PROTEINAS

DOCENTE:DR.QF.CARLOS A.PEA IPARRAGUIRRE

Concepto de protenas
La palabra protena viene del griego protos que significa
"lo ms antiguo, lo primero.
Las
protenas
son
biopolmeros
(macromolculas
orgnicas) de elevado peso molecular; compuestos
qumicos muy complejos que se encuentran en todas las
clulas vivas.
Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen,
pero los diversos tipos de protenas los contienen en
diferentes cantidades.
Estn constituidas bsicamente por carbono (C),
hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque
pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en
menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (Y).
2

 Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las

clulas; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o ms en
algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 protenas diferentes, pero
en una clula humana puede haber 10.000 clases de protenas
distintas.
Qumicamente, las protenas estn formadas por la unin de
muchas molculas relativamente sencillas y no hidrolizables,
denominadas Aminocidos (Aa).
Los aminocidos se unen entre s originando pptidos. Segn su
tamao molecular, pueden ser oligopptidos, formados por no ms
de 10 Aa y polipptidos, constituidos por ms de 10 Aa.
Cuando el nmero de Aa supera los 50 y el polipptido tiene una
estructura tridimensional especfica, entonces se habla
propiamente de protenas.

Unidades estructurales bsicas de las protenas

- aminocidos

un grupo amino (-NH2)

un grupo carboxilo (-COOH)
un tomo de H
un grupo distintivo R
(cadena lateral)

unidos al tomo de carbono

Las protenas de todos los seres

vivientes
estn
constituidas
20
aminocidos unidos covalentemente en
diferentes combinaciones y secuencias.
Debido a que cada uno de estos aa posee
una cadena lateral diferente, con diferentes
propiedades qumicas, este grupo de 20
molculas pueden ser consideradas como
el ALFABETO con el que se ESCRIBE el
lenguaje de las protenas.
Gracias a esta variedad las clulas
pueden
producir
protenas
con
propiedades fsicas y funcionales
totalmente diferentes

Unin Peptdica entre Aminocidos

Unin Peptdica

O H
CC=
N N
O H
H H
=

H
R

+ H2O

O
H

CONDENSACIN

Los aminocidos se unen entre s mediante uniones peptdicas

para formar cadenas lineales no ramificadas.
6

Enlace peptdico
1. En un enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo y del
grupo amino se sitan en un mismo plano, con distancias y
ngulos fijos.
2. Los grupos de aminocidos unidos por este enlace se
denominan residuos para resaltar la prdida de una molcula
de agua en cada enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro
extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y Cterminal respectivamente. Por convenio, los aminocidos se
numeran desde el N-terminal.

Enlace peptdico
4. El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un
enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que
inmoviliza en un plano los tomos que lo forman.
5. Adems es un enlace ms corto que otros enlaces C-N. Esto le
impide girar libremente, los nicos enlaces que pueden girar
son los C-C y los C-N que no corresponden al enlace
peptdico.

El esqueleto de toda protena esta constituido por una

repeticin de HN-C-C=O. Esta unidad de repeticin est
enlazada mediante enlaces peptdicos
Unidos al esqueleto del polipptido encontramos, hidrgenos
del grupo amino, oxgenos del grupo carbonilo e hidrgenos
y las cadenas laterales de los carbonos alfa.

Las protenas son macromolculas que

contener desde 400 hasta 25.000 residuos

Tyr
Ser

Gly

Leu
Ala

PM entre
5.000 y 700.000

pueden

La secuencia de
aminocidos de una
protena estn
determinadas
genticamente

La secuencia de nucletidos del DNA codifica una

secuencia complementaria de nucletidos en el RNA
determina la secuencia de aminocidos de la protena

estructura espacial

funcin

mutaciones
alteraciones genticas

CARACTERSTICAS DEL ENLACE

PEPTDICO

carcter de doble enlace

dipolo elctrico

posicin trans

Los 6 tomos estn en el mismo

plano

Estructura de una
Protena?

13

Estructura de las protenas

La organizacin de una protena viene definida por cuatro
niveles estructurales ( o cuatro niveles de organizacin)
denominados:
1.
2.
3.
4.

ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA

PRIMARIA
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la

anterior en el espacio.

14

Conformacin de las protenas

Todas las protenas poseen un estado NATIVO, una
forma tridimiensional caracterstica conocida como
CONFORMACIN.

La conformacin
se puede
describir en trminos de niveles
estructurales
Ordenamiento tridimensional

Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria

Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la
protena.
Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y
el orden en que dichos aminocidos se encuentran.
La secuencia de una protena se escribe enumerando los
aminocidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

16

Estructura primaria

La funcin de una protena depende de su secuencia de

aminocidos y de la forma que sta adopte. El cambio de un
solo aa de la secuencia de la protena puede tener efectos muy
importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina
humana que provoca la anemia falciforme.

17

Estructura primaria

Serina
Leucina

Glicina

Tirosina

Alanina

18

Estructura primaria

19

Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de
aminocidos o estructura primaria en el espacio.
Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante
la sntesis de las protenas, y gracias a la capacidad de giro de
sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la
estructura secundaria.
Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la -hlice,
la hlice de colgeno y la conformacin o lmina plegada .
La estructura secundaria de la cadena polipeptdica depende de
los aminocidos que la forman.

20

Estructura
secundaria
Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los aminocidos dan origen a la
estructura secundaria.
Esta conformacin viene dada por puentes de hidrgeno intercatenarios.
La estructura secundaria puede ser:
Conformacin (Hlice)
Conformacin (Hoja plegada)

Si bien las conformaciones anteriores son las ms usuales, existen otras menos frecuentes.
Existen sectores de los polipptidos cuya estructura no est bien definida: los
enroscamientos aleatorios o ad-random.

Conformacin

Conformacin
21

-hlice

Estructura en forma de bastn.

Los restos laterales de los
aminocidos se ubican de forma
perpendicular al eje de la hlice.
Los enlaces puente de
hidrgeno se establecen entre el
hidrgeno unido al nitrgeno y el
oxgeno del primitivp carboxilo.

22

-hlice

La estructura secundaria en -hlice se forma al enrollarse

helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria.

Esto se debe a la formacin espontnea de enlaces de

hidrgeno entre el CO de un aminocido y el NH del
cuarto aminocido que le sigue.

En la -hlice, los oxgenos de todos los grupos CO quedan

orientados en el mismo sentido, y los hidrgenos de todos los
grupos NH quedan orientados justo en el sentido contrario.

La -hlice presenta 3,6 aminocidos por vuelta y la rotacin

es hacia la derecha.

23

Hlice de colgeno

El
colgeno
posee
una
disposicin en hlice especial,
mas alargada que la -hlice,
debido a la abundancia de
prolina e hidroxiprolina.

Estos
aa
poseen
una
estructura que dificulta la
formacin de enlaces de
hidrgeno, por lo que se forma
una hlice ms extendida, con
slo tres aminocidos por
vuelta.
24

Hlice de colgeno

Su estabilidad viene dada por la asociacin de

tres hlices empaquetadas, para formar la triple
hlice o superhlice que es la responsable de la
gran fuerza de tensin del colgeno.

Las tres hlices se unen mediante enlaces

covalentes y enlaces dbiles de tipo puente de
hidrgeno. Las maromas y cables se construyen
de forma semejante a esta triple hlice.

Hay
algunas
alteraciones
del
colgeno que provocan
sndromes como el de
el hombre de goma o el
sndrome de Marfn
que padeca Paganini y
que
explicaba
sus
dedos
largos
e
hiperextensibles

25

Hlice de colgeno

26

Conformacin-

Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano
de las hojas.
27

Conformacin-

Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag.

No existen enlaces de hidrgeno entre los aminocidos prximos

de la cadena polipeptdica. Si que existen enlaces de hidrgeno
intercatenarios, en los que participan todos los enlaces
peptdicos, dando una gran estabilidad a la estructura.

Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela

y antiparalela. Esta ltima es un poco mas compacta y aparece
con mayor frecuencia en las protenas.

