I N T E G R AN T E S :

• EDÉN AROCA
• MELANIE MOREIRA
• A R I A N N A PA L M A
• M E L I S S A PAV Ó N
• ISAAC RUEDA
• HELENA VELÁSQUEZ

DOCENTE:
DR. LUIS VILLAO RODRIGUEZ

PARALELO: ‘C’
SEMESTRE A 2019
¿Qué son?
Compuestos orgánicos
En la alimentación humana,
complejos de alto peso Están compuestos por
una dieta equilibrada debe
molecular que dentro de su aminoácidos unidos entre si
aportar del 10 a 20% del valor
estructura contienen por enlaces peptídicos
calórico normal
nitrógeno

Macromoléculas compuestas
por una o más cadenas poli
peptídicas plegadas en una
Carbono (C)
forma tridimensional
característica.
Hidrogeno (H) Pueden contener también
son biopolímeros de elevado azufre (S), fósforo (P) y, en
peso molecular; compuestos menor proporción, hierro
químicos muy complejos que (Fe), cobre (Cu), magnesio
Oxigeno (O)
se encuentran en todas las (Mg), yodo (I).
células vivas.

Nitrógeno (N)
 Químicamente están Olipéptidos
Los aminoácidos se unen
formadas por la unión de
formando péptidos y estos
moléculas no hidrolizadas
según su tamaño pueden ser:
denominadas aminoácidos Polipéptidos

Con actividad
Son solidos y óptica (el
cristalinos carbono alfa es
asimétrico)

Comportamiento
anfótero Algunos no se
(funcionan como pueden sintetizar
bases o acidos en y se obtienen de
función del ph la dieta Son moléculas orgánicas
del medio) pequeñas con un grupo
amino y un grupo
carboxilo
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Sintetizado por el
hígado a partir de
otros
Aminoácidos

No pueden sintetizarse en
cantidades suficientes en el
cuerpo por lo que se tienen
que ontener de la dieta
 Estructura
Estructura primera secundaria

Estructura
cuaternaria
Estructura terciaria
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta
adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy
importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia
falciforme.
La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula,
dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen.
La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono
asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se
encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma.
Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de
colágeno. Alfa-hélice Beta-hoja plegada Estructura secundaria
LA ESTRUCTURA SECUNDARIA PUEDE SER DE DOS TIPOS:

BETA-LAMINAR: También se denomina hoja

ALFA-HÉLICE: Es una estructura helicoidal
plegada o lámina plegada. Es una estructura
dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice en forma de zig-zag.
giran hacia la derecha. por Estabiliza → puentes de Hidrógeno que se
Formada
establecen entre el –CO– y el –NH de aa
enrollamiento de la cadena polipeptídica pertenecientes a la misma cadena o a otra
cadena.
sobre sí misma en forma de espiral.

Estable → puentes de hidrógeno que se

establecen entre el O de un –CO– y el H de un
–NH del cuarto aa que le sigue.
Disposición espacial que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una conformación más
o menos redondeada. Presenta hélice α en los tramos rectos y estructura β en las dobleces.
Estable:
-Fuertes: Puentes disulfuro (S-S): Entre dos grupos –SH de dos aa cisteína. Es covalente.
-Débiles:
Puentes de hidrógeno: entre aminoácidos polares
Interacciones iónicas: entre radicales con cargas opuestas (aa ácidos y básicos)
Interacciones hidrofóbicas: los aa apolares se disponen en el interior de la estructura
Fuerzas de Van der Waals: atracción gravitatoria
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Proteínas que tienen más de una cadena peptídica.
Cada cadena constituye una subunidad. La agrupación de varias subunidades forma un
oligómero.
Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria, aunque en general no
covalentes.
Si están formadas por dos subunidades se llaman dímeros, por tres trímero.
 • Las proteínas globulares poseen un elevado peso molecular, es decir, que
al disolverse dan disoluciones coloidales
Solubilidad • La solubilidad depende del PH, temepratura, concentración ionica

• Es la perdida de una estructura, la terciaria debido a que se rompen los

puestes de unión de la estructura
Desnaturalización
• Se da por cambios en la temperatura, PH. Si las condiciones se vuelven a
y re naturalización restablecer puede volver a su anterior plegamiento o renaturalizacion

• Plegamiento de la 6 cadena peptídica como consecuencia de su

secuencia de aa y esta es el reflejo de la información genética, ya que la
síntesis de proteínas está controlada por los ácidos nucleicos.
Especificidad
Principales componentes estructurales de células (crecimiento, desarrollo y reparación
de tejidos).
Glucoproteínas → forman parte de membranas celulares y actúan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias
Histonas → forman parte de cromosomas que regulan la expresión de genes.
Colágeno → del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos, pelos)
Elastina → del tejido conjuntivo elástico
Queratina → de la epidermis
Fibroina → segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas de araña y
capullos de seda, respectivamente
Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible las
reacciones químicas).
Son las más numerosas y especializadas.
Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular.
• Ácido graso sintetasa → cataliza síntesis de ácidos grasos
Insulina y glucagón → regulan niveles de glucosa en la sangre
• Hormona del crecimiento
• Adrenocorticotrópica → regula síntesis de corticosteroides
• Calcitonina → regula metabolismo del calcio
 Inmunoglobulinas → actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos
Trombina y fibrinógeno → contribuyen a formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias
Mucinas → efecto germicida y protegen a las mucosas
Algunas toxinas bacterianas
(Botulismo), o venenos de serpientes
son proteínas con funciones
Defensivas.
Hemoglobina → transporta oxígeno en la sangre de vertebrados
Hemocianina → transporta oxígeno en la sangre de invertebrados
Mioglobina → transporta oxígeno en los músculos
Lipoproteínas → transportan lípidos por la sangre
Citocromos → transportan electrones
 FUNCIÓN CONTRÁCTIL
Actina
Miosina Miofibrillas responsables de la contracción muscular.

Dineina: Relacionada con movimiento de cilios y flagelos.

Tubulina: En microtúbulos, filamentos responsables de movimiento de
cilios y flagelos.
FUNCIÓN DE RESERVA
Ovoalbúmina → clara de huevo
Gliadina → del grano de trigo Reserva de aa para desarrollo de embrión.
Hordeína → de la cebada
Lactoalbúmina → de la leche
FUNCIÓN REGULADORA
Regulan la expresión de ciertos genes.
Regulan división celular.
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas amortiguadores para mantener
constante el pH del medio interno.
Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática.
METABOLISMO
DE LAS
PROTEÍNAS
Durante la digestión, las
proteínas se desdoblan en
aminoácidos.
Los aminoácidos se oxidan
para formar ATP o se
utilizan para la síntesis de
nuevas proteínas destinadas
al crecimiento y la
reparación del organismo.
A diferencia de los
carbohidratos y los
triglicéridos, que se
almacenan, las proteínas no
se depositan para uso
futuro.
Exceso de aminoácidos en la
dieta no se excreta en la
orina o las heces, sino que
se convierte en glucosa
(gluconeogénesis) o en
triglicéridos (lipogénesis).