BIOSÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS NO ESCENCIALES

DESDE EL PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL

METABOLISMO DE PROTEINAS Y
AMINOÁCIDOS
TACNA 2012
 IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• Las inferencias médicas del material que se
presenta en este capítulo se relacionan con el
estado de deficiencias de aminoácidos
escenciales en la dieta.
• Estos transtornos nutricionales incluyen el
marasmo, escorbuto, síndrome de menkes,
osteogénesis inperfecta o el síndrome de
Ehlers-Danlos
 AA ESENCIALES Y NO ESCENCIALES EN EL
ASPECTO NUTRICIONAL
• Aplicado a los aa, los términos escencial y no
escencial sabiendo que los 20 aa comunes son
escenciales para asegurar la salud.
• De estos 8 deben de estar presentes en la
dieta del ser humano llamándolos asi
escenciales pero desde del punto de vista
nutricional
 AA ESENCIALES Y NO ESCENCIALES EN EL
ASPECTO NUTRICIONAL
• Los otros 12 son los llamados no escenciales
pero en el aspecto nutricional porque no
requieren estar presentes en la dieta.
• Así como en humanos en animales también
tenemos aa escenciales y no escenciales los
cuales van a variar dependiendo de la especie
y muchas veces de la temporada del año
 VÍAS METABÓLICAS LARGAS FORMAN LOS AA
ESCENCIALES DESDE EL PTO DE VISTA NUTRICIONAL

• La existencia de requerimientos nutricionales

sugiere que la dependencia de un aporte externo de
un nutriente dado puede tener mayor valor para la
supervivencia que la capaciadad para biosintetizarlo.
• El número de enzimas que se necesitan para
sintetizarlos aa escesnciales en el aspecto
nutricional es grande dn comparación con el # de
enzimaas requeridas para sintetizar loa aa no
esceciales desde del punto de vista nutricional.
• La glutamato deshidrogenasa, la glutamina
sintetasa y las aminotransferasas tiene
funciones cruciales en la biosíntesis de aa.
• La acción combinada de las enzimas
glutamato deshidrogenasa, glutamina
sintetasa y las aminotransferasas, convierte el
ion amonio en el nitrógeno alfa amino de los
aa.
 GLUTAMATO

• La glutamato deshidrogenasa cataliza la

midación reductiva de alfa cetoglutarato, esta
reacción constituye el primer paso en la
biosintesis de la familia glutamato de
aminoácidos.
 GLUTAMINA

• La amidación de glutamato hacia glutamina

catalizada por la glutamina sintetasa
comprende la formación intermedia de beta
glutamil fosfato.
 RESUMEN
• Todos los vertebrados pueden formar ciertos aa
a partir de intermediarios anfibólicoso de otros
aa en la dieta.
• La cisteina, tirosina e hidroxilisina se forma a
partir de aa escenciales en el aspecto
nutricional.
• La serina proporciona el esqueleto de carbono,
y la homocisteína el azufre para la biosintesisde
cisteina.
 RESUMEN
• La fenilalanina hidroxilasa convierte la
ffenilalaninaen tirosina en una reacción
irreversible.
• La selenocistina, un residuo del sitio activo
esencial en varias enzimas de mamíferos,
surge por inserción contraduccional desde un
tRNA previamente modificado.
CATABOLISMO DE PROTEINAS Y
NITRÓGENO DE AA
 IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• En este capítulo veremos como el nitrógeno de
los aa se convierten en urea y la biosíntesis de
la urea.
• En animales adultos la ingestión de nitrógeno es
igual al excretado
• El balance positivo de nitrógeno o sea un
exceso de nitrógeno ingerido sobre el excretado
acompaña al cresimiento o al embarazo.
 IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• El balance negativo o sea que el gasto de
nitrógeno es mayor al ingerido se puede
observar después de una intervención
quirúrgica, así como en cancer avanzado o el
marasmo.
• El aminiaco derivado de del nitrógeno de los aa
es muy toxico, en consecuencia , los tejidos
convierten el amoniaco en el nitrógeno amida
del aa no toxico glutamida.
 IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• La desaminación subsiguiente de la glutamina
en el hígado libera amoniaco, que luego se
convierte en urea, que no es tóxica.
• Ojo si la función del hígado está alterada
tendremos concentraciones altas de amonio
en el análisis de laboratorio.
 EL RECAMBIO DE PROTEINAS
• La degradación y sintesis de proteinas ocurres
en todas las etapas de la vida.
• Los tejidos que están pasando por
reordenamientos estructural estan en un
continuo recambio de proteinas.
• De los aa liberados, alrededor del 75% se
reutiliza dado a que no se almacenan, los que
no se incorporan inmediato a una proteina se
degradan con rapidez
 EL RECAMBIO DE PROTEINAS

