Clase 7 ENZIMAS

FACULTAD DE MEDICINA
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA MÉDICA

Normas de Convivencia:
Por Favor
 Llegar Temprano al Salón
 Apagar y Guardar su Celular
 No Comer en el Aula
 No Conversar
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

ENZIMAS I
Propiedades
Generales.
Estructura.
Clasificación
Lic. Jorge Alberto Salomón Hdez.
jorge.salomon04@liveusam.edu.sv
VALOR DEL MES:

“VERDAD”
“Por lo cual, desechando la mentira,
hablad verdad cada uno con su
prójimo” Efesios 4:25

OBJETIVO:
Explicar correctamente las
propiedades más importantes de
los catalizadores biológicos y no
biológicos, en forma oral o escrita
según clase, consulta bibliográfica y
discusiones de laboratorio
CONTENIDO:
1. Definir enzimas considerando su naturaleza química, su función
en el organismo y diferenciarlas de las Ribozimas.
2. Definición de catalizadores, de sustrato y clase de reacciones.
3. Explicar la eficiencia y la especificidad de las enzimas
a. Clasificación de las enzimas por el lugar donde actúan.
Intracelulares y extracelulares, de secreción, orientadoras de órgano
b. Por la complejidad de su estructura: monoméricas, oligoméricas,
complejos multienzimáticos y sistemas multienzimáticos
c. Por su composición: simples y complejas
d. Por la Reacción que catalizan
CONTENIDO:
4. Nombrar las enzimas de acuerdo al S. común y al de IUBMB
5. Recordar las clases de enzimas por la reacción que catalizan
propuestas por la EC y explicar su fundamento.
6. Identificar los compuestos que participan en una reacción
enzimática: Enzima, Sustrato, Cofactor y escribir la reacción que
describe la catálisis enzimática
7. Recordar la clasificación, la naturaleza química y el modo de
acción de los cofactores
8. Diferenciar entre Apoenzima y Holoenzima
9. Propiedades de los catalizadores biológicos
10. Definir sitio activo de una enzima
¿Qué es una Enzima?
¿Por qué son importantes las Enzimas?
LAS REACCIONES CELULARES BÁSICAS
Todas las células llevan a cabo funciones vitales:
Ingestión de nutrientes
Eliminación de desperdicios
Crecimiento
Reproducción
Las células obtienen de los alimentos la energía necesaria
para cada una de estas funciones básicas.
Y para ello requieren de enzimas
¿Qué son las enzimas?
Son proteínas que actúan como catalizadores
biológicos (proteicos), que aceleran las Reacciones
Biológicas que son energéticamente posibles
¿Qué hacen las enzimas y cómo lo hacen?
Disminuyen la Energía de Activación, aumentando

la velocidad de las reacciones. Requiere menos
energía que la reacción sin catalizar; al hacerlo, no
afectan al equilibrio químico sino que sólo aumentan las
velocidades de los procesos bioquímicos.
Mecanismo de Acción de las Enzimas
Ea
Tiempo

Las enzimas en general, aportan: Velocidad,
Especificidad y Control Regulatorio de las
reacciones del cuerpo.
Las reacciones catalizadas por Enzimas tienen tres
Pasos básicos:
1. Unión del sustrato: E+S ES
2. Conversión del sustrato unido a la enzima en
producto unido a la enzima ES EP
3- Liberación del producto
EP E + P
Rx. Global: E + S ES EP E + P
LAS ENZIMAS
Son las más espectaculares,
más abundantes, específicas y
quizás las bioquímicamente
más importantes de todas las proteínas.
Ellas aceleran los miles de reacciones químicas
que se efectúan en el organismo disminuyendo el
nivel de la "energía de activación" propia de la
reacción.
Por lo que son Catalizadores Biológicos
Características Generales de las Enzimas
Alta Especificidad de Reacción: Una
enzima es capaz solo de realizar cierto tipo de
reacción
Alta Especificidad de Sustrato: Solo

interactúan con cierto tipo de sustratos
Alta Eficiencia: Son capaces de transformar

rápidamente a sustratos en productos. 103–108
veces más rápido
Características Generales de las Enzimas

