Q.F.

ELSA BJAR CAMARENA

AMINOCIDOS - PROTENAS

AMINOCIDOS
SON 20 LAS UNIDADES
ESTRUCTURALES DE LAS
PROTENAS.

AMINOCIDOS NO PROTEICOS:
ORNITINA, CITRULINA,
HOMOCISTENA

AMINOCIDOS

AMINOCIDOS
Tienen un
grupo
carboxilo
extra:

Tienen un
grupo
amino
extra

Participan
en la
regulacin
del pH

Participan
en la
regulacin
del pH

AMINOCIDOS
RADICAL
PUEDE SER :
1.
2.
3.
4.

LINEAL
RAMIFICADA
CCLICA
AROMTICA
.

RADICAL ES
HIDROFBIC
O

ENLACE PEPTDICO
ENLACE COVALENTE TIPO
AMIDA
SLO ES HIDROLIZADO POR
LAS PROTEASAS.
SEGN EL NMERO DE AA
QUE SE UNEN SE OBTIENEN
DIPPTIDO: 2 AA
TRIPPTIDO: GLUTATIN 3
AA
OLIGOPPTIDO: OXITOCINA
9 AA
POLIPPTIDO: INSULINA 51
AA
PROTENA: ALBMINA
MILES

CLASIFICACIN DE LAS
PROTEINAS

FUNCIONES BIOLGICAS

PROTEINAS DE TRANSPORTE

PROTEINAS DE DEFENSA Y CONTRACTILES

PROTEINAS

ESTRUCTURAS DE LAS
PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de aminocidos especficos de
acuerda a la informacin gentica.

Presenta enlaces
peptdicos y algunas
veces enlaces por puente
disulfuro

ESTRUCTURA SECUNDARIA
HOJA PLEGADA o LAMINAR:
Disposicin en zig-zag.
Hay presencia de Aa
apolares Gly, Ala, Ser.

El enlace especial son

los puentes de
Hidrgeno que se
producen entre los
enlaces peptdicos
prximos.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
HLICE
ES SEMEJANTE A UN SACACORCHOS.
LA ROTACIN ES A LA DERECHA, CADA
VUELTA TIENE 3,6 RESIDUO DE AA.
ENLACES POR PUENTES DE HIDRGENO.

Q.F. ELSA BJAR

ESTRUCTURA TERCIARIA
HAY PLEGAMIENTO ESPACIAL DE LA CADENA
COMPLETA.
PUENTE DISULFURO
PUENTES DISULFURO
INTERACCIN ELECTROSTTICA O INICO
FUERZAS DE VAN DER WAALS
HIDROFBICA
LAS PROTENAS GLOBULARES PRESENTA
SUBGLBULOS QUE SE LLAMAN DOMINIOS.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

SOLUBILIDAD
GLOBULARES:
SOLUBLES
FIBROSAS:
INSOLUBLES

CAPACIDAD
AMORTIGUADORA
: ANFTEROS

ESPECIFICIDAD:
MATERIAL
GENTICO

DESNATURALIZACIN
: PERDIDA DE
ESTRUCTURAS
TERCIARIA O
CUATERNARIA, A
VECES SECUNDARIA,
NUNCA PRIMARIA
(HIDRLISIS)

PROPIEDADES DE LAS
PROTENAS

HEMOGLOBINA:
GLOBULAR

PROTENA

HEMOGLOBINA

HEMOGLOBINA
Es una protena con efecto alostrico pq tiene la
presencia de 2,3-bisfosoglicerato y determina la unin
del O2 a la hemoglobina es de tipo cooperativa.correc.
La afinidad de la Hb por el O 2 depende de:
Aumento de la presin atmosfrica O 2
pH del medio

En los tejidos libera el O2 porque

Disminuye el pH
Presin atmosfrico
Presencia del 2,3
difosfoglicerato efector
alostrico de Hb
Hb O2 + 2,3-DPG Hb- 2,3-

2,3-DPG EFECTOR
ALOSTRICO

COLGENO: PROTENA
FIBROSA
Protena proteica que forma fibras
colagenas,insoluble, sintetizado por los
fibroblastos con estructura secundaria
Estructura primaria: la glicina se repite cada tres
residuo de Aa, y representa el 33% de los Aa.
Estos cadenas polipeptidas de aa estan ricas de
prolina y lisina
Los 2 ultimos Aa del colageno se hidroxilan
despus de haberse formado la cadena, con
participacin del cido ascrbico. Este
monomero mide 300nn x 1.4 nm de diametro
las 3 cadenas se enrollan para forman un triple
helice unido por pte de H
Es mas abundante el piel y huesos
Fisicoquimicamente son fuertes y flexibles pero

COLGENO:
Tropocolgeno

COLGENO
Cada cadena se asocia en trmero
para dar tropocolgeno, base
estructural de la fibrilla colgeno.
Tres tropocolgenos se enrollan para
dar una sper hlice tritrenzada a la
derecha.
Es la protena ms abundante,
constituye el tejido conjuntivo.

COLGENO

COLGENO
La estructura del colgeno est estabilizada por diferentes
tipos de enlaces, que le proporcionan gran resistencia.
Enlaces de hidrgeno, que se establecen entre el grupo imino de la glicina de una cadena y el grupo -carbonilo del
residuo en posicin X de otra cadena, frecuentemente
prolina, de manera que se forman todos los enlaces de
hidrgeno posibles entre las tres cadenas de la unidad de
tropocolgeno.
Enlaces de hidrgeno entre los grupos R de las
hidroxiprolinas de las cadenas de la misma unidad de
tropocolgeno.
Algunos residuos de lisina se transforman
postraduccionalmente en un derivado en un derivado que
lleva un grupo aldehdo, originando la al-lisina (aldehdo de
la lisina). Enlaces cruzados

porqu

GRACIAS POR SU
ATENCIN