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CONOCIMIENTOS CLAVES
• Protones: una carga positiva.
• Electrones: una carga negativa.
• Purinas: Adenita y Guanina
• Pirimidinas: Citocina y Timinina
• Protonación: adición de un protón (H+) a un átomo, molécula, o ion.
• Forma no ionizada: liposoluble (COOH) – Atraviesan la MB (membrana)
• Forma ionizada: hidrosoluble (COO-)
• Epítopo: es la porción de una macromolécula que es reconocida por el sistema
inmunitario, específicamente la secuencia a la que se unen los anticuerpos.
• Péptidos: formados por la unión de los aa (aminoácidos)
• Enlaces peptídicos: de tipo amida, son enlaces covalentes
• Oxidación: pérdida de electrones
• Reducción: ganancia de electrones
 UNA VEZ MAS – REPASO CLASE ANTERIOR

https://www.youtube.com/watch?v=ZrQea7OKrzQ
PROTEÍNAS:
ORDENES DE
ESTRUCTUR
A SUPERIOR

MSC. BQF. CYNTHIA CARPIO

CARACTERÍSTICAS MACROSCÓPICAS DE LAS
PROTEÍNAS
CONFORMACIÓN CONFIGURACIÓN

Relación espacial de cada átomo en Relación geométrica entre grupo de

una molécula átomos

No ocurre ruptura de enlaces Ocurre ruptura de enlaces

Rotación en base a su enlace simple

CAMBIO CONFORMACIONAL O CONFIGURACIONAL?
CARACTERÍSTICAS MACROSCÓPICAS DE LAS
PROTEÍNAS

• Proteínas extraídas mediante solución

Solubles acuosa

Membrana • Disolución de membrana con detergente

integrales

Globurales • Semi-esféricas y compactas

Metaloproteínas • Iones metálicos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Secuencias de aa en una
Primaria
cadena polipeptídica

• Plegado de
segmentos de
Secundaria polipéptidos
cortos
• Montaje de
unidades
Terciaria estructurales
secundarias

Cuaternari • Disposición
a espacial
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

• La rotación libre solo es posible alrededor de dos

de los tres enlaces covalentes.

• El doble enlace entre el Co-N requiere que:

– Co
– O carbonilo COPLANARES
– N

• Hay libre rotación alrededor de los enlaces Cα-Co y

Cα-N
– Fi: ángulo entre Cα –N
– Psi: ángulo entre Co- Cα
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• HÉLICE α
Angulo fi de aprox -57° y un psi -47°

Un giro contiene 3.6 aa con su pendiente de 0.54nm.

0,15nm entre vuelta y vuelta

Los grupo R están direccionados a el exterior

Estabilidad dada por los enlaces H: formados entre O

del grupo Co y el H del grupo NH

Interacciones de Van der Waals: formación de puentes

de H
 ESTRUCTURA SECUNDARIA - EJEMPLOS
• HÉLICE α
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• HÉLICE α
• Hélice anfipática: un lado apolar y otro
hidrófobo
– Ejemplo: Flavodoxina
• FACTORES QUE AFECTAN A LA
ESTABILIDAD DE LA HELICE ALFA
– Repulsión o atracción electrostática entre
residuos
– Impedimento estérico
– La prolina y la glicina tienen un efecto
desestabilizador de la alfa hélice
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• HOJA B

Modelo de zigzag plisado

Grupos R en direcciones opuestas

Estabilidad por los enlaces H

Hojas paralelas (misma dirección)

Hojas antiparalelas (diferente dirección)

 ESTRUCTURA SECUNDARIA-EJEMPLO
• HOJA B
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
ASAS Y FLEXIONES

• Giros B
– Son elementos de conexión entre
hélices alfa y/o láminas beta.
– Determinan un cambio de dirección
de las cadenas polipeptídicas.
– Se forma un puente de hidrógeno
– La prolina y la glicina abundan en los
giros beta
– En cada giro hay 4 aa
– La unión da el giro 180°
 ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA
• ESTRUCTURA
TERCIARIA
• Conformación tridimensional de un polipéptido= Estructura espacial de la
proteína.
• Depende de la secuencia de aa.
• Dominio: región de la cadena polipeptídica que puede plegarse de manera
estable e independiente y desempeñar su función.
• Proteínas simples= 1 dominio
• Proteínas complejas = 2 o mas dominios
 ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA
• ESTRUCTURA
Monoméricas: una única cadena polipeptídica
CUATERNARIA

Diméricas: dos cadenas polipeptídicas

Homodímero: dos copias de la misma cadena polipeptídica.

Heterodímero: los polipéptidos difieren.

Diagramas en cintas
 HOMOTRÍMEROS

• Monómeros son exactamente iguales, si la proteína tiene dos subunidades

iguales es un homodímero, homotrímero de tres, homotetrámero si son
cuatro...
• Subunidades son diferentes, en cuyo caso se utiliza el prefijo hetero-; así
hablamos de heterodímero, heterotetrámero, etc.

Modelo de homotrímero en anillo de la estructura

Fosforilasa de E. coli.

La estructura secundaria se indica en un monómero:

hélices alfa en rojo y hojas beta en amarillo. Los
dominios Core centrales, el dominio de hélices alfa y
los dominios KH y S1.
 CRISTALOGRAFÍA CON RX
• Se basa en el fenómeno de difracción de
los rayos X.
• Los rayos X son difractados por
los electrones que rodean los átomos
• El haz de rayos X emergente tras esta
interacción contiene información sobre la
posición y tipo de átomos encontrados en su
camino.
• Los cristales, gracias a su estructura
periódica, dispersan elásticamente los haces de
rayos X en ciertas direcciones y los amplifican
por interferencia constructiva, originando un
patrón de difracción.
 PLEGADO DE PROTEÍNAS
• CHAPERONES
CHAPERON
funciones

Plegado

Protege contra solvente

Evitan la agregación
 ENFERMEDADES POR PRIONES

PRION: trastorno en la conformación de la

proteína

Causa enfermedades neurodegenerativas

Alzheimer
ENFERMEDADES POR PRIONES

Chaperon: proteína estabilizadora de Hbα.

Unión a subunidades de Hb

Precipitando las Hbα es tóxico para el desarrollo del

eritrocito
 COLÁGENO
• Escorbuto: fragilidad capilar, hemorragias, lesiones cutáneas =
Déficit de Vitamina C.
• Síndrome de osteogénesis imperfecta: Mutación Gly988/Cys en el
colágeno tipo I. Huesos quebradizos, deformaciones en el esqueleto
(niños de cristal).
• Síndrome de Ehler-Danlos: piel hiperextensible, exceso de
movilidad en las articulaciones. Rotura de arterias y vejiga (más
graves).
• Latirismo. Inhibición de la lisil oxidasa. Deformación de la columna
vertebral, luxación de articulaciones, desmineralización de huesos,
hemorragias articulares.
Bibliografía
Rodwell, Victor W; Bender, David A; Botham, Kathleen M; Kennelly, Peter
J; Weil, P Anthony. (2016). Harper: Bioquímica ilustrada. México McGraw
Hill.
 Que tenga un maravilloso día.

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