No sufren cambios químicos irreversibles
en su estructura durante la catálisis
Pueden ser reguladas por otros metabolitos
Su Actividad depende de: pH y Ta, por lo que

son sensibles a ellos. Y además [sustrato],
Cofactores e Inhibidores
Importancia de las Enzimas
1. Disminuyen la Ea Ac. Aumentándo la Velocidad de las
reacciones en condiciones adecuadas de pH y Ta
2. Regulan las reacciones metabólicas por lo tanto

regulan el metabolismo (siguiente lámina)
3. La determinación de su actividad en Muestras

Biológicas, (plasma, LCR, amniótico, tejidos, etc.)
permiten el diagnóstico, pronóstico y tratamiento de
enfermedades congénitas o adquiridas (Infarto del
Miocardio)
Las enzimas catalizan todos los miles de reacciones
metabólicas que se dan en las células de todos los
seres vivos.
Metabolismo: Conjunto de reacciones que se dan en
los seres vivos
Anabolismo: Conjunto de reacciones de síntesis, son
generalmente de reducción que requieren energía
Catabolismo: Conjunto de reacciones de
degradación, generalmente son reacciones de
oxidación que liberan energía
¿Químicamente qué es una Enzima?

Macromolécula
¿FUNCIONALMENTE
QUÉ ES UNA Proteica
ENZIMA?:
CATALIZADOR
BIOLÓGICO ENZIMA
E
+
SUSTRATO PRODUCTOS
17
La enzima (Proteína) atrae al sustrato, el sustrato

se une en un sitio especifico de la Enzima (Sitio
Catalítico), dando como resultado el complejo E-S
de ello resulta el o los productos y la enzima intacta
18
SITIO CATALÍTICO O CENTRO ACTIVO
o Sitio de la Enzima donde se une el Sustrato
o Sitio donde se efectúa la catálisis, se forma el producto y se
libera la Enzima
El Sustrato se une a la enzima a través de numerosas
interacciones débiles como son: Puentes de Hidrógeno, etc.
19
¿Son las enzimas los únicos biocatalizadores?
No. También hay biocatalizadores NO proteicos que se
llaman Ribozimas. Su nombre se debe a que son
Ácidos Ribonucleicos y Catalizadores Biológicos
Peptidil transferasa

INTRACELULAR ESPECIFICAS DE TEJIDO U
ORIENTADORAS DE ÓRGANOS
SITIO DE
ACCIÓN FUNCIONALES DEL
PLASMA
EXTRACELULAR
DE SECRECIÓN
MONOMÉRICAS
OLIGOMÉRICAS
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS ESTRUCTURA SISTEMAS
MULTIENZIMÁTICOS
ASOCIADOS A MEMBRANA
COMPLEJOS
ENZIMÁTICOS
SIMPLES
COMPOSICIÓN
CONJUGADAS
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo 21

INTRACELULAR ESPECIFICAS DE TEJIDO U

SITIO DE ORIENTADORAS DE
ACCIÓN ÓRGANOS
EXTRACELULAR
Las enzimas son proteínas

sintetizadas en los
ribosomas, (dentro de las
células) sólo cuando su
sustrato está en el interior de
las células las llamamos
intracelulares
22
Enzimas Intracelulares: Enzimas cuyo
sustrato se encuentra en el interior de las
células. Ej. Enzimas que participan en la
Glucólisis y Ciclo de Krebs
Ejemplo: Hexocinasa
*La mayoría de las enzimas son intracelulares

23
ENZIMAS ESPECÍFICAS DE
TEJIDO O DE ORGANO
Son enzimas que están
presentes en concentración
apreciable sólo en un
determinado órgano
Ej: Fosfatasa Alcalina
(Hígado o Huesos)
Fosfatasa Ácida Prostática FAP
(Marcador Tumoral de
Próstata)
24
Enzimas específicas
deDEPARTAMENTO
tejido u DE BIOQUÍMICA MÉDICA
orientadoras de
órganos
Están presentes en
concentración apreciable
sólo en un determinado
órgano, son las que le
ayudan al médico a dar un
determinado diagnóstico.
ej. CPK MM, CPK MB y
CPK BB.
Ejemplo:
CPK=Creatina-Fosfocinasa
25
Enzimas Extracelulares:
Su Sustrato está fuera de la célula
a) Enzimas funcionales del plasma: El plasma es
su lugar normal de acción. Ejemplo: Enzimas
de la Coagulación
b) Enzimas de secreción: Son aquellas que van a
ser secretadas por una glándula y van ejercer
su acción en otro sitio. Ejemplo Amilasa
26
CLASIFICACIÓN DE LA ENZIMAS POR SU COMPOSICIÓN
Por su composición:
 Se clasifican en 2 clases generales:
a) Proteínas Simples: Que sólo contienen residuos de
aminoácidos. Solo cadenas polipeptídicas
b) Proteínas Conjugadas: Compuestas por una parte
proteica o Apoenzima y una no proteica llamada cofactor. Se les
conoce también como HOLOENZIMAS
HOLOENZIMA = Apoenzima + cofactor

