ENZIMAS

DOCENTE: EDISSON PASCUAL MENDOZA

Las enzimas son proteínas
Catalizan reacciones químicas necesarias para
la sobrevivencia celular
Sin las enzimas los procesos biológicos serían
tan lentos que las células no podrían existir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la célula
, fuera de ésta, y en el tubo de ensayo.

E + S ESEP  E + P

E E E E
Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador
aceleran la velocidad de una reacción
química.
Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
 Especificidad por el sustrato
 Se inactivan por desnaturación
 Pueden ser reguladas
Enzima pH óptimo
Pepsina 1.5

Tripsina 7.7

Catalasa 7.6

Arginasa 9.7

Fumarasa 7.8

Ribonucleasa 7.8
 Enzima Temp. Ópt.
(oC)
Mamíferos 37

Bacterias y algas aprox. 100

Bacterias Árticas aprox. 0

Bacterias en muestra de hielo antigua

Las enzimas son específicas: Esto es, una enzima puede actuar
sobre un substrato o un grupo de substratos
relacionados(especificidad de substrato) pero no sobre otros;
por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa.

Otras enzimas tienen especificidad de acción al realizar una

acción determinada pero sobre múltiples substratos; p.ej: las
lipasas que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos. Debido a
esta especificidad de las enzimas existen en la célula miles de
enzimas diferentes.

Estructura de
una enzima
 MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente. La reacción
catalizada se produce en tres etapas:
1. El Sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato
( ES) . Esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo
que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta.
 Los radicales de los aminoácidos del centro activo se unen al
sustrato y consiguen debilitar sus enlaces provocando cambios
energéticos que permiten alcanzar el estado de transición.

E +S ES

La unión es reversible y precisamente debido a esta

reversibilidad , esta primera etapa es la más lenta

2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor, o

los aminoácidos del centro activo lleva a cabo la reacción y se
obtiene el producto final ( P) . Esta etapa es muy rápida e
irreversible.
ES E+P
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda
libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato.
E+S [ ES] E+P
1.1 ACCIÓN DE LOS BIOCATALIZADORES

En toda reacción química se pasa de unas sustancias iniciales o

REACTIVOS a unas sustancias finales o PRODUCTOS.
Esta trasformación no se realiza directamente sino que necesita un paso
intermedio en el cual el reactivo se activa, de forma que sus enlaces se
debilitan y se favorece su ruptura. Este paso intermedio recibe el
nombre de COMPLEJO ACTIVADO y requiere el aporte de Eg
conocida como ENERGÍA DE ACTIVACIÓN.
Los seres vivos utilizan la Energia que necesitan de la molécula del
ATP, pero para economizar ésta , utilizan los biocatalizador, cuya
función de catalizador es reducir la Energia de Activación necesaria,
facilitando así las reacciones.
1.2 MECANISMO DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

Reacción sin catalizar

Cualquier reacción química

se inicia con la rotura de
ciertos enlaces entre los
átomos que constituyen las
moléculas de los reactivos
para formar, posteriormente,
los nuevos enlaces que
originan las moléculas de los
productos. Ese estado en el
que los enlaces de los
reactivos están debilitados se
conoce como estado de
transición o estado activado
Reacción catalizada por enzimas

La acción catalizadora de
las enzimas consiste en rebajar
la energía de activación para
llegar fácilmente al estado de
transición y permitir que la
reacción se lleve a cabo.

Los catalizadores
realizan su acción
favoreciendo la
aproximación de las
moléculas de los reactivos,
pero no se consumen en el
transcurso de ésta
 NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Las enzimas se nombran añadiendo la terminación asa,

bien al nombre del substrato sobre el que actúan
( sacarasa), al tipo de actuación que realizan
(hidrolasas), o ambos (ADN polimerasas).

En función de su acción catalítica específica, los enzimas se

clasifican en 6 grandes grupos o clases:

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS
 ESTRUCTURA DE UN HOLOENZIMA
ENZIMA = HOLOENZIMA

APOENZIMA COFACTOR
(Holoproteína) (Molécula orgánica o inorgánica)

METAL COFACTOR ORGÁNICO: COENZIMA

VITAMINA
 COFACTOR

APOENZIMA

HOLOENZIMA: APOENZIMA + COFACTOR

 COENZIMA
VITAMINA

APOENZIMA

HOLOENZIMA: APOENZIMA + COENZIMA

 COFACTORES
Enzimas que requieren
elementos inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6-fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
 COENZIMAS
Son moléculas orgánicas débilmente unidas al
apoenzima. No suelen ser específicas de un
solo tipo de apoenzima, hay algunos
coenzimas que pueden unirse a más de 100
apoenzimas distintos.
Entre los coenzimas más conocidos, está el
NAD+, el NADP+, el FAD+ que capta
hidrógenos transformándose en NADH2 y los
trasporta hasta un aceptor final de H.
 COENZIMAS
Coenzimas: Actúan como transportadores eventuales de
átomos específicos o de grupos funcionales
Coenzimas Entidad transferida
Pirofosfato de tiamina . Aldehídos
Dinucleótido de flavina y adenina. Átomos de hidrógeno
Ion hidruro (H-)
Dinucleótido de nicotinamida y de adenina
Coenzima A . Grupos acilo
Fosfato de Piridoxal . Grupos amino
5’-Desoxicobalamina (Coenzima B12) Átomos de H y grupos
alquilo
Biocitina . CO2
Tetrahidrofolato . Otros grupos
monocarbonados
 VITAMINAS
Algunas vitaminas son necesarias para la
actuación de determinados enzimas, ya que
funcionan como coenzimas que intervienen en
distintas rutas metabólicas.

 Según su solubilidad en agua, se clasifican en:

 Hidrosolubles: Son la vitamina C y todas las vitaminas
del complejo B. TODAS ELLAS ACTÚAN COMO
COENZIMAS O PRECURSORES DE COENZIMAS.

 Liposolubles: de naturaleza lipídica, y son la A, D, E y

K. Exceptuando la K , el resto no se comportan como
coenzimas.
VITAMINAS HIDROSOLUBLES

vitamina Función biológica Hipovitaminosis

C ( ácido •Coenzima de enzimas peptidasas intracelulares. ESCORBUTO
ascórbico) •Participa en la síntesis del colágeno
•Y en la de la sustancia intercelular cementante en los
capilares sanguíneos
•Estimula las defensas contra las infecciónes.
•Indispensable para el buen funcionamiento de las
hormonas antiestrés ( de las glándulas suprarrenales)

B1o Tiamina • Coenzima de enzimas descarboxilasas BERIBERI(degenera

(Antiberibérica) • Fundamental en el metabolismo oxidativo de ción neuronal y
los Hidratos de Carbono afecciones del corazón)

B2( Rivoflavina) • Forma parte de los coenzimas FAD y Dermatitis y

FMN lesiones en las
•Participa en el transporte electrónico, mucosas
reacciones redox
•Indispensable en la respiración celular
•Mantenimiento de piel y mucosas
Vitamina Función biológica Hipovitaminosis

B3 (niacina, • Constituyente de los coenzimas NAD,NADP PELAGRA

ác. Nicotínico o • Interviene en el transporte electrónico,
factor PP)
Antipelagra
reacciones redox
• Imprescindible para el normal
funcionamiento del SN, piel, lengua y
sistema digestivo

B5 (ác. • Es uno de los componentes de la CoA SINDROME DE

Pantoténico) • Necesario para la síntesis de hormonas LOS PIES
antiestrés a partir del colesterol. ARDOROSOS. (
• Síntesis y degradación de los ácidos grasos. Dolor, quemazón y
palpitación de los
• La formación de Ac pies)
• Síntesis del neurotransmisor acetilcolina
• Biotransformación y detoxificación de
sustancias tóxicas

B6 • Coenzima de enzimas transferasas de grupos Depresión,

aminos anemia
Vitamina Función biológica Hipovitaminosis

B9(Ac. Fólico) • Coenzima de enzimas transferasas ANEMIA

• Interviene en la síntesis de purinas y PERNICIOSA
pirimidinas, por tanto en la sínteis de
ADN, ARN y proteínas
• Factor necesario para la hematopoyesis
B12 ( Cobalamina) • Coenzima de enzimas transferasas de ANEMIA
grupos –CH3 PERNICIOSA
• Síntesis de ADN, ARN y proteínas
• Eritropoyesis
•Síntesis de neurotransmisores