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PROTEINAS
ING. RODRIGO HERRERA CARRERA
Email: titulacion_it@hotmail.com
Protenas
El nombre protena proviene de la palabra griega ("prota"),
que significa "lo primero" o de el dios proteo, por la cantidad de
formas que pueden tomar. Este nombre est bastante bien
elegido ya que las protenas son uno de los compuestos
qumicos esenciales para la vida.
Segn su forma
Su hi Fibrosas: presentan cadenas
polipptidas largas y una atpica
estructura secundaria. Son insolubles en
agua y en soluciones acuosas. Algunos
ejemplos de estas son la queratina y
colgeno
La determinacin de la estabilidad
proteca, es un proceso mediante el
cual se sabe la resistencia de
desnaturalizacin de una protena. La
desnaturalizacin es un proceso
que sufre la protena al someterse a
determinadas temperaturas y
cambios de ph en la cual se pierde su
estructura espacial y, por tanto, su
funcin.
CONCEPTO DE PROTENA
Las protenas son biomleculas formadas
bsicamente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Pueden adems
contener azufre y en algunos tipos de
protenas, fsforo, hierro, magnesio y
cobre entre otros elementos.
LOS AMINOCIDOS
Los aminocidos se caracterizan por
poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un tomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Segn ste se distinguen
20 tipos de aminocidos.
COMPORTAMIENTO QUMICO
En disolucin acuosa, los aminocidos
muestran un comportamiento anftero, es
decir pueden ionizarse, dependiendo del pH,
como un cido liberando protones y
quedando (-COO'), o como base , los grupos
-NH2 captan protones, quedando como (NH3+ ), o pueden aparecer como cido y
base a la vez. En este caso los aminocidos
se ionizan doblemente, apareciendo una
forma dipolar inica llamada
EL ENLACE PEPTDICO
Los pptidos estn formados por la unin de
aminocidos mediante un enlace peptdico. Es
un enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del
siguiente, dando lugar al desprendimiento de una
molcula de agua.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la
secuencia de aa. de la protena. Nos
indica qu aas. componen la cadena
polipeptdica y el orden en que
dichos aas. se encuentran. La funcin
de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta
adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de
la secuencia de aminocidos en el espacio.
Los aas., a medida que van siendo enlazados
durante la sntesis de protenas y gracias a
la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposicin espacial estable,
la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hlice
la conformacin beta
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la
disposicin de la estructura secundaria de
un polipptido al plegarse sobre s misma
originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la
que determina cul ser la secundaria y
por tanto la terciaria..
Esta conformacin globular facilita la
solubilidad en agua y as realizar funciones
de transporte , enzimticas , hormonales,
etc.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin ,
mediante enlaces dbiles ( no
covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura
terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de
protmero.
PROPIEDADES DE PROTEINAS
Especificidad.
La especificidad se refiere a su funcin; cada una
lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza
porque posee una determinada estructura primaria
y una conformacin espacial propia; por lo que un
cambio en la estructura de la protena puede
significar una prdida de la funcin.
Adems, no todas las proteinas son iguales en
todos los organismos, cada individuo posee
protenas especficas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de rganos
transplantados. La semejanza entre protenas son
un grado de parentesco entre individuos, por lo que
sirve para la construccin de "rboles
filogenticos"
Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria,
por romperse los puentes que forman dicha
estructura. Todas las protenas desnaturalizadas
tienen la misma conformacin, muy abierta y con
una interaccin mxima con el disolvente, por lo
que una protena soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por
cambios de temperatura, ( huevo cocido o
frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una protena
desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformacin, proceso que se
denomina renaturalizacin.
CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en :
HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos
HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica y
por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico
HOLOPROTENAS
Globulares
Prolaminas:
Zeina (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
Fibrosas
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas,
plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)
HETEROPROTENAS
Glucoprotenas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoprotenas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos
en la sangre.
Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxgeno
Citocromos, que transportan electrones
Estructural
Como las glucoprotenas que forman
parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los
cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo
fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo
elstico.
La queratina de la epidermis.
Enzimatica
Son las ms numerosas y especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas.
Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas
Defensiva
Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno
Transporte
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Reserva
Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche