C OH C OH

H 2N CH + H2N CH H2N CH H2N CH

H2C SH2 SH2 CH2 H2C S S CH2

CISTINA

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 OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS
• Reacción con ácido nítrico: identificación de
aa aromáticos.
• Reacción con ninhidrina: compuestos
coloreados
• Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-
dinitro benceno): forma 2,4 dinitro
fenilderivados de color amarillo a rojo.

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PÉPTIDOS

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• Polímeros de
aminoácidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
• Dipéptido: 2 aa
• Tripéptido: 3 aa Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
• Tetrapéptido: 4 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena
• Pentapéptido: 5 aa

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 NOMENCLATURA
• Se nombran desde el extremo N-terminal al C-
terminal, usando la terminación il, excepto
para el último aa.
• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

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 PEPTIDOS
• EJEMPLOS:
– OCITOCINA: hormona que estimula la contracción
del útero.
– GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
– ANTIBIÓTICOS
– GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.

22
PROTEINAS

23
• DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos
vitales de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S

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 SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS
química

FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
Por la forma que adopta GLOBULAR

ENZIMAS

PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y

Por su función Biológica MÓTILES

DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS

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 PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
• PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.
• SOLUBILIDAD:
– Forman dispersiones en agua
– Efecto del pH: hace variar la carga.
– Efecto de las sales:
– Baja [ ]: aumenta la solubilidad
– Alta [ ]: disminuye la solubilidad
– Efecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.
26
 ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTEÍNAS

27
• Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
• ESTRUCTURA PRIMARIA
• ESTRUCTURA SECUNDARIA
• ESTRUCTURA TERCIARIA
• ESTRUCTURA CUATERNARIA

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 ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
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 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Interacciones entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
• Tipos de estructuras secundarias:
• HÉLICE ALFA
• HOJA PLEGADA BETA
• AL AZAR.

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HELICE ALFA
• Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
• Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y
el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
• Hay 3.6 aa por vuelta.
• Ej: queratina.

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 HOJA PLEGADA BETA
• Los grupos R se
orientan hacia arriba y
abajo alternativamente.
• Se establecen puentes
H entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)

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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada disposición en
el espacio por interacciones
entre aa que se encuentran
en sitios alejados de la
cadena.
• Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
• Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
• Ej: mioglobina

33
ESTRUCTURA TERCIARIA

34
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Surge de la asociación
de varias cadenas con
estructuras terciarias.
• Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.

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 Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y
4º, careciendo de importancia biológica”
• Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales

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MIOGLOBINA

38
• Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por:
• Fracción proteica: globina
• Fracción no proteica (grupo prostético)
– Porción orgánica: grupo HEM
– Porción inorgánica: átomo de Fe+2.

• Función: transporte de O2 en el músculo 39

HEMOGLOBINA

40
• Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
• Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
– 2 cadenas y2 cadenas adulto
– 2 cadenas  y 2 cadenas  (feto)
• Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.
• Formas:
– Oxihemoglobina
– Carboxihemoglobina
– Metahemoglobina: Fe+3

41
42
INMUNOGLOBULINAS

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 PROTEINAS DEL PLASMA
• ALBUMINA: transporta ac. grasos.
• FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la
coagulación.
• GLOBULINAS: 1, 2, 1, 2 y 
• IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig
D.

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• L: cadenas livianas
• H: cadenas pesadas
– Existen 5 tipos:


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• Fc: con actividad biológica, define
la clase de cadena pesada.
• Fab: unión al Ag.
• Dominios ctes: (oscuros)
– CH
– CL
• Dominios variables: (claros)
Responsables de la unión al Ag.
– VH: definen los 5 tipos de cadenas H.
– VL

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 CATABOLISMO DE PROTEÍNAS
Las proteínas son demasiado grandes para atravesar las
membranas
Los microorganismos excretan proteasas que hidrolizan
las proteínas exógenas a péptidos.
Proteasas Peptidasas
Proteínas----- Péptidos------- Aminoácidos
Catabolismo de Proteínas y Aminoácidos

Proteasas Proteasas
Proteínas Polipéptidos aas

Transporte

Pirúvico
Acetil-CoA
Intermediarios-CTA
Energía
Biosíntesis
Alcalinización del
medio
 Lípidos Polisacáridos Proteínas

Ac. grasos + glicerol Glucosa y otros azúcares Aminoácidos

Acetil-CoA
CoA

ATP ADP
O2 e- Krebs
Fosforilación
oxidativa

CO2
 Almidón Azúcares complejos

Glucosa
6C

Glicerol
3C
Gliceraldehído 3 P
3C
RUTAS DE
Ácido Láctico
OTROS Aminoácidos 3C
3C
COMPUESTOS Ácido pirúvico
3C
EN LA Ácidos
Grasos
RESPIRACIÓN
AERÓBICA Aminoácidos Alcohol
2C 2C
Acetil CoA
2C

Ciclo
Otros de los ácidos
aminoácidos de tricarboxílicos
más de
3C
Fosforilación a
nivel sustrato
 Enzimas
 Catalizadores orgánicos que aceleran las
reacciones químicas por su presencia,
controlados geneticamente
 Actúan sobre un sustrato
 Reciben su nombre por el sustrato sobre el que
actúan (Lipasa = actúa sobre lípidos)
 Enzimas de la respiración : deshidrogenasas y
oxidasas
 Proteínas de gran tamaño
 Proteínas mas fracción no proteica (cofactor)
 Enzima
• Holoenzima: proteína (apoenzima) mas cofactor
• Coenzima : el cofactor es ion metalico o
molecula orgánica compleja
• Grupo prostetico: cofactor unido fuertemente a
apoenzima
• Constitutivas: preformadas en la célula
• Inducibles o adaptativas: se forma en
condiciones ambientales especiales o en
presencia de sustratos apropiados
Enzimas
 Enzimas
• Exoenzimas de tipo hidrolítico: unión de agua
a macromoléculas, unidades pequeñas
(bloques estructurales.
• Facilitan penetración pasiva, facilitada o
activa a través de pared y membrana
• Para ingreso activo: actividad de permeasas
 Enzimas
• Endoenzimas: biosintesis para formar
macromoléculas (Anabolismo)
• Mecanismos de Represión
• Vías anfibólicas: los productos generados en la
degradación de un elemento se aprovechan en la
síntesis de otros
 Otras Funciones biológicas

• Enzimas como factores de virulencia de

microorganismos