• La principal porción de los esqueletos de

carbono de los aa se convierte en
intermediarios anfibólicos, mientras que el
nitrógeno amino se convierte en urea y se
excreta por la orina.
 PROTEASAS Y PEPTIDASAS DEGRADAN
PROTEINAS HACIA AA
• Las proteasas intracelulares hidrolizan enlaces
peptídicos internos.
• Los péptidos resultantes a continuación se
degradan hacia aa por medio de
endopeptidasas y carboxipeptidasas que
eliminan aa de manera secuencial desde los
terminales amino y carboxilo.
 PROTEASAS Y PEPTIDASAS DEGRADAN
PROTEINAS HACIA AA
• Las proteasas intracelulares hidrolizan enlaces
peptídicos internos.
• Los péptidos resultantes a continuación se
degradan hacia aa por medio de
aminopeptidasas y carboxipeptidasas que
eliminan aa de manera secuencial desde los
terminales amino y carboxilo
respectivamente.
 PROTEASAS Y PEPTIDASAS DEGRADAN
PROTEINAS HACIA AA
• Los péptidos circulantes como las hormonas,
se degradan después de la pérdida de una
porción de ácido salicílico de los extremos no
reductores de sus cadenas de oligosacáridos.
• La ubiquitina, así llamada porque está presente
en todas las células eucarióticas, es un
polipéptido pequeño, que establece a muchas
proteínas intracelulares como blanco para la
degradación.
 INTERCAMBIO INTERÓRGANO
• El intercambio interórgano mantiene las concentraciones
circulantes de aa.
• El mantenimiento de cifras de estado estable de aa que
circulan en el plasma entre las comidas depende del
balanceo neto entre la liberación desde reservas de
proteínas endógenas y la utilización por diversos tejidos.
• El músculo genera mas de la mitad del fondo común
corporal de aa libres y el hígado es el sitio de enzimas del
ciclo de la urea necesaria para la eliminación de
nitrógeno exesivo.
 CONVERSION EN ANIMALES
• Los animales convierten el nitrógeno alfa
amino en productos terminales variados.
• Difernetes animales excretan al nitrógeno
excesivo como amoniaco, ácido úrico y urea.
• Las aves que deben de conservar agua y
mantener peso bajo, son uricotelicas y
excretan ácido úrico como un guano semi
sólido.
 BIOSÍNTESIS DE UREA
• Ocurre en 4 etapas :
 Transaminación
 Desaminación oxidativa de glutamato
 Transporte de aminiaco
 Reacciones del ciclo de la urea
 TRANSAMINACIÓN

• La trannsaminación transfiere nitrógeno alfa

amino hacia alfa cetoglutarato, lo que forma
glutamato.
• Todos los aa de las proteinas menos la lisina,
treonina, prolina e hidroxiprolina, participan
en la transaminación.
• La glutamato deshidrogenasa ocupa una
posición fundamental en el metabolismo del
nitrógeno.
• La conversión de nitrógeno alfa amino en
amoniaco por la acción de la glutamato
aminotransferasa y la GDH en el hígado suele
denominarse transdesaminación.
• Las aa ixidasas también eliminan nitrógeno
como amoniaco.
• La intoxicación por amoniaco pone en peligro
la vida ya que es toxico para el SNC.
• La glutamina sintetasa fija al aminiaco como
glutamina.
• La glutamidasa y asparaginasa desamidan la
glutamida y asparagina.
• La formación y secreción de aminiaco
mantiene el equilibrio acidobásico.
• La urea es el principal producto terminal del
catabolismo de nitrógeno en seres humanos.
• La carbamoil fosfato sintetasa I inicia la
biosíntesis de la urea a nivel mitocondrial.
• El carbamoil fosfato más ornitina forma citrulina.
• La citrulina más aspartato forman
argininosuccinato.
• La division de argininosuccinato forma arginina y
fumarato.
• La división de arginina libera urea y vuelve a
formar ornitina.
• La carbamoil fosfato sintetasa I es la enzima
marcapasos del ciclo de la urea.
 RESUMEN
• Las proteinas se degradan por medio de vias
tanto dependientes como independientes, de
ATP. La ubiquitina establece como objetivo
muchas proteinas intracelulares para
degradación.
• Los receptores de superficie celular hepáticos
se unen a asialoglucoproteinas circulantes
destinadas para la degradación lisosómica y las
internalizan.
 RESUMEN
• Los peces excretan de manera directa al
altamente toxico amoniaco.
• Las aves convierten el amoniaco en ácido
úrico.
• Los vertebrados superiores convierten el
amoniaco en urea.
• La transaminación canaliza el nitrógeno de aa
hacia glutamato.
 RESUMEN
• La glutamina sintetasa convierte al amoniaco
en glutamina no toxica, la glutamina libera
amoniaco para uso en la sintesis de urea.
• La sintesis de urea en el hígado tiene lugar en
parte de la matriz mitocondrial, y en parte en
el cortisol.
MEMBRANAS ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

•BIOQUÍMICA
•TACNA 2012
 IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• La mambrana plasmática tiene permeabilidad
selectiva y actúa como una barrera.