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Moleculas or
Moleculas or
Grupos funcionales
Isómeros estructurales:
moléculas que presentan la
misma cantidad y tipo de
átomos, pero dispuestos de
manera diferente.
Isómeros ópticos:
son uno la imagen especular
del otro y no se pueden
superponer.
Los carbohidratos son las
moléculas fundamentales
de almacenamiento de energía en la mayoría de los seres vivos y
forman parte de diversas estructuras de las células vivas.
Propiedad física:
• Longitudes de sus cadenas de
Punto defusión ácidos grasos dependede: •
Ceras
Se forman a partir de un ácido graso y un alcohol monovalente de
cadena larga. Función de cubiertas protectoras, panales de abeja,
etc...
Esteroides (insolubles en agua)
¾ Cuatro anillos de carbono unidos
¾ Algunos poseen cola hidrocarbonada
¾ Muchos poseen grupo funcional -OH
Pueden ser: α, β, γ o δ-
aminoácidos, 4 3 2 1
según que el grupo amino se
una al C …-CH-CH-CH-CH-
COOH
1, 2, 3 o 4, contando a partir
del
carboxilo: α γβα
Según el radical que se enlace al carbono α, se clasifican en:
9 Alifático: El radical R es una cadena abierta, formada por – CH2-
y –CH3-. El radical puede tener -COOH y –NH2.
• Neutro
•Ácidos
•Básicos
9 Aromáticos: El radical R es una
cadena cerrada (benceno)
9 Heterocíclicos: El radical es una
cadena cerrada, compleja con
átomos distintos que C y H.
Proteína Estructura
!
HOLOPROTEÍNAS: están formadas únicamente por aminoácidos.
• Globulares: solubles en soluciones polares. Albúminas, globulinas,
prolaminas, histonas, protaminas y gluteinas.
• Filamentosas: insolubles en agua. Colágeno, queratinas, elastinas,
fibroínas.
HETEROPROTEÍNAS: están formadas por aminoácidos (grupo
proteico) y por otras moléculas (grupo prostético).
• Cromoproteínas: Pigmentos. Ej: hemoglobina
• Glucoproteínas: Glúcidos (glucosa, galactosa, etc.). Ej:
inmunoglobulinas.
• Lipoproteínas: Ácidos grasos. Ej: lipoproteínas sanguíneas.
• Nucleoproteínas: Ácido nucleico
• Fosfoproteína: Ácido fosfórico. Ej: caseína (leche), vitelina (huevo)
PROPIEDADES DE LAS HOLOPROTEÍNAS:
Depende de los radicales R, que éstos
sobresalgan de la molécula y
tengan la posibilidad de reaccionar
con otras moléculas.
¾ Solubilidad: Se debe a los
radicales R que al ionizarse
establecen puentes de
hidrógeno con las moléculas de
agua.
¾ Desnaturalización: Los
enlaces que mantienen la
conformación globular se
rompen y la proteína adquiere
la conformación filamentosa
(Ej: cambios de pH, temperatura).
¾ Especificidad No afecta los enlaces ¾
Capacidad amortiguadora peptídicos!
Molécula de RNA.
Existen cinco bases nitrogenadas
diferentes en los nucleótidos:
9 B2 o ribiflavina
9 Niacina o PP
9 B6 o piridoxina
9 B12 o cobalamina
9 H o biotina