Si la cadena con conformacin se repliega sobre si misma, se

pueden establecer puentes de hidrgeno entre segmentos, antes
distantes, que ahora han quedado prximos. Esto da lugar a una
lmina en zigzag muy estable denominada -lmina plegada.
Esta estructura tambin se puede formar entre dos o mas
cadenas polipeptdicas diferentes.

28

Conformacin-
ANTIPARALELA
PARALELA

29

Conformacin-

Muchas protenas globulares presentan segmentos con

conformacin alternados con segmentos de estructura en hlice.
En general, las protenas que se quedan en la estructura
secundaria, dan lugar a protenas filamentosas alargadas.
Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esquelticas.
Las ms conocidas son la -queratina del pelo, plumas, uas,
cuernos, etc, la fibrona del hilo de seda y de las telaraas, y la
elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por
la tensin.

30

Conformacin-
Caractersticas de la Hoja plegada (beta-lamina):

Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptdicos de

cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una
misma cadena) estn en el mismo plano apuntando uno
hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace
de hidrogeno entre ellos.

Los puentes de hidrogeno son mas o menos

perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja
plegada.

Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan,

primero arriba del eje de la lamina, despus abajo del
mismo, y as sucesivamente.

31

Giros
Secuencias de la cadena polipeptdica con
estructura o a menudo estn
conectadas entre s por medio de los
llamados giros . Son secuencias
cortas,
con
una
conformacin
caracterstica que impone un brusco giro
de 180o a la cadena principal de un
polipptido.
AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan
mal en estructuras de tipo o ) aparecen
con frecuencia en este tipo de estructura.
La conformacin de los giros b est
estabilizada generalmente por medio de un
puente de hidrgeno entre los residuos 1 y
4 del giro
Sirven para que la protena adopte
estructuras ms compactas
32

Estructura terciaria
La conformacin terciaria de una
protena globular es la conformacin
tridimensional del polipptido plegado.
Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura secundaria
son:
Interacciones hidrofbicas entre
restos laterales no polares.
Uniones de Van der Waals.
Puentes de Hidrgeno.
Interacciones salinas.
Puentes Disulfuro.
Las funciones de las protenas dependen
del plegamiento particular que adopten.
Esta estructura est altamente
influenciada por la estructura primaria.
33

Estructura terciaria

Es disposicin espacial de la estructura secundaria de un

polipptido al plegarse sobre s misma originando una
conformacin globular.

La conformacin globular en las protenas facilita su solubilidad en

agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones
de transporte, enzimticas, hormonales, etc

Las conformaciones globulares se mantienen estables por la

existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.
Lmina

Hlice

34

Residuos
hidrofbicos

Residuos
polares

35

Enlaces de hidrgeno en estructura terciaria

H
HO

CH2

Aceptores

HN

CH2

S,T

HO CH
R

C,M

H
CH2

E,G,N,Q

C
R

N CH2

H
H

Donadores

N
H

NH

NH2+

H
N C
H

N,Q

Enlaces salinos o inicos en estructura terciaria

K
R

CH2

NH3

CH2 NH NH2
C
NH2

CH2
NH
HN

D,E
OOC CH2

Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro

S
S

Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

H N

D,E

O C
N H
R
C O
H N
R

H N
C O

N H

O
O C

R
H N
C O

Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria

40

En los tramos rectos, la cadena polipeptdica posee estructura

secundaria de tipo -hlice o -lmina

En los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.

Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto

globular de -hlice y conformacin- que aparecen
repetidamente en protenas distintas.

Reciben el nombre de dominios estructurales y cada dominio

se pliega y se desnaturaliza casi independientemente de los
dems.

Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales

han servido como unidades modulares para constituir
diferentes tipos de protenas globulares.

Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas

o cuellos, lo que posibilita un cierto movimiento rotacional.
As, al separarse dos dominios, permiten la introduccin de la
molcula de sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre

41

Funciones de los Dominios:

A menudo un dominio realiza una funcin especifica y separada para
la protena:
- Enlaza a un pequeo ligando
- Atravesar la membrana plasmtica
- Contiene el sitio cataltico (enzimas)
- Enlazar al DNA (en factores de
transcripcin)
- Provee una superficie para enlazarse
especficamente a otra protena.

42

Estructura cuaternaria
1. La estructura cuaternaria es la unin
mediante enlaces dbiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptdicas con estructura
terciana, idnticas o no, para formar un
complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre de protmero (subunidad
o monmero)
3. Segn el nmero de protmeros que se
asocian. las protenas que tienen estructura
cuaternaria se denominan:
Dmeros, como la hexoquinasa.
tetrmero como la hemoglobina.
Pentmeros, como la ARN-polimerasa.
Polmeros, cuando en su composicin
intervienen gran nmero de protmeros.
(cpsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las
clulas musculares, etc).
43

Estructura cuaternaria

Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones
dbiles:

Interacciones hidrofbicas.
Puentes de hidrgeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes
disulfuro, en el caso de las
inmunoglobulinas.

44

45

El uso de subunidades menores para construir grandes

estructuras presenta varias ventajas:

Reduce la cantidad de informacin gentica necesaria.

El ensamblaje y la disgregacin se controlan fcilmente, ya que

las subunidades se asocian por enlaces dbiles.

Los mecanismos de correccin pueden excluir durante el

ensamblaje las subunidades defectuosas, con lo que disminuyen
los errores en la sntesis de la estructura.

Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos

tipos:

Homotpicas: Las cadenas polipeptdicas son idnticas o casi

idnticas.

Heterotpicas:
diferentes.

Las

subunidades

poseen

estructuras

muy
46

En resumen, la estructura de una protena.

Primaria
Cuaternaria

Secundaria

Terciaria

Combinaci
n ilimitada
de
aminocido
s.

Hlice

Globular

Subunidades iguales

Hoja Plegada

Fibrosa

Subunidades distintas

Unin
Peptdica

Puente de
Hidrgeno

Puente de Hidrgeno,
Interacciones hidrofbicas,
salinas, electrostticas.

Secuencia

Conformacin

Fuerzas diversas no
covalentes.

Asociacin

47

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de los
radicales R libres y de que stos sobresalgan de la molcula y, por
tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras molculas.
El conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales
poseen la capacidad de unirse a otras molculas y de reaccionar
con stas se denomina centro activo de la protena.

48

Propiedades
de las
protenas

Solubilidad

Desnaturalizac
in y
renaturalizaci
n

Especificidad

De funcin

Capacidad
amortiguadora

De especie

49

Solubilidad
Las protenas globulares poseen un elevado tamao
molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones
coloidales.
La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R
que, al ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las
molculas de agua. As, la protena queda recubierta de una
capa de molculas de agua que impide que se pueda unir a
otras protenas, lo que provocara su precipitacin.
La solubilidad depende del pH,
temperatura,
concentracin
inica... A pesar de ser
solubles, la mayora de las
membranas
biolgicas
son
impermeables al paso de
protenas.
Capa de molculas de agua
50

Desnaturalizacin y
renaturalizacin
Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la
protena reducida a un polmero con estructura primaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminucin drstica de la solubilidad de la
protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin
- Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor. La mayor parte de las protenas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C;
otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo
de los 10 a 15 C.
2. Radiaciones
II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:
1.
2.
3.
4.

Detergentes
Urea y guanidina a altas concentraciones
Altas concentraciones de sal y extremos de pH
Reactivos de grupos -SH

Agentes desnaturalizantes
HOCH2 CH2 SH
2-mercaptoetanol

CH2 SH
HOCH
HCOH
CH2 SH

Ditiotreitol (DTT)

NH2
C O

Urea

NH2
NH2
C NH Guanidina
NH2
O
O S OO

Dodecilsulfato sdico (SDS, laurilsulfato)

54

Especificidad
La especificidad es doble:
de especie
de funcin.
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan dos tipos
de sectores:
Sectores estables
Sectores variables: Algunos aminocidos pueden ser
sustituidos por otros distintos sin que se altere la
funcionalidad de la molcula.
Ello ha dado lugar, durante la evolucin, a una gran variabilidad de
protenas, lo que permite que cada especie tenga sus protenas
especficas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos
de la misma especie (rechazo en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre protenas homologas, es decir, con la misma
funcin, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y
escasas entre especies emparentadas.
55

Especificidad de funcin.
La especificidad tambin se refiere a la funcin.

Cada protena realiza una determinada funcin exclusivamente, por

ejemplo, catalizar cierta reaccin qumica sobre cierto substrato y
no sobre otro.

La especificidad se debe a que su actuacin se realiza mediante

interacciones selectivas con otras molculas, para lo que necesitan
una determinada secuencia de aa y una conformacin concreta.

Un cambio en la secuencia o conformacin puede impedir la unin y

por lo tanto dificultar la funcin.

56

Capacidad amortiguadora
Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen
un comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse
como un cido o una base y, por tanto, liberar o retirar
protones (H+) del medio

57

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en:
Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos.

Heteroprotenas:
Formadas
por
una
fraccin
protenica y por un grupo no protenico, que se
denomina "grupo prosttico. Se clasifican segn la
naturaleza del grupo prosttico.
Protenas filamentosas
Holoprotenas

Protenas globulares
Cromoprotenas
Glucoprotenas

PROTENAS
Heteroprotenas

Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Fosfoprotenas
58

HOLOPROTENAS

Ms complejas que las fibrosas.

Globulares: Forman estructuras compactas,
casi esfricas, solubles en agua
o disolventes polares. Son
responsables de la actividad
celular

1. Prolaminas: Zena (maza),gliadina (trigo), hordena

(cebada)
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas .
59

HOLOPROTENAS

Fibrosas:

Ms simples que las globulares.

Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensin,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas,
plumas, cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
4. Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

60

HETEROPROTENAS

1. Glucoprotenas: ribonucleasa mucoprotenas, anticuerpos,

hormona luteinizante
2. Lipoprotenas: De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lpidos en la sangre.
3. Nucleoprotenas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
4. Cromoprotenas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirnicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxgeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirnicas como la hemocianina (pigmento
respiratorio de crustceos y moluscos, de color azul y
que contiene cobre)
5. Fosfoprotenas: Tienen PO4H3 en el grupo prosttico. La
casena de la leche.

61

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS:

1. Estructural
2. Enzimtica
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Funcin
homeosttica
8. Anticongelante
9. Actividad
contrctil

62

Estructural
Es una de las funciones ms caractersticas:
1. Algunas glucoprotenas forman parte de las membranas
celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones
(bomba de Na-K)
2. Otras protenas forman el citoesqueleto de las clulas, las
fibras del huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colgeno, que mantiene unidos los tejidos animales y
forma los tendones y la matriz de los huesos y cartlagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elstico (ligamentos
paredes de vasos sanguneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte
de pelos, uas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibrona, que forma la seda y las telas de araas. Es una
disolucin viscosa que solidifica rpidamente al contacto
con el aire.

63

Enzimtica

Es la funcin ms importante.

Las enzimas son las protenas ms numerosas y

especializadas y actan como biocatalizadores de las
reacciones que constituyen el metabolismo celular.

Se diferencian de los catalizadores no biolgicos porque

las enzimas son especficas de la reaccin que catalizan y
de los sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento segregada por la
hipfisis
Calcitonina

Defensiva
Inmunoglobulina, trombina y fibringeno
64

Transporte

Adems de las protenas transportadoras de las

membranas, existen otras extracelulares que transportan
sustancias a lugares diferentes del organismo.
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del
msculo estriado.
Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosntesis (cloroplastos).
La seroalbmina transporta cidos grasos, frmacos y
productos txicos por la sangre.
Las lipoprotenas transportan el colesterol y los
triacilglicridos por la sangre.

65

Reserva
En general, las protenas no se utilizan para la obtencin
de energa. No obstante, algunas como la ovoalbmina
de la clara de huevo, la casena de la leche o la
gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el
embrin en desarrollo como nutrientes.

Funcin homeosttica
Las protenas intracelulares y del medio interno
intervienen en el mantenimiento del equilibrio
osmtico en coordinacin con los tampones.
66

Funcin contrctil
El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y
pluricelulares dependen de las protenas contrctiles:
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antrticos.

67