ENZIMAS

Ms. GLADYS MARITZA AVILA CARHUALLANQUI

 ENZIMAS
• Los enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir,
sustancias que, sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su
velocidad. No hacen factibles las reacciones
imposibles, sino que solamente aceleran las
que espontáneamente podrían producirse.
Ello hace posible que en condiciones
fisiológicas tengan lugar reacciones que sin
catalizador requerirían condiciones
extremas de presión, temperatura o pH.
• ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS
ENZIMAS
• Prácticamente todas las reacciones
químicas que tienen lugar en los seres vivos
están catalizadas por enzimas. Los enzimas
son catalizadores específicos: cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción, y casi
siempre actúa sobre un único sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos. En
una reacción catalizada por un enzima:
• La sustancia sobre la que actúa el enzima se
llama sustrato.
• El sustrato se une a una región concreta del
enzima, llamada centro activo. El centro activo
comprende: (1) un sitio de unión formado por
los aminoácidos que están en contacto directo
con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado
por los aminoácidos directamente implicados
en el mecanismo de la reacción.
• Una vez formados los productos el enzima
puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.
Sustrato

Enzima
• Los enzimas, a diferencia de los
catalizadores inorgánicos catalizan
reacciones específicas. Sin embargo hay
distintos grados de especificidad. El
enzima sacarasa es muy específico: rompe
el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de
compuestos muy similares. Así, para la
enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato
natural, mientras que la maltosa y la
isomaltosa son sustratos análogos.
• El enzima actúa con máxima eficacia sobre
el sustrato natural y con menor eficacia
sobre los sustratos análogos. Entre los
enzimas poco específicas están las
proteasas digestivas como la quimotripsina,
que rompe los enlaces amida de proteínas y
péptidos de muy diverso tipo.
• CLASIFICACION DE LOS ENZIMAS
• Para la clasificación de los enzimas se ha
adoptado un sistema recomendado por la
Comisión Internacional de Enzimas (IEC). Este
sistema divide a los enzimas en seis grandes
clases y subclases, conforme al tipo de
reacción que cataliza. A cada enzima se le
asigna un nombre recomendado, adecuado
para su uso diario, un nombre sistemático
que identifica el tipo de reacción que cataliza
y un numero de identificación de cuatro
dígitos .
• Por ejemplo, la deshidrogenasa alcohólica es
identificada en los reportes científicos como
alcohol: NAD oxidorreductasa, E.C. 1:1:1:1.
En la nominación de una enzima se menciona:
Primero al substrato,
Seguido del tipo de reacción que se hace terminar en
asa.
E.C. se refiere a la Comisión de enzimas.
El primer número 1 se refiere a la clase 1 (oxido-
reductasas);
El segundo, al tipo de grupo oxidado (1=alcohol);
El tercero, al agente oxidante (1=NAD+)
El cuarto, a la reacción especifica (1=deshidrogenasa
alcohólica)
Clases de Enzimas:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas
Enzimas:

Nº Clase Tipo de reacción que Ejemplo

catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Reducción: ganancia de electrones

Oxidación: pérdida de electrones

La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

 1. Oxido-reductasas
(Reacciones de oxido-reducción)

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

Enzimas:
Nº Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas

Transaminasas
 2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)

•grupos aldehídos
Succinato Deshidrogenasa
•grupos acilos
•grupos glucosilos Citocromo c oxidasa.

•grupos fosfatos (kinasas)

 Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas

Hidrólisis, con Pirofosfatasa

3 Hidrolasas transferencia de grupos Tripsina
funcionales del agua Aldolasa
 3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre: •enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
 Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos funcionales Pirofosfatasa
del agua Tripsina
Aldolasa

4 Liasas Lisis de un substrato, (Sintasas)

generando un doble enlace,
o Descarboxilasa
Adición de un substrato a un pirúvica
doble enlace de un 2o.
substrato
 4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)

•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
 Enzimas:
Nº Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble (Sintasas)
enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble enlace de
un 2o. substrato
(Sintasa)

Transferencia de grupos en Mutasas

5 Isomerasas el interior de las moléculas Epimerasas
para dar formas isómeras Racemasas
 5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble (Sintasas)
enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble enlace
de un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las moléculas para Epimerasas
dar formas isómeras Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-
S, C-O y C-N. Mediante Sintetasas
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
 6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

•Entre C y O Entre C y S
•Entre C y N Entre C y C
1. Oxidorreductasas
• Subclases:
• Oxidasas: Transfieren dos electrones del
donante al oxigeno formándose H202 como
en el caso de la glucosa oxidasa.
• Oxigenasas: Catalizan la incorporación de
dos átomos de oxigeno a un solo substrato.
Como en el caso de oxidación del catecol a
acido cis, cis mucónico.
• Hidroxilasas: Incorporan un átomo del
oxigeno molecular en el substrato y el otro
átomo de oxigeno aparece en el agua.
• Peroxidasas: Utilizan como oxidante H202 en
vez de oxigeno.
• Catalasa: Transforma 2 moléculas de H202 en
dos de agua con desprendimiento de
oxigeno.
2. Transferasas
• Subclases:
• Aminotransferasas o transaminas:
Transfieren un grupo amino de un
aminoácido a un α-ceto acido para formar
otro aminoácido y otro α-ceto ácido
Quinasas: Transfieren un grupo fosforilo del
ATP a un grupo alcoholico o amonio.
• Glucosiltransferasa: Transfiere glucosa
activada a los extremos en crecimiento del
glucógeno.
• PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS
• Las propiedades de los enzimas derivan del
hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas, poseen una
conformación natural más estable que las
demás conformaciones posibles. Así, cambios
en la conformación suelen ir asociados en
cambios en la actividad catalítica. Los
factores que influyen de manera más directa
sobre la actividad de un enzima son:
• pH
• Temperatura
• Cofactores
• EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
• Los enzimas poseen grupos químicos
ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de
sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformación de
las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la
actividad catalítica. Este es el llamado pH
óptimo.
• La mayoría de los enzimas son muy sensibles a
los cambios de pH. Desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH óptimo
pueden afectar drásticamente su actividad. Así,
la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la
ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH
10; como ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalización de la proteína, los
seres vivos han desarrollado sistemas más o
menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.
• EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• En general, los aumentos de temperatura
aceleran las reacciones químicas: por cada
10°C de incremento, la velocidad de reacción
se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo,
al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por
el calor.
• La temperatura a la cual la actividad
catalítica es máxima se llama temperatura
óptima. Por encima de esta temperatura, el
aumento de velocidad de la reacción
debido a la temperatura es contrarrestado
por la pérdida de actividad catalítica debida
a la desnaturalización térmica, y la
actividad enzimática decrece rápidamente
hasta anularse.
• EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• A veces, un enzima requiere para su
función la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catálisis: los
cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++,
Zn++ etc. Casi un tercio de las enzimas
conocidos requieren cofactores.
• Cuando el cofactor es una molécula
orgánica se llama coenzima. Muchos de
estos coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas.
• Cuando los cofactores y las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente a la
enzima se llaman grupos prostéticos. La
forma catalíticamente activa de la enzima,
es decir, la enzima unida a su grupo
prostético, se llama holoenzima. La parte
proteica de un holoenzima (inactiva) se
llama apoenzima.