ENZIMAS

WILLIAM BENJAMIN RUIZ CHANG

MAGISTER EN BIOQUÍMICA

DOCENTE DE LA CÁTEDRA DE BIOLOGÍA

CELULAR Y MOLECULAR
Y BIOQUÍMICA - UPAO
 ENZIMAS
 Las enzimas son biocatalizadores excelentes, mas eficaces y específicos que dirigen y
regulan reacciones de los sistemas biológicos.
 Todas las enzimas tienen las siguientes propiedades químicas:
 * Aumentan la velocidad de una reacción al disminuir la energía de activación.
 * No se consume ni sufre cambios en sus estructura durante el proceso catalítico.
 * Actúa sobre una molécula orgánica denominada sustrato, transformándola en un
 producto o productos.
 * Son reguladas por una gran variedad de controles celulares, genéticos y alostéricos.
 CLASIFICACION ENZIMATICA

CLASE 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de transferencia de electrones y/o protones de un sustrato a otro; es

decir reacciones de oxido-reducción.
- * Deshidrogenasas * Oxidasas * Oxigenasas
- * Reductasas * Peroxidasas * Hidroxilasas

LACTATO
DESHIDROGENASA

LACTATO PIRUVATO
CLASE 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupos funcionales entre donadores y aceptores.
Los grupos que son transferidos frecuentemente son: fosfato, amino, glucosilo.
* Quinasas * Transaminasas * Transmetilasas

GLUCOSA ADENOSIN TRIFOSFATO

GLUCOCINASA

GLUCOSA-6-FOSFATO ADENOSIN DIFOSFATO

 LACTOSA
CLASE 3: HIDROLASAS

Estas reacciones implican la ruptura hidrolítica

de enlaces C-O, C-N, O-P y C-S.
Se les puede considerar como como una clase
especial de transferasas en las que el sustrato LACTASA

es escindido siendo sus fragmentos transferidos a

los componentes del agua (OH y H).
* Lipasas * Esterasas
* Glucosidasas * Peptidasas
GALACTOSA GLUCOSA

LIPASA

TRIGLICERIDO ÁCIDOS GRASOS LIBRES GLICEROL

CLASE 4: LIASAS
Catalizan reacciones en la que se rompen enlaces C-C, C-N y C-O, sin intervención de
agua y con pérdida de grupos funcionales simultánea a la aparición de dobles enlaces.
* Descarboxilasas * Desaminasas

PIRUVATO
DESCARBOXILASA

DIOXIDO DE
CARBONO
PIRUVATO ACETALDEHIDO

CLASE 5: ISOMERASAS
Catalizan reacciones de isomerizacion de cualquier tipo, ópticos, geométricos o de posición.
* Epimerasa * Racemasa * Mutasa

ALANINA
RACEMASA

L-ALANINA D-ALANINA
 CLASE 6: LIGASAS

Participan en reacciones en las que se unen

dos moléculas a expensas de un enlace
fosfato de alta energía procedente del ATP.
El termino sintetasa se reserva para este
grupo de enzimas. CITRATO
SINTASA
* Tiocinasa * Sintetasa
Oxalacetato Citrato

GLUTAMINA
SINTETASA

GLUTAMATO
GLUTAMINA
 NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS
Cofactor ó Coenzima
 La mayoría de las enzimas (Apoenzimas)
son de naturaleza proteica (90%).
 Algunas enzimas requieren de un
componente adicional (cofactor o coenzima)
para su funcionamiento. Estos se unen por
medio de enlaces débiles no covalentes.
 Las Coenzimas son moléculas orgánicas,
generalmente derivan de las vitaminas (NAD, Apoenzima
FAD, Biotina, Tiamina).
 Los Cofactores son iones inorgánicos (Mg+2, HOLOENZIMA
Cu+2, Fe+2, Zn+2).

NADH

+ + +
NAD
SUSTRATO
ENZIMA COMPLEJO REDUCIDO
ENZIMA
ENZIMA-SUSTRATO
SUSTRATO
OXIDADO
 Sitio
Glucosa Fructosa catalítico

Enzima
(sacarasa) Sustrato
4 (sacarosa)
Productos son
liberados

1 Enzima disponible con

sitio ctalítico vacío

Sustrato es
convertido a
productos

2 Sustrato se une a
la enzima por
encaje inducido
 SITIO CATALITICO
sitio catalítico de
 El sitio catalítico o centro de fijación del carboxipeptidasa
sustrato, es una pequeña grieta o hendidura en
una molécula proteica grande, donde se fija el
sustrato.
 La estructura terciaria de la enzima está
plegada de tal manera que se origina una
región con las dimensiones moleculares
idóneas para acomodar un sustrato específico.

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

 La especificidad reside en una región

determinada de la superficie enzimática, el
centro de fijación del sustrato.
 Pueden presentar especificidad óptica
absoluta para al menos, una porción de la
molécula del sustrato o a la totalidad de
dicha molécula.
 PROENZIMAS

 También denominados Zimógenos,

se sintetizan como precursores
inactivos en un determinado tejido.
 Para poder transformarse a su
forma activa (enzimas) se debe
producir una ruptura proteolítica de
un segmento de aminoácidos, este
proceso se tiene que realizar en un
tejido diferente del cual fueron
originados.

Sitio de Zimógeno Enzima

síntesis
Estómago Pepsinógeno Pepsina

Páncreas Quimotripsinógeno Quimotripsina

Páncreas Tripsinógeno Tripsina

Páncreas Procarboxipeptidasa Carboxipeptidasa

Páncreas Proelastasa Elastasa

 ISOENZIMAS ISOENZIMAS DE CREATINA FOSFOQUINASA

 Son enzimas que tienen diferente

secuencia de aminoácidos, es
decir, son formas moleculares
diferentes. pero catalizan la misma
reacción química.
 Estas isoformas son codificadas por
genes diferentes y sintetizados en
tejidos diferentes.
 Su acción la realizan de forma ELECTROFORESIS
intracelular, se pueden extraer por
medio de homogenizados
obtenidos de diferentes tejidos
vegetales.
DENSITOGRAMA

ISOENZIMAS DE LACTATO DESHIDROGENASA

 Ribozimas.- son RNAs catalíticos, están Gen
constituidos por nucleótidos, son
importantes en la eliminación de intrones Transcripción
y ensamblaje de exones, es decir en el
mecanismo de maduración del RNA
 Abzimas.- son anticuerpos catalíticos de pre RNAm

naturaleza proteica del tipo de las

inmunoglobulinas (Ig), sirven como
Maduración
moléculas de protección neutralizando
sustancias extrañas de dañan las células.
RNA maduro
 Sinsimas.- son enzimas de origen
sintético, se utilizan para el tratamiento
de plagas o contra agentes quimicos
toxicos.
Célula normal
 Granzimas.- son proteasas que inducen
o activan procesos de apoptosis, se
sintetizan como zimógenos y se activan
Apoptosis
en lugares específicos de la célula.

Célula modificada