(parte proteica) (parte no proteica)
COFACTOR: Son derivados de iones metálicos o
vitaminas, que participan en la catálisis enzimática
Proceden de las
Vitaminas
Coenzima
NO Permanece
fuertemente unida a
Cofactor la proteína
Asociada
Grupo permanentemente
prostético
a la
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe enzima
hacerlo
28
Características de los cofactores
1- La mayoría de cofactores son derivados de
vitaminas y de iones metálicos
2- Son especies químicas pequeñas
3- Unos son solubles en agua y otros en solventes de
grasas (orgánicos)
4- Son estables al calor excepto la vitamina C
5- No dan la especificidad de la reacción
Las enzimas con metales fuertemente unidos se
llaman: Metaloenzimas Ej: Anhidrasa Carbónica


FUNCIONES DE LOS COFACTORES

1- Alteran la estructura tridimensional de las
proteínas, la del sustrato adherido o la de
ambos, a fin de incrementar al máximo la
interacción entre estos
2- Intervienen de manera efectiva en la

reacción global, como otro sustrato
Ejemplo: CITOCROMO OXIDASA

Clasificación de las Enzimas por su estructura
Monoméricas Vía de glucólisis
ureasa
Complejo
Multienzimático
Oligoméricas Sistema Multienzimático

asociado a Membrana
Lactato DH
Enzimas de
Cadena
respiratoria
Clasificación de las Enzimas por su Estructura
a) Enzimas Monoméricas:
están constituidas por una
sola cadena polipeptídica
b) Enzimas Oligoméricas:
constan de varias cadenas
polipeptídicas.
Iguales: Homo-oligoméricas
Distintas: Hetero-oligoméricas
LDH
c) COMPLEJOS
ComplejosMULTIENZIMÁTICOS
de enzimas
ordenados cuyas acciones se
complementan.
PDH= Piruvato deshidrogenasa
Complejo Enzimático de
SISTEMAS MULTIENZIMÁTICOS la Cadena Respiratoria
d) ASOCIADOS A MEMBRANA
Complejos organizados formados
por varias enzimas diferentes
cuyas acciones se complementan,
generalmente se encuentran en
membranas.
Clasificación de las Enzimas por la Reacción
ENZIMAS: CLASES Y SUBCLASES
1- OXIDORREDUCTASAS: Deshidrogenasas
Reductasas
Oxidasas
Hidroxilasas
Peroxidasas
2- TRANSFERASAS: Transaminasas
Transfosforilasas
Transmetilasas
3- HIDROLASAS: Fosfodiesterasas
Peptidasas
Glicosidasas, Lipasas
ENZIMAS: CLASES Y SUBCLASES.
4-LIASAS: Descarboxilasas
Aldolasas, Deshidratasas
Desaminasas
Fosfatasa
5- ISOMERASAS: Epimerasas, Mutasas
6- LIGASAS: Sintetasas, Carboxilasas

Catalizan Reacciones de
OXIDORREDUCTASAS Oxidorreducción
Ared + Box E Aox + Bred

A: Es el reductor o dador electrónico; en el curso
de la reacción se oxida (pierde electrones)
B: es el oxidante o aceptor electrónico; en el curso

de la reacción se reduce (gana electrones)


1. OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidación-reducción (transferencia
de electrones, iones hidruro o átomos de hidrógeno)
Alcohol deshidrogenasa
EC 1.1.1.1
Oxidación con NAD+
40

2. TRANSFERASAS
Catalizan reacciones en las que hay una
transferencia de grupos de una molécula a otra
(amino, acilo, fosforilo).
Glucocinasa
42
3. HIDROLASAS
Catalizan reacciones en las que se produce la
rotura de enlaces por la adición de agua. Entre
las hidrolasas están esterasas, fosfatasas,
peptidasas
43


4. LIASAS
Catalizan reacciones en las que se eliminan
grupos (Ej. H2O, CO2, y NH3) para formar un
doble enlace o se añaden a un doble enlace. Los
ejemplos son descarboxilasas, deshidratasas,
Desaminasas
46

5. ISOMERASAS
Enzimas que catalizan la transformación de
isómeros de cualquier tipo: ópticos, geométricos o
de posición.
48

6. LIGASAS
Catalizan la formación de enlaces entre el C y el
O, S, N u otros átomos, a expensas de la hidrólisis
del ATP. También se les llama sintetasas.
50

Nomenclatura de acuerdo a la
Clasificación de las Enzimas
 Nombres particulares: Pepsina
 Uso del sufijo “asa”: Amilasa
 Denominación sistemática establecida por la Unión
Internacional de Bioquímica y Biología Molecular
(IUBMB). De acuerdo con la clase de reacción que
cataliza, se le asigna un código de 4 números
separados por puntos, encabezado por las letras EC.
También se le da un nombre sistemático, muy
descriptivo y que carece de ambigüedad.
CÓDIGOS DE LA IUBMB
Las letras EC: de “comisión de enzimas”
1er. Número: indica a cual de las seis clases pertenece.
2do. Número: se refiere a distintas subclases dentro de
cada grupo.
3er. Número: indica la sub-subclase
4to. Número: se refiere al orden en que cada enzima ha
sido añadida a la lista y de acuerdo a los grupos químicos
específicos que intervienen en la reacción.
CÓDIGOS DE LA IUBMB
ATP + D-GLUCOSA ADP + D-GLUCOSA-FOSFATO
E
Número Clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.
2. Clase: Transferasa
7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Fosfotransferasas con -OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Nombre sistemático: ATP Glucosa Fosfotransferasa
Nombre trivial: hexoquinasa

GRACIAS POR
SU ATENCIÓN
Y
PARTICIPACIÓN
Las enzimas hacen que las reacciones se produzcan
a gran velocidad (o a una velocidad adecuada para la
vida), a temperatura relativamente baja y con un
rendimiento próximo al 100%, y además se recuperan
íntegras después de las reacciones. En realidad, un
catalizador lo único que hace es disminuir la Energía
de Activación por lo que aumenta la velocidad de la
reacción
CARACTERÍSTICAS DEL SITIO CATALÍTICO

O CENTRO ACTIVO
1. Es una parte muy pequeña del volumen total de
la enzima
2. Tienen una estructura tridimensional en forma
de hueco que facilita encajar al sustrato
3. Están formados por aminoácidos lejanos en la
secuencia polipeptídica, que debido a los
repliegues de ésta, quedan próximos…
57
CARACTERÍSTICAS DEL SITIO CATALÍTICO

O CENTRO ACTIVO
4. Los radicales de estos aminoácidos presentan
afinidad por el sustrato, lo atraen y establecen
uniones débiles con él
5. Esto facilita que, una vez roto alguno de sus

enlaces, los productos resultantes se puedan
separar con facilidad del centro activo
58
CLASIFICACIÓN RESUMEN (1)



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Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

VALOR DEL MES:

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Disminuyen la Energía de Activación, aumentando

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Alta Especificidad de Sustrato: Solo

Alta Eficiencia: Son capaces de transformar

Características Generales de las Enzimas

Pueden ser reguladas por otros metabolitos

Su Actividad depende de: pH y Ta, por lo que

2. Regulan las reacciones metabólicas por lo tanto

3. La determinación de su actividad en Muestras

¿Químicamente qué es una Enzima?

La enzima (Proteína) atrae al sustrato, el sustrato

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo 21

INTRACELULAR ESPECIFICAS DE TEJIDO U

Las enzimas son proteínas

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

*La mayoría de las enzimas son intracelulares

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

HOLOENZIMA = Apoenzima + cofactor

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

FUNCIONES DE LOS COFACTORES

2- Intervienen de manera efectiva en la

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Oligoméricas Sistema Multienzimático

5- ISOMERASAS: Epimerasas, Mutasas

6- LIGASAS: Sintetasas, Carboxilasas

Ared + Box E Aox + Bred

B: es el oxidante o aceptor electrónico; en el curso

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

CARACTERÍSTICAS DEL SITIO CATALÍTICO

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

CARACTERÍSTICAS DEL SITIO CATALÍTICO

5. Esto facilita que, una vez roto alguno de sus

